8 - part 2 : catalyse enzq Flashcards

1
Q

que permet NRJ libérée pdt transformations moléculaires (3)

A
  • entrposée ds autres mol. -> liaisons chq
  • utilisation ultérieure et à endroits ≠ de NRJ provenant de alimentation
  • mol. d’entroposage la + impte et + universelle = ATP (adénosine triphosphate)
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2
Q

structure de ATP (impt pr exam)

A

diapo 2

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3
Q

d’où vient ATP (4)

A
  • glycolyse (cytoplasme) : 1 Glc -> 2 ATP
  • conversion pyruvate prodt par glycolyse en acétyl-CoA
  • prod° NADH + FADH2 + succinate -> e- ds chaine respiratoire transporteuse d’e- => prod° directe ATP
  • phosphorylation oxydative (mitochondrie) : 1 Glc -> 36 ATP
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4
Q

utilisation entransposage NRJ ds liens de ATP pour mobilisation par cell (2)

A
  • NRJ libre de réaction (ΔG) = ≠ce entre NRJ libre de formation des produits et celle des réactifs
  • ΔG = ΣΔGf (produits) - ΣΔGf (réactifs)
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5
Q

état standard (7)

A
  • T° = 298 K (25°C)
  • pression = 1 atm
  • C° = 1 molaire
  • NRJ libre standard de formation d’1 composé (ΔG°f) : ΔG de réaction de formation à partir des réactifs à “état standard”
  • ΔG° = ΣΔG°f (produits) - ΣΔ°Gf (réactifs)
  • chimie physique : état standard à pH = 0 / biochime : pH ref = 7 (ajout de ‘ qd c’est le cas)
  • ΔG°’ en kj.mol^(-1)
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6
Q

comparation NRJ libres des réactions biochimiques (2)

A
  • réaction dégradation nutriments -> fortement exergoniques
  • réaction biosynthèse -> endergoniques (défavorisées)
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7
Q

cmt réaliser réaction de biosynthèse (2)

A
  • couplage réactions avec réaction exergonique
  • réaction catalysée par enz hexokinase : hydrolyse ATP + couple phosphate ainsi libéré au Glc
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8
Q

à partie de quoi peut être régénéré ATP (2)

A
  • à partir de ADP + Pi
  • à partir autres mol.
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9
Q

catalyse par enz (4)

A
  • accélération réactions chq
  • établissement équilibre d’1 réaction chq
  • enz très spq substrats (sélectionne isomères optiques)
  • interaction précise entre enz-substrat -> complémentarité moléculaire unique
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10
Q

ex: hydrolyse d’1 prot par endopeptidase thermolysine (2)

A
  • glutamate déprotone 1 mol. eau -> 1 ion hydroxyle qui attaque carbonyle du lien peptidique
  • site actif lie atome de Zn -> stabilisation charge - prodte sur carbonyle suite à attaque par hydroxyle
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11
Q

par quoi est régulée act de enz (2)

A
  • par modifs post-traductionnelles (phosphorylation, glycosylation, protéolyse..)
  • par liaison à 1 autre prot, co-facteur ou mol.
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12
Q

comment une enz accelère une réaction (4)

A
  • soit : A-B + C -> A + B-C
  • C doit se rapprocher de A-B -> complexe activé, instable = potentiel NRJQ élevé
  • liaison covalente entre A et B affaiblie et celle entre B et C en train de se former
  • complexe activé et système est à son état de transition -> proba égale pour que réaction se poursuive ou décomposition système pour redonner ses substrats
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13
Q

changement d’NRJ au cours d’une réaction (5)

A
  • NRJ libre ΔG du produit < à celle du substrat -> réaction spontanée
  • pic ds NRJ libre : formation complexe activé instable -> haute NRJ
  • ≠ce entre NRJ libre départ des substrats et celui du complexe activé == NRJ libre d’act°
  • NRJ libre act° + faible qd réaction catalysée
  • dim° seuil NRJQ par enz au cours de réaction
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14
Q

relation entre vitesse de réaction et NRJ libre d’act° (2)

A
  • relation exponentielle
  • vitesse est inversement proportionnelle à NRJ libre d’act°
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15
Q

comment enz diminuent seuil NRJQ à franchir (3)

A
  • fixation spq de l’état de transition -> stabilisation + dim° NRJ libre
  • favorisation formation de état deb transition -> favorisation conversion en produit + aug° vitesse de réaction
  • enz : + grde affinité pour état de transition d’1 réaction que pour substrat ou produit
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