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Métabo 1 > Acides aminés et protéines > Flashcards

Acides aminés et protéines Flashcards

1
Q

De quoi sont composés les chromosomes?

A

Les chromosomes sont composés d’ADN compacté

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2
Q

C’est quoi un gène?

A

C’est une séquence d’ADN situé sur un chromosome

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3
Q

C’est quoi de l’ADN?

A

Contient l’ensemble des gènes qui dicte notre phénotype

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4
Q

C’est quoi L’ARNm?

A

C’est une copie de l’ADN (transcription) qui voyage jusqu’au ribosome pour la synthèse des a.a/protéines (traduction)

ARN messager

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5
Q

Quelle est la différence entre l’ADN et l’ARNm?

A

ADN:
* Double brin
* Groupement phosphate + Désoxyribose + Bases azotées
* Bases azotées: Cytosine, Guanine, Adénine, Thymine

ARN:
* Simple brin
* Groupement phosphate + Ribose + Bases azotées
* Cytosine, Guanine, Adénine, Uracile

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6
Q

Qu’est-ce qu’un codon?

A

assemblage de 3 bases nucléiques

base azotée = base nucléique

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7
Q

Explique la synthèse des protéines?

A
  1. ARNm a fait la copie de l’ADN (transcription) et quitte le noyau pour s’attacher au ribosome et commencer la traduction
  2. Initiation de la traduction au codon initiateur AUG (méthionine)
  3. Association codon-anticodon (3 bases nucléiques)
  4. L’association de codon-anticodon dicte la formation d’un a.a
  5. Fin de la traduction aux codons STOP (il y en a 2)
    Ainsi, c’est le code génétique qui dicte la formation des a.a
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8
Q

Pourquoi existe-t-il 64 codons et seulement 20 a.a?

A

Plusieurs codons dictent le même acide aminé

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9
Q

Comment les protéines/a.a sont liés au métabolisme?

A
  • Ils peuvent des intermédiaires de cycle métabolique: citrulline et ornithine
  • Ce sont des enzymes protéiques qui catalysent les différentes étapes des cycles
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10
Q

Génotype vs Phénotype?

A
  • Génotype: ensemble des gènes d’un individu
  • Phénotypes: caractéristiques visibles du résultat de l’intéraction entre le génotype et l’environnement
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11
Q

Classe en ordre:Transcriptome, Génome, Mébolome, Protéome
et sur quel étape l’environnement peut-il avoir un impact?

A

Génome → Transcriptome → Protéome → Métabolite

Les gènes donnent les arn messager (transcription), qui vont donner les protéines (traduction), qui eux vont donner des métabolites (ex: enzymes (prot) dans cycle de krebs)

LE TOUT PEUT ÊTRE INFLUENCÉ PAR L’ENVIRONNEMENT/À QUOI ON EST EXPOSÉ

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12
Q

Explique à quel étape une mutation d’un gène peut avoir un impact?

A
  • Problème au niveau de la transcription de l’ARN
  • Problème au niveau de la traduction en protéines
  • Problème au niveau du métabolisme
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13
Q

V ou F
Une mutation n’est pas suffisante pour changer notre phénotype

A

La majorité du temps une mutation n’est pas suffisante, mais en intéraction avec l’environnement (ex: alimentation, climat,etc), les changements sont plus fréquents

Phénotype = intéraction entre génotype et environnement

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14
Q

Qu’est-ce qui peut faire en sorte qu’une simple mutation change notre phénotype?

A

Intéraction gène/environnement

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15
Q

C’est quoi un polymorphisme?

A

C’est une variation de gène plutôt fréquente ( + 1% de la population ) qui influence le phénotype

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16
Q

V ou F
les polymorphismes ne sont pas pathogènes et ne sont pas dangereux, c’est eux qui contribuent à la diversité dans une population

A

F
Bien qu’ils ne soient pas pathogènes, ils peuvent augmenter la sensibilité au développement de certaines maladies

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17
Q

Quelle est la différence entre une mutation et un polymorphisme?

