BIO 4 - Protéines Flashcards
BIO-37.01
Quelle est la structure générale des acides aminés?
- Carbone (α)
- Groupement aminé
- Groupement carboxyle
- Chaîne latérale
Chaîne latérales hydrophobes ou hydrophiles (neutres ou polaires (acides ou basiques))
BIO-37.02
Quelles sont les orgines des acides aminés trouvées dans le sang?
- Digestion protéines alimentaires
- Dégradation protéines tissulaires et sanguines
- Synthèse endogène des acides aminés non essentiels
BIO-37.03
Décrire la réaction de transamination lors de la synthèse de l’alanine.
Pyruvate + Glutamate (NH2) → Alanine (NH2) + α-cétoglutarate
* Enzyme : pyridoxal-P
NH2 du glutamate transféré au pyruvate = Alanine
BIO-37.03
Décrire la réaction de transamination lors de la synthèse de l’aspartate.
Oxaloacétate + Glutamate (NH2) → Aspartate (NH2) + α-cétoglutarate
* Enzyme : pyridoxal-P
NH2 du glutamate transféré à l’oxaloacétate = Alanine
BIO-37.04
Décrire la synthèse de la thyrosine.
Thyrosine = Acide aminé non essentiel
Phénylalanine + O2 → Tyrosine + H2
* Enzyme : Phénylalanine hydroxylase
Utilisation d’un NADPH + H+ → NADP
Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?
Non
Certains acides aminés sont essentiels
On doit les obtenir via notre alimentation.
BIO-38.01
Une patiente présente une phénylcétonurie.
Quelle enzyme est déficiente?
Phénylalanine hydroxylase
BIO-38.02
Dans quel tissu retrouve-t-on la phénylalanine hydroxylase?
Foie
(principalement)
BIO-38.03
Quel effet provoque une déficience en phénylalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine?
Schéma 4-1
- Absence d’oxydation de la phénylalanine en tyrosine = Phénylalanine s’accumule
- La phénylalanine est alors métabolisée par une voie métabolique mineure
- Absence endogène de tyrosine = Tyrosine devient un acide aminé essentiel (alors qu’elle est non essentielle habituellement)
La phénylalanine sera métabolisée en phénylpyruvate.
BIO-38.04
D’où vient le nom ‘‘phénylcétonurie’’?
Pourquoi l’appelle-t-on comme cela?
Augmentation d’une cétone contenant du phénylpyruvate dans les urines
Phényl-céto ne-uri ne
BIO-38.05
Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie doit se faire au cours de la 1ère semaine de naissance?
Pourquoi pas plus tard ni dès la naissance?
- Pas plus tard : Peut engendrer dégâts irréversibles au cerveau après 2-3 semaines (surtout en développement)
- Pas dès la naissance : Bébé n’a pas eu le temps d’ingérer des protéines et donc d’oxyder le phénylalanine en thyrosine (ou de ne pas le faire). Doit avoir au moins 2 jours de nourriture.
BIO-38.06
Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?
- Dosage de la phénylalanine & de la tyrosine
- Échantillon de sang (piqûre du pied)
BIO-38.07
Pourqoi les enfants atteints de phénylcétonurie ont les cheveux, yeux et teint + pâle?
Phénylalanine = Précurseur de la mélanine
Phénylcétonurie entraîne une diminution de la production de mélanine.
BIO-38.08
Au Saguenay-Lac-St-Jean, une déficience enzymatique est particulièrement présente. Comment se nomme cette maladie?
Enzyme qui dégrade la tyrosine en fumarate & acétoacétate.
Tyrosinémie
Incidence mondiale : 1/100 000 (porteur 1/160)
Incidence Sag-Lac : 1/ 1800 (porteur 1/21)
Schéma 4-1
BIO-38.08
Quelle conséquence la tyrosinémie entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine?
Augmentation
de la concentration sérique de tyrosine
BIO-38.09
Quelle conséquence la tyrosinémie entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la phénylalanine?
