Acides aminés et protéines Flashcards
1
Q
De quoi sont composés les chromosomes?
A
Les chromosomes sont composés d’ADN compacté
2
Q
C’est quoi un gène?
A
C’est une séquence d’ADN situé sur un chromosome
3
Q
C’est quoi de l’ADN?
A
Contient l’ensemble des gènes qui dicte notre phénotype
4
Q
C’est quoi L’ARNm?
A
C’est une copie de l’ADN (transcription) qui voyage jusqu’au ribosome pour la synthèse des a.a/protéines (traduction)
ARN messager
5
Q
Quelle est la différence entre l’ADN et l’ARNm?
A
ADN:
* Double brin
* Groupement phosphate + Désoxyribose + Bases azotées
* Bases azotées: Cytosine, Guanine, Adénine, Thymine
ARN:
* Simple brin
* Groupement phosphate + Ribose + Bases azotées
* Cytosine, Guanine, Adénine, Uracile
6
Q
Qu’est-ce qu’un codon?
A
assemblage de 3 bases nucléiques
base azotée = base nucléique
7
Q
Explique la synthèse des protéines?
A
- ARNm a fait la copie de l’ADN (transcription) et quitte le noyau pour s’attacher au ribosome et commencer la traduction
- Initiation de la traduction au codon initiateur AUG (méthionine)
- Association codon-anticodon (3 bases nucléiques)
- L’association de codon-anticodon dicte la formation d’un a.a
- Fin de la traduction aux codons STOP (il y en a 2)
Ainsi, c’est le code génétique qui dicte la formation des a.a
8
Q
Pourquoi existe-t-il 64 codons et seulement 20 a.a?
A
Plusieurs codons dictent le même acide aminé
9
Q
Comment les protéines/a.a sont liés au métabolisme?
A
- Ils peuvent des intermédiaires de cycle métabolique: citrulline et ornithine
- Ce sont des enzymes protéiques qui catalysent les différentes étapes des cycles
10
Q
Génotype vs Phénotype?
A
- Génotype: ensemble des gènes d’un individu
- Phénotypes: caractéristiques visibles du résultat de l’intéraction entre le génotype et l’environnement
11
Q
Classe en ordre:Transcriptome, Génome, Mébolome, Protéome
et sur quel étape l’environnement peut-il avoir un impact?
A
Génome → Transcriptome → Protéome → Métabolite
Les gènes donnent les arn messager (transcription), qui vont donner les protéines (traduction), qui eux vont donner des métabolites (ex: enzymes (prot) dans cycle de krebs)
LE TOUT PEUT ÊTRE INFLUENCÉ PAR L’ENVIRONNEMENT/À QUOI ON EST EXPOSÉ
12
Q
Explique à quel étape une mutation d’un gène peut avoir un impact?
A
- Problème au niveau de la transcription de l’ARN
- Problème au niveau de la traduction en protéines
- Problème au niveau du métabolisme
13
Q
V ou F
Une mutation n’est pas suffisante pour changer notre phénotype
A
La majorité du temps une mutation n’est pas suffisante, mais en intéraction avec l’environnement (ex: alimentation, climat,etc), les changements sont plus fréquents
Phénotype = intéraction entre génotype et environnement
14
Q
Qu’est-ce qui peut faire en sorte qu’une simple mutation change notre phénotype?
A
Intéraction gène/environnement
15
Q
C’est quoi un polymorphisme?
A
C’est une variation de gène plutôt fréquente ( + 1% de la population ) qui influence le phénotype
16
Q
V ou F
les polymorphismes ne sont pas pathogènes et ne sont pas dangereux, c’est eux qui contribuent à la diversité dans une population
A
F
Bien qu’ils ne soient pas pathogènes, ils peuvent augmenter la sensibilité au développement de certaines maladies
17
Q
Quelle est la différence entre une mutation et un polymorphisme?
