Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Wyklady 2 > Flashcards

Wyklady 2 Flashcards

1
Q

Elektroforeza kapilarna (technika)

A

2 naczynia (oddzielone od siebie przestrzenie elektrod), w jednym i drugim naczyniu zanurzona jest kapilara. Od strony anody podłączony jest detektor, który rejestruje napływ kolejnej frakcji białek, dzięki czemu możemy dokonać detekcji i zbierać je oddzielnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Skład żelu w elektroforezie

A

Pochodne cukrowe: żel agarowy, skrobiowy, agarozowy czy też poliakrylamidowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jaką elektroforezę na jakim żelu prowadzimy do rozdziału kwasów nukleinowych

A

Elektroforezę poziomą na żelu agarozowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jaką elektroforezę na jakim żelu prowadzimy do rozdziału białek

A

Elektroforezę pionową na żelu poliakrylamidowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Od czego zależy szybkość migracji cząsteczek w polu elektrycznym

A

-wlasciwosci cząsteczek (masa cząsteczkowa, kształt, wypadkowy ładunek)
- właściwości buforów (siła jonowa, skład jonowy, lepkość)
-wielkosc przyłożonego pola elektrycznego
-innych czynników (temperatura, dyfuzja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Od czego zależy wypadkowy ładunek białka

A

Od składu aminokwasowego
Od pH buforu fazy rozpraszającej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Jak naładowane jest białko kiedy pH<pI

A

Dodatnio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Jak naładowane jest białko kiedy pH>pI

A

Ujemnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jakie pH zwykle mają bufory w elektroforezie

A

8-9 (więc większość białek jest anionami i wędrują do anody)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Prędkość wędrowania a kształt białka

A

Prędkość wędrowania jest odwrotnie proporcjonalna od kwadratu promienia cząsteczki. Białka o wydłużonym kształcie wędrują wolniej niż to wynika z ich ładunku elektrycznego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jak siła jonowa buforu wpływa na białka w elektroforezie

A

Im wyższa siła jonowa tym bardziej zostaje zniesione oddziaływanie pomiędzy cząsteczkami białek, stąd siła jonowa zwiększa ostrość rozdziału, ale też zmniejsza się ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Optymalna siła jonowa buforu w elektroforezie

A

0.05 - 0.02 mol/l

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jaki prąd jest w elektroforezie

A

Stały - makrojony wędrują do jednej z elektrod, aby się rozdzieliły od siebie cząsteczki, muszą wędrować cały czas w jedną stronę. Gdyby prąd był zmienny to elektrody na zmianę byłyby katodami i anodami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Napięcie do elektroforezy prowadzonej na bibule

A

2000V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Napięcie do elektroforezy innej niż prowadzonej na bibule

A

50V - 180V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jak wpływa żel na elektroforezę

A

Zwiększa zdolność rozdzielczą. Cząsteczki rozdzielane są w wyniku różnic w ruchliwości poszczególnych składowych oraz w wyniku “przesiewania molekularnego’ przez pory w żelu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Żel poliakrylamidowy

A

-Polimery akrylamidu i bisakrylamidu
-Akrylamid tworzy polimer nierozgałęziony, natomiast łącznikami pomiędzy łańcuchami jest bisakrylamid - w ten sposób tworzy się struktura porowata
-polimeryzacja inicjowana przez nadsiarczan amonu i katalizowana przez TEMED

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Od czego zależy wielość porów w żelu poliakrylamidowowym

A

Od proporcji monomerów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Elektroforeza Larmmli’ego

A

Wylewamy 2 żele - najpierw rozdzielający, potem nawarstwiamy powyżej żel zagęszczający. Taka kolejność ponieważ żel zagęszczający nie działa jak sito molekularne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Elektroforeza natywna

A

-do rozdziały białek natywnych
-uklad nieciągły, niedenaturujacy
-ruchliwosc białka zależy od jego ładunku, wielkości i kształtu cząsteczki
-pH buforu musi zapewniać stabilność cząsteczek
-niskie stężenie żelu rozdzielającego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Która elektroforeza jest w warunkach denaturujących