Augmentation
(quelquefois)
BIO-39.01
Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour le système nerveux et les médullo-surréanales.
Catécholamines = Neurotransmetteurs (dopamine, noradrénaline, adrénaline)
BIO-39.01
Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour la peau, yeux et cheveux.
Mélanine = Mélanocytes (protection rayons UV)
BIO-39.01
Nommer un produit spécialisé formé à partir de la tyrosine et sa principale utilité pour la thyroïde.
- Triiodothyronine (T3) & Thyroxine (T4) = Hormones sécrétées par la glande thyroïde
BIO-40.01
Donner la définition d’un acide aminé glucoformateur.
Perte de son groupement aminé (dégradation) → Pyruvate/intermédiaire du cycle de Krebs Perte de son groupement aminé (dégradation) → Transformation en glucose
Précurseur de la néoglucogenèse
BIO-40.01
Donner la définition d’un acide aminé cétogène.
Perte de son groupement aminé (dégradation) →
Précurseur de la cétogenèse
BIO-40.01
Donner la définition d’un acide aminé mixte.
Perte de son groupement aminé (dégradation) → Pyruvate/intermédiaire du cycle de Krebs Perte de son groupement aminé (dégradation) → Transformation en glucose & en partie en acétyl-CoA/acétoacétate
Précurseur néoglucogenèse & cétogenèse
BIO-40.02
À quel groupe appartient la phénylalanine?
Acide aminé glucoformateur, cétogène ou mixte?
Acide aminé mixte
Schéma 4-1 & 4-2
BIO-40.02
À quel groupe appartient la tyrosine?
Acide aminé glucoformateur, cétogène ou mixte?
Acide aminé mixte
Schéma 4-1 & 4-2
BIO-40.03
Dans quelle condition métabolique peut-on observer que la phénylalanine et la tyrosine sont des acides aminés mixtes?
- Individu à jeun (hypoglycémie)
- Diabétique non traité
Lorsque rapport insuline/glucagon est bas!
BIO-41.01
Quel groupement d’un acide aminé est perdu lors de la dégradation en glucose ou en corps cétoniques?
Groupement amine (NH2)
BIO-41.02
Où sont dégradées les protéines alimentaires en acides aminés?
Tube digestif
Enzymes pancréatiques
Comment sont dégradées les protéines alimentaires en acides aminés?
Nommer les enzymes!
- Hydrolysation des protéines en peptides, puis acides aminés
Enzymes : protéases & peptidases
BIO-41.03
Quelle voie empruntent les acides aminés alimentaires afin de rejoindre le foie?
Schéma 4-3
Système porte
BIO-41.04
Quels sont les principaux tissus où a lieu la dégradation des acides aminés en surplus?
- Foie
- Muscle
BIO-41.06
Quel rôle jouent l’α-cétoglutarate et le glutamate dans la dégradation des acides aminés?
- α-cétoglutarate : Accepteur du groupement α-aminé (transamination)
- Glutamate : Il est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque. Redevient α-acétoglutarate.
BIO-41.07
Quelle est la différence entre un groupement amide et amine?
Amide :
* Sur les chaînes latérales (acides aminés libres)
* Pas de groupement carboxyle
BIO-41.08
Comment nomme-t-on la réaction entraînant la libération d’ammoniaque à partir d’un amide?
Désamidation
BIO-41.09
Décrire la libération de l’azote amidé (désamidation) pour la glutamine.
Schéma 4-5.
Glutamine + H2O → Glutamate + NH3
Enzyme : Glutaminase
BIO-41.09
Nommer 2 acides aminés possédant un groupement amide.
- Glutamine
- Asparagine
BIO-41.10
À partir de quelles substances peut-on principalement former de l’ammoniaque dans le foie?
Schémas 4-3 & 4-4
- Glutamine/Asparagine
- Produits spéialisés azotés
- Acides aminés
BIO-42.01
Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme?
Schémas 4-3 & 4-4
Urée
Quel organe est responsable de la formation d’urée?
