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MED-1200 - SF1 - Examen 2 > BIO 4 - Protéines > Flashcards

BIO 4 - Protéines Flashcards

1
Q

BIO-37.01

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A
  • Carbone (α)
  • Groupement aminé
  • Groupement carboxyle
  • Chaîne latérale

Chaîne latérales hydrophobes ou hydrophiles (neutres ou polaires (acides ou basiques))

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Q

BIO-37.02

Quelles sont les orgines des acides aminés trouvées dans le sang?

A
  • Digestion protéines alimentaires
  • Dégradation protéines tissulaires et sanguines
  • Synthèse endogène des acides aminés non essentiels
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3
Q

BIO-37.03

Décrire la réaction de transamination lors de la synthèse de l’alanine.

A

Pyruvate + Glutamate (NH2) → Alanine (NH2) + α-cétoglutarate
* Enzyme : pyridoxal-P

NH2 du glutamate transféré au pyruvate = Alanine

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4
Q

BIO-37.03

Décrire la réaction de transamination lors de la synthèse de l’aspartate.

A

Oxaloacétate + Glutamate (NH2) → Aspartate (NH2) + α-cétoglutarate
* Enzyme : pyridoxal-P

NH2 du glutamate transféré à l’oxaloacétate = Alanine

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5
Q

BIO-37.04

Décrire la synthèse de la thyrosine.

Thyrosine = Acide aminé non essentiel

A

Phénylalanine + O2 → Tyrosine + H2
* Enzyme : Phénylalanine hydroxylase

Utilisation d’un NADPH + H+ → NADP

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6
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non
Certains acides aminés sont essentiels

On doit les obtenir via notre alimentation.

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7
Q

BIO-38.01

Une patiente présente une phénylcétonurie.
Quelle enzyme est déficiente?

A

Phénylalanine hydroxylase

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8
Q

BIO-38.02

Dans quel tissu retrouve-t-on la phénylalanine hydroxylase?

A

Foie

(principalement)

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9
Q

BIO-38.03

Quel effet provoque une déficience en phénylalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine?

Schéma 4-1

A
  • Absence d’oxydation de la phénylalanine en tyrosine = Phénylalanine s’accumule
  • La phénylalanine est alors métabolisée par une voie métabolique mineure
  • Absence endogène de tyrosine = Tyrosine devient un acide aminé essentiel (alors qu’elle est non essentielle habituellement)

La phénylalanine sera métabolisée en phénylpyruvate.

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10
Q

BIO-38.04

D’où vient le nom ‘‘phénylcétonurie’’?

Pourquoi l’appelle-t-on comme cela?

A

Augmentation d’une cétone contenant du phénylpyruvate dans les urines

Phényl-céto ne-uri ne

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11
Q

BIO-38.05

Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie doit se faire au cours de la 1ère semaine de naissance?

Pourquoi pas plus tard ni dès la naissance?

A
  • Pas plus tard : Peut engendrer dégâts irréversibles au cerveau après 2-3 semaines (surtout en développement)
  • Pas dès la naissance : Bébé n’a pas eu le temps d’ingérer des protéines et donc d’oxyder le phénylalanine en thyrosine (ou de ne pas le faire). Doit avoir au moins 2 jours de nourriture.
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12
Q

BIO-38.06

Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?

A
  • Dosage de la phénylalanine & de la tyrosine
  • Échantillon de sang (piqûre du pied)
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13
Q

BIO-38.07

Pourqoi les enfants atteints de phénylcétonurie ont les cheveux, yeux et teint + pâle?

A

Phénylalanine = Précurseur de la mélanine

Phénylcétonurie entraîne une diminution de la production de mélanine.

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14
Q

BIO-38.08

Au Saguenay-Lac-St-Jean, une déficience enzymatique est particulièrement présente. Comment se nomme cette maladie?

Enzyme qui dégrade la tyrosine en fumarate & acétoacétate.

A

Tyrosinémie
Incidence mondiale : 1/100 000 (porteur 1/160)
Incidence Sag-Lac : 1/ 1800 (porteur 1/21)

Schéma 4-1

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15
Q

BIO-38.08

Quelle conséquence la tyrosinémie entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine?

A

Augmentation

de la concentration sérique de tyrosine

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16
Q

BIO-38.09

Quelle conséquence la tyrosinémie entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la phénylalanine?

