act enzematica Flashcards
enfermedades geneticas
- sindrome de turner: niñas (crecimiento y fertilidad)
- adcondroplasia: cremiento oseo, enanismo (extremidades)
- fibrosis quistica: hereditaria, pulmones y sistema diges
enfermedades lipidicas
- hiperlipidemia: + lipidos en sangre (colesterol y triglicéridos) hereditaria o adquirida. +enfermedades cardiovasculares
- ateroclerosis: cardiovascular, acumulacion de depositos de grasa y colesterol en arterias
enfermedades relacionadas con carbs
- diabetes mellitus: cronica, no produce(o utiliza) suficiente insulina, altos niveles de glucosa en sangre
- intolerancia a la lactosa: no digiere lactosa
- enfermedad celiaca: intolerancia al gluten, daño de revestimiento del intestino delgado y dificulta reabsorbcion de nutrientes
formacion de enlaces peptidicos
la union de dos aminoacidos mediante la perdida de una molecula de agua entre el grupo amino de un aminoacido y el grupo carboxilo de otro
enzima que gener al enlace peptidico
peptidil transferasa
aminoacidos no esenciales
los que si son producidos por organismos
estructura primaria de las proteinas
secuencia en una cadena de aminoacidos
estructura secundaria
puentes de hidrogeno pliegan los aminoacidos en patrones repetitivos
estructura terciaria de las proteinas
plegamiento tridimensional por las interacciones de sus cadenas laterales (principalmente por los grupos R)
estructura cuaternaria de las proteinas
en proteinas compuestas por mas de una casena de aminoacidos
el tiempo de duplicacion depende de :
especie microbiana y condiciones de crecimiento
modelo de llave cerradura
especifica, asume que la interaccion es estatica (no cambianla forma de la molecula)
modelo de ajuste inducido
flexible, puede cambiar forma en la molecula
deshidrogenasa
eliminan atomos de hidrogeno
proteasas
hidrolizan proteinas
isomerasas
catalizan reordenamientos de la configuración
que son los grupos prosteticos
asociación estrecha entre enzima y la coenzima por la formacion de enlaces covalentes
oxidorreductasas
tranferasa
hidrolasa
liasas
isomerasas
ligasas
oxidorreductasas: oxido - reduccion
tranferasa: transferencia de porciones
hidrolasa: catalizan division hidrolitica
liasas: enlaces covalentes mediante eliminacion de atomo
isomerasas: cambios geometricos
ligasas: union de dos moleculas por ATP
sitio activo de la enzima
parte de la enzima q se une al sustrato
coenzima
molecula organica que se une a los sitios activis de ciertas enzimas para ayudar en la catalizis de una reaccion
cofactor
compuesto quimico no proteico (inico metalico) que es necesario para la act de una enzima como catalizador
3 funciones del cofactor
- estabilizar cargas (favorecer plagamiento)
- atraer y fijar sustrato para convertirlo en producto
- participar en reacciones óxido reductor
cosustratos
participan en la reaccion son transformados sin ser regenerados. ayudan a que la energia no se pierda, regrese al ciclo. determina que tanto del sustrato va a interactuar con la enzima
de que vitamina son derivados las coenzimas, cofactores y grupos proteticos
vitamina B
factores wue influyen en la act de las enzimas
pH, cofactor y temp
funciones del sitio activo
- disminuir energia de activacion
- aumentar el numero de colisiones productivas
- acelerar la velocidad de reaccion
teoria cinerica: para que dos moleculas reaccionen deben__
- chocar
- poseer suficiente energia cinetica para vencer la barrera de energia para alcanzar el estado de transición
en el estado de transicion no existe:
ni sustrato ni producto libre
por que la temp cambia la act de las enzimas?
modificara la interaccion de los enlaces entre las estructuras terciarias (enlaces no covalentes)
por wue los cofactores cambian la act de las enzimas?
un exceso de cofactores podria generar la interrupcion del correcto funcionamiento de la enzima, dado que todos los factores quieren interactuar todo el tiempo
