BIO- Enzymes Flashcards
Définition protéine
Polymère d’acide aminés reliés par liaisons peptidiques.
Structure à 3 niveaux (parfois 4)
En quoi consiste la structure primaire d’une protéine?
Chaine d’acides aminés
En quoi consiste la structure secondaire d’une protéine?
Interaction entre les acides aminés formant hélice alpha ou feuillet plissé beta
En quoi consiste la structure tertiaire d’une protéine?
Structure 3-D de la protéine, encore plus d’interactions entre acides aminés
En quoi consiste la structure quaternaire d’une protéine?
Association de deux polypeptides ou plus, formant un polymère
Importance de la structure tridimensionnelle? Par quoi est-elle influencée?
Détermine fonction de la protéine
Influencée par
- Séquences d’acides aminés (chacun ayant chaine latérale spécifique)
- Milieu dans lequel baigne la protéine
Définition enzyme
Protéine chez les organismes vivants possédant un pouvoir catalytique (biocatalyseur)
Décrire le mécanisme d’un biocatalyseur (enzyme)
Enzyme possède un site actif, impliquant liaison spécifique avec le substrat.
Enzyme abaisse énergie d’activation, ce qui accélère la vitesse de réaction.
v/f: en présence d’un biocatalyseur, un plus grand nombre de substrat possèderont assez d’énergie pour atteindre l’état de transition (entrer en rxn)
vrai
Diff entre enzyme simple et holoenzyme?
Enzyme simple: seulement des acides aminés
Holoenzyme: Apoenzyme et cofacteur ensemble
Def vitesse initiale
Vitesse quand il n’y a pas encore Assez de produit pour qu’il retourne en substrat
Diff entre apoenzyme et cofacteur. Que forment-ils jumelés?
Apoenzyme: partie protéique, inactif
Cofacteur: Ion métallique ou coenzyme, actif
def vitesse maximale
Lorsque les molécules d’enzymes sont saturées en substrat
Def Km
50% de la vitesse maximale de la réaction
v/f: la vitesse initiale est toujours la vitesse maximale de la rxn
Faux: pas nécessairement; si pas assez de substrat, seulement une quantité des molécules d’enzymes ont accès au substrat
effet d’une augmentation de [substrat] sur la vitesse initiale de la réaction? et sur le Vmax? [enzyme] constante
Augmentation Vi ([substrat] détermine Vi)
Même Vmax ([enzyme] détermine Vmax)
effet d’une augmentation de [enzyme] sur la vitesse initiale de la réaction? sur le Vmax? [substrat] constante et élevée (saturante)
même Vi ([substrat] détermine Vi)
Augmentation Vmax ([enzyme] détermine Vmax)
Effet variation de pH ou température sur l’enzyme?
Quand on s’écarte du pH/temp optimal, charges sur chaines d’acides aminés sont troublées.
Repliement de l’enzyme affecté, structure affecté donc fonction altérée, jusqu’à inactivation de l’enzyme.
Sur quels variables agissent les mécanismes de contrôle des réactions enzymatiques?
- Quantité d’enzymes
- Efficacité des enzymes
Que régule un mécanisme de régulation de la transcription?
Nombre d’enzymes ou activité enzymatique
Nombre d’enzymes
v/f: Les enzymes constitutives sont les seules enzymes dont la synthèse est régulée.
Faux: les seules dont la synthèses n’est PAS régulée, synthèse constant, activité dépend de la présence de substrat
Nomme mécanisme qui augmente synthèse, vs diminue synthèse d’enzymes.
Induction: Augmente
Répression: Diminue
Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité des enzymes: nomme et explique
- Allostérie: effecteur négatif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation inactive) ou positif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation active)
- Modification covalente : rends enzyme inactive par ajout d’une molécule (ex: phosphate-> phosphorylation peut rendre inactif)
v/f: la majorité des enzymes sont controlées.
Faux: pas toutes susceptibles aux mécanismes