A

Augmentation

(quelquefois)

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17
Q

BIO-39.01

Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour le système nerveux et les médullo-surréanales.

A

Catécholamines = Neurotransmetteurs (dopamine, noradrénaline, adrénaline)

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18
Q

BIO-39.01

Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour la peau, yeux et cheveux.

A

Mélanine = Mélanocytes (protection rayons UV)

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19
Q

BIO-39.01

Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour la thyroïde.

A
  • Triiodothyronine (T3) & Thyroxine (T4) = Hormones sécrétées par la glande thyroïde
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20
Q

BIO-40.01

Donner la définition d’un acide aminé glucoformateur.

A

Perte de son groupement aminé (dégradation) → Pyruvate/intermédiaire du cycle de Krebs Perte de son groupement aminé (dégradation) → Transformation en glucose

Précurseur de la néoglucogenèse

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21
Q

BIO-40.01

Donner la définition d’un acide aminé cétogène.

A

Perte de son groupement aminé (dégradation) →

Précurseur de la cétogenèse

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22
Q

BIO-40.01

Donner la définition d’un acide aminé mixte.

A

Perte de son groupement aminé (dégradation) → Pyruvate/intermédiaire du cycle de Krebs Perte de son groupement aminé (dégradation) → Transformation en glucose & en partie en acétyl-CoA/acétoacétate

Précurseur néoglucogenèse & cétogenèse

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23
Q

BIO-40.02

À quel groupe appartient la phénylalanine?

Acide aminé glucoformateur, cétogène ou mixte?

A

Acide aminé mixte

Schéma 4-1 & 4-2

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24
Q

BIO-40.02

À quel groupe appartient la tyrosine?

Acide aminé glucoformateur, cétogène ou mixte?

A

Acide aminé mixte

Schéma 4-1 & 4-2

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25
Q

BIO-40.03

Dans quelle condition métabolique peut-on observer que la phénylalanine et la tyrosine sont des acides aminés mixtes?

A
  • Individu à jeun (hypoglycémie)
  • Diabétique non traité

Lorsque rapport insuline/glucagon est bas!

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26
Q

BIO-41.01

Quel groupement d’un acide aminé est perdu lors de la dégradation en glucose ou en corps cétoniques?

A

Groupement amine (NH2)

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27
Q

BIO-41.02

Où sont dégradées les protéines alimentaires en acides aminés?

A

Tube digestif

Enzymes pancréatiques

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28
Q

Comment sont dégradées les protéines alimentaires en acides aminés?

Nommer les enzymes!

A
  • Hydrolysation des protéines en peptides, puis acides aminés

Enzymes : protéases & peptidases

29
Q

BIO-41.03

Quelle voie empruntent les acides aminés alimentaires afin de rejoindre le foie?

Schéma 4-3

A

Système porte

30
Q

BIO-41.04

Quels sont les principaux tissus où a lieu la dégradation des acides aminés en surplus?

A
  • Foie
  • Muscle
31
Q
A
32
Q

BIO-41.06

Quel rôle jouent l’α-cétoglutarate et le glutamate dans la dégradation des acides aminés?

A
  • α-cétoglutarate : Accepteur du groupement α-aminé (transamination)
  • Glutamate : Il est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque. Redevient α-acétoglutarate.
33
Q

BIO-41.07

Quelle est la différence entre un groupement amide et amine?

A

Amide :
* Sur les chaînes latérales (acides aminés libres)
* Pas de groupement carboxyle

34
Q

BIO-41.08

Comment nomme-t-on la réaction entraînant la libération d’ammoniaque à partir d’un amide?

A

Désamidation

35
Q

BIO-41.09

Décrire la libération de l’azote amidé (désamidation) pour la glutamine.

Schéma 4-5.

A

Glutamine + H2O → Glutamate + NH3

Enzyme : Glutaminase

36
Q

BIO-41.09

Nommer 2 acides aminés possédant un groupement amide.

A
  • Glutamine
  • Asparagine
37
Q

BIO-41.10

À partir de quelles substances peut-on principalement former de l’ammoniaque dans le foie?

Schémas 4-3 & 4-4

A
  • Glutamine/Asparagine
  • Produits spéialisés azotés
  • Acides aminés
38
Q

BIO-42.01

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme?

Schémas 4-3 & 4-4

A

Urée

39
Q

Quel organe est responsable de la formation d’urée?

