1 COURS_Voies de Signalisation Flashcards

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1
Q

donner les 3 différentes méthodes de communication moléculaire entre cellules

A
  • contact
  • jonctions gap
  • diffusion
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Q

de quoi a-t-on besoin pour chaque système de communication ? (2)

A
  • générateur du signal
  • R du signal
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3
Q

donner le groupe pour qui la voie de signalisation est la plus simple et décrire le type de molécule

A

molécules hydrophobes : pas solubles dans l’eau donc besoin d’un transporteur dans le sang et le cytoplasme mais passent facilement les membranes

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4
Q

donner un exemple de système de communication par contact

A

système delta-notch

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5
Q

décrire le système delta-notch

A

molécule de signalisation delta dans la membrane d’une cellule : R spécifique notch dans la membrane d’une autre cellule donc les 2 cellules doivent se toucher pour qu’il y ait communication

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6
Q

que crée le système de communication par contact ? pourquoi ?

A

patrons : une cellule produit la molécule signal et inhibe la formation de molécules signal chez les cellules voisines qui produisent donc des molécules R

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7
Q

nommer les structures qui permettent aux molécules de diffuser d’un cytoplasme à un autre chez les animaux vs les plantes

A

animaux : jonctions gap
plantes : plasmodesmes

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8
Q

décrire les jonctions gap (2)

A
  • 6 connexines forment un canal et s’alignent avec le canal d’une autre cellule donc contact des cytoplasmes
  • diffusion libre pour des molécules plus petites que 1000 Da
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9
Q

décrire les plasmodesmes (2)

A
  • formés lors de la division cellulaire : fragment de RE prit dans l’espace entre les 2 nouvelles cellules donc connection cytoplasmique
  • diamètre qui peut augmenter si une molécule possède la ‘clé’
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10
Q

décrire la communication par diffusion

A

molécule sécrétée par une cellule puis relâchée à l’extérieur : atteint le tissu cible et se lie au R pour produire la réponse dans la cellules cible

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11
Q

donner les différences entre les molécules dans les 3 types de communication

A
  • contact : molécules fixes
  • jonctions : molécules diffusibles mais restent dans les cytoplasmes
  • diffusion : molécules diffusibles relâchées à l’extérieur de la cellule (pas besoin de contact)
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12
Q

tant qu’une molécule diffusible (= signal) est à l’extérieur de la cellule, elle y répond or il faut parfois des réponses ponctuelles, comment résoudre ce problème ? (3)

A
  • molécules instables qui se dégradent rapidement
  • produit des enzymes qui dégradent les molécules
  • utilise de mécanismes pour ignorer la présence du signal
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13
Q

donner un exemple de réponse ponctuelle à la molécule diffusible NO

A

molécule instable qui permet de relâcher les vaisseaux sanguins : NO active des protéines enzymatiques cytoplasmiques qui transforment le GTP en GMPc qui active une pompe Ca2+ donc plus de Ca2+ dans la cellule musculaire donc se décontracte

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14
Q

pour augmenter le flux sanguin on peut ajouter du GMPc mais il y a une autre manière, décrire cette manière avec l’exemple du viagra

A

viagra bloque la dégradation de la GMPc par la GMPc phosphodiestérase

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15
Q

l’acétylcholine a une durée de vie moyenne hors de la cellule, comment l’organisme arrête-t-il la réponse au signal ?

A

sécrète l’enzyme acétyl CoA qui dégrade l’acétylcholine

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16
Q

par quoi peut être expliqué les différents types de réponses cellulaire pour une même molécule ? (2)

A
  • R différent
  • voie de signalisation différente
17
Q

PROBLÈME :
Succinylcholine est un analogue de l’acétylcholine utilisé par des chirurgiens pour provoquer un relâchement des muscles squelettiques (striés). Sachant que l’acétylcholine est normalement dégradée par l’acétylcholinestérase et que ses R ont 3 conformations (fermé, ouvert, inactivé), pourquoi l’analogue provoque un relâchement des muscles alors que l’acétylcholine provoque normalement la contraction ?