A

Metoda Laemmli’ego (SDS-PAGE)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Czym jest SDS

A

Siarczan dodecylu sodu
-detergent anionowy
-rozbija białka kompleksowe na podjednostki
-opłaszcza stechiometryczne łańcuch polipeptydowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Do jakiej formy rozwija się łańcuch polipeptydowy pod wpływem SDS

A

Pręta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

DTT

A

2-merkaptoetanol
Redukuje mostki disiarczkowe, dzięki czemu łańcuch polipeptydowy może zostać rozwinięty do idealnego pręta
W temperaturze około 100°C przez parę minut

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

EDTA w elektroforezie SDS-PAGE

A

Kwas etylenodiaminotetraoctowy
Działa ochronnie, ma właściwości chelatujące jony dwuwartosciowych metali, które są ważne dla aktywności wielu enzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Glicerol w SDS-page

A

Służy do zagęszczania próbki co zapobiega dyfuzji w czasie nakładania do studzienek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Blekit bromofenolowy w SDS page

A

Do nakładania próbki (widać ją w czasie nakładania
Do śledzenia rozdziału elektroforetycznego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Zastosowanie elektroforezy SDS-PAGE

A

-rozdzielenie mieszaniny białek
-wyznaczenie względnej masy cząsteczkowej
-sprawdzenie wydajności stosowanej procedury izolacji interesującego nas białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Etapy SDS-PAGE

A
  1. Nałożenie próbki do studzienki w żelu zagęszczającym
  2. Podłączenie pola elektrycznego
  3. Rozdzielanie cząsteczek według wielkości
  4. Wyłączenie zasilania
  5. Wyjęcie żelu z kasety
  6. Wybarwienie żelu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Jaka metoda barwienia białek przez w żelu poliakrylamidowowym jest najczulsza?

A

Srebrem

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Densytometria

A

Analiza jakościowa (natężenie barwy poszczególnych prążkow)
Wiedząc ile mikrogramów białka nakladalismy na ścieżkę oraz licząc pole powierzchni pod pikami na wykresie możemy określić ile mamy mikrogramów poszczególnych białek w całości mieszaniny którą rozdzielamy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Dwukierunkowa elektroforeza białek

A

Prowadzimy rozdział w dwóch kierunkach.
Pierwszy kierunek - ogniskowanie izoelektryczne
Drugi kierunek - SDS-PAGE

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Ogniskowanie izoelektryczne

A

=frakcjonowanie/rozdzielanie białek wg ich wartości pI
-zel lub pasek bibuły w gradientem pH (by uzyskać gradient pH uzyskujemy poliamfolity o różnych wartościach pH)
-do degradacji białek stosujemy mocznik
-rozdzielenie białek różniących się jednym ladunkiem wypadkowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Poliamfolity

A

Związki organiczne które mają różną liczbę grup karboksylowych i aminowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Przebieg drugiego kierunku rozdziału (SDS-PAGE) w dwukierunkowej elektroforezie

A

Do paska gdzie robione było izoelektroogniskowaanie dolewamy żel poliakrylamidowy i prowadzimy rozdział pod kątem 90° do pierwszego rozdziału
Białka rozdzielane według mas cząsteczkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Western Blot

A

Elektrotransfer na membranę + immunodetekcja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Elektrotransfer na membranę

A

Przeniesienie rozdziału elektroforetycznego białek w żelu na membranę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Immunodetekcja

A

Reakcje z przeciwciałami w celu wykazania że mamy lub nie mamy danego białka, które nas interesuje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Lektyny w western blot

A

Rozpoznają pewne reszty cukrowe lub ugrupowania cukrowe - gdy interesują nas zmiany glikozylacji białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Etapy Western Blot

A
  1. Elektrotransfer rozdzielonych białek w żelu na błonę nitrocelulozową
  2. Zablokowanie miejsc niespecyficznych
  3. Inkubacja ze specyficznymi dla poszukiwanego białka przeciwciałami
  4. Inkubacja z odczynnikiem używanym do denaturacji
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Wizualizacja w Western Blot

