2- Biochimie et métabolisme - enzymes Flashcards
Définition structure primaire
Ordre des acides aminés
Définition structure secondaire
Organisation dans l’espace des acides aminés (concorde avec l’ordre des acides aminés)
Définition structure tertiaire
Repliement complet de la protéine dans l’espace (forme unique)
Ne concorde pas nécessairement avec l’ordre des acides aminés (deux extrémités peuvent faire des liens)
Définition structure quaternaire
Association de chaînes de structures tertiaires
Structure facultative (seulement certaines protéines)
Arrangements particuliers de la forme secondaire (2)
Hélice alpha
Feuillet bêta
Définition enzyme
Protéine ayant un pouvoir catalytique
Rôle catalyseur
Accélérer vitesse de réaction chimique par abaissement de l’énergie d’activation
Méthode utilisée par les catalyseurs pour abaisser l’énergie d’activation
Forment des complexes qui orientent les substrats en favorisant les collisions efficaces
Enzyme qui nécessite la présence de cofacteur(s)
Holoenzyme
Forme protéique et inactive de l’holoenzyme
Apoenzyme
Ion métallique ou molécule organique simple indispensable à une holoenzyme
Co-facteur
Variable calculée lorsque toutes les molécules d’enzymes sont liées à un substrat
Vmax
Variation Vmax lorsqu’on ajoute du substrat
Aucune variation (molécules d’enzymes déjà saturées)
Variation Vmax lorsqu’on ajoute des enzymes
Vmax augmente
Vmax est proportionnelle à quoi
Quantité d’enzymes
Caractéristiques activité maximale d’une enzyme (2)
pH optimal
Température optimale
Conséquences température trop élevée sur une protéine (2)
Trop de mouvements
Dénaturation
Conséquence température trop base sur une protéine
Trop rigide
Mécanisme qui augmente la synthèse d’une protéine
Induction
Mécanisme qui diminue la synthèse d’une protéine
Répression
Enzyme dont la synthèse est constante
Enzyme constitutive
Vrai ou faux : une enzyme constitutive est toujours constitutive dans tous les tissus
Faux, elle peut l’être dans un tissu et pas dans un autre
Mécanismes contrôlant l’efficacité d’une enzyme (2)
Allostérie
Modification covalente
Enzymes qui subissent une modification de leur structure lors de l’association à des molécules effectrices ou à des molécules de substrats
Enzymes allostériques
Mécanisme durant lequel la chaîne latérale d’un acide aminé d’une enzyme est modifiée par l’ajout d’un groupement phosphate pour changer l’activité de l’enzyme
Modification covalente
Vrai ou faux : la majorité des enzymes sont contrôlées
Faux, la majorité ne sont pas contrôlées
Réactions enzymatiques régulées
Réactions irréversibles au début ou à la fin de la voie métabolique (réactions clés)
Adaptations enzymatiques rapides (2)
Modification covalent
Allostérie
Adaptations enzymatiques à long terme (2)
Induction
Répression
Molécule qui se fixe au même endroit que le substrat sur l’enzyme
Inhibiteur compétitif
Variation Vmax lors de la présence d’un inhibiteur compétitif
Ne change pas (les enzymes sont autant saturées)
Molécule détruisant ou inactivant les enzymes en se liant de façon covalente au site actif ou en changeant la structure tertiaire de l’enzyme
Inhibiteur non-compétitif
Inhibition empêchée par l’ajout de substrat
Inhibition compétitive
Inhibition irréversible
Inhibition non-compétitive
Structure du début de l’intestin où est déversé le suc pancréatique
Duodénum
Structure synthétisant les sucs déversés dans le duodénum
Pancréas exocrine
Enzymes qui hydrolyse les protéines (4)
Trypsine
Chymotrypsine
Élastase
Carboxypeptidase A et B
Enzyme qui hydrolyse les triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol
Lipase
Enzyme qui hydrolyse les liaisons 1-4 de l’amidon et du glycogène
Amylase
Forme inactive d’une enzyme
Proenzyme (-ène, pro-)
Raison pour laquelle les enzymes sont sécrétées sous forme de proenzymes
Empêcher l’autodigestion du pancréas
Enzyme qui active le trypsinogène en trypsine
Entéropeptidase
Enzyme qui s’autoactive par la suite et active les autres proenzymes
Trypsine
pH optimal de l’élastase
10,0
pH optimal de la pepsine
2,0
Principales enzymes des glucides (2)
Saccharase
Lactase
Activités de la saccharase (3)
Activité saccharique
Activité isomaltasique
Activité maltasique
Activité de la saccharase : saccharase + eau forment glucose et fructose
Activité saccharique
Activité de la saccharase : liaisons 1-6 + eau en oligosaccharides courts 1-4 (maltose et maltotriose)
Activité isomaltasique
Activité de la saccharase : maltose + maltotriose + oligosaccharides en glucose
Activité maltasique
Enzyme : lactose + eau en glucose et galactose
Lactase
Définition unité enzymatique (U)
quantité d’enzyme pour dégrader un nombre de substrat donné
Unité utilisée pour calculer la concentration d’enzymes
U/L
Définition valeur de référence
Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire
Enzymes typiques d’une pancréatite aiguë (2)
Amylase
Lipase (+++)
Enzyme typique d’un infarctus du myocarde
Créatine-kinase et troponine
Enzymes typiques d’une hépatite virale ou alcoolique
AST
ALT
Enzymes typiques d’une obstruction du cholédoque (canal de la vésicule biliaire)
GGT
ALP
Enzyme typique d’une maladie osseuse
ALP