A

Les 2 sont des variation de l’ADN / variation génétique
* Mutation: variation de l’ADN peu fréquente (-1%), peut avoir des conséquences graves sur la santé (ex: mutation d’une enzyme du cycle de Krebs)
* Polymorphisme: variation de l’ADN assez fréquente (+1%), pas pathologiques, peuvent augmenter risque de maladies

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18
Q

Quels sont les 2 types de mutations?

A
  1. Germinale: mutation dans une gamète/cellule reproductrice, donc héréditaire et se transmet
  2. Somatique: mutation dans une cellule somatique/ non reproductrice, ne se transmet pas
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19
Q

Quels sont les effets d’un polymorphisme/mutation sur une personne?

A
  • Neutre
  • Amélioration d’une fonction (évolution, diversité)
  • Altération d’une fonction (pathogène)
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20
Q

Quand est-ce qu’une mutation peut altérer une fonction?

A

Si une protéine est altérée
Parce que si la mutation a provoqué un changement au niveau d’un codon, mais que ce codon code pour le même a.a initial => même protéine au final (la mutation n’aura aucun impact)

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21
Q

C’est quoi l’épigénétique?

A

Environnement influence les régulations épigénétiques
* Pas un problème de variation de gène/ADN (changement de séquence)
* Cause des problèmes au niveau de l’expression des gènes (transcription) et l’accessibilité de l’ADN (transcription)

EXEMPLES:
* Méthylation, acétylation, phosphorylation des histones (qui s’occupent de compacter l’ADN des chromosomes)
-↑ compaction de l’ADN = ↓expression/accessibilité
-↓ compaction de l’ADN = ↑expression/accessibilité
* Méthylation d’ADN ou d’ARN
* Dégradation de l’ARNm => ARN non codant

↓expression/accessibilité = difficulté à transcrire l’ADN en ARNm

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22
Q

Quelle est la différence entre l’épigénétique, les mutations et les polymorphisme?

A
  • Épigénétique: modifie l’ADN, l’ARN ou les histones par méthylation, acétylation, phosphorylation, etc, pour affecter la transciption et l’accessibilité de l’ADN
  • Mutation: variation des séquences de l’ADN/gènes peu fréquente
  • Polymorphisme: variation des séquences de l’ADN/gènes assez fréquente
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23
Q

Quelle est la différence entre la nutrigénomique et la nutrigénétique?

A

Nutrigénomique: alimentation qui affecte nos gènes (ex: manger trop de méthyl = méthylation des histones)
Nutrigénétique: gènes qui affecte notre alimentation (ex: difficulter à assimiler un nutriment)

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24
Q

Quels sont les groupements d’un acide aminé?

A

Groupement amine
Groupement carboxyle/carboné
Groupement R = diversité/fonction de l’a.a pcq c lui qui change

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25
Q

C’est quoi des a.a essentiels, non-essentiels et conditionnellement essentiels?

A
  • Essentiel: on ne le synthétise pas/pas assez, on doit le chercher dans notre alimentation
  • Non-essentiel: on le synthétise suffisement
  • Conditionnellement essentiel: devient essentiel suite à une condition pathologique
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26
Q

Donne moi un exemple d’a.a conditionnellement essentiel

A

Exemple lors de phénylcétonurie
1. Phénylalanine → Tyrosine (phénylalanine hydroxylase)
1. Mutation de la phénylalanie hydroxylase
2. Phénylalanine (↑↑) ❌→ Tyrosine (↓↓)
La tyrosine devient essentiel et on doit aller la chercher dans notre alimentation, tandis que l’on doit réduire la phénylalanine de notre alimentation.

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27
Q

C’est quoi des a.a branchés?

A

Des a.a qui peuvent être utilisés comme des marqueurs de diabète (s’accumule quand on a le Db)
* Valine
* Leucine
* Isoleucine

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28
Q

C’est quoi des a.a non protéinogènes et donne moi des exemples?

