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Examen 2 SF1 🩺 > BIOCHEM CHAP 1 - ENZYMES > Flashcards

BIOCHEM CHAP 1 - ENZYMES Flashcards

1
Q

caractéristiques des enzymes

A
  • protéines dont la structure tridimensionelle est importante
  • se lient spécifiquement aux substrats pour accélélrer la vitesse de rxn
  • peuvent etre soumises à un controle
  • peuvent etre inhibées
  • essentielles a la digestion des aliments
  • outils diagnostique utilisés fréquemment
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Q

définition protéine

A

polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques et qui a une structure tridimensionnelle

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Q

nommer les quatres niveaux de structures d’une prot

A
  • structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire
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4
Q

décrire la structure primaire d’une prot

A
  • composée d’acides aminés bout à bout

- chaine linéaire d’acides aminés

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Q

décrire la structure secondaire d’une prot

A

organisation dans l’espace des aciees aminés qui sont ptès les uns les autres dans la structure primaire

on y trouve des arrangements réguliers et répétitifs ou non :

  • 1/3 : hélice alpha
  • 1/3 : feuillets plissés bêta
  • 1/3 : formes non distinctes

ce repliement se fait en fonction de la disposition des chaines latérales (répulsions/attractions entre les acides aminés de la structure primaire)

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6
Q

décrire la structure tertiaire d’une prot

A
  • repliement complet d’une protéine dans l’espace
  • confère a la prot sa forme unique
  • des acides aminés éloignés les uns des autres dans la structure primaire peuvent s’y retrouver adjacent
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7
Q

décrire la structure quaternaire d’une prot

A
  • certaines prots sont constituées de deux ou pls chaines polypeptidiques
  • l’association de ces chaines produit un prot fonctionelle qui a alors une structure quaternaire
  • les protéines monomériques n’ont PAS de structure quaternaire
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8
Q

de quoi dépend l’arrangement dans l’espace (structure 3D) d’une protéine?

A
  • séquence des acides aminés

- milieu dans lequel baigne la prot

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9
Q

nommer les 4 chaines latérales des protéines

A
  • alanine
  • tyrosine
  • aspartate
  • lysine
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10
Q

caractéristiques de l’alanine

A

hyrdrophobe

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11
Q

caractéristiques de la tyrosine

A

non polaire mais hydrophile

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12
Q

caractéristiques de l’aspartate

A

polaire, hydrophile, acide

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13
Q

caractéristiques de la lysine

A

polaire, hydrophile, basique

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14
Q

définition enzyme

A
  • biocatalyseur protéique agissant sur les rxns chimiques des syst biologiques
  • AUTRE DEF : protéine retrouvée chez les organismes vivants et qui a un pouvoir catalytique
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15
Q

définition catalyseur

A
  • substance qui accélère la vitesse d’une rxn chimique en abaissant l’E d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit
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16
Q

expliquer le mécanisme d’action d’un biocatalyseur

A

les chaines latérales des acides aminés (dans le site catalytique de l’enzyme), forment des liaisons avec les molécules de substrat

ces liaisons :

  • facilitent une orientation productive des molécules de substrats: moins de rencontrent infruteusues, plus de collisions efficaces
  • forment des complexes intermédiaires nouveaux, dont l’existence est impossible sinon
  • imposent des tensions, pression et échanges électroniques aux mol de substrat, ce qui fav leur transformation en pro
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17
Q

définition enzyme simple

A
  • constituée uniquement d’acides amin.s

- on ne retrouve au site catalytique que les chaines latérales des acides aminés appropriés pour accomplir la catalyse

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18
Q

def holoenzyme

A
  • enzyme qui nécessite la présence d’un ou pls cofacteurs pour accomplir la catalyse
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19
Q

def apoenzyme

A
  • partie protéique d’une holoenzyme

holoenzyme sans cofacteur, inactive

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20
Q

def cofacteur

A
  • ion métallique ou molécule organique relativement simple qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et participe à la rxn
  • maj = vitamines
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21
Q

donner 2 exemples de coenzymes dérivés de vitamines B

A
  • NAD+ et NADP+ (niacine)

- FAD et FMN (riboflavine)

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22
Q

définir la vitesse initiale d’une rxn

A
  • vitesse constante
  • lorsqu’il n’y a pas encore assez de prod pour que la rxn inverse commence
  • pas nécessairement la vitesse maximale : s’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes y auront accès
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23
Q

quels sont les effets d’une var de la [substrat] sur la vitesse initiale de rxn si la [enzyme] est constante + explication

