[05. Bioquímica] 05. Proteínas Flashcards
1
Q
Proteínas: defina (3)
A
- São macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por unidades chamadas aminoácidos;
- São compostos orgânicos de maior presença no organismo de todos os seres vivos, inclusive vírus;
- Estes aminoácidos se ligam entre si por meio das ligações peptídicas, que se classificam como reações de síntese por desidratação.
2
Q
Proteínas: quais os seus papeis biológicos (8)?
A
- Estrutural: colágeno e queratina;
- Transporte: hemoglobina (transporta o oxigênio e o gás carbônico no sangue) e mioglobina (transporta e retém oxigênio nos músculos);
- Motor: miosina e actina;
- Defesa: imunoglobulina (anticorpo);
- Hormonal: insulina e glucagon. Nós temos duas formas de comunicação: uma através de impulsos nervosos, pelo sistema nervoso; e outra feita pelos hormônios, sistema endócrino ou hormonal;
- Catalisador (enzimático): amilase, pepsina e tripsina;
- Nutricional: caseína, ovoalbumina;
- Energética: mesmo em pequenas quantidades, as proteínas fornecem energia, principalmente quando os carboidratos e lipídios são insuficientes.
3
Q
Proteínas: como é definido o seu papel biológico?
A
- É o formato da proteína que define o seu papel biológico;
4
Q
Proteínas: como se distinguem (3)?
A
- Número de aminoácidos;
- O tipo de aminoácidos; e
- A sequência na qual os aminoácidos estão ligados.
5
Q
Aminoácido: defina
A
- São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, em alguns casos, pode conter enxofre (S), como a cistina;
- São as unidades estruturais (monômeros) que constituem as proteínas que formam os seres vivos.
6
Q
Aminoácidos: explique a sua estrutura (4)
A
- Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono central, ao qual se ligam:
+ Um grupo carboxila (COOH), que confere caráter ácido;
+ Um grupo amina (NH2), que tem caráter básico;
+ Um átomo de hidrogênio; e
+ Um radical R (cadeia lateral), variável de um aminoácido para outro.
7
Q
Aminoácidos: qual a sua classificação?
A
- Naturais: Produzidos pelo próprio organismo por meio de reações químicas próprias. São 12;
- Essenciais: Obtidos apenas por meio da alimentação. São 8.
8
Q
Ligação peptídica: o que é (5)?
A
- É a ligação entre dois aminoácidos vizinhos formando peptídios (pequenas cadeias de aminoácidos);
- A junção de peptídios é que formam as proteínas;
- A hidroxila do grupo carboxila de um aminoácido vai se ligar a um hidrogênio do grupo amina de outro aminoácido;
- É uma reação de desidratação, pois vai ocorrer a liberação de uma molécula de água;
- Trata-se de uma ligação covalente.
9
Q
Peptídios: defina
A
- As moléculas resultantes da união de dois ou mais aminoácidos são genericamente chamadas de peptídios;
- As proteínas, por serem constituídas de muitos aminoácidos, são polipeptídios;
- Ou seja, os aminoácidos são como as letras do alfabeto e a junção dessas letras formam palavras, as proteínas.
10
Q
Proteínas: quais são as suas estruturas?
A
- Estrutura primária;
- Estrutura secundária;
- Estrutura terciária;
- Estrutura quaternária.
11
Q
Estrutura primária: caracterize-a
A
- É a sequência linear de aminoácidos de uma proteína.
12
Q
Estrutura secundária: caracterize-a
A
- O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice (fio de telefone);
- É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por ligações de hidrogênio;
- Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária da proteína.
13
Q
Estrutura terciária: caracterize-a
A
- As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre suas partes;
- Com isto, dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional chamada estrutura terciária.
14
Q
Estrutura quaternária: caracterize-a
A
- É a maneira como as cadeias de aminoácidos se associam.
15
Q
Desnaturação: defina
A
- Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH ou a certos solutos como a ureia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida;
- Este processo se chama desnaturação;
- Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial.
16
Q
Proteínas: como se dá a nomenclatura?
A
- Geralmente terminando com ina;
- Albumina, caseína, ovoalbumina.
17
Q
Proteínas: quais as suas funções para os seres vivos (4)?
A
- Estrutural;
- Hormonal;
- Defesa; e
- Enzimática.
18
Q
Função estrutural: explique
A
- Estão presentes em estruturas esqueléticas:
\+ Ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc;
- Compõe:
\+ a membrana celular;
\+ a membrana nuclear;
\+ o citoesqueleto;
\+ os nucléolos;
\+ as cromatinas.
19
Q
Função hormonal: explique
A
- As proteínas hormonais atuam no metabolismo como mensageiros químicos, como a insulina e o glucagon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de crescimento denominado somatotrofina, secretado pela hipófise.
20
Q
Catalisador: o que é?
A
- Catalisador é uma substância que participa de uma reação química aumentando sua velocidade (pois diminuem a energia de ativação), mas não se alterando ou consumindo ao longo do processo.
21
Q
Quais os tipos de reações metabólicas?