A

Używamy przeciwciał II-rzedowych, które rozpoznają przeciwciała I-rzedowe i są sprzężone ze znacznikiem (np. Barwnikiem) lub enzymem (katalizującym reakcje w wyniku, której taki znacznik powstanie)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Chemiluminescencja

A

Zjawisko emisji światła wytworzonego w wyniku specyficznych egzoergicznych reakcji chemicznych
Dwie reagujące ze sobą substancje chemiczne tworzą wzbudzony produkt przejściowy, który powracając do podstawowego stanu energetycznego, rozpada się na produkty oraz uwalnia energię w formie fotonów świetlnych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Jakie związki wzmacniają chrmiluminescencje

A

Fenole

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Oczyszczanie białka

A

Wieloetapowy proces mający na celu wyizolowanie pojedynczego białka ze złożonej mieszaniny związków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Etapy oczyszczania białka

A
  1. Wybór źródła białka
  2. Ekstrakcja białka z materiału biologicznego i wstępne oczyszczanie
  3. Oczyszczanie wyekstrahowanego białka z wykorzystaniem technik chromatografii kolumnowej
  4. Ocena czystości (metoda elektroforezy)
  5. Przechowywanie do czasu analizy
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Źródła białka do oczyszczania

A
  1. Białka rozpuszczalne, obecne w płynach ustrojowych
  2. Białka występujące wewnątrz komórki - w cytozolu lub organellach komórkowych
  3. Białka nierozpuszczalne lub połączone częściami stałymi komórki - białka błonowe i białka strukturalne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Jakie białka wyizolować najłatwiej a jakie najtrudniej

A

Najłatwiej z płynów ustrojowych, najtrudniej nierozpuszczalne lub połączone ze stałymi częściami komórki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Ekstrakcja białka z materiału biologicznego i wstępne oczyszczanie - Rozdrobnienie materiału, rozbicie tkanek i komórek

A

-homogenizacja
-mlyn kulkowy
-szok osmotyczny
-prasa Frencha
-nebulizator
-sonifikacja
-liza detergentami
-naprsemienne zamrażanie i rozmrażanie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Homogenizacja

A

-ma na celu uzyskani jednorodnej mieszaniny ze składników, które normalnie nie mieszają się ze sobą
-dezintergracja organów i miękkich tkanek zwierzęcych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Młyn kulkowy

A

-zawiesina komórek poddawana jest siłom ścierającym wytwarzanym przez kule znajdujące się we wnętrzu młyna poruszającego się ruchem obrotowym. Kule wytwarzane są z materiałów o dużej gęstości
-dezintergracja grzybów strzepkowych i drożdży, w mniejszym stopniu bakterii

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Rozdrobnienie materiału poprzez lizę komórki

A

-enzymatyczna degradacja składnikow ściany komórkowej, w wyniku czego otrzymuje się komórki podziurawione, pozbawione ściany

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Rozdrabnianie materiału poprzez szok osmotyczny

A

Po odwodnieniu i zawieszeniu w wodzie komórki pęcznieją, a wewnątrzkomorkowe białka wydzielane są na zewnątrz

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Prasa Frencha

A

-zawiesina komórek jest przeciskana przez mały otwór pod wysokim ciśnieniem, wytworzone w ten sposób siły ścierające niszczą ściany komórkowe
- gdy stosuje się zamrażanie, powstałe kryształy lodu dodatkowo wspomagają dezintegrację

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Nebulizator

A

-nie wywieramy ręcznego ciśnienia ale zawiesina komórek zostaje zassana strumieniem sprężonego gazu i przeciskana pod dużym ciśnieniem przez wąskie kanaliki wydrążone w przyrządzie
-na zewnątrz ciśnienie gwałtownie spada, a to skutkuje rozerwaniem ścian komórkowych i wydostaniem się cytoplazmy do roztworu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Sonifikacja

A

-rozbicie komórek wybracjami o wysokiej częstotliwości wywoływanymi przez ultradźwięki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Liza detergentami