A

à [enzyme] constante, une augmentation de la [substrat] augmente la vitesse initiale, jusqu’à l’atteinte de la Vmax

explication :
plus on rajoute de substrat, plus une grande proportion d’enzyme sont saturées de substrat : leur pouvoir catalytique est à son maximum
lorsque toutes les enzymes sont saturées de substrat, on atteint la Vmax

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24
Q

définir la Vmax d’une rxn

A
  • vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat
  • la Vmax n’augmente donc pas si on augmente la [substrat]
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25
Q

quels sont les effets d’une variation de la [enzyme] sur la vitesse initiale de rxn si la [substrat] est saturante + explication

A

à [substrat] saturante, la Vmax est directement proportinelle à la [enzyme]

explication :
- si on augmnete la [enzyme], tant la vitesse initiale que la vitesse max seront plus élevées, car il y a plus d’enzymes pour catalyser la rxn : plus de réactifs se transforment plus rapidement en produits

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26
Q

effets d’une variation du pH/de T dans milieu ou l’on trouve l’enzyme

A
  • chaque enzyme a une T et un pH optimaux ou sont activité est maximale
  • si on baisse/augmente ces valeurs, l’activité enzymatique sera moindre : la vitesse maximale sera moindre aussi
  • des variations trop grandes modifieront les charges des acides aminés de la structure primaire
  • = var de la structure secondaire, puis tertiaire, puis quaternaire (s’il y a lieu)
  • = dénaturation de l’enzyme
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27
Q

comment les cellules/l’organisme adaptent leurs besois métaboliques à leur environnement?

A
  • en controlant certaines rxns enzymatiques
  • ces controles sont réalisés en affectant la quantité d’enzyme produite ou en modifiant l’activité des enzymes deja présentes
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28
Q

nom des mécanismes qui influent sur la quantité d’enzyme synthétisées + leurs effets

A
  • induction (augmentation)

- répression (diminution)

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29
Q

est-ce que tous les enzymes sont sujets à des mécanismes de controle

A

NON

  • la synthèse de certaines enzymes est constante (enzymes constitutives)
  • certaines enzymes sont controlées dans certains tissus et pas dans d’autres
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30
Q

nom des mécanismes qui controlent l’efficacité catalytique des enzymes

A
  • allostérie

- modification covalente

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31
Q

décrire le fonctionnement de l’allostérie

A
  • les enzymes allstériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est controlée par des molécules modulatrices effectrices qui intereagissent avec l’enzyme de façon RÉVERSIBLE NON COVALENTE
  • les enzymes ainsi contorlée possède un site catalytique ET un ou plusieurs sites allostériques ou vont se lier les modulateurs

la configuation des enzymes allostérique se modifie donc de manière différente selon la molécule avec laquelle elle se lie :

  • substrat : mod de conformation causant un effet biologique
  • modulateur négatif : mod de conformation qui rend le site catalytique inaccesible ou inactif (enzyme inactivée)
  • modulateur positif : mod de conformation qui rend le site catalytique disponible (enzyme active)
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32
Q

décrire le fonctionnement de la modification covalente

A
  • modification de la structure primaire des enzymes par jout d’un groupement phosphate sur un/pls acides amin.s
  • cette modifictaion se traduit en une mod des structures secondaires à quaternaires, et donc en une perte de la structure tridimensionnelle spcifique de l’enzyme
  • = inhibition de l’activité enzymatique
  • modification RÉVERSIBLE, mais COVALENTE (des enzymes ajoutent les groupements PO, mais d’autres les enlèvent)

résumé :
- enzyme active + groupement PO = modification de la structure tertiaire = perte d’affinité du site catalytique pour son substrat = enzyme inactive

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33
Q

quelles enzymes sont les plus susceptibles d’être controlées?

A
  • enzymes qui agissent au niveau de rxn clées des voies métaboliques (rxn irréversibles)
  • enzymes qui catalysent des rxns limitantes (qui sont resp de l’acttivité de toute la série de rxn d’une voie métabolique)
34
Q

quels mécanismes de controle des enzymes permettent une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule

A

allostérie +++, modification covalente

35
Q

quels mécanismes de controle des enzymes permettent une adaptation à long terme

A

induction, répression

36
Q

definition inhibiteur compétitif

A

substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat et qui, en présence du substrat et de l’enzyme, fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme

