2- Biochimie et métabolisme - enzymes

Question 1

Définition structure primaire

Answer 1

Ordre des acides aminés

Question 2

Définition structure secondaire

Answer 2

Organisation dans l’espace des acides aminés (concorde avec l’ordre des acides aminés)

Question 3

Définition structure tertiaire

Answer 3

Repliement complet de la protéine dans l’espace (forme unique)
Ne concorde pas nécessairement avec l’ordre des acides aminés (deux extrémités peuvent faire des liens)

Question 4

Définition structure quaternaire

Answer 4

Association de chaînes de structures tertiaires
Structure facultative (seulement certaines protéines)

Question 5

Arrangements particuliers de la forme secondaire (2)

Answer 5

Hélice alpha
Feuillet bêta

Question 6

Définition enzyme

Answer 6

Protéine ayant un pouvoir catalytique

Question 7

Rôle catalyseur

Answer 7

Accélérer vitesse de réaction chimique par abaissement de l’énergie d’activation

Question 8

Méthode utilisée par les catalyseurs pour abaisser l’énergie d’activation

Answer 8

Forment des complexes qui orientent les substrats en favorisant les collisions efficaces

Question 9

Enzyme qui nécessite la présence de cofacteur(s)

Answer 9

Holoenzyme

Question 10

Forme protéique et inactive de l’holoenzyme

Answer 10

Apoenzyme

Question 11

Ion métallique ou molécule organique simple indispensable à une holoenzyme

Answer 11

Co-facteur

Question 12

Variable calculée lorsque toutes les molécules d’enzymes sont liées à un substrat

Answer 12

Vmax

Question 13

Variation Vmax lorsqu’on ajoute du substrat

Answer 13

Aucune variation (molécules d’enzymes déjà saturées)

Question 14

Variation Vmax lorsqu’on ajoute des enzymes

Answer 14

Vmax augmente

Question 15

Vmax est proportionnelle à quoi

Answer 15

Quantité d’enzymes

Question 16

Caractéristiques activité maximale d’une enzyme (2)

Answer 16

pH optimal
Température optimale

Question 17

Conséquences température trop élevée sur une protéine (2)

Answer 17

Trop de mouvements
Dénaturation

Question 18

Conséquence température trop base sur une protéine

Answer 18

Trop rigide

Question 19

Mécanisme qui augmente la synthèse d’une protéine

Answer 19

Induction

Question 20

Mécanisme qui diminue la synthèse d’une protéine

Answer 20

Répression

Question 21

Enzyme dont la synthèse est constante

Answer 21

Enzyme constitutive

Question 22

Vrai ou faux : une enzyme constitutive est toujours constitutive dans tous les tissus

Answer 22

Faux, elle peut l’être dans un tissu et pas dans un autre

Question 23

Mécanismes contrôlant l’efficacité d’une enzyme (2)

Answer 23

Allostérie
Modification covalente

Question 24

Enzymes qui subissent une modification de leur structure lors de l’association à des molécules effectrices ou à des molécules de substrats

Answer 24

Enzymes allostériques

Question 25

Mécanisme durant lequel la chaîne latérale d'un acide aminé d'une enzyme est modifiée par l'ajout d'un groupement phosphate pour changer l'activité de l'enzyme

Answer 25

Modification covalente

Question 26

Vrai ou faux : la majorité des enzymes sont contrôlées

Answer 26

Faux, la majorité ne sont pas contrôlées

Question 27

Réactions enzymatiques régulées

Answer 27

Réactions irréversibles au début ou à la fin de la voie métabolique (réactions clés)

Question 28

Adaptations enzymatiques rapides (2)

Answer 28

Modification covalent Allostérie

Question 29

Adaptations enzymatiques à long terme (2)

Answer 29

Induction Répression

Question 30

Molécule qui se fixe au même endroit que le substrat sur l'enzyme

Answer 30

Inhibiteur compétitif

Question 31

Variation Vmax lors de la présence d'un inhibiteur compétitif

Answer 31

Ne change pas (les enzymes sont autant saturées)

Question 32

Molécule détruisant ou inactivant les enzymes en se liant de façon covalente au site actif ou en changeant la structure tertiaire de l'enzyme

Answer 32

Inhibiteur non-compétitif

Question 33

Inhibition empêchée par l'ajout de substrat

Answer 33

Inhibition compétitive

Question 34

Inhibition irréversible

Answer 34

Inhibition non-compétitive

Question 35

Structure du début de l'intestin où est déversé le suc pancréatique

Answer 35

Duodénum

Question 36

Structure synthétisant les sucs déversés dans le duodénum

Answer 36

Pancréas exocrine

Question 37

Enzymes qui hydrolyse les protéines (4)

Answer 37

Trypsine Chymotrypsine Élastase Carboxypeptidase A et B

Question 38

Enzyme qui hydrolyse les triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

Answer 38

Lipase

Question 39

Enzyme qui hydrolyse les liaisons 1-4 de l'amidon et du glycogène

Answer 39

Amylase

Question 40

Forme inactive d'une enzyme

Answer 40

Proenzyme (-ène, pro-)

Question 41

Raison pour laquelle les enzymes sont sécrétées sous forme de proenzymes

Answer 41

Empêcher l'autodigestion du pancréas

Question 42

Enzyme qui active le trypsinogène en trypsine

Answer 42

Entéropeptidase

Question 43

Enzyme qui s'autoactive par la suite et active les autres proenzymes

Answer 43

Trypsine

Question 44

pH optimal de l'élastase

Answer 44

10,0

Question 45

pH optimal de la pepsine

Answer 45

2,0

Question 46

Principales enzymes des glucides (2)

Answer 46

Saccharase Lactase

Question 47

Activités de la saccharase (3)

Answer 47

Activité saccharique Activité isomaltasique Activité maltasique

Question 48

Activité de la saccharase : saccharase + eau forment glucose et fructose

Answer 48

Activité saccharique

Question 49

Activité de la saccharase : liaisons 1-6 + eau en oligosaccharides courts 1-4 (maltose et maltotriose)

Answer 49

Activité isomaltasique

Question 50

Activité de la saccharase : maltose + maltotriose + oligosaccharides en glucose

Answer 50

Activité maltasique

Question 51

Enzyme : lactose + eau en glucose et galactose

Answer 51

Lactase

Question 52

Définition unité enzymatique (U)

Answer 52

quantité d'enzyme pour dégrader un nombre de substrat donné

Question 53

Unité utilisée pour calculer la concentration d'enzymes

Answer 53

U/L

Question 54

Définition valeur de référence

Answer 54

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire

Question 55

Enzymes typiques d'une pancréatite aiguë (2)

Answer 55

Amylase Lipase (+++)

Question 56

Enzyme typique d'un infarctus du myocarde

Answer 56

Créatine-kinase et troponine

Question 57

Enzymes typiques d'une hépatite virale ou alcoolique

Answer 57

AST ALT

Question 58

Enzymes typiques d'une obstruction du cholédoque (canal de la vésicule biliaire)

Answer 58

GGT ALP

Question 59

Enzyme typique d'une maladie osseuse

Answer 59

ALP