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SF 1 - exam 2 > BCM - Protéines > Flashcards

BCM - Protéines Flashcards

1
Q

Quel est la structure générale des acides aminés?

A

Un carbone avec les groupements suivants:

  • Hydrogène
  • Aminé (NH2)
  • Carboxyle
  • Une chaine latérale
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Q

Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang?

A
  1. Digestion des protéines alimentaires
  2. Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  3. Synthèse endogène des a.a. non-essentiels
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Q

Décrire la synthèse de tyrosine

A

Phénylalanine > Tyrosine par phénylalanine hydroxylase (complexe enzymatique)

À noter: rx irréversible et tyrosine pas un aa essentiel, mais phénylalanine oui.

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4
Q

Est-ce que tous les aa peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non. Il y a 9 aa essentiels (10 chez l’enfant) qui doivent provenir de l’alimentation.

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5
Q

Dans la phénylcétonurie quelle enzyme est déficiente? Quel est son rôle?

A

Phénylalanine hydroxylase qui transforme la phénylalanine en tyrosine.

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6
Q

Dans quel tissu retrouve-t-on l’enzyme dont la déficience cause la phénylcétonurie?

A

Dans le foie principalement.

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7
Q

Quel effet provoque la déficience enzymatique dans la phénylcétonurie?

A

Puisqu’il y a une déficience en phénylalanine hydroxylase, il y a une accumulation en phénylalanine en amont. Ce surplus de phénylalanine est majoritairement transaminé pour devenir du phénylpyruvate.

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8
Q

Pourquoi nomme-t-on cette maladie la “phénylcétonurie”?

A

À cause de l’augmentation dans l’urine d’une cétone contenant un groupement phényl, le phénylpyruvate.

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9
Q

La phénylcétonurie doit être dépistée dans la première semaine après la naissance. Pourquoi?

Pourquoi ne peut-il pas se faire dès la naissance?

A

Parce que si dépistée tôt, peut être traitée, sinon taux élevé de phénylalanine cause dommages irréversibles au cerveau en développement. Sx perceptibles après 2-3 semaines.

Pas dès la naissance car il faut au moins deux jours de nourriture avec protéines pour dépister maladie.

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10
Q
A
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11
Q

Comment dépiste-t-on la phénylcétonurie?

A

Par dosage de phénylalanine et tyrosine plasmatiques (prélevé du pied de l’enfant).

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12
Q

Pourquoi les patients atteints de phénycétonurie ont tendance à avoir la peau et les cheveux pâle, plus pâle que leur famille?

A

La tyrosine est utilisé pour la synthèse de dopa qui est utilisé pour la synthèse de mélanine qui est impliquée dans la coloration de la peau, des yeux et des cheveux.

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13
Q

La région du Saguenay-Lac-St-Jean a une incidence unique concernant une certaine déficience enzymatique.

Comment s’appelle cette déficience? Quelle est l’enzyme impliquée et quel est son rôle?

A

La tyrosinémie est du à une déficience de fumarylacétotate hydrolase qui permet la transformation des tyrosine en fumarate et/ou acétoacétate (corps cétoniques).

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14
Q

Quelle conséquence entraine la tyrosinémie sur les concentration de tyrosine et de phénylalanine?

A

Augmentation sérique de tyrosine, et parfois aussi de phénylalanine car ces aa sont en amont de la rx catalysée par la fumarateacétoacétate hydrolase.

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15
Q

Nommez et décrire la fonction des produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans le tissus suivants:

  • Nerveux et médullo-surrénales
  • La peau, les yeux et les cheveux
  • La thyroïde
A
  1. Système nerveux et médullo-surrénale:​​
    • ​​Produit: Catécholamine (Dopamine, A&NA)
    • Fonction: Neurotransmetteur dans SNC (D), SNA sympathique (NA) et hormones médullosurrénales (A&NA)
  2. La peau, les yeux et les cheveux:
    • ​​Produit: Mélanine
    • Fonction: absorbe rayons UV et protège cellules du derme
  3. La thyroïde:
    • ​​Produit: T4 et T3
    • Fonction: hormones sécrétées par thyroïde
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16
Q

Définir les termes suivants:

  1. AA glucoformateur
  2. AA cétogène
  3. AA mixte
A

AA glucoformateur: précurseur de la néoglucogénèse

​AA perd groupement aminé et partie carbonée devient pyruvate ou un métabolite du cycle de Krebs pour être finalement transformé en glucose.

AA cétogène: précurseur de la cétogénèse

Perd groupement aminé et partie carboné devient acétyl-CoA ou acétoacétate (corps cétonique)

AA mixte: précurseur néoglucogénèse + cétogénèse

Perd groupement aminé et partie carboné se retrouve EN PARTIE Pyruvate/Cycle de Krebs pour faire du glucose, EN PARTIE en A-CoA et en acétoacétate.