A

-stosowana do uwalniania białek błonowych
-permeabilizacja i solubilizacja
- wyniku działania detergentu dochodzi do uszkodzenia podwójnej warstwy lipidowej i uwolnienia do roztworu integralnych białek błonowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Permeabilizacja

A

Podziurawienie błony komórkowej łagodnym detergentem

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Solubilizacja

A

Rozpuszczenie związków organicznych normalnie nierozpuszczalnych w wodzie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Naprzemienne zamrażanie i rozmrażanie

A

-wzrost objętości wody zawartej w cytoplazmie oraz tworzące się kryształki lodu powoduje uszkodzenie ściany i błony komórkowej oraz organelli
-podczas jednego cyklu uwalnia się do 10% białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Metoda krojenia, siekania i mielenia będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórekm

A

Większość tkanek roślinnych i zwierzęcych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Homogenizacja będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Miękkie tkanki zwierzęce

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Sonifikacja będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Zawiesiny komórek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Prasa Frencha będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Bakterie, drożdże, komórki roślinne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Rozcieranie z kulkami szklanymi, ścieranie będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Bakterie, tkanki roślinne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Wytrząsanie będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Zawiesiny komórek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Trawienie enzymatyczne będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórekm

A

Bakterie, drożdże

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Liza detergentami będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórekm

A

Komórki z hodowli tkankowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Liza rozpuszczalnikami organicznymi będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Bakterie, drożdże

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Szok osmotyczny będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Krwinki, bakterie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Zamrażanie i rozmrażanie będzie odpowiednia dla jakich rodzajów komórek

A

Większość rodzajów komórek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Ekstrakcja frakcji białkowej do roztworu wodnego i usunięcie materiału balastowego

A

Przez wirowanie i przez metodę frakcjonowania komórki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Wirowania

A

Jak mamy wykonaną honogenizację, uwolniliśmy zawartość komórek/tkanek do buforu to homogenat poddajemy wirowaniu
To co pozostało na dnie probówki wirowkowej (nierozpuszczalne części komórki i tkanek) odrzuca się bo będzie kolidować z chromatografią a klarowny płyn nad osadem stanowi tzw. Surowy ekstrakt. Z niego izoluje się interesujące białko

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Frakcjonowanie komórki

A

Metoda wyodrębniania struktur komórkowych, wykorzystująca możliwość oddzielenia struktur różnicach sie masą (przy wykorzystaniu siły odśrodkowej i ultrawirówki)
-wirowanie frakcjonujące z różną prędkością
-wirowanie w gradiencie stężeń

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Wirowanie róznicowe

A

Rozdzielenie frakcji subkomorkowych
-wirowanie ze wzrastającym przyspieszeniem
- wykonuje się się każdorazowo zalewając supernatant (roztwór znad osadu) i wirując powtórnie aż do uzyskania oczekiwanej frakcji
-różnicowe bo zwiekszamy siłę odśrodkową za każdym razem po zalaniu supernatantu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Co pokolei wypada w wirowaniu różnicowym

A

Niska siła odśrodkowa: jądra
Wyższa: mitochondria i lizosomy
Ultrawirowanie 105000 x g przez 3h: mikrosomy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

Wirowanie w gradiencie stężeń

A

Wirowanie równowagowe
W procesie wirowania struktury komórkowe opadają do momentu gdy ich gęstość zrówna się z gęstością soli lub cukru.
Do wirowania w gradiencie stężeń musimy mieć pewien ośrodek (percoll, ficoll, sacharozę, chlorek cezu) o zmiennej gęstości. Na ośrodek nawarstwiamy próbkę i po wirowaniu mamy rozwarstwienie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Wytrącanie białka

A

Wytrącanie białka z roztworu poprzez frakcjonowanie wzrastającymi ilościami rozpuszczalników (aceton, etanol)
Wysolenie siarczanem amonu, usunięcie czynnika wytrącajacego przez dialize

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Przy jakim stężeniu siarczanu amonu wypada najwięcej białek

A

60-70%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Dializa

A

Usuwanie z wodnego roztworu wszystkich związków drobnocząsteczkowych, np. Soli, aminokwasów czy nukleotydów na drodze fuzji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Przebieg dializy