A
- Anabolismo: compreende as reações de síntese, por meio das quais as células fabricam moléculas orgânicas. Ex.: a síntese de uma proteína;
- Catabolismo: compreende as reações de degradação de moléculas, que liberam matéria-prima e energia.
22
Q
Qual a participação das proteínas nas reações metabólicas?
A
- Todas as reações metabólicas só ocorrem na presença de certas proteínas denominadas enzimas, que agem como catalisadores biológicos;
23
Q
Explique o conceito chave-fechadura
A
- As enzimas facilitam o encontro das moléculas reagentes, genericamente chamadas de substratos, colocando-os em posição adequada para reagir. A enzima se encaixa perfeitamente ao substrato, assim como uma chave a uma fechadura;
- O modelo chave-fechadura explica o alto grau de especificidade das enzimas. Cada tipo de enzima consegue catalisar somente uma determinada reação química, porque só funciona quando consegue se ajustar perfeitamente à forma do substrato.
24
Q
Enzimas: o que são?
A
- As enzimas são, em geral, proteínas terciárias ou quaternárias;
- São formadas por aminoácidos e algumas delas podem conter também componentes não proteicos adicionais, como carboidratos, lipídios, metais ou fosfatos;
25
Q
Enzimas: como se dá a nomenclatura?
A
- Nome do substrato + ase;
- Ex.: celulase; lipase.
26
Q
Como o DNA comanda todo o metabolismo celular?
A
- O metabolismo celular é regido pelas enzimas, que são produzidas de acordo com as orientações do DNA.
27
Q
Haloenzima: defina
A
- São as enzimas que só ficam ativas quando estão ligadas a uma outra substância, que é o cofator.
- O conjunto apoenzima (parte proteica) + cofator chama-se haloenzima.
28
Q
Cofator: defina
A
- Cofator é uma substância que se liga a uma enzima para que ela possa adquirir a sua função completa para realizar a sua atividade. Ex.: Vitaminas, sais minerais ou uma molécula orgânica (coenzima).
29
Q
Complexo ativado: defina
A
- É o momento em que a enzima está encaixada com o substrato.
30
Q
Como uma enzima baixa a energia de ativação de uma reação (4)?
A
- Posiciona corretamente os substratos, facilitando a reação;
- Deforma o substrato, tornando-o mais instáveis e favoráveis à reação;
- Criar um microambiente favorável à reação;
- Podem participar das reações.
31
Q
Que fatores modificam a ação enzimática (4)?
A
- Temperatura;
- pH;
- Concentração; e
- Presença de inibidores.
32
Q
Temperatura: caracterize
A
- Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura;
- Quando aumentamos a temperatura de forma excessiva, essas enzimas podem perder a sua estrutura terciária ou quaternária. E perdendo suas estruturas elas não conseguem mais se encaixar ao substrato (desnaturação);
- E o resultado é que a reação vai deixar de acontecer.
33
Q
pH: caracterize
A
- Outro fator que causa desnaturação das enzimas é o grau de acidez do meio, que é expresso na escala de pH (varia de 0 a 14);
- O pH ótimo para a ação da maioria das enzimas é o próximo do neutro, mas há exceções.
34
Q
Concentração: caracterize
A
- Se a concentração da enzima for constante, aumentos sucessivos na concentração do substrato são acompanhados por aumentos cada vez menores na velocidade da reação;
- Atinge-se um ponto no qual novos aumentos não provocarão elevação na velocidade. Ao ser alcançada a velocidade máxima, a enzima encontra-se saturada e não pode atuar mais rapidamente.
35
Q
Inibidores: caracterize
A
- Substâncias que atrapalham ou impedem o encaixe perfeito do substrato no sítio de ativação da enzima.
36
Q
Anticorpos: o que são?
A
- São proteínas especiais, altamente específicas, que estão associadas à nossa defesa. Que fazem o combate às partículas estranhas que entram no nosso corpo.
37
Q
Anticorpos: quais são as formas de combate?
A
- Fagocitose;
- Anticorpos.
38
Q
Anticorpos: defina fagocitose
A
- Englobar o corpo estranho e promover a sua quebra, a sua digestão.
39
Q
Anticorpos: quando se dá a sua produção?
A
- Os anticorpos são produzidos a partir do momento que o corpo identifica a presença de substâncias estranhas (antígenos);
- Para cada antígeno novo identificado é produzido um anticorpo novo e específico para aquele antígeno.
40
Q
Toxina: defina
A
- Substâncias produzidas por um organismo capazes de prejudicar outro organismo.
41
Q
Imunização: defina
A
- É a aquisição de proteção imunológica contra uma doença infecciosa, podendo ser ativa ou passiva.
42
Q
Imunização ativa: defina
A
- O organismo produz o anticorpo após contato com o antígeno atenuado.
- Ex.: Vacina, que contém antígenos atenuados;
- Prevenção.
43
Q
Imunização passiva: defina
A
- O organismo recebe anticorpos prontos.
- Ex.: Soro terapêutico. Contém anticorpos prontos;
- Tratamento.