Urée = Forme d’excrétion principale de l’ammoniaque
Foie
C’est exclusivement le foie.
BIO-42.02
Quelle voie métabolique permet la formation d’urée?
Le cycle de l’urée
Schéma 4-4
BIO-42.03
Quels sont les principaux **substrats* du cycle de l’urée?
- Ion ammonium (NH4+)
- CO2
- Aspartate
- ATP (x3)
BIO-42.04
Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?
Fournit le 2e azote à l’urée
Le 1er azote provient de l’ion ammonium. L’urée contient 2 azotes.
L’aspartate est généré par l’AST qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrats.
BIO-42.05
Quels organes élimineront principalement l’urée qui se retrouve dans le sang?
Schéma 4-3
- Rein (75%)
- Intestin (25%)
BIO-42.06
Comment le rein élimine-t-il l’urée?
Dans l’urine
BIO-42.06
Comment l’intestin élimine-t-il l’urée?
- Urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale
- Forme du NH4+ et du CO2
- NH4+ est retourné au foie (retransformé en urée)
L’urée traverse facilement les membranes
BIO-42.07
Pourquoi faut-il transformer l’ammoniaque en urée?
Pourquoi est-ce essentiel pour l’organisme?
Car l’ammoniaque est toxique
En particulier pour le cerveau
BIO-42.08
L’organisme peut-il se débarasser de l’ammoniaque d’une autre façon que la transformer en urée?
Si oui, laquelle?
Oui
Ions ammonium (NH4+) dans l’urine
Schéma 4-3
BIO-43.01
Décrire le mécanisme d’élimination de l’ammoniaque par le cerveau.
Schémas 4-3 & 4-5
- Cellules gliales transforme ammoniaque en glutamine
- α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H → glutamate _ NAD(P)+ + H2O (glutamate déshydrogénase)
- Glutamate + ATP + NH3 → Glutamine + Pi + H2O (glutamine synthase)
Glutamine est ensuite excrétée dans la circulation sanguine.
BIO-43.02
Comment le cerveau régénère-t-il l’α-cétoglutarate utilisé pour l’élimination de l’ammoniaque?
Schéma 4-6
- Glycose : Fourni du pyruvate → acétyl-CoA → favorise formation oxaloacétate (pyruvate carboxylase)
- Acétyl-CoA + oxaloacétate → α-cétoglutarate (cycle de Krebs)
Pyruvate carboxylase fait donc aussi une réaction anaplérotique
Anaplérotique = ‘‘de remplissage’’ (du cycle de Krebs)
BIO-43.03
Quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?
Dans le cerveau, lors de l’élimination de l’ammoniaque.
- Réactions de la pyruvate carboxylase
- Réactions de la pyruvate déshydrogénase
Toutes réactions qui débouchent dans le cycle de Krebs = Anaplérotiques
BIO-33.01
Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale?
Schéma 4-3
- Retrait d’un NH4+ (qui retourne au foie) → Glutamate
- Glutamate + pyruvate - α-cétoglutarate → Alanine
- Alanine va dans le foie (via la veine porte)
BIO-43.04
Quels tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?
- Cerveau
- Muscle
- Foie
Foie : Lorsque les capacités de synthèse d’urée sont débordées (++ NH4+)
BIO-44.02
Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme normal?
- Rein l’emmagasine
- Si réserves suffisantes : La converti en glutamate et alanine (comme l’intestin)
BIO-44.02
Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme en acidose?
- Glutamine → Glutamate + NH4+ (glutaminase)
- Glutamate + NAD(P) → α-acétoglutarate + NH4+ (glutamate déshydrogénase)
Rein veut générer le + d’ammoniaque possible pour éliminer H+
BIO-44.03
Quelles sont les 2 origines des réserves de glutamine du rein?
Schéma 4-3
- Capte la glutamine sanguine
- Synthétise la glutamine (glutamine synthase)
BIO-45.01
Quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle après un repas?