A

Do worka dializacyjnego przelewamy wszystko co wysolone i zamykamy. Wkładamy do dużej zlewki z dużą objętością buforu dializacyjnego. Wszystko stawiamy na mieszadle co wspomaga wychodzenie niskomasowyfh jonów na zewnątrz natomiast białka zostają w środku. Wielokrotnie wymieniając schodzimy do tak niskich stężeń czynnika, że już nie przeszkadza dalszym etapim

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

W jaki sposób oczyszczane jest białko już po wstępnym oczyszczaniu

A

Technikami chromatograficznymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Techniki chromatograficzne

A

Szeroki zakres metod fizycznych służący rozdzieleniu i/lub analizowaniu złożonych mieszanin związków chemicznych różnicach się:
-budową
-własciwosciami fizykochemicznymi
-wlaciwowciami biologicznymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Rodzaje technik chromatograficznych

A

-cienkowarstwowa
-bibułowa
-kolumnowa
-wysokociśnieniowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Planarne (2D) techniki chromatograficzne

A

Cienkowarstwowa i bibułowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

Które techniki chromatograficzne to metody 3D

A

Kolumnowa i wysokociśnieniowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Układ chromatograficzny składa się z

A

Fazy stacjonarnej i fazy ruchomej przepływającej przez razę stacjonarną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

Zasada rozdziału chromatograficznego

A

-składniki rozdzielanej mieszaniny oddziałują z obiema fazami
-wielkosc tego oddziaływania jest różna dla różnych składników

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

Kiedy konkretny składnik mieszaniny przesuwa się wzdłuż drogi rozwijania chromatogramu

A

Wtedy kiedy znajduje się w fazie ruchomej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

Która faza stanowi siłę napędową procesu chromatograficznego

A

Faza ruchoma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

Jaką rolę odgrywa faza nieruchoma w chromatografii

A

Siły hamującej proces migracji składników

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

Jaka technika chromatograficzna jest stosowana najczęściej przy oczyszczaniu białek

A

Cieczowa kolumnowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

Oczyszczanie wyizolowanych białek na drodze chromatografii kolumnowych

A

Kolumna jest rurką szklaną, plastikową lub metalową. Wiek jest materiałem porowatym który zabezpiecza przed wypłynięciem złoża z kolumny, jego pory są na tyle duże że składowe mieszaniny spokojnie przepływają.
Na górę nakładanie próbkę i prowadzimy rozdziałm kazde z białek ma różne powinowactwo do tych dwóch faz (stacjonarnej i ruchomej). Białko z największym powinowactwem wypłynie jako pierwsze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

Czas retencji

A

Czas przebywania danego składnika w kolumnie, jest różny dla poszczególnych składowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

Nośniki w chromatografii kolumnowej

A

Żel krzemionkowy, celuloza, agaroza, poliakrylamid, dekstran i inne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

Co stanowi złoże w chromatografii kolumnowej

A

Ziarniste nośniki, dodatkowo opłaszczine grupami funkcyjnymi, czyli faza stacjonarną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

Złoża tworzące wiązania lub oddziałujące

A

-jonowymiennicze
-hydrofobowe
-powinowactwa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

Złoża nieoddziałujące

A

Sita molekularne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

Chromatografia powinowactwa immunologicznego

A

Ligandami/przyłączonymi grupami do złoża są przeciwciała monoklonalne. W jednym etapie jesteśmy w stanie wtedy oczyścić dane białko z gaszcza całej mieszaniny różnych innych białek, ponieważ z tymi przeciwciałami wiąże się tylko białko natywne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q

Zasada rozdziału sitem molekularnym

A

Oparta jest na różnicach w masie cząsteczkowej/wielkości rozdzielanych substancji
Duże białka nie wnikają do porów, przechodzą między ziarnami i jako pierwsze pojawiają się u wylotu kolumny
Mniejsze białka wnikają w pory ziaren złoża przez co ich droga w żelu wydłuża się i dlatego z kolumny wypływają później