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17
Q

La phénylalanine et la tyrosine appartiennent à quels groupes d’AA?

A

Au groupe mixte car leur dégradation créée du fumarate + de l’acétoacétate.

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18
Q

La phénylalanine et la tyrosine deviennent des aa mixtes dans quelle condition métabolique?

A

Lorsque ⬇︎I/G, Phe et Tyr deviennent simultannément cétogènes et glucoformateurs. Exemples: jeûne, DB non-tx.

Si ⬆︎I/G, Phe et Tyr sont transformées en AG ou dégradés dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP.

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19
Q

Afin de devenir du glucose ou des corps cétoniques, les aa doivent perdre un groupement chimique. Lequel?

A

Groupement aminé (NH2)

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20
Q

Différencier les termes ammoniac, ammoniaque, ion ammonium et ammoniémie.

A

Ammoniac: NH3 → gaz volatil qui franchit membranes plasmiques.

Ammoniaque: mélange de NH3 + H2O qui donne du NH4OH qui s’ionise en NH4+ et OH-

Ion ammonium: NH4+

NH3 + H2O ⇔ NH4OH ⇔ NH4+ + OH-

Ammoniémie: taux d’ammoniaque dans le sang, i.e. - somme des: NH4+, NH3, NH4OH

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21
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont dégradées en aa?

A

Dans le tube digestif par des enzymes pancréatiques et intestinales (protéases et peptidases) qui hydrolyse les protéines alimentaires en peptides puis en aa afin qu’ils soient absorbés par la bordure en brosse des entérocytes.

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22
Q
A
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23
Q

Quelle voie les aa d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

Le système porte

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24
Q

Puisque le corps ne fait pas de réserve d’aa, les surplus sont dégradés, Quels sont les tissus principalement responsables de cette dégradation?

A

Muscle et foie.

25
Q

Expliquer les réactions de dégradation des aa.

A

AA transformé en glutamate ensuite glutamate subit soit:

a) désamination oxydative par glutamate déshydrogénase pour donner NH3 et a-cétoglutarate
b) transamination pour donner Alanine (ALT) ou Aspartate (AST) et ⍺-cétoglutarate

26
Q

Quel rôle joue l’alpha-cétoglutarate lors de la transamination du glutamate par les AST/ALT?

A

Il accepte le groupement aminé.

27
Q

Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?

A

Amide sur les chaine latérales des aa, collé à C=O

28
Q

Comment nomme-t-on la rx où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amiDe?

A

Désamidation

29
Q

Décrire la libération de l’azote amidé dans le cas de la glutamine ou de l’asparagine.

A

Glutamine/Asparagine désamidé par glutaminase qui libère NH3 et donne glutamate.

30
Q

À partir de quel substances (autres que glutamine, glutamate et asparagine) peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Produits spécialisés (nucléotides, amine biogènes (A,NA, D) aminés et aa (dégradations secondaires mineures sans transaminsases).

31
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A

L’urée par le foie.

32
Q

Quelle voie métabolique permet la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque?

A

Cycle de l’urée

33
Q

Expliquer les étapes du cycle de l’urée

A
  1. Synthèse aspartate selon rx AST:
    • ​Glutamate + Oxaloacétate → Aspartate + ⍺-cétoglutarate
    • par AST
  2. Cycle de l’urée:
    • Urée = aspatarte + NH3 + CO2 + 3 ATP
34
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

L’aspartate permet d’apporter le deuxième d’atome nécessaire à la formation d’urée (le premier vient d’un ion ammonium).

35
Q

Compléter le schéma suivant

A
36
Q

Par quels organes (%) l’urée est-elle éliminée? Comment est-elle éliminée dans chaque organe?

A

75% par les reins et 25% dans l’intestin.

Rein: éliminée dans l’urine.

Intestin: hydrolysée par uréase dans flore intestinale pour former NH4+ et du CO2. NH4+ retourne au foie pour être retransformé en urée (cycle inutile qui ne peut être évité).

37
Q
A
38
Q

Vrai ou Faux

L’urée traverse facilement les membranes.

A

Vrai

39
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique, surtout pour le cerveau (accumulation = coma).

40
Q

L’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque?

A

Oui, dans les urines sous forme d’ions ammonium NH4+.

41
Q

Comment le cerveau se débarasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation?

A
  1. Synthèse de glutamate
    • ⍺-cétoglutarate + NH4++ NADH → Glutamate + NAD++ H2O
    • glutamate déshydrogénase
  2. Synthèse de glutamine
    • Glutamate + ATP + NH4+ → Glutamine + ADP + Pi
  3. Glutamine excrétée dans le sang vers rein, intestin et un peu le foie.
42
Q

Comment le cerveau regénère-t-il l’⍺-cétoglutarate utilisé pour la fabrication du glutamate?

