BIO- Enzymes

Question 1

Définition protéine

Answer 1

Polymère d’acide aminés reliés par liaisons peptidiques.

Structure à 3 niveaux (parfois 4)

Question 2

En quoi consiste la structure primaire d’une protéine?

Answer 2

Chaine d’acides aminés

Question 3

En quoi consiste la structure secondaire d’une protéine?

Answer 3

Interaction entre les acides aminés formant hélice alpha ou feuillet plissé beta

Question 4

En quoi consiste la structure tertiaire d’une protéine?

Answer 4

Structure 3-D de la protéine, encore plus d’interactions entre acides aminés

Question 5

En quoi consiste la structure quaternaire d’une protéine?

Answer 5

Association de deux polypeptides ou plus, formant un polymère

Question 6

Importance de la structure tridimensionnelle? Par quoi est-elle influencée?

Answer 6

Détermine fonction de la protéine
Influencée par
- Séquences d’acides aminés (chacun ayant chaine latérale spécifique)
- Milieu dans lequel baigne la protéine

Question 7

Définition enzyme

Answer 7

Protéine chez les organismes vivants possédant un pouvoir catalytique (biocatalyseur)

Question 8

Décrire le mécanisme d’un biocatalyseur (enzyme)

Answer 8

Enzyme possède un site actif, impliquant liaison spécifique avec le substrat.
Enzyme abaisse énergie d’activation, ce qui accélère la vitesse de réaction.

Question 9

v/f: en présence d’un biocatalyseur, un plus grand nombre de substrat possèderont assez d’énergie pour atteindre l’état de transition (entrer en rxn)

Answer 9

vrai

Question 10

Diff entre enzyme simple et holoenzyme?

Answer 10

Enzyme simple: seulement des acides aminés

Holoenzyme: Apoenzyme et cofacteur ensemble

Question 11

Def vitesse initiale

Answer 11

Vitesse quand il n’y a pas encore Assez de produit pour qu’il retourne en substrat

Question 11

Diff entre apoenzyme et cofacteur. Que forment-ils jumelés?

Answer 11

Apoenzyme: partie protéique, inactif
Cofacteur: Ion métallique ou coenzyme, actif

Question 12

def vitesse maximale

Answer 12

Lorsque les molécules d’enzymes sont saturées en substrat

Question 13

Def Km

Answer 13

50% de la vitesse maximale de la réaction

Question 14

v/f: la vitesse initiale est toujours la vitesse maximale de la rxn

Answer 14

Faux: pas nécessairement; si pas assez de substrat, seulement une quantité des molécules d’enzymes ont accès au substrat

Question 15

effet d’une augmentation de [substrat] sur la vitesse initiale de la réaction? et sur le Vmax? [enzyme] constante

Answer 15

Augmentation Vi ([substrat] détermine Vi)
Même Vmax ([enzyme] détermine Vmax)

Question 16

effet d’une augmentation de [enzyme] sur la vitesse initiale de la réaction? sur le Vmax? [substrat] constante et élevée (saturante)

Answer 16

même Vi ([substrat] détermine Vi)
Augmentation Vmax ([enzyme] détermine Vmax)

Question 17

Effet variation de pH ou température sur l’enzyme?

Answer 17

Quand on s’écarte du pH/temp optimal, charges sur chaines d’acides aminés sont troublées.
Repliement de l’enzyme affecté, structure affecté donc fonction altérée, jusqu’à inactivation de l’enzyme.

Question 18

Sur quels variables agissent les mécanismes de contrôle des réactions enzymatiques?

Answer 18

• Quantité d’enzymes
• Efficacité des enzymes

Question 19

Que régule un mécanisme de régulation de la transcription?

Nombre d’enzymes ou activité enzymatique

Answer 19

Nombre d’enzymes

Question 20

v/f: Les enzymes constitutives sont les seules enzymes dont la synthèse est régulée.

Answer 20

Faux: les seules dont la synthèses n’est PAS régulée, synthèse constant, activité dépend de la présence de substrat

Question 20

Nomme mécanisme qui augmente synthèse, vs diminue synthèse d’enzymes.