A
Les 2 sont des variation de l’ADN / variation génétique
* Mutation: variation de l’ADN peu fréquente (-1%), peut avoir des conséquences graves sur la santé (ex: mutation d’une enzyme du cycle de Krebs)
* Polymorphisme: variation de l’ADN assez fréquente (+1%), pas pathologiques, peuvent augmenter risque de maladies
18
Q
Quels sont les 2 types de mutations?
A
- Germinale: mutation dans une gamète/cellule reproductrice, donc héréditaire et se transmet
- Somatique: mutation dans une cellule somatique/ non reproductrice, ne se transmet pas
19
Q
Quels sont les effets d’un polymorphisme/mutation sur une personne?
A
- Neutre
- Amélioration d’une fonction (évolution, diversité)
- Altération d’une fonction (pathogène)
20
Q
Quand est-ce qu’une mutation peut altérer une fonction?
A
Si une protéine est altérée
Parce que si la mutation a provoqué un changement au niveau d’un codon, mais que ce codon code pour le même a.a initial => même protéine au final (la mutation n’aura aucun impact)
21
Q
C’est quoi l’épigénétique?
A
Environnement influence les régulations épigénétiques
* Pas un problème de variation de gène/ADN (changement de séquence)
* Cause des problèmes au niveau de l’expression des gènes (transcription) et l’accessibilité de l’ADN (transcription)
EXEMPLES:
* Méthylation, acétylation, phosphorylation des histones (qui s’occupent de compacter l’ADN des chromosomes)
-↑ compaction de l’ADN = ↓expression/accessibilité
-↓ compaction de l’ADN = ↑expression/accessibilité
* Méthylation d’ADN ou d’ARN
* Dégradation de l’ARNm => ARN non codant
↓expression/accessibilité = difficulté à transcrire l’ADN en ARNm
22
Q
Quelle est la différence entre l’épigénétique, les mutations et les polymorphisme?
A
- Épigénétique: modifie l’ADN, l’ARN ou les histones par méthylation, acétylation, phosphorylation, etc, pour affecter la transciption et l’accessibilité de l’ADN
- Mutation: variation des séquences de l’ADN/gènes peu fréquente
- Polymorphisme: variation des séquences de l’ADN/gènes assez fréquente
23
Q
Quelle est la différence entre la nutrigénomique et la nutrigénétique?
A
Nutrigénomique: alimentation qui affecte nos gènes (ex: manger trop de méthyl = méthylation des histones)
Nutrigénétique: gènes qui affecte notre alimentation (ex: difficulter à assimiler un nutriment)
24
Q
Quels sont les groupements d’un acide aminé?
A
Groupement amine
Groupement carboxyle/carboné
Groupement R = diversité/fonction de l’a.a pcq c lui qui change
25
C'est quoi des a.a essentiels, non-essentiels et conditionnellement essentiels?
* Essentiel: on ne le **synthétise pas/pas assez**, on doit le **chercher dans notre alimentation**
* Non-essentiel: on le **synthétise suffisement**
* Conditionnellement essentiel: **devient essentiel** suite à une **condition pathologique**
26
Donne moi un exemple d'a.a conditionnellement essentiel
Exemple lors de **phénylcétonurie**
1. Phénylalanine → Tyrosine (phénylalanine hydroxylase)
1. Mutation de la **phénylalanie hydroxylase**
2. Phénylalanine (↑↑) ❌→ Tyrosine (↓↓)
La **tyrosine devient essentiel** et on doit aller la chercher dans notre alimentation, tandis que l'on doit réduire la phénylalanine de notre alimentation.
27
C'est quoi des a.a branchés?
Des a.a qui peuvent être utilisés comme des marqueurs de diabète (s'accumule quand on a le Db)
* Valine
* Leucine
* Isoleucine
28
C'est quoi des a.a non protéinogènes et donne moi des exemples?