A

Ceux sont des intermédiaires du métabolisme ne formant pas de protéines
1. Citrulline, Ornithine: intermédiaires du cycle de l’urée
2. Homocystéine:Produit du catabolisme de l’acide aminé méthionine, taux élevée lors de déficience en B6, B9, B12
3. Hydroxyproline et Hydroxylysine: ajout de groupement OH à lysine et proline (composant du collagène, élévation= trop collagène)
4. 3-méthylhistidine: modification de l’histidine, composant des protéines des muscles (élévation= dégradation protéines musculaires)

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29
Q

Explique moi comment se forme une protéine (différentes phase/structure)

A
  1. Structure primaire: liaison peptidique entre acides aminés (perte de H20) et séquence d’acides aminés:dipeptide, tripeptide, oligopeptide, polypeptide
  2. Structure secondaire: Repliement et liaison OH entre les a.a
  3. Structure tertiaire: Intéractions entre groupes et fome 3D fonctionnelle
  4. Structure quaternaire: Forme finale et activité optimale pour les protéines composés de plusieurs polypeptides/sous-unités (ex:hémoglobine)
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30
Q

Quels sont les 3 facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines?

A
  • Renouvellement des protéines/substances azotées: maintien de l’équilibre azoté
  • Formation de nouveaux tissus: croissance, grossesse, allaitement
  • Qualité de la protéine:
    1-Acide aminé essentiel
    2-Assez d’a.a pour synthétiser les a.a non essentiels
    3- Facile à digérer
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31
Q

C’est quoi un a.a limitant?

A

Un a.a essentiel en petite quantité dans un aliment

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32
Q

Les recommendations des ANREF sont basées sur quels critères?

A

maintien de l’équilibre azoté
ET
besoin de croissance

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33
Q

Les protéines complètes sont généralement animales, cependant il existe une exception

A

Gélatine

déficiente en tryptophane

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34
Q

Les protéines incomplètes sont généralement végétales, cependant il existe une exception

A

soja = assez complète (reste tout de même un peu faible en cystéine)

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35
Q

Quelles sont les méthodes d’évaluation chimique (+ explication)?

A

On évalue le score pour chaque a.a et le plus faible = acide aminé limitant
1. Score chimique d’acide aminé:
(1mg d’un a.a d’une protéine testée / 1mg du même a.a d’une protéine de référence)
1. Score chimique d’acide aminé corrigé pour la digestibilité:
(1mg d’un a.a d’une protéine testée / 1mg du même a.a d’une protéine de référence) x (% digestibilité)

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36
Q

Quelles sont les méthodes d’évaluation biologique (+ explication)?

A
  1. Coefficent d’efficacité protéique
    gain de poids (g) / protéine ingéré (g)
  2. Utilisation protéique nette:
    azote retenue /azote ingéré
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37
Q

C’est quoi la digestibilité et c’est quoi les facteurs qui l’influence?

A

C’est la capacité de notre tube digestif à absorber les acides aminés:
* Taille: entier (↓) vs moulu (↑)
* Cuisson: dénature les protéines donc digestion/absorption + facile (augmente)
* Réaction de Maillard: diminue la digestibilité
* Type de protéines: végétale (↓) vs animale
* Fibres: leur présence diminue la digestibilité des a.a
* Composition en acide aminé essentiel: augmente la digestibitlité

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38
Q

Puisque plusieurs aliments (surtout origine végétale) ont des a.a limitants, comment fait-on pour avoir tout nos a.a essentiels?

A

Il faut faire des combinaisons (ex: légumineuse + grains) et favoriser la diversité alimentaire

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39
Q

Explique comment les protéines sont digérées et absorbées

A
  1. Estomac:
    - Acidité dénature les protéines
    - Pepsine hydrolyse les protéines en peptides et acides aminés
  2. Pancréas:
    - Sécrète des trypsinogènes et chymotrypsinogène (inactifs)
  3. Intestins:
    - Activation des trypsines/chymotrypsines et clivage en + petits peptides: acides aminés et di/tri-peptide (petits peptides)
    - Absorption des a.a et di/tri peptide (petits peptides) par les entérocytes → sang → tissus
40
Q

Comment le groupement amine des acides aminés est dégradé?