37
Q

effets des inhibiteurs compétitifs sur la cinétique de la rxn

A
  • augmentation de la Km apparente (diminution apparente de l’affinité substrat/enzyme)
  • aucun effet sur la Vmax

explication :
- compétition entre le substrat et l’inhiiteur compétitif = l’enzyme se lie moins avec le substrat (dimunition de l’affinité apparente)
- la Vmax est obtenue quan toutes les mol d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat : comme la liaison inhibiteur compétitif/enzyme est réversible, il est toujours possble de staturer toutes les enzymes de substrat
seule différence : il va falloir bcp plus de substrat pour atteindre la Vmax, parce qu’il faudra déloger l’inhibiteur

38
Q

définition inhibiteur non compétitif

A
  • molécule qui réagit avec l’enzyme ne façon irréversible (ex : par liaison covalente) et qui modifie la structure de l’enzyme ou encore empeche le substrat d’atteindre son site actif
  • dans ces cas là, une augmentation [substrat] ne parviendra pas à déloger le compétiteur, car il y a liaison irréversible
39
Q

effets des inhibiteurs NON compétitifs sur la cinétique de la rxn

A
  • la Km reste la même
  • dimunition de la Vmax

explication :

  • les inhibiteurs non ocmpétitifs, en se liant a des molécules d’ezymes de manière permanente, éliminent des molécules d’enzymes : c’est comme s’il y en avait moins
  • la Vmax diminue, car pls molécules d’enzymes sont détruites
  • les enzymes intactes conservent la même affinité pour leur substrat (la présence de l’inhibiteur non compétitif n”affecte pas la fréquence à laquelle les enzymes se lient à leur substrat) : la Km (mesure d’affinité) reste la même
40
Q

comment les inhibiteurs non compétitifs inactivent-ils l’enzyme

A
  • liaison au site actif : impossibilité pour le substrat d’y accéder
  • liaison à un autre endroit de l’enzyme et modification de sa structure tertiaire : affecte indirectement le site actif, qui n’est plus accessible par le substrat
41
Q

ou est déversé le suc pancréatique

A

dans le duodénum

42
Q

composition suc pancréatique

A
  • enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine

- bicarbonate de Na et de K (neutralisation de l’acide provenant de l’estomac)

43
Q

nommer les principales enzymes du suc pancréatique

A
  • trypsine
  • chymotrypsine
  • élastase
  • carboxypeptidase A et B
  • lipase
  • amylase
44
Q

fonction du suc pancréatique

A

contient des enzymes qui hydrolysent des molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale

45
Q

fonction de la trypsine (suc pancréatique)

A

hydrolyse de liaisons peptiques des prots alimentaires

46
Q

fonction de la chymotrypsine (suc pancréatique)

A

hydrolyse de liaisons peptiques des prots alimentaires

47
Q

fonciton de l’élastase (suc pancréatique)

A

hydrolyse de liaisons peptiques des prots alimentaires

48
Q

fonction de la carboxypeptidase A et B (suc pancréatique)

A

hydrolyse de liaisons peptiques des prots alimentaires

49
Q

fonction de la lipase

A

hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

50
Q

fonction de l’amylase

A

hydrolyse des liaisons alphae (1 -> 4) de l’amidon et du glycogène des aliments

51
Q

quelles enzymes du suc pancréatique sont chargées de l’hydrolyse de liaisons peptidiques des prots alimentaires

A

trypsine
chymotrypsine
élastase
carboxypeptidase A et B

52
Q

sous quelle forme trouve-t-on les enzymes protéolytique dans le suc pancréatique?

A

sous forme de proenzymes

  • trypsine : trypsinogène
  • chymotrypsine : chymotrypsinogène
  • élastase : proélastase
  • carboxypeptidases : procarboxypeptidases
53
Q

avantage de la sécrétion sous forme de proenzymes des enzymes protéolytique du pancréas

A

empecher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses

54
Q

ou sont activées les proenzymes pancréatiques

A

intestin

55
Q

comment sont activées les proenzymes pancréatiques

A
  • trypsinogène : clivage d’un hexapeptide par l’entéropeptidase = transformation en trypsine
  • ensuite, la trypsine entraine elle-même l’activation de la trypsinogène et celle des autres proenzymes
56
Q

pH optimal enzymes protéolytiques pancréatiques vs pH optimal enzymes protéolytiques estomac : interpreter les résultats

A
  • pancréas : environ 7,5 - 8,5 (sauf élastase : 10)
  • estomac : 1 à 2 (pepsine)

le pH optimal des enzymes est comparable au pH du milieu ou l’enzyme doit accomplir sa fonction