Ceux sont des **intermédiaires du métabolisme** ne **formant pas de protéines**
1. **Citrulline, Ornithine**: intermédiaires du **cycle de l'urée**
2. **Homocystéine**:Produit du **catabolisme de l’acide aminé méthionine**, taux élevée lors de déficience en B6, B9, B12
3. **Hydroxyproline** et **Hydroxylysine**: ajout de groupement **OH à lysine et proline** (composant du **collagène**, élévation= trop collagène)
4. **3-méthylhistidine**: modification de l'histidine, composant des protéines des muscles (élévation= **dégradation protéines musculaires**)
29
Explique moi comment se forme une protéine (différentes phase/structure)
1. **Structure primaire**: liaison peptidique entre acides aminés (perte de H20) et **séquence d'acides aminés**:dipeptide, tripeptide, oligopeptide, polypeptide
2. **Structure secondaire**: **Repliement** et liaison OH entre les a.a
3. **Structure tertiaire**: Intéractions entre groupes et **fome 3D fonctionnelle**
4. **Structure quaternaire**: Forme finale et activité optimale **pour les protéines composés de plusieurs polypeptides/sous-unités** (ex:hémoglobine)
30
Quels sont les 3 facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines?
* **Renouvellement des protéines/substances azotées**: maintien de l'équilibre azoté
* **Formation de nouveaux tissus**: croissance, grossesse, allaitement
* **Qualité de la protéine**:
1-Acide aminé essentiel
2-**Assez d'a.a** pour **synthétiser les a.a non essentiels**
3- Facile à **digérer**
31
C'est quoi un a.a limitant?
Un a.a **essentiel** en petite quantité dans un aliment
32
Les recommendations des ANREF sont basées sur quels critères?
maintien de l'équilibre azoté
ET
besoin de croissance
33
Les protéines complètes sont généralement animales, cependant il existe une exception
Gélatine
déficiente en tryptophane
34
Les protéines incomplètes sont généralement végétales, cependant il existe une exception
**soja** = assez complète (reste tout de même un peu faible en cystéine)
35
Quelles sont les méthodes d'évaluation chimique (+ explication)?
On évalue le score **pour chaque a.a** et le plus faible = acide aminé limitant
1. **Score chimique d'acide aminé**:
(1mg d'un a.a d'une protéine testée / 1mg du même a.a d'une protéine de référence)
1. Score chimique d'acide aminé **corrigé pour la digestibilité**:
(1mg d'un a.a d'une protéine testée / 1mg du même a.a d'une protéine de référence) x **(% digestibilité)**
36
Quelles sont les méthodes d'évaluation biologique (+ explication)?
1. Coefficent d'efficacité protéique
gain de poids (g) / protéine ingéré (g)
1. Utilisation protéique nette:
azote retenue /azote ingéré
37
C'est quoi la digestibilité et c'est quoi les facteurs qui l'influence?
C'est la **capacité** de notre tube digestif à **absorber les acides aminés**:
* **Taille**: entier (↓) vs moulu (↑)
* **Cuisson**: dénature les protéines donc digestion/absorption + facile (**augmente**)
* **Réaction de Maillard**: **diminue** la digestibilité
* **Type de protéines**: végétale (↓) vs animale
* **Fibres**: leur présence **diminue** la digestibilité des a.a
* **Composition en acide aminé essentiel**: **augmente** la digestibitlité
38
Puisque plusieurs aliments (surtout origine végétale) ont des a.a limitants, comment fait-on pour avoir tout nos a.a essentiels?
Il faut faire des combinaisons (ex: légumineuse + grains) et favoriser la diversité alimentaire
39
Explique comment les protéines sont digérées et absorbées
1. Estomac:
- **Acidité** dénature les protéines
- **Pepsine** hydrolyse les protéines en peptides et acides aminés
2. Pancréas:
- Sécrète des **trypsinogènes et chymotrypsinogène** (inactifs)
3. Intestins:
- **Activation des trypsines/chymotrypsines** et clivage en + petits peptides: acides aminés et di/tri-peptide (petits peptides)
- Absorption des **a.a** et **di/tri peptide (petits peptides)** par les entérocytes → sang → tissus
40
Comment le **groupement amine** des acides aminés est dégradé?