Urée = Forme d’excrétion principale de l’ammoniaque

A

Foie

C’est exclusivement le foie.

40
Q

BIO-42.02

Quelle voie métabolique permet la formation d’urée?

A

Le cycle de l’urée

Schéma 4-4

41
Q

BIO-42.03

Quels sont les principaux **substrats* du cycle de l’urée?

A
  • Ion ammonium (NH4+)
  • CO2
  • Aspartate
  • ATP (x3)
42
Q

BIO-42.04

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

Fournit le 2e azote à l’urée

Le 1er azote provient de l’ion ammonium. L’urée contient 2 azotes.

L’aspartate est généré par l’AST qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrats.

43
Q

BIO-42.05

Quels organes élimineront principalement l’urée qui se retrouve dans le sang?

Schéma 4-3

A
  • Rein (75%)
  • Intestin (25%)
44
Q

BIO-42.06

Comment le rein élimine-t-il l’urée?

A

Dans l’urine

45
Q

BIO-42.06

Comment l’intestin élimine-t-il l’urée?

A
  1. Urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale
  2. Forme du NH4+ et du CO2
  3. NH4+ est retourné au foie (retransformé en urée)

L’urée traverse facilement les membranes

46
Q

BIO-42.07

Pourquoi faut-il transformer l’ammoniaque en urée?

Pourquoi est-ce essentiel pour l’organisme?

A

Car l’ammoniaque est toxique

En particulier pour le cerveau

47
Q

BIO-42.08

L’organisme peut-il se débarasser de l’ammoniaque d’une autre façon que la transformer en urée?

Si oui, laquelle?

A

Oui
Ions ammonium (NH4+) dans l’urine

Schéma 4-3

48
Q

BIO-43.01

Décrire le mécanisme d’élimination de l’ammoniaque par le cerveau.

Schémas 4-3 & 4-5

A
  • Cellules gliales transforme ammoniaque en glutamine
  • α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H → glutamate _ NAD(P)+ + H2O (glutamate déshydrogénase)
  • Glutamate + ATP + NH3 → Glutamine + Pi + H2O (glutamine synthase)

Glutamine est ensuite excrétée dans la circulation sanguine.

49
Q

BIO-43.02

Comment le cerveau régénère-t-il l’α-cétoglutarate utilisé pour l’élimination de l’ammoniaque?

Schéma 4-6

A
  • Glycose : Fourni du pyruvate → acétyl-CoA → favorise formation oxaloacétate (pyruvate carboxylase)
  • Acétyl-CoA + oxaloacétate → α-cétoglutarate (cycle de Krebs)

Pyruvate carboxylase fait donc aussi une réaction anaplérotique

Anaplérotique = ‘‘de remplissage’’ (du cycle de Krebs)

50
Q

BIO-43.03

Quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

Dans le cerveau, lors de l’élimination de l’ammoniaque.

A
  • Réactions de la pyruvate carboxylase
  • Réactions de la pyruvate déshydrogénase

Toutes réactions qui débouchent dans le cycle de Krebs = Anaplérotiques

51
Q

BIO-33.01

Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale?

Schéma 4-3

A
  • Retrait d’un NH4+ (qui retourne au foie) → Glutamate
  • Glutamate + pyruvate - α-cétoglutarate → Alanine
  • Alanine va dans le foie (via la veine porte)
52
Q

BIO-43.04

Quels tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

A
  • Cerveau
  • Muscle
  • Foie

Foie : Lorsque les capacités de synthèse d’urée sont débordées (++ NH4+)

53
Q

BIO-44.02

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme normal?

A
  • Rein l’emmagasine
  • Si réserves suffisantes : La converti en glutamate et alanine (comme l’intestin)
54
Q

BIO-44.02

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme en acidose?

A
  • Glutamine → Glutamate + NH4+ (glutaminase)
  • Glutamate + NAD(P) → α-acétoglutarate + NH4+ (glutamate déshydrogénase)

Rein veut générer le + d’ammoniaque possible pour éliminer H+

55
Q

BIO-44.03

Quelles sont les 2 origines des réserves de glutamine du rein?

Schéma 4-3

A
  • Capte la glutamine sanguine
  • Synthétise la glutamine (glutamine synthase)
56
Q

BIO-45.01

Quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle après un repas?