A

Par la transamination, la désamination et le cycle de l’urée

Excretion de l’urée dans l’urine par les reins

41
Q

Les réactions de transamination, désamination et le cycle de l’urée se déroule dans quel organe?

A

Foie

42
Q

L’excrétion de l’urée se déroule dans quel organe?

A

Rein

43
Q

La transamination se déroule dans quel organite?

A

Cytoplasme/ mitochondrie

44
Q

Quel coenzyme est essentiel lors de la transamination?

A

PLP

45
Q

La transamination est une réaction réversible ou irréversible?

A

Réversible

46
Q

Explique la transamination

A

Fait par transaminase à l’aide du coenzyme PLP
1. Le groupement amine (NH3) d’un acide aminé est transféré à l’a-cetoglutarate
2. Formation d’un a-cetoacide et d’un glutamate (possède le NH3)

dans cytoplasme/mitochondrie,réversible

47
Q

Donne moi 2 exemples de transaminase + leur action (IMPORTANT)

A
  • Alanine aminotransférase:
    1- Alanine transfert son groupement amine à l’a-cetoglutarate
    2- Formation de pyruvate et de glutamate
  • Aspartate aminotransférase:
    1- Aspartate transfert son groupement amine à l’a-cetoglutarate
    2- Formation de oxaloacétate et de glutamate
48
Q

La désamination se déroule dans quel organite?

A

Mitochondrie!!

49
Q

Quel coenzyme est essentiel lors de la désamination?

A

NAD+

50
Q

La désamination oxydative est une réaction réversible ou irréversible?

A

IRRÉVERSIBLE

  • Transamination: échanges de forme/NH3
  • Désamination: Retire NH3 et le dégage vers le cycle de l’urée
51
Q

Explique la désamination

A
  1. Le NH3 du glutamate est “retiré” par une glutamate déshydrogénase (réduction de NAD+ en NADH) et celui-ci va vers le cycle de l’urée
  2. Le glutamate redevient du a-cetoglutarate
52
Q

À quelle étape les intermédiaires du cycle de l’urée se retrouve hors de la mitochondrie?

A

Citrulline passe de la mitochondrie au cytoplasme

53
Q

Pourquoi peut-on activer la désamination oxydative si nous avons un déficit énergétique?

A

Glutamate déshydrogénase → Anaplérose → Cycle de Krebs → ATP/ Énergie

54
Q

L’urée est libérée à quelle étape du cycle de l’urée?

A

Arginase: Arginine → Ornithine

55
Q

Explique moi le cycle de l’urée

A
  1. HC3 + NH3 + ATP → Carbamyl phosphate (Carbamyl phosphate synthétase)
  2. Carbamyl phosphate + Ornithine → Citrulline (Ornithine transcarbamylase)
  3. Citrulline + Aspartate → Arginosuccinate (Arginosuccinate synthétase)
  4. Arginosuccinate - Fumarate → Arginine (Arginosuccinase)
  5. Arginine - Urée→ Ornithine (Arginase)
  6. Ornithine se recombine à carbamyl phosphate pour former citrulline (Ornithine transcarbamylase)

+: combinaison/ajout, -: libération (d’un fumarate)

56
Q

L’homme est urotélique, qu’est-ce que ça veut dire?

A

excrètent l’azote sous forme d’urée

57
Q

L’homme est urotélique et les animaux aquatiques sont _

A

Ammoniothélique: l’ammoniac se dilue dans l’eau = ↓ toxicité

58
Q

L’homme est urotélique et les oiseaux et reptiles sont _

A

Uricotélique: excrètent l’azote sous forme d’acide urique

59
Q

Pourquoi il est important d’excréter l’azote du corps?