Par la **transamination**, la **désamination** et le **cycle de l'urée**
**Excretion** de l'urée dans l'urine par les **reins**
41
Les réactions de transamination, désamination et le cycle de l'urée se déroule dans quel organe?
Foie
42
L'excrétion de l'urée se déroule dans quel organe?
Rein
43
La transamination se déroule dans quel organite?
Cytoplasme/ mitochondrie
44
Quel coenzyme est essentiel lors de la transamination?
PLP
45
La transamination est une réaction réversible ou irréversible?
Réversible
46
Explique la transamination
Fait par **transaminase** à l'aide du coenzyme **PLP**
1. Le **groupement amine (NH3) d'un acide aminé** est **transféré** à l'**a-cetoglutarate**
2. Formation d'un **a-cetoacide** et d'un **glutamate (possède le NH3)**
| dans cytoplasme/mitochondrie,réversible
47
Donne moi 2 exemples de transaminase + leur action (IMPORTANT)
* **Alanine aminotransférase**:
1- **Alanine** transfert son groupement amine à l'**a-cetoglutarate**
2- Formation de **pyruvate** et de **glutamate**
* **Aspartate aminotransférase**:
1- **Aspartate** transfert son groupement amine à l'**a-cetoglutarate**
2- Formation de **oxaloacétate** et de **glutamate**
48
La désamination se déroule dans quel organite?
Mitochondrie!!
49
Quel coenzyme est essentiel lors de la désamination?
NAD+
50
La désamination oxydative est une réaction réversible ou irréversible?
IRRÉVERSIBLE
## Footnote
* Transamination: échanges de forme/NH3
* Désamination: Retire NH3 et le dégage vers le cycle de l'urée
51
Explique la désamination
1. Le **NH3 du glutamate** est "**retiré**" par une **glutamate déshydrogénase** (réduction de **NAD+** en NADH) et celui-ci va vers le **cycle de l'urée**
2. Le glutamate **redevient du a-cetoglutarate**
52
À quelle étape les intermédiaires du cycle de l'urée se retrouve hors de la mitochondrie?
**Citrulline** passe de la mitochondrie au cytoplasme
53
Pourquoi peut-on activer la désamination oxydative si nous avons un déficit énergétique?
Glutamate déshydrogénase → Anaplérose → Cycle de Krebs → ATP/ Énergie
54
L'urée est libérée à quelle étape du cycle de l'urée?
Arginase: Arginine → Ornithine
55
Explique moi le cycle de l'urée
1. HC3 + NH3 + ATP → Carbamyl phosphate (Carbamyl phosphate synthétase)
2. Carbamyl phosphate + Ornithine → Citrulline (Ornithine transcarbamylase)
3. Citrulline + Aspartate → Arginosuccinate (Arginosuccinate synthétase)
4. Arginosuccinate - Fumarate → Arginine (Arginosuccinase)
5. Arginine - Urée→ Ornithine (Arginase)
1. Ornithine se recombine à carbamyl phosphate pour former citrulline (Ornithine transcarbamylase)
| +: combinaison/ajout, -: libération (d'un fumarate)
56
L'homme est urotélique, qu'est-ce que ça veut dire?
excrètent l'azote sous forme d'urée
57
L'homme est urotélique et les animaux aquatiques sont _
Ammoniothélique: l'ammoniac se dilue dans l'eau = ↓ toxicité
58
L'homme est urotélique et les oiseaux et reptiles sont _
Uricotélique: excrètent l'azote sous forme d'acide urique
59
Pourquoi il est important d'excréter l'azote du corps?