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

Zastosowanie filtracji żelowej w oczyszczaniu białek

A

-rozdzial substancji których masy cząsteczkowe są znacznie większe od masy cząsteczkowej soli obecnej w próbce
-wyznaczenie względnych mas cząsteczkowych przy znanych masach markerów nakładanych na kolumnę wraz z próbką lub oddzielnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

Rodzaje złóż w chromatografii jonowymiennej

A

-Anionity
-kationity

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

Anionity

A

Wymieniają aniony, są naładowane dodatnio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

Kationity

A

Wymieniają kationy, są naładowane ujemnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

Zasada rozdziału w chromatografii jonowymiennej

A

Rozdział mieszaniny związków na podstawie różnic w ich ładunku elektrycznym czyli sile wiązania składników przez wymieniacz.
Np. Nakładamy kationit, białka obojętne i naładowane ujemnie będą wypływały z kolumny. Przepłukujemy ją dużymi ilościami tego buforu by odpłukac niezwiązane białka i przystępujemy do desorpcji - albo zwiekszamy stężenie soli albo idziemy z pH do góry

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

Jaki bufor dla anionitow w chromatografii jonowymiennej

A

Bufory kationowe, np. Tris

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

Jaki bufor dla kationitow w chromatografii jonowymiennej

A

Bufory anionowe, np. Fosforanowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

Złoże w chromatografii oddziaływań hydrofobowych

A

Agaroza (nośnik) z kowalencyjnie przyłączonymi podstawnikamk hydrofobowymi (ligand)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

Ligand w chromatografii oddziaływań hydrofobowych

A

Grupy alkilowe, grupy fenylowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

Chromatografia oddziaływań hydrofobowych

A

Jest to technika separacji wykorzystująca właściwości hydrofobowe białek do ich rozdzielenia.
Rozdział białek na podstawie ich względnej hydrofobowości

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

Etapy rozdziału w chromatografii oddziaływań hydrofobowych

A
  1. Naniesienie na kolumnę mieszaniny białek znajdujących się w środowisku o dużym stężeniu soli. Dochodzi do oddziaływań hydrofobowych fragmentów tych białek z hydrofobowymi łańcuchami ligandów, które są trwałe związane z nośnikiem
  2. Odmycie niespecyficzne zaadsorbowanych białek
  3. Elucja buforem o zmniejszającej się sile jonowej, gradientem rozpuszczalnika organicznego lub detergentem niejonowym
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

Etapy chromatografii powiniwactwa

A
  1. Nałożenie próbki - tworzenie kompleksu ligand-komplementarna molekuła
  2. Płukanie - wymywanie substancji balastowych buforem wyjściowym
  3. Elucja - oddysocjowanie związanych specyficznych molekuł
  4. Równoważenie - przepłukanie kolumny buforem wyjściowym
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

Ocena czystości białek

A
  1. Elektroforeza SDS-PAGE
  2. Ogniskowanie izoelektryczne
  3. Western Blotting
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

Budowa lipidów

A

-monomery jednostek węglowodorowych
-zawiesina łańcuchy kwasów tłuszczowych zbudowane głównie z węgla i wodoru
-charakter hydrofobowy/niepolarny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

Najczęściej spotykane lipidy

A

Tiestry gliceroli

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

Glicerol

A

Alkohol trihydroksylowy, który w przypadku triestrow glicerolu jest potrójnie zestryfikowany grupami karboksylowymi kwasów tłuszczowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q

Triacykoglicerole (trójglicerydy)

A

Grupy karboksylowe kwasów tłuszczowych wchodzą w reakcje z grupami hydroksylowymi glicerolu, po estryfikacji znika ładunek. Dlatego też nazywane są tłuszczami obojętnymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

Glicerofosfolipidy (fosfolipidy)

A

Zawierają grupę fosforanową nadającą ładunek ujemny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

Sfingolipidy są pochodnymi ___

A

Sfingozyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

Sfingomieliny

A

Sfingolipidy z grupą fosforanowa która nadaje im ładunek ujemny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

Glikolipidy

A

Należą do sfongolipidow, zawierają monosacharyd lub oligosacharyd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