57
Q

nommer 3 enzymes responsables de la digestion des glucides

A
  • amylase
  • saccharase
  • lactase
58
Q

ou sont synthétisée la saccharase et la lactase

A

synth par les cellules intestinales

59
Q

ou sont situées la saccharase et la lactase

A
  • font partie des prots membranaires des cellules intestinales
  • elles sont sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes (du coté faisant contact avec la lumière de l’intestin grêle)
60
Q

caractéristiques de la saccharase

A
  • enzyme formée de trois sous-unités possédant chacyne une activité enzymatique particulière : saccharasique, isomaltasique et maltasique
61
Q

substrats + produits de l’activité saccharasique de la saccharase

A
  • substrats : saccharose + eau

- produits : glucose + fructose

62
Q

substrats + produits de l’activité isomaltasique de la saccharase

A

substrats : eau + liaisons alpha (1 -> 6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase

produits : oligosaccharides relativement courts ne contenat que les liaison osidiques alpha (1 -> 4), comme le maltose et le maltotriose

63
Q

substrats + produits de l’activité maltasique de la saccharase

A

substrats : eau + maltose et maltotriose provenant de l’hydrolyese de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse des dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharse

  • produits : glucose
64
Q

substrats + produits de la lactase

A
  • substrats : lactose + eau

- produits : glucose + galactose

65
Q

def sang

A

liquide qui cirule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constiyuté d’un liquide clair (plasma) dans lequel on retrouve des cellules (globules rouges, blanc et plaquettes)

66
Q

def plasma

A

portion du sang sans les cellules sanguines

contient des prots chargées de la coagulation (sous la forme inactive)

67
Q

def sérum

A

fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot contenant la fibrine et les cellules sanguines
ne contient plus de fibrinogène

68
Q

que représente une U (unité enzymatique)

A
  • quantité d’enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps
  • quantité de substrat transformé est proportionnelle à la quantité d’enzyme présente
69
Q

def valeur de référence

A

valeurs auxquelles on se réfère pour interpreter un resultat de lab

70
Q

comment on établit les valeurs de ref + conséquence

A
  • faire la mesure chez des individus normaux et établir les limites en incluant 95% de ces individus (du 2,5ieme au 97,5ième percentile)
  • conséquence : comme les limites exluet 5% des gens “normaux”, il y a la possibilité d’obtenir de sfaux positifs ou des faux négatifs
  • autre manière : établir des limites au-dela ou en-deça desquelles il ya un risque de maladie peut importe les résultats obtenus dans la population “normale” (ex : niveaux de cholestérol, lipides sanguins)
71
Q

pourquoi est-ce que la quantité d’enzyme dans le sang est un bon outil diagnostique

A
  • lorsqu’il y a inflammation ou nécrise, les cellules affectée deviennent poreuses ou éclantes
  • leurs contrneu se retrouve donc dans le liquide interstitiel, et il se retrouvera éventuellement dans la circulation sangine
  • en observant les quantité d’enzymes “spécifiques” à certains organes dans le sang, il est possible d’affirmer qu’il y a atteinte aux tissu de cet organe
72
Q

quelle maladie suggère la présence d’amylase dans le sang

A

pancréatite aigue

73
Q

quelle maladie suggère la présence de lipase dans le sang

A

pancréatite aigue

74
Q

quelle maladie suggère la présence de CK dans le sang

A

infarctus du myocarde

75
Q

quelle maladie suggère la présence d’AST dans le sang

A

maladie hépatique, surtout cytolytique (ex : hépatite virale ou alcoolique)

76
Q

quelle maladie suggère la présence d’ALT dans le sang

A

maladie hépatique, surtout cytolytique (ex : hépatite virale ou alcoolique)

77
Q

quelle maladie suggère la présence de GGT dans le sang

A

maladie hépatique, surtout choléstase

78
Q

quelle maladie suggère la présence d’ALP dans le sang

A
  • maladie hépatique, surtout cholestase

- maladie osseuses (maladie de Paget)

79
Q

maladie la plus probable si taux élevés de GGT et d’ALP dans le sang

A

maladie hépatique, surtout choléstase

80
Q

maladie la plus probable si taux élevés UNIQUEMENT d’ALP dans le sang

A

maladie osseuse (maladie de Paget)

81
Q

enzymes utiles au Dx des maladies osseuses

A
  • amylase (normale)
  • lipase (normale)
  • CK (normale)
  • AST (normale)
  • ALT (normale)
  • GGT (normale)
  • ALP (élevée)
82
Q

enzyme sutiles au Dx des pancréatites aigues

A
  • amylase (élevée)
  • lipase (élevée)
  • CK (normale)

Examen 2 SF1 🩺 (20 decks)

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