Parce que l'ammoniac (NH3) est neurotoxique:
1. Ammoniac est **liposoluble** et peut **traverser la barrière hémato-encéphalique**→**Lésions cérébrales**
2. ↑ ammoniac = ↑ transamination = **↑ utilisation de a-cetoglutarate (il ↓)** = **disfonctionnement cycle de Krebs**= disfonctionnement de la mitochondrie = ↓ production énergétique = **↓mort neuronale**
60
Quels sont les autres mécanismes d'élimination de substances azotées chez l'homme?
1. Matière fécale
2. Voie cutanée (cheveux, ongles, etc)
3. Sueur
4. Menstruation
61
Comment le **groupement carboxyle/squelette carboné** des acides aminés est utilisé?
1. Source énergétique
1. Substrats énergétiques (acides gras et glucose)
1. Synthèse d'autre a.a non-essentiels
1. Dégradation (CO2 + H2O)
62
Que peuvent faire les acides aminés glucogéniques?
1. Le **foie** transforment leur **chaine carboné** en **glucose**
- ex: alanine →pyruvate → glucose
2. **Production énergétique**: **chaine carboné** des a.a glucogéniques peuvent devenir des **intermédiaires** du **cycle de Krebs**
- ex: glutamate → a-cétogluterate et aspartate →oxaloacétate
| ex: glucose pour si on est en hypoglycémie
63
Explique le cycle du glucose-alanine
Muscle:
1- Glucose → Pyruvate (glycolyse)→Alanine (transamination)
2- Alanine se déplace vers le foie
Foie:
1. Alanine → Pyruvate (transamination) → Glucose (néoglucogénèse)
2. Glucose se déplace vers les muscles
64
Comment les protéines fournissent de l'énergie via les acides aminés cétogéniques?
**Chaine carbonée** des acides aminés cétogéniques → **Acétyl-Coa** → **Acides gras** → **Corps cétoniques**
Les **corps cétoniques** sont des **substrats énergétiques** dans les **tissus extra-hépatiques**
65
Quels sont les acides aminés exclusivement cétogéniques?
Lysine et Leucine
66
V ou F
la transformation des acides aminés fournit à 4kcal/g
Ce n'est pas la transformation des acides aminés en tant que tel qui fournit l'énergie. C'est sa contribution à la glycolyse (pyruvate), au cycle de Krebs (plusieurs intermédiaires) et à la B-oxydation (corps cétoniques) qui fournit de l'énergie
67
Quel est le rôle des protéines du cytosquelette (+ les différents types des protéines)?
**Structure et forme des cellules**
- Microtubules
- Filament d'actine
- Filament intermédiaire
68
Quel est le rôle des protéines motrices + exemple?
Ex: Myosine, Kynésine: mouvement **à l'aide de d'énergie (ATP)**
69
Quel est le rôle des protéines fibreuses + exemple?
Protéine **très compacte** en forme de **longs filaments**.
Ex. Kératine: retrouvé dans les cheveux, les ongles, les cornes/bec des animaux
70
Quelles sont les protéines ayant une fonction cellulaire?
* **Récepteurs** (accepte certaines molécules → entraine signalisation dans nos cellules)
* **Canaux** (canaux font passer des ions à l'intérieur)
* **Échangeurs** (un ion qui sort l'autre qui rentre / équilibre d'une part et de l'autre de la membrane)
* Récepteurs 7 domaines transmembranaires
71
Quelles sont les protéines ayant un rôle dans le métabolisme?
Enzymes
| pas confondre avec ornithine et citrulline qui sont des a.a
72
Quelles sont les protéines ayant un rôle dans l'immunité?
Anticorps
73
C'est quoi des lipoprotéines? Leur rôles?
Ce sont des **transporteurs** composés de **protéines et de lipides**
**LDL**: transport des TGL et du cholestérol du **foie aux tissus periphériques**
**HDL**: transport des TGL et du cholestérol des **tissus périphériques au foie**
**Chylomicrons**: transport des TGL et du cholestérol **des intestins au foie** suite à leur absorption
74
Comment les protéines maintiennent la balance des fluides/ équilibre hydrique?