A

l’acétylcholinestérase ne peut pas dégrader la succinylcholine donc elle reste liée au R qui devient inactif

18
Q

décrire les molécules informatives hydrophobes (4)

A
  • longue durée de vie
  • change la conformation pendant longtemps
  • pas soluble dans l’eau donc besoin d’un transporteur dans le sang et le cytoplasme
  • passe les membranes plasmiques facilement
19
Q

décrire un domaine protéique

A

séquence de protéine qui se replie toujours de la même façon indépendamment de où elle est or la conformation donne la fonction donc le domaine a toujours la même fonction

20
Q

décrire la technique d’empreinte

A

permet de déterminer la position de gènes avec la DNase : DNase produit des fragments d’ADN (‘témoin’), mélange un autre ADN avec la protéine qui s’y lie donc rend une partie de l’ADN inaccessible à la DNase donc sait où se lie la protéine

21
Q

décrire une séquence régulatrice

A

domaine de liaison de l’ADN où peut s’insérer une protéine de liaison de l’ADN

22
Q

décrire le chemine d’un glucocorticoïde de son entrée dans la cellule à sa liaison à l’ADN

A

petite molécule transportée dans le sang puis passe la membrane puis se lie à son FT-R qui s’active et entre dans le noyau pour se lier à l’ADN

23
Q

nommer le site de liaison du glucocorticoïde à l’ADN

A

GRE

24
Q

décrire le processus pour ID le FT activé par le glucocorticoïde

A

ID les protéines produites en réponse à la présence de glucocoritcoïde pour savoir de quel gène elle provient et donc trouver la séquence régulatrice à laquelle se lie le FT

25
Q

comment trouver la protéine produite en réponse à la présence de GC ?

A

comparaison des protéines trouvées chez des cellules qui répondent au GC traitées avec des GC et non traitées

26
Q

comment séquencer la protéine produite en présence de GC une fois trouvée ?

A

séquençage par spectroscopie de masse

27
Q

que permet l’ID de la protéine produite en présence de GC ?

A

peut trouver la séquence transcrite donc régulatrice (GRE)

28
Q

comment trouver GRE ?

A

extrait nucléaire des cellules traitées et non traitées au GC puis fait une empreinte

29
Q

une fois GRE trouvé, comment trouver le FT qui s’y lie ?

A

chromatographie par affinité : met la séquence GRE dans une bille puis met dans une colonne avec toutes les protéines de la cellule donc toutes les protéines qui lisent GRE s’y lient puis séquençage pour ID le FT

30
Q

donner les domaines de liaison du FT-R de GC (3)

A
  • liaison à l’ADN (partie FT)
  • liaison au GC (partie R)
  • domaine de transactivation (active la transcription du gène)
31
Q

grâce à la technique d’empreinte, on observe différentes choses quand on ajoute le domaine 1, 2, 2 et 3 et 2, 3 et GC en plus du GRE, donner les observations, que peut-on en conclure ?

A

domaine 1 : GRE ne se lie pas à l’ADN (= ne lit pas l’ADN)
domaine 2 : GRE se lie à l’ADN
domaines 2 et 3 : GRE ne se lie pas à l’ADN donc 3 donne une dépendance de la protéine aux GC pour se lier à l’ADN
domaines 2, 3 et GC : GRE se lie à l’ADN

32
Q

réponse courte : comment est-ce que les molécules stéroïdiennes peuvent-elles avoir un effet à long terme (ex : caractères sexuels) ?

A

RA positive

33
Q

réponse longue : comment est-ce que les molécules stéroïdiennes peuvent-elles avoir un effet à long terme ?

A

molécule stéroïdienne se lie à son R et provoque une réponse primaire ce qui produit des protéines dont le FT qui a provoqué la réponse primaire (= réponse 2aire)

34
Q

définir une réponse primaire

A

molécule de signalisation provoque directement l’effet sans avoir besoin de synthétiser quelque chose préalablement donc l’ajout de cette molécule provoque tout le temps le même effet

35
Q

définir une réponse 2aire

A

réponse qui ne peut pas avoir lieu si la synthèse protéique est bloquée

36
Q

qu’observe-t-on comme patron quand il y a une RA négative ?

A

patron d’alternance entre activation et inactivation : oscillations