A
  1. Glycolyse pour fournir pyruvate
  2. Pyruvate devient Acétyl-CoA
  3. Accumulation d’Acétyl-CoA
  4. Pyruvate devient oxaloacétate par pyruvate carboxylase
  5. Acétyl-CoA + Oaxaloacétate = ⍺-cétoglutarate
43
Q

Quelles sont les 2 fonctions de la pyruvate carboxylase?

A
  1. Synthétiser oxaloacétate pour néoglucogénèse
  2. Synthétiser oxaloacétate pour rx anaplérotiques du cycle de Krebs quand les intermédiaires sont utilisés.
44
Q

Vrai ou faux

La pyruvate carboxylase est unique au foie.

A

Faux

45
Q
A
46
Q

Quelles sont les deux réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A
  1. pyruvate > oxaloacétate par pyruvate carboxylase
  2. pyruvate > acétyl-CoA par pyruvate déshydrogénase

SI acétyl-CoA élevé: ⬆︎PC et ⬇︎PDH

47
Q

Comment la glutamine est dégradé dans la paroi intestinale?

A
  1. Désamidation (glutaminase)
  2. Transmination (transaminase - ALT)
48
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée dans le rein normal vs en acidose?

A

Rein normal: soit l’emmagasine soit meme processus que paroi intestinale

Rein en acidose: désamidation suivi de désamination pour produire le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ en NH4+

49
Q

Le rein se fait une réserve de glutamine pour corriger l’acidose en cas de besoins. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

A
  1. Glutamine relâchée dans le sang par le cerveau, foie et muscles.
  2. Synthétise lui-même la glutamine avec la glutamine synthase.
50
Q

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

A

L’insuline favorise l’entrée des aa et la synthèse protéique tout en inhibant la protéolyse.

51
Q

Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

A

⬇︎Insuline/glucocorticoides

52
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogénèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

A

L’alanine et la glutamine

53
Q

Comment les aa provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en alanine et glutamine?

A
  1. Transamination ou désamination oxydative (surtout du glutamate, car il ne traverse pas membrane cellulaire).
    • par ALT pour alanine
    • par glutamine synthase pour glutamine (glutamate déshydrogénase à partir d’⍺-cétoglutarate)
  2. Cela génère beaucoup de groupements aminés
  3. Qui sont transportés vers le foie sous forme d’alanine et de glutamine
54
Q

Comment l’azote issu de la protéolyse musculaire est-il exporté par la muscle?

A
  1. Sous forme d’alanine et de glutamine.
  2. Sous forme d’ammoniaque.

À noter : la phénylalanine n’est pas métabolisé dans le muscle donc s’échappe telle quelle.

55
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A
  1. 2° maladies hépatiques chroniques (MHC).
  2. Caractérisée par remplacement du tissu hépatique par fibroses, nodules et distorsion architecture du foie.
  3. Ce qui cause perte de fonction du foie.
  4. Généralement irréversible.
56
Q

Pourquoi les patients atteints de cirrhose hépatique présentent de l’hypoalbuminémie?

A

La synthèse de l’albumine se fait dans la foie, or cirrhose cause une perte de fonction.

57
Q

Quelles sont les deux raisons qui expliquent l’hyperammoniémie lors d’une cirrhose hépatique?

A

Raison 1: Établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave):
Le sang de l’intestin (contenant de l’ammoniaque car l’intestin en produit) passe dans la circulation systémique plutôt que le foie (où pourrait être éliminé en urée)

Raison 2: Fct hépatique ⬇︎ → ⬇︎élimination ammoniaque en urée

58
Q

Comparer l’urémie lors d’un état cirrhotique vs un état normal.

A

Urémie plus basse lors d’une cirrhose, car ↓ sythèhse de l’urée 2° perte de fonction hépatique.

59
Q

La cirrhose peut amener l’encéphalopathie hépatique. Nommer les 3 traitements possibles et expliquer la logique de ceux-ci.

A
  1. Une diète pauvre en protéines
    • ↓ protéines exogènes → ↓ aa absorbés → ↓désamination aa par bactéries → ↓ammoniaque
  2. Administration de lactulose
    • ​​Lactulose = fructose + galactose, métabolisé par bactéries du colon pour donner lacate.
    • 3 mécanisme d’action:
      a) ↓ pH colon ce qui favorise synthèse NH4+ à partir NH3 (↓NH3)
      b) Lactate stimule péristaltisme par irritation
      c) Lactulose non-métabolisé ↑Posm intestinale → appel d’eau
      A+B+C = D° pour évacuer azote sous forme NH4+ & chasser bactéries
  3. Antibiothérapie
    • ↓ bactéries responsables de la désamination aa → ↓NH3

SF 1 - exam 2 (9 decks)

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