Par l'**incapacité des protéines à traverser les parois vasculaires** (ex:albumine) et la **pression oncotique**
* Si on a un **taux d'albumine optimal** dans les VS = **rétention de l'eau** dans le sang
* Si on a un **faible taux d'albumine** dans les VS (ex: mutation) = **eau sort** des VS
75
# Balance des fluide/équilibre hydrique
Comment les protéines cause-t-elles des oedèmes?
Lorsqu'on a un **faible taux de protéines** dans les VS, l'**eau sort** des parois des VS (pression oncotique) et envahit les tissus voisins = OEDÈMES
76
Comment les protéines maintiennent l'équilibre acido-basique (pH neutre)?
pH acide = ↑ H+
pH alcalin = ↓ H+
* Quand on a un **pH acide** les protéines agissent comme un tampon et **acceptent des ions H+** pour revenir a un pH de 7.4
* Quand on a un **pH alcalin** les protéines **donne des ions H+** pour revenir à un pH de 7.4
77
V ou F
L'acidose/alcalose métabolique n'est pas dû à un problème d'élimination du CO2
V
**Problème d'élimination de CO2 = Acidose/Alcalose respiratoire**
**Acidose métabolique**: ↓ bicarbonates, insuffisance rénale/hépatique, diarrhées
**Alcalose métabolique**: ↑ bicarbonate, vomissement, diurétique
78
Que fait-on pour contrer l'acidose ou l'alcalose métabolique?
Acidose métabolique: hyperventilation (on dégage + de CO2 qui est acide)
Alcalose métabolique: hypoventilation (on dégage moins de CO2 pour acidider)
79
Quelles sont les fonctions des acides aminés?
Plusieurs fonctions dont:
* Synthèse des protéines
* Synthèse d'acide aminés non-essentiels
* Précurseurs de neurotransmetteurs
* Intermédiaires du métabolisme (ex: cycle de l'urée)
80
Les acides aminés suivants: Tyrosine, Histidine, Glutamate, Tryptophane sont les précurseurs de quels neurotransmetteurs?
* **Tyrosine → Cathécolamines** : Dopamine → Noradrénaline → Adrénaline
* **Histidine → Histamine**
* **Glutamate → GABA**
* **Tryptophane → Sérotonine**
81
Quel est le rôle de chacun des neurotransmetteurs?
**Catécholamines**:
* **Dopamine**: humeur, hormone du bonheur
* **Adrénaline**: hormone du stress
**Sérotonine**:
* Humeur, anxiété, apprentissage
**GABA**:
* **Type inhibiteur**: ralentit fonctions cérébrales → diminue le stress, améliore sommeil
**Glutamate** (peut agir comme un neurotransmetteur):
* **Type excitateur**
**Histamine**:
* **Type excitateur**: Réponse inflammatoire/Immunité, réponses aux allergènes
82
Explique l'impact qu'aurai une mutation sur l'un des acides aminés précurseurs de neurotransmetteurs
Ça aurait des conséquences sur les fonctions neuronales et le comportement
83
Explique moi la maladie du Kwashiorkor (raison)
**Carence en protéines** dû à un arrêt de l'allaitement prématuré, suivi d'un régime **riche en glucides**
84
Quelles sont les conséquences du Kwashiorkor?
* Cachexie
* Perte de poids
* Retard de croissance
* Résistance aux infections (immunité) ↓
* Stéatose hépatique
* Oedème
85
Explique moi la maladie du Marasme (raison)
Déficience **énergétique** et **protéique**
86
Quelles sont les conséquences du Marasme?
* Cachexie
* Perte de poids
* Retard de croissance
* Résistance aux infections (immunité) ↓
* Absence de réserve lipidique
87
Comment peut-on réguler les maladies du Kwashiorokor et du Marasme?
Traitement nutritionnel:
Réintroduire les protéines progressivement
88
Quelles sont les différences entre le Kwashiorkor et le marasme?