A

Parce que l’ammoniac (NH3) est neurotoxique:
1. Ammoniac est liposoluble et peut traverser la barrière hémato-encéphalique→Lésions cérébrales
2. ↑ ammoniac = ↑ transamination = ↑ utilisation de a-cetoglutarate (il ↓) = disfonctionnement cycle de Krebs= disfonctionnement de la mitochondrie = ↓ production énergétique = ↓mort neuronale

60
Q

Quels sont les autres mécanismes d’élimination de substances azotées chez l’homme?

A
  1. Matière fécale
  2. Voie cutanée (cheveux, ongles, etc)
  3. Sueur
  4. Menstruation
61
Q

Comment le groupement carboxyle/squelette carboné des acides aminés est utilisé?

A
  1. Source énergétique
  2. Substrats énergétiques (acides gras et glucose)
  3. Synthèse d’autre a.a non-essentiels
  4. Dégradation (CO2 + H2O)
62
Q

Que peuvent faire les acides aminés glucogéniques?

A
  1. Le foie transforment leur chaine carboné en glucose
    - ex: alanine →pyruvate → glucose
  2. Production énergétique: chaine carboné des a.a glucogéniques peuvent devenir des intermédiaires du cycle de Krebs
    - ex: glutamate → a-cétogluterate et aspartate →oxaloacétate

ex: glucose pour si on est en hypoglycémie

63
Q

Explique le cycle du glucose-alanine

A

Muscle:
1- Glucose → Pyruvate (glycolyse)→Alanine (transamination)
2- Alanine se déplace vers le foie

Foie:
1. Alanine → Pyruvate (transamination) → Glucose (néoglucogénèse)
2. Glucose se déplace vers les muscles

64
Q

Comment les protéines fournissent de l’énergie via les acides aminés cétogéniques?

A

Chaine carbonée des acides aminés cétogéniques → Acétyl-Coa → Acides gras → Corps cétoniques

Les corps cétoniques sont des substrats énergétiques dans les tissus extra-hépatiques

65
Q

Quels sont les acides aminés exclusivement cétogéniques?

A

Lysine et Leucine

66
Q

V ou F
la transformation des acides aminés fournit à 4kcal/g

A

Ce n’est pas la transformation des acides aminés en tant que tel qui fournit l’énergie. C’est sa contribution à la glycolyse (pyruvate), au cycle de Krebs (plusieurs intermédiaires) et à la B-oxydation (corps cétoniques) qui fournit de l’énergie

67
Q

Quel est le rôle des protéines du cytosquelette (+ les différents types des protéines)?

A

Structure et forme des cellules
- Microtubules
- Filament d’actine
- Filament intermédiaire

68
Q

Quel est le rôle des protéines motrices + exemple?

A

Ex: Myosine, Kynésine: mouvement à l’aide de d’énergie (ATP)

69
Q

Quel est le rôle des protéines fibreuses + exemple?

A

Protéine très compacte en forme de longs filaments.
Ex. Kératine: retrouvé dans les cheveux, les ongles, les cornes/bec des animaux

70
Q

Quelles sont les protéines ayant une fonction cellulaire?

A
  • Récepteurs (accepte certaines molécules → entraine signalisation dans nos cellules)
  • Canaux (canaux font passer des ions à l’intérieur)
  • Échangeurs (un ion qui sort l’autre qui rentre / équilibre d’une part et de l’autre de la membrane)
  • Récepteurs 7 domaines transmembranaires
71
Q

Quelles sont les protéines ayant un rôle dans le métabolisme?

A

Enzymes

pas confondre avec ornithine et citrulline qui sont des a.a

72
Q

Quelles sont les protéines ayant un rôle dans l’immunité?

A

Anticorps

73
Q

C’est quoi des lipoprotéines? Leur rôles?

A

Ce sont des transporteurs composés de protéines et de lipides
LDL: transport des TGL et du cholestérol du foie aux tissus periphériques
HDL: transport des TGL et du cholestérol des tissus périphériques au foie
Chylomicrons: transport des TGL et du cholestérol des intestins au foie suite à leur absorption

74
Q

Comment les protéines maintiennent la balance des fluides/ équilibre hydrique?