Insuline
BIO-45.01
Quels sont les effets de l’insuline sur le métabolisme des acides aminés au muscle après un repas?
- Favorise l’entrée des acides aminés
- Favorise la synthèse protéique dans les cellules musculaires
- Inhibie la protéolyse
BIO-45.02
Quelles sont les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne?
Schéma 4-7
Diminution du rapport insuline/glucagon
BIO-45.03
Quels sont les 2 précurseurs de la néoglucogenèse libérés par le muscle en grande quantité?
- Alanine
- Glutamine
BIO-45.04
Comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils transformés en alanine?
Schéma 4-7
- Transminations génèrent du glutamate
- Dégradation des acides aminés génère du pyruvate
- Pyruvate + Glutamate → Alanine + α-cétoglutarate (ALT : transamination)
Alanine ensuite transportée vers le foie → Devient urée + pyruvate.
Le pyruvate sera par la suite converti en glucose (néoglucogenèse), qui lui sera libéré dans la circulation.
BIO-45.04
Comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils transformés en glutamine?
Schéma 4-7
- Désaminations oxydatives génèrent de l’ammoniaque
- Majorité de l’ammoniaque recombinée à l’α-cétoglutarate (glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (glutamine synthase) = Glutamine
Glutamine se dirige alors vers l’intestin et le rein.
Glutamine ensuite transformée en glutamate, puis en alanine, qui se dirigera vers le foie (veine porte).
BIO-45.05
Comment l’azote (N) peut-il être exporté par le muscle?
Schéma 4-7
- Alanine
- Glutamine
- Ammoniaque (s’échappe un peu)
- Phénylalanine (acide aminé)
Quelques acides aminés non métabolisables sont libérés par le muscle.
BIO-46.01
Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?
- Remplacement du tissu hépatique normal par fibrose et nodules + distorsion achitecture hépatique
- Perte des fonctions du foie
- Généralement irréversible
Conséquence de maladies hépatiques chroniques
BIO-46.02
Pourquoi un patient en cirrhose hépatique présenterait-il une hypoalbuminémie?
Diminution de la synthèse de l’albumine par le foie cirrhosé
La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes.
BIO-46.03
Pourquoi un patient en cirrhose hépatique présenterait-il une hyperammoniémie?
- Établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave) = Sang de l’intestin passe directement dans la circulation systémique = Pas de ‘‘filtration’’ de l’ammoniaque créé par l’intestin.
- Les fonctions hépatiques, dont l’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.
BIO-46.04
Quel niveau d’urée est attendu chez un patient en cirrhose hépatique?
Valeurs basses ou élevées?
Valeurs basses
Car le foie a de la difficulté à synthétiser l’urrée.
BIO-46.05
Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par une diète pauvre en protéines.
Schéma 4-8
En réduisant l’apport protéique = Réduite production d’ammoniaque
(voir ci-bas)
Ne faut pas trop réduire l’apport protéique car acides aminés essentiels
- Tube digestif : Protéines hydrolysées en acides aminés
- Partie des acides aminés dégradée par les bactéries intestinales = Production d’ammoniaque
- Excédent des protéines absorbées est dégradé par le foie & les muscles = Production d’ammoniaque
BIO-46.05
Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par du lactulose.
Lactuloe = Disaccharide constitué de galactose et de fructose, non hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le lactate.
- Lactate diminue le pH du côlon : Acides favorisent NH3 + H+ → NH4+. NH4+ reste dans la lumière intestinale.
- Lactate stimule péristaltisme intestinal (irrite la muqueuse)
- Lactulose non métabolisé (par les bactéries) et les produits de sa dégradation augmentent la pression osmotique dans le côlon = Attire eau
- # 1, #2 & #3 entraînent diarrhée = Évacuation de l’azote (sous forme de NH4+) & des bactéries
BIO-46.05
Expliquer le traitement de l’encéphalopathie hépatique par de l’antibiothérapie.
Diminue la flore intestinale = Diminution de la production d’ammoniaque à partir de l’urée et des acides aminés alimentaires