**Kwahiskor**:
* Grande consommation de glucides
* Stéatose hépatique
* Oedème
* Aspect physique un peu "gonflé" (dû à oedème)
**Marasme**:
* Baisse dans les réserves lipidiques
* Aspect physique squelettique
89
Explique les conséquences d'un excès en protéines (bilan azoté positif)
| ex: régimes hyperprotéinés
1. Consommation d'**a.a soufrés (méthionine, cystéine)**
2. **Acidification** du sang
3. Résorption osseuse pour libérer Ca2+→ **Ostéoporose**
4. Ca2+ agit comme tampon pour réduire acidité → **Hypercaliurie**
5. **Travail des reins ↑** pour éliminer les substances azotées en excès
Acidité + Hypercalciurie + grande excrétion (travail des reins) = **Néphrolithiase**
90
Quelles sont les conséquences métaboliques d’une déficience partielle ou complète d’une des 5 enzymes associées au cycle de l’urée?
1. Augmentation de l'intermédiaire en amont, diminution de l'intermédiaire en aval
2. Augmentation de la concentration en **ammoniaque** dans le sang et l'urine (puisque cycle de l'urée disfonctionnel)
91
C'est quoi une cétonurie?
Arrive suit à **déficience d'une enzyme du métabolisme des a.a**, caractérisé par **particularité au niveau de l'urine**
92
Quelles sont les 4 a.a non atteintes par une déficience au niveau de l'enzyme les métabolisant?
1. Glutamate
1. Glutamine
1. Aspartate
1. Asparagine
93
Quelles sont les cétonuries les plus fréquentes (+ leurs caractéristiques)?
1.**Cétonurie à odeur de sirop d'érable**
* ↑ **a.a branchés**
* Odeur de sirop d'érable
2.**Phénylcétonurie**
* ↑ Phénylalanine
* Odeur de **souris**
3.**Tyrosinémie**
* ↑ Tyrosine
* Odeur de **chou**
4.**Alcaptonurie**
* ↑ **Acide homogentisique**
* **Urine noircit** à l'air
94
Quelles sont les conséquences de chaques type de cétonurie?
1.**Cétonurie à odeur de sirop d'érable**
* Atteintes neurologiques dû à déficience en glutamate (glutamate = précuseur des GABA) et accumulation des a.a branchés (surtout leucine)
2.**Phénylcétonurie**
* Retard mental dû à déficience en tyrosine (tyrosine = précuseur des catécholamines) et par neurotoxicité de la phénylalanine accumulée
3.**Tyrosinémie**
* Type 2: Retard mental
* Type 1: Maladie hépatique
4.**Alcaptonurie**
* Tissu conjonctif noir
* Arthrite
95
Explique en détails ce qui se passe lors de la cétonurie à odeur de sirop d'érable
* Erreur innée de la transaminase transformant les **a.a branchés en cétoacides** et le **a-cetoglutérate en glutamate** = **↑a.a branchés** et **↓ glutamate**
* **Glutamate** = précurseur des neurotransmetteurs **GABA** = déficience → **problèmes neurologiques**
* **Leucine** a une grande affinité pour un transporteur dans le cerveau = **accumulation de leucine dans le cerveau** = **↓captation** d'autres a.a comme la **phénylalanine, tyrosine, tryptophane, méthionine**
96
Quelles sont les maladies du métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine?
1. **Phénylcétonurie** : Phénylalanine ⬆️ → ❌ phénylalanine hydroxylase → Tyrosine ⬇️
3. **Tyrosinémie type 2** : Tyrosine ⬆️ → ❌ Tyrosine aminotransférase → Acide homogentisique ⬇️
2. **Tyrosinémie type 1** : Tyrosine ⬆️ → ❌ Fumaryl acétoacétase→ Fumarate + acétoacétate ⬇️
3. **Alcaptonurie** : Acide homogentisique ⬆️ → ❌ dégradation
4. **Albanisme** : Tyrosine ⬆️ → ❌ Tyrosinase → Mélanine
