13- Interaction Proteine Proteine Flashcards

1
Q

nommer trois mechanismes de proteines et ses partenaires

A

1- interaction avec partenaires differents dans compartiments differents
2- partenaire diff apres modif post trad
3- competition entre concentration 2 prot
4- partenaire different pr chq domaine proteique

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Q

3 forces determinant les interactions

A

forces electrostatiques (ionique typique ou modification post trad)
forces ioniques
forces hydrophobes

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3
Q

Interactions ioniques typiques et modif post trad

A

typiques: Lys Glu
Lys Asp
Arg Glu
Arg Asp
His Glu
His Asp

Autres exemples (MPT): pSer Lys, pSer Arg
pTyr Lys pTyr Arg

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4
Q

phosphorylation vs serylation

A

phospho ajout phosphate
seryl ajout serine

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5
Q

pourquoi interaction dipole dipole important

A

sont sur la surf entre domaines proteiques pr favoriser contact avec molecule liee

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6
Q

interactions cation pi, anion pi, soufre pi et amine pi

A

combinaison entre d-d et interactions ioniques
cation pi: noyau aromatique + lys ou arg
anion-pi: noyau aromatique + asp ou alu
soufre-pi: noyau aromatique + cys ou met
amine-pi: noyau aromatique + gln asn

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7
Q

cest quoi les double interactions sur un noyau aromatique?

A

sur les deux cotes du noyau aromatique il peut faire deux types differents dinteractions cation pi, anion pi amine pi

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8
Q

role de leau dans les forces hydrophobes

A

les aa non polaires ou hydrophobes veulent minimiser leur contact avec leau. eau = endothermique, aa non polaires = athermiques delta H = 0

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9
Q

effet forces hydrophobes sur lentropie

A

qd aa hydrophobes se rassemblent lentropie autout augmente

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10
Q

2 types dinteraction proteine ADN

A

seq ADN specif: p53
seq ADN non specif : histone

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11
Q

quel type de proteine interagit avec des seq specif d adn, structure, ou sur l helice adn

A

regulateurs transcription
dimeres ayant helice a
sur le sillon maj

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12
Q

pq dimerisation? (3)

A

1- augmente affinite de liaison
2- augmente diversite sites liaisons
3- augmente diversite regulation transcriptionnelle

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13
Q

exemple homodimere
exemple heterodimere

A

ADN palyndromique
recepteurs dhormones steroides

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14
Q

pk helice a cm ligand a lADN

A

entre bien ds sillon majeur presque mm diametre

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15
Q

v ou f plus de 2/3 des interactions sont electrostatiques

A

v et se font avec le squelette de lADN (sucres et phosphates)

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16
Q

but des interactions electrostatiques

A

stabilisent liaison proteine ADN (+affinite)
mais n augmentent pas specificite

17
Q

trois types de liaisons hydrogenes entre les prot et adn

A

bidente (+frequent)
simple
complexe

18
Q

v ou f les liaisons hydrogenes simples augmentent specificite

A

f elles augmente affinite de liaison et stabilite

19
Q

donneur et receveur de LH

A

donneur donne proton
receveur recoit proton (N,O)

20
Q

cest quoi une liaison hydrogene bidentee

A

chaine lat aa (Arg, Lys, Asn, Gln) + base ADN (2 LH ou +)

21
Q

cest quoi une liaison hydrogene complexe

A

chaine lat aa + 2 bases ADN (2 LH ou +)

22
Q

exemple de LH complexe

A

Arg avec deux G et un C ou Arg avec TG en diagonale

23
Q

resume des types de liaisons H

A

Liaisons hydrogène simples: pas specificite

*Liaisons hydrogène bidentées: Cruciales pour la reconnaissance de bases simples à des positions spécifiques.

Souvent effectuées par arginine

  • Liaisons hydrogène complexes: Ne reconnaissent pas de simples bases, mais de petites séquences d’ADN.

Ce sont elles qui confèrent une spécificité universelle

24
Q

pourquoi arginine frequent en LH bident

A

geometrie structure geometrie longueur

25
Q

quels aa nont pas de modif post trad

A

G, P, A, V, L, I, F, W, H

26
Q

quels aa sont oxydes (sulfoxyde)

A

C, M

27
Q

quels aa sont phospho

A

S, T, Y

28
Q

quels aa sont methyles ou acetyles

A

K, R