A

Insuline

57
Q

BIO-45.01

Quels sont les effets de l’insuline sur le métabolisme des acides aminés au muscle après un repas?

A
  • Favorise l’entrée des acides aminés
  • Favorise la synthèse protéique dans les cellules musculaires
  • Inhibie la protéolyse
58
Q

BIO-45.02

Quelles sont les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne?

Schéma 4-7

A

Diminution du rapport insuline/glucagon

59
Q

BIO-45.03

Quels sont les 2 précurseurs de la néoglucogenèse libérés par le muscle en grande quantité?

A
  • Alanine
  • Glutamine
60
Q

BIO-45.04

Comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils transformés en alanine?

Schéma 4-7

A
  • Transminations génèrent du glutamate
  • Dégradation des acides aminés génère du pyruvate
  • Pyruvate + Glutamate → Alanine + α-cétoglutarate (ALT : transamination)

Alanine ensuite transportée vers le foie → Devient urée + pyruvate.

Le pyruvate sera par la suite converti en glucose (néoglucogenèse), qui lui sera libéré dans la circulation.

61
Q

BIO-45.04

Comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils transformés en glutamine?

Schéma 4-7

A
  • Désaminations oxydatives génèrent de l’ammoniaque
  • Majorité de l’ammoniaque recombinée à l’α-cétoglutarate (glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (glutamine synthase) = Glutamine

Glutamine se dirige alors vers l’intestin et le rein.

Glutamine ensuite transformée en glutamate, puis en alanine, qui se dirigera vers le foie (veine porte).

62
Q

BIO-45.05

Comment l’azote (N) peut-il être exporté par le muscle?

Schéma 4-7

A
  • Alanine
  • Glutamine
  • Ammoniaque (s’échappe un peu)
  • Phénylalanine (acide aminé)

Quelques acides aminés non métabolisables sont libérés par le muscle.

63
Q

BIO-46.01

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A
  • Remplacement du tissu hépatique normal par fibrose et nodules + distorsion achitecture hépatique
  • Perte des fonctions du foie
  • Généralement irréversible

Conséquence de maladies hépatiques chroniques

64
Q

BIO-46.02

Pourquoi un patient en cirrhose hépatique présenterait-il une hypoalbuminémie?

A

Diminution de la synthèse de l’albumine par le foie cirrhosé

La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes.

65
Q

BIO-46.03

Pourquoi un patient en cirrhose hépatique présenterait-il une hyperammoniémie?

A
  • Établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave) = Sang de l’intestin passe directement dans la circulation systémique = Pas de ‘‘filtration’’ de l’ammoniaque créé par l’intestin.
  • Les fonctions hépatiques, dont l’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.
66
Q

BIO-46.04

Quel niveau d’urée est attendu chez un patient en cirrhose hépatique?

Valeurs basses ou élevées?

A

Valeurs basses

Car le foie a de la difficulté à synthétiser l’urrée.

67
Q

BIO-46.05

Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par une diète pauvre en protéines.

Schéma 4-8

A

En réduisant l’apport protéique = Réduite production d’ammoniaque
(voir ci-bas)

Ne faut pas trop réduire l’apport protéique car acides aminés essentiels

  • Tube digestif : Protéines hydrolysées en acides aminés
  • Partie des acides aminés dégradée par les bactéries intestinales = Production d’ammoniaque
  • Excédent des protéines absorbées est dégradé par le foie & les muscles = Production d’ammoniaque
68
Q

BIO-46.05

Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par du lactulose.

Lactuloe = Disaccharide constitué de galactose et de fructose, non hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le lactate.

A
  1. Lactate diminue le pH du côlon : Acides favorisent NH3 + H+ → NH4+. NH4+ reste dans la lumière intestinale.
  2. Lactate stimule péristaltisme intestinal (irrite la muqueuse)
  3. Lactulose non métabolisé (par les bactéries) et les produits de sa dégradation augmentent la pression osmotique dans le côlon = Attire eau
  4. # 1, #2 & #3 entraînent diarrhée = Évacuation de l’azote (sous forme de NH4+) & des bactéries
69
Q

BIO-46.05

Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par de l’antibiothérapie.

A

Diminue la flore intestinale = Diminution de la production d’ammoniaque à partir de l’urée et des acides aminés alimentaires

MED-1200 - SF1 - Examen 2 (16 decks)

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