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BCM1501 - origines biochimiques de la vie > 6 - liaison peptidique et protéines > Flashcards

6 - liaison peptidique et protéines Flashcards

1
Q

liaison entre 2 AA

A

liaison peptidique

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2
Q

dipeptide VS tripeptide VS oligopeptide

A
  • dipeptide = 2 AA
  • tripeptide = 3 AA
  • oligopeptide = +3 AA
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3
Q

nomenclature des peptides (3)

A
  • remplacement suffixe -ine par -yl à fin de chacun des noms des AA constituant le peptide ds ordre de N à C terminal
  • -ine à fin du dernier AA de chaine peptidique est gardé
  • exceptions : diapo 5
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4
Q

début et fin de chaine peptidique

A
  • début : grpe amino-terminal (N)
  • fin : grpe carboxy-terminal (C)
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5
Q

caractéristique de liaison peptidique

A

plan amide = rectangle planaire, lien pas flexible

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6
Q

en quoi consiste le polypeptide

A

plans amides rigides, séparés par Cα flexibles = protein backbone (squelette)

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7
Q

liens flexibles des Cα vers plans amides (5)

A
  • Phi -> amine-Cα
  • Psi -> Cα-carboxyl
  • différents angles possibles
  • si Psi et Phi du même plan amide montrent même direction -> config Cis
  • si Psi et Phi montrent ds sens opposé -> config Trans
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8
Q

config Trans (3)

A
  • NRJQ favorable -> à cause de encombrement stérique entre chaines latérales ds config Cis
  • exception : Proline -> config Cis + stable
  • dépend du contexte des ≠ chaines latérales
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9
Q

structure primaire (2)

A
  • configs + restrictions squelette peptidique = élément clé ds confo des prot
  • seq d’AA
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10
Q

prot = combien % matière sèche de cell

A

50%

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11
Q

masse moléculaire des polypeptides

A

entre ~4 et 200 kDa

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12
Q

structure secondaire (3)

A
  • repliement local d’1 seq
  • hélice alpha et feuillet beta
  • formé par squelette protéique
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13
Q

structures secondaires : hélice alpha (6)

A
  • stabilisation par ponts H entre grpe C=O d’1 résidu “n” et grpe N-H du résidu “n+4” de hélice
  • hélice alpha = 3,6 résidus de AA/tour
  • stabilisation par ponts H + forces van der walls entre résidus
  • favorisées par Ala + Glu + Leu + Met
  • défavorisées par Tyr + Asp + Gly
  • cassées par Pro (helix breaker)
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14
Q

structures secondaires : autres hélices

A

si hélice alpha = hélice proéminent qu’il vient de connaitre -> autres hélices de polypeptides existent

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15
Q

structures secondaires : feuillets beta (7)

A
  • structure plane, rigide et assez stable
  • compo de pl. chaines de polypeptides arrangées de façon anti//L ou //L
  • formation feuillet -> 2-15 chaines polypeptidiques nécessaires
  • chq chaine = 5-15 résidus AA
  • répétition structure de base tous les 2 résidus
  • chaines latérales pointent vers haut ou bas du feuillet -> alternance
  • bcp possibilités structurales (beta-propeller ou tonneau beta)
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16
Q

structures secondaires : annexes (5)

A
  • irrégularités -> courbure feuillets
  • tours beta -> lier chaines d’un feuillet ou hélices
  • bouts de prots “non-structurées” -> grde fléxibilité
  • courbure beta -> non répétitive, isolée, 1 résidu en surplus sans liaison H
  • tour beta (coude) -> intra-moléculaire, Gly et Pro, pont H 2e liaison peptidique
17
Q

structure tertiaire (2)

A
  • repliement global adopté par prot entière
  • chaines latérales influencent repliement
18
Q

structures tertiaires : avec le milieu (4)

A
  • interaction résidus polaires/hydrophiles avec solvant (eau)
  • interaction résidus hydrophobes avec lipides si présents
  • si pas lipides -> regroupement dans 1 “core hydrophobe”
  • interaction hydrophobe = élément clé ds structure tertiaire
19
Q

structures tertiaires : rôle de eau (3)

A
  • repliement + confo/structure des prot ds eau
  • coquille d’hydratation autour de prot
  • mol. eau à endroits précis à int de prot
20
Q

structures tertiaires : interactions de chaines latérales (5)

A
  • pont disulfure = interaction + forte, entre 2 Cys -> lien covalent
  • formation pont disulfure = réaction oxydation -> ne se fait pas en milieu réducteur
  • pr prot extracelR seulement (cytoplasme réducteur)
  • interactions ioniques + liaisons H et van der walls
  • covalente > ionique > H > van der walls
21
Q

à quoi aident les chaines latérales (2)

A
  • orientation
  • structure adéquate
22
Q

que peut être une hélice avec majT chaines latérales hydrophobes

A

domaine transmembranaire

23
Q

protéines globulaires (3)

A
  • apparence sphéroïdale
  • contiennent hélices alpha + feuillets beta + régions repliées de façon ordonnée
  • pas de séq répétées ou pseudorépétées
24
Q

protéines fibreuses (3)

A
  • orga en structure allongée avec confo guidée par structure 2ndR
  • répétitions/pseudorépétitions ds seq
  • kératine, soie
25
Q

protéines fibreuses : kératine (3)

A
  • compo 2 hélices alpha
  • enroulement comme câble torsadé -> liaisons hydrophobes
  • seq avec pseudorépétitions de 7 AA
26
Q

protéines fibreuses : soie (5)

A
  • structure fibrillaire insoluble
  • compo chaines beta anti//L -> feuillets liés par liens H
  • seq répétée : alternance Gly-Ala et Gly-Ser
  • Gly d’1 coté du feuillet et Ala et Ser de autre
  • conversion structure par déshydratation, changement pH, force mécanique
27
Q

structure quaternaire (4)

A
  • dépend mêmes forces et mécanismes que structure tertiaire
  • pas obligatoire
  • peut être une simple homo-dimérisation / hétéro-dimérisation
  • compo de sous-unités + ARN + ions métal etc
28
Q

repliement des protéines (2)

A
  • repliement NRJQ favorable
  • prot chaperonnes + enz aident au repliement
29
Q

dénaturation prot (6)

A
  • perte structure ordonnée + fonction + précipitation (indolubilité ds eau)
  • regain de fonction -> renaturer une prot dénaturée
  • défaire forces interaction de façon sélective
  • ponts disulfures détruites par agents réducteurs
  • torsade des cables de kératine fixée par ponts disulfures
  • formation agrégats de prot
30
Q

dénaturation et purification des prot (3)

A
  • utilisation solvants -> prévention interactions non-coordonnées
  • défait repliement des prot sans agégation
  • sans ou avec réduction des ponts disulfures -> visualisation dimères liés par ponts S-S

BCM1501 - origines biochimiques de la vie (12 decks)

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