A

Par l’incapacité des protéines à traverser les parois vasculaires (ex:albumine) et la pression oncotique
* Si on a un taux d’albumine optimal dans les VS = rétention de l’eau dans le sang
* Si on a un faible taux d’albumine dans les VS (ex: mutation) = eau sort des VS

75
Q

Balance des fluide/équilibre hydrique

Comment les protéines cause-t-elles des oedèmes?

A

Lorsqu’on a un faible taux de protéines dans les VS, l’eau sort des parois des VS (pression oncotique) et envahit les tissus voisins = OEDÈMES

76
Q

Comment les protéines maintiennent l’équilibre acido-basique (pH neutre)?

A

pH acide = ↑ H+
pH alcalin = ↓ H+
* Quand on a un pH acide les protéines agissent comme un tampon et acceptent des ions H+ pour revenir a un pH de 7.4
* Quand on a un pH alcalin les protéines donne des ions H+ pour revenir à un pH de 7.4

77
Q

V ou F
L’acidose/alcalose métabolique n’est pas dû à un problème d’élimination du CO2

A

V
Problème d’élimination de CO2 = Acidose/Alcalose respiratoire
Acidose métabolique: ↓ bicarbonates, insuffisance rénale/hépatique, diarrhées
Alcalose métabolique: ↑ bicarbonate, vomissement, diurétique

78
Q

Que fait-on pour contrer l’acidose ou l’alcalose métabolique?

A

Acidose métabolique: hyperventilation (on dégage + de CO2 qui est acide)
Alcalose métabolique: hypoventilation (on dégage moins de CO2 pour acidider)

79
Q

Quelles sont les fonctions des acides aminés?

A

Plusieurs fonctions dont:
* Synthèse des protéines
* Synthèse d’acide aminés non-essentiels
* Précurseurs de neurotransmetteurs
* Intermédiaires du métabolisme (ex: cycle de l’urée)

80
Q

Les acides aminés suivants: Tyrosine, Histidine, Glutamate, Tryptophane sont les précurseurs de quels neurotransmetteurs?

A
  • Tyrosine → Cathécolamines : Dopamine → Noradrénaline → Adrénaline
  • Histidine → Histamine
  • Glutamate → GABA
  • Tryptophane → Sérotonine
81
Q

Quel est le rôle de chacun des neurotransmetteurs?

A

Catécholamines:

  • Dopamine: humeur, hormone du bonheur
  • Adrénaline: hormone du stress

Sérotonine:

  • Humeur, anxiété, apprentissage

GABA:

  • Type inhibiteur: ralentit fonctions cérébrales → diminue le stress, améliore sommeil

Glutamate (peut agir comme un neurotransmetteur):

  • Type excitateur

Histamine:

  • Type excitateur: Réponse inflammatoire/Immunité, réponses aux allergènes
82
Q

Explique l’impact qu’aurai une mutation sur l’un des acides aminés précurseurs de neurotransmetteurs

A

Ça aurait des conséquences sur les fonctions neuronales et le comportement

83
Q

Explique moi la maladie du Kwashiorkor (raison)

A

Carence en protéines dû à un arrêt de l’allaitement prématuré, suivi d’un régime riche en glucides

84
Q

Quelles sont les conséquences du Kwashiorkor?

A
  • Cachexie
  • Perte de poids
  • Retard de croissance
  • Résistance aux infections (immunité) ↓
  • Stéatose hépatique
  • Oedème
85
Q

Explique moi la maladie du Marasme (raison)

A

Déficience énergétique et protéique

86
Q

Quelles sont les conséquences du Marasme?

A
  • Cachexie
  • Perte de poids
  • Retard de croissance
  • Résistance aux infections (immunité) ↓
  • Absence de réserve lipidique
87
Q

Comment peut-on réguler les maladies du Kwashiorokor et du Marasme?

A

Traitement nutritionnel:
Réintroduire les protéines progressivement

88
Q

Quelles sont les différences entre le Kwashiorkor et le marasme?

