2- Biochimie et métabolisme - glucides (glycogène, néoglucogénèse) Flashcards
Vrai ou faux : seul certains tissus peuvent utiliser le glucose sanguin
Faux, tous les tissus l’utilisent à différents degrés
Organe responsable du stockage de glucose en glycogène et de la libération du glucose provenant du glycogène
Foie
Organes possédant des réserves importantes de glycogène (2)
Foie
Muscles
Vrai ou faux : le glycogène du foie est différent du glycogène des muscles
Faux, le glycogène est identique dans le foie et les muscles
Enzymes impliquées dans la glycogénolyse (2)
Glycogène phosphorylase
Enzyme débranchante
Forme active de la glycogène phosphorylase
Glycogène phosphorylase phosphorylée
Rôle de la glycogène phosphorylase
Libération de glucose-1-P qui s’isomérise en glucose-6-P
(lyse des liaisons alpha 1-4)
Rôles de l’enzyme débranchante (2)
Éliminer les ramifications (lyse des liaisons alpha 1-6)
Libérer 1 glucose par ramification
3e enzyme de la glycogénolyse seulement présente dans le foie
Glucose-6-phosphatase
Rôle de la glucose-6-phosphatase
Transformation du glucose-6-P en glucose pouvant être libéré dans le sang
Vrai ou faux : la néoglucogénèse est la glycolyse à l’envers
Faux, réactions irréversibles donc peuvent pas être inversées
Organes pouvant faire la néoglucogénèse (2)
Foie
Reins
Précurseurs de la néoglucogénèse (3)
Alanine (et autres acides aminés)
Lactate
Glycérol
Substance dont un ou plusieurs carbones servent à la synthèse d’un autre composé
Précurseur
Enzymes de la néoglucogénèse (4)
Pyruvate carboxylase
PEPCK
Fructose-1,6-bisphosphatase
Glucose-6-phosphatase
Provenance de l’énergie pour la néoglucogénèse
Bêta-oxydation (acyl-CoA des acides gras en aétyl-CoA)
Réaction de la pyruvate carboxylase
Pyruvate + CO2 + ATP
(pyruvate carboxylase)
Oxaloacétate
Réaction de la PEPCK
Oxaloacétate + GTP
(PEPCK)
PEP + CO2
Réaction de la fructose-1,6-bisphosphatase
Fructose-1,6-bisphosphate + H2O
(fructose-1,6-bisphosphatase)
Fructose-6-P
Réaction de la glucose-6-phosphatase (foie)
Glucose-6-P + H2O
(glucose-6-phosphatase)
Glucose
Substrats (étapes) de la néoglucogénèse (11)
Lactate, alanine, autres acides aminés
Pyruvate
Oxaloacétate (pyruvate carboxylase)
Malate, traverse la membrane
Oxaloacétate
PEP (PEPCK)
GAP
Fructose-1,6-bisphphate
Fructose-6-P (fructose-1,6-bisphosphatase)
Glucose-6-P
Glucose (glucose-6-phosphatase)
Facteurs qui contrôlent la néoglucogénèse (2)
Augmentation acétyl-CoA
Augmentation [ATP]
Effets de l’augmentation de l’acétyl-CoA sur le pyruvate (2)
Inhibe la pyruvate déshydrogénase
Stimule la pyruvate carboxylase
Effet de la [ATP] élevée sur le cycle de Krebs
Inhibe la citrate synthase
Effet des hormones pancréatiques sur la néoglucogénèse
Insuline + favorise glycolyse
Glucagon + favorise néoglucogénèse
Raison de favoriser la néoglucogénèse en cas de présence de glucagon
Oxyder des acides gras à la place du glucose (économie du glucose)
Enzymes responsables de la glycogénogénèse (2)
Glycogène synthase
Enzyme branchante
Forme active de la glycogène synthase
Glycogène synthase non-phosphorylée
Facteur qui favorise la glycogénogénèse
Augmentation rapport insuline/glucagon
Facteur qui favorise la glycogénolyse
Diminution rapport insuline/glucagon
Étapes mécanisme du glucagon sur le métabolisme du glycogène (5)
1- Glucagon (foie) et adrénaline (foie et muscles) se fixent aux récepteurs de la cellule
2- Activation adénylate cyclase
3- Transformation ATP en AMPc
4- Activation protéines kinases
5- Phosphorylation de glycogène synthase et glycogène phosphorylase :
Glycogène synthase phosphorylée = inactivée
Glycogène phosphorylase phosphorylée = activée
Voie métabolique pour générer ATP dans le muscle au repos/effort léger
Bêta-oxydation (utilise les acides gras)
Carburant principal dans un muscle soumis à un effort intense
Glycogène
Vrai ou faux : les muscles ne possèdent pas de récepteurs au glucagon
Vrai
Facteurs qui favorisent la glycogénolyse dans un muscle soumis à un effort intense (2)
Adrénaline
Stimulation nerveuse
Cause de la courte endurance d’un muscle à l’effort
Accumulation lactate (produit par la LDH pour recycler le NADH en NAD+)