BIO- Enzymes Flashcards
Définition protéine
Polymère d’acide aminés reliés par liaisons peptidiques.
Structure à 3 niveaux (parfois 4)
En quoi consiste la structure primaire d’une protéine?
Chaine d’acides aminés
En quoi consiste la structure secondaire d’une protéine?
Interaction entre les acides aminés formant hélice alpha ou feuillet plissé beta
En quoi consiste la structure tertiaire d’une protéine?
Structure 3-D de la protéine, encore plus d’interactions entre acides aminés
En quoi consiste la structure quaternaire d’une protéine?
Association de deux polypeptides ou plus, formant un polymère
Importance de la structure tridimensionnelle? Par quoi est-elle influencée?
Détermine fonction de la protéine
Influencée par
- Séquences d’acides aminés (chacun ayant chaine latérale spécifique)
- Milieu dans lequel baigne la protéine
Définition enzyme
Protéine chez les organismes vivants possédant un pouvoir catalytique (biocatalyseur)
Décrire le mécanisme d’un biocatalyseur (enzyme)
Enzyme possède un site actif, impliquant liaison spécifique avec le substrat.
Enzyme abaisse énergie d’activation, ce qui accélère la vitesse de réaction.
v/f: en présence d’un biocatalyseur, un plus grand nombre de substrat possèderont assez d’énergie pour atteindre l’état de transition (entrer en rxn)
vrai
Diff entre enzyme simple et holoenzyme?
Enzyme simple: seulement des acides aminés
Holoenzyme: Apoenzyme et cofacteur ensemble
Def vitesse initiale
Vitesse quand il n’y a pas encore Assez de produit pour qu’il retourne en substrat
Diff entre apoenzyme et cofacteur. Que forment-ils jumelés?
Apoenzyme: partie protéique, inactif
Cofacteur: Ion métallique ou coenzyme, actif
def vitesse maximale
Lorsque les molécules d’enzymes sont saturées en substrat
Def Km
50% de la vitesse maximale de la réaction
v/f: la vitesse initiale est toujours la vitesse maximale de la rxn
Faux: pas nécessairement; si pas assez de substrat, seulement une quantité des molécules d’enzymes ont accès au substrat
effet d’une augmentation de [substrat] sur la vitesse initiale de la réaction? et sur le Vmax? [enzyme] constante
Augmentation Vi ([substrat] détermine Vi)
Même Vmax ([enzyme] détermine Vmax)
effet d’une augmentation de [enzyme] sur la vitesse initiale de la réaction? sur le Vmax? [substrat] constante et élevée (saturante)
même Vi ([substrat] détermine Vi)
Augmentation Vmax ([enzyme] détermine Vmax)
Effet variation de pH ou température sur l’enzyme?
Quand on s’écarte du pH/temp optimal, charges sur chaines d’acides aminés sont troublées.
Repliement de l’enzyme affecté, structure affecté donc fonction altérée, jusqu’à inactivation de l’enzyme.
Sur quels variables agissent les mécanismes de contrôle des réactions enzymatiques?
- Quantité d’enzymes
- Efficacité des enzymes
Que régule un mécanisme de régulation de la transcription?
Nombre d’enzymes ou activité enzymatique
Nombre d’enzymes
v/f: Les enzymes constitutives sont les seules enzymes dont la synthèse est régulée.
Faux: les seules dont la synthèses n’est PAS régulée, synthèse constant, activité dépend de la présence de substrat
Nomme mécanisme qui augmente synthèse, vs diminue synthèse d’enzymes.
Induction: Augmente
Répression: Diminue
Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité des enzymes: nomme et explique
- Allostérie: effecteur négatif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation inactive) ou positif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation active)
- Modification covalente : rends enzyme inactive par ajout d’une molécule (ex: phosphate-> phosphorylation peut rendre inactif)
v/f: la majorité des enzymes sont controlées.
Faux: pas toutes susceptibles aux mécanismes
Quels mécanisme de contrôle sont à court terme (besoin rapide de la cellule)? Lesquels a long terme?
Court: allostérie et modification covalente
Long: Induction et répression
Deux types d’inhibiteurs d’agent externes?
Inhibiteur compétitifs et non compétitifs.
Fonctionnement des inhibiteurs compétitifs? Décrire influence sur vmax et vi
Compétitif: fait compétition au substrat pour se lier au site actif de l’enzyme.
Moins de substrat réagit, vi diminue->km diminue théoriquement=km apparent, Vmax inchangé
Fonctionnement des inhibiteurs non-compétitifs? Décrire influence sur vmax et vi
Se fixe de façon irréversible sur l’enzyme (n’importe ou: site actif ou non), modifiant sa structure et empêche le substrat de s’y fixer.
Moins d’enzymes actives, Vmax diminue, km reste le même
Suc pancréatique: composantes, déversement où?
Composantes: enzymes digestives et bicarbonate
Déversé dans le duodénum
Enzymes agissant au niveau de l’absorption des protéines? nom et fonction
trypsine:
- Effet d’activation sur trypsinogène
- effet d’activation sur autres enzymes protéolytiques
- Transforme protéines alimentaires en peptides
chymotrypsine, élastase, caboxypeptidase A et B:
- transformation des peptides en acides aminés
Enzymes agissant au niveau de l’absorption des glucides? nom et fonction
Amylase:
- Digestion de l’amidon en dextrine, maltotriose et maltose
d’autres enzymes digestives non pancréatique (saccharase et lacatase):
- synthétisées dans les entéroxytes agissent sur face externe de membrane cytoplasmique
- enzymes transforment poly/disaccharides en monosaccharides
ex:
- (amidon) saccharase: maltose (di), maltotriose et dextrines (poly) en glucose
- saccharase (di) en fructose+glucose
- Lactase: lactose en glucose+galactose
Enzymes agissant au niveau de l’absorption des lipides? nom et fonction
Lipase:
- Digestion des tryacyglycérols en acides gras et monoacylglycérols
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans suc pancréatique? Avantage comment le pancréas?
Proenzymes inactives (nom commence en gène ou finit en pro)
Protège le pancréas de l’autogestion
Comment les proenzymes digestives sont-elles activées?
trypsine: activée par le passage dans duodénum, sous enzyme entéropeptidase
autre protéines: par l’action des peptides provenant de la trypsine qui décompose les protéines alimentaires (en peptides)
Ph optimal de la trypsine, élastase, et de la pepsine.
Trypsine: 7,5 à 8,5
Élastase: 10
Pepsine: 1 à 2
Pourquoi la concentration sanguine de certaines enzymes est utilisée comme outil diagnostique?
Certaines enzymes sont spécifiques à un organe (amylose et surtout lippes relié au pancréas, permet d’identifier organe a problème.
Car permet comparaison à des valeurs de référence, permet de voir anormalités.
Sang vs Plasma vs Sérum
Sang: composé de plasma et de sérum
Plasma: spécimen anticoagulé (avec anticoagulant), obtenu après centrifugation
Sérum: spécimen coagulé (sans anticoagulant), obtenu après centrifugation