A

Kwahiskor:
* Grande consommation de glucides
* Stéatose hépatique
* Oedème
* Aspect physique un peu “gonflé” (dû à oedème)

Marasme:
* Baisse dans les réserves lipidiques
* Aspect physique squelettique

89
Q

Explique les conséquences d’un excès en protéines (bilan azoté positif)

ex: régimes hyperprotéinés

A
  1. Consommation d’a.a soufrés (méthionine, cystéine)
  2. Acidification du sang
  3. Résorption osseuse pour libérer Ca2+→ Ostéoporose
  4. Ca2+ agit comme tampon pour réduire acidité → Hypercaliurie
  5. Travail des reins ↑ pour éliminer les substances azotées en excès
    Acidité + Hypercalciurie + grande excrétion (travail des reins) = Néphrolithiase
90
Q

Quelles sont les conséquences métaboliques d’une déficience partielle ou complète d’une des 5 enzymes associées au cycle de l’urée?

A
  1. Augmentation de l’intermédiaire en amont, diminution de l’intermédiaire en aval
  2. Augmentation de la concentration en ammoniaque dans le sang et l’urine (puisque cycle de l’urée disfonctionnel)
91
Q

C’est quoi une cétonurie?

A

Arrive suit à déficience d’une enzyme du métabolisme des a.a, caractérisé par particularité au niveau de l’urine

92
Q

Quelles sont les 4 a.a non atteintes par une déficience au niveau de l’enzyme les métabolisant?

A
  1. Glutamate
  2. Glutamine
  3. Aspartate
  4. Asparagine
93
Q

Quelles sont les cétonuries les plus fréquentes (+ leurs caractéristiques)?

A

1.Cétonurie à odeur de sirop d’érable

  • ↑ a.a branchés
  • Odeur de sirop d’érable

2.Phénylcétonurie

  • ↑ Phénylalanine
  • Odeur de souris

3.Tyrosinémie

  • ↑ Tyrosine
  • Odeur de chou

4.Alcaptonurie

  • ↑ Acide homogentisique
  • Urine noircit à l’air
94
Q

Quelles sont les conséquences de chaques type de cétonurie?

A

1.Cétonurie à odeur de sirop d’érable

  • Atteintes neurologiques dû à déficience en glutamate (glutamate = précuseur des GABA) et accumulation des a.a branchés (surtout leucine)

2.Phénylcétonurie

  • Retard mental dû à déficience en tyrosine (tyrosine = précuseur des catécholamines) et par neurotoxicité de la phénylalanine accumulée

3.Tyrosinémie

  • Type 2: Retard mental
  • Type 1: Maladie hépatique

4.Alcaptonurie

  • Tissu conjonctif noir
  • Arthrite
95
Q

Explique en détails ce qui se passe lors de la cétonurie à odeur de sirop d’érable

A
  • Erreur innée de la transaminase transformant les a.a branchés en cétoacides et le a-cetoglutérate en glutamate = ↑a.a branchés et ↓ glutamate
  • Glutamate = précurseur des neurotransmetteurs GABA = déficience → problèmes neurologiques
  • Leucine a une grande affinité pour un transporteur dans le cerveau = accumulation de leucine dans le cerveau = ↓captation d’autres a.a comme la phénylalanine, tyrosine, tryptophane, méthionine
96
Q

Quelles sont les maladies du métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine?

A
  1. Phénylcétonurie : Phénylalanine ⬆️ → ❌ phénylalanine hydroxylase → Tyrosine ⬇️
  2. Tyrosinémie type 2 : Tyrosine ⬆️ → ❌ Tyrosine aminotransférase → Acide homogentisique ⬇️
  3. Tyrosinémie type 1 : Tyrosine ⬆️ → ❌ Fumaryl acétoacétase→ Fumarate + acétoacétate ⬇️
  4. Alcaptonurie : Acide homogentisique ⬆️ → ❌ dégradation
  5. Albanisme : Tyrosine ⬆️ → ❌ Tyrosinase → Mélanine

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