Answer 20

Induction: Augmente
Répression: Diminue

Question 21

Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité des enzymes: nomme et explique

Answer 21

• Allostérie: effecteur négatif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation inactive) ou positif (lorsque présent, donne à l’enzyme conformation active)
• Modification covalente : rends enzyme inactive par ajout d’une molécule (ex: phosphate-> phosphorylation peut rendre inactif)

Question 22

v/f: la majorité des enzymes sont controlées.

Answer 22

Faux: pas toutes susceptibles aux mécanismes

Question 23

Quels mécanisme de contrôle sont à court terme (besoin rapide de la cellule)? Lesquels a long terme?

Answer 23

Court: allostérie et modification covalente
Long: Induction et répression

Question 24

Deux types d’inhibiteurs d’agent externes?

Answer 24

Inhibiteur compétitifs et non compétitifs.

Question 25

Fonctionnement des inhibiteurs compétitifs? Décrire influence sur vmax et vi

Answer 25

Compétitif: fait compétition au substrat pour se lier au site actif de l’enzyme.
Moins de substrat réagit, vi diminue->km diminue théoriquement=km apparent, Vmax inchangé

Question 26

Fonctionnement des inhibiteurs non-compétitifs? Décrire influence sur vmax et vi

Answer 26

Se fixe de façon irréversible sur l’enzyme (n’importe ou: site actif ou non), modifiant sa structure et empêche le substrat de s’y fixer.
Moins d’enzymes actives, Vmax diminue, km reste le même

Question 27

Suc pancréatique: composantes, déversement où?

Answer 27

Composantes: enzymes digestives et bicarbonate
Déversé dans le duodénum

Question 28

Enzymes agissant au niveau de l’absorption des protéines? nom et fonction

Answer 28

trypsine:
- Effet d’activation sur trypsinogène
- effet d’activation sur autres enzymes protéolytiques
- Transforme protéines alimentaires en peptides

chymotrypsine, élastase, caboxypeptidase A et B:
- transformation des peptides en acides aminés

Question 29

Enzymes agissant au niveau de l’absorption des glucides? nom et fonction

Answer 29

Amylase:
- Digestion de l’amidon en dextrine, maltotriose et maltose

d’autres enzymes digestives non pancréatique (saccharase et lacatase):
- synthétisées dans les entéroxytes agissent sur face externe de membrane cytoplasmique
- enzymes transforment poly/disaccharides en monosaccharides
ex:
- (amidon) saccharase: maltose (di), maltotriose et dextrines (poly) en glucose
- saccharase (di) en fructose+glucose
- Lactase: lactose en glucose+galactose

Question 30

Enzymes agissant au niveau de l’absorption des lipides? nom et fonction

Answer 30

Lipase:
- Digestion des tryacyglycérols en acides gras et monoacylglycérols

Question 31

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans suc pancréatique? Avantage comment le pancréas?

Answer 31

Proenzymes inactives (nom commence en gène ou finit en pro)

Protège le pancréas de l’autogestion

Question 32

Comment les proenzymes digestives sont-elles activées?

Answer 32

trypsine: activée par le passage dans duodénum, sous enzyme entéropeptidase

autre protéines: par l’action des peptides provenant de la trypsine qui décompose les protéines alimentaires (en peptides)

Question 33

Ph optimal de la trypsine, élastase, et de la pepsine.

Answer 33

Trypsine: 7,5 à 8,5
Élastase: 10
Pepsine: 1 à 2

Question 34

Pourquoi la concentration sanguine de certaines enzymes est utilisée comme outil diagnostique?

Answer 34

Certaines enzymes sont spécifiques à un organe (amylose et surtout lippes relié au pancréas, permet d’identifier organe a problème.

Car permet comparaison à des valeurs de référence, permet de voir anormalités.

Question 35

Sang vs Plasma vs Sérum

Answer 35

Sang: composé de plasma et de sérum
Plasma: spécimen anticoagulé (avec anticoagulant), obtenu après centrifugation
Sérum: spécimen coagulé (sans anticoagulant), obtenu après centrifugation