Steroidy

A

Zbudowane na bazie rdzenia steroidowego, który tworzą 4 pierścienie węglowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q

Ikozanoidy

A

Pochodne 20-weglowego kwasu tłuszczowego wielonienasyconego. Zaliczamy do nich prostaglandyny, prostacykliny, tromboksany, leuktrieny, kozanoidy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

Co się dzieje z grupami hydroksylowymi glicerolu w triacykoglicerolach (trójglicerydy)

A

3 grupy hydroksylowe są zestryfikowane grupami karboksylowymi kwasów tłuszczowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

Kwasy tłuszczowe nasycone

A

Takie, w których każdy z atomów C jest maksymalnie nasycony atomami wodoru

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

Kwasy tłuszczowe cis czy trans przeważają w przyrodzie?

126
Q

Rola kwasów tłuszczowych

A

-wchodza w skład fosfolipidów, glikolipidow i sfingolipidow, które budują błony biologiczne
-staniwia modyfikacje potranslacyjne białek. Np. W procesie palmitylacji, mirystylacji czy prenylacji
-material zapasowy w tkance tłuszczowej (adipocytach) w postaci triacylogliceroli
-pochodnymi kwasów tłuszczowych są hormony i wtórne przekaźniki

127
Q

Od którego węgla zaczynamy numerację atomów wegla w kwasie tłuszczowym (system delta)

A

Od węgla karboksylowego

128
Q

Który węgiel w kwasie tłuszczowym jest węglem alfa

129
Q

Prekursor fosfolipidów

130
Q

Co może być dołączone do grupy fosforanowej fosfolipidów

A

Cholina, etanoloamina, seryna

131
Q

Fosfatyd

A

Glicerol do którego C1 i C2 dołączone są 2 kwasy tłuszczowe a do C3 jest ortofosforan

132
Q

Fosfolipidy budowa

A

Fosfatyd + dowolny alkohol dołączony przez ortofosforan

133
Q

Co się składa na hydrofilową głowe fosfolipidu

A

Glicerol, ortofosforan, dodatkowy alkohol

134
Q

Rdzeń steroidowy

A

Zbudowany z 4 pierścieni węglowych oznaczonych A-D

135
Q

Gdzie występuje wiązanie podwójne w cholesterolu

A

W pierścieniu B rdzenia steroidowego

136
Q

Do którego węgla którego pierścienia cholesterolu jest dołączona grupa hydroksylowa

A

Do węgla C3 w pierścieniu A

137
Q

Gdzie syntetyzowany jest cholesterol

A

W hepatocytach w wątrobie

138
Q

Prekursorem jakich hormonów jest cholesterol?

A

Steroidowych, np. Płciowych (testosteron i estradiol) i kory nadnerczy (kortyzol)

139
Q

Jak cholesterol wpływa na błony komórek zwierzęcych

A

Zmniejsza płynność błon, usztywnia je (przez obecność sztywnego rdzenia steroidowego)

140
Q

W jakiej postaci transportowane są lipidy po wniknięciu do przewodu pokarmowego

A

Nie mogą być transportowane w postaci wolnej ze względu na słaba rozpuszczalność w wodzie, są więc wbudowane w kompleksy lipoprpteinowe

141
Q

Klasy lipoprotein

A

HDL - lipoproteiny o dużej gęstości
LDL - o małej gęstości
IDL - o pośredniej gęstości
VLDL - o bardzo małej gęstości
Chylomikrony resztkowe
Chylomikrony właściwe

142
Q

Apolipoproteiny/apoproteiny

A

-glowny składnik białkowy lipoprotein
-zapewniaja rozpuszczalność lipoprotein we krwi
-apolipoproteiny mają regiony hydrofobowe i hydrofilowe
-obecne w warstwie powierzchniowej lipoprotein

143
Q

Rodzaje apolipoprotein

A

-apolipoproteiny powierzchniowe: stykaja się w warstwie powierzchniowej z lipoproteiną, mniejsze rozmiary
-apolipoproteiny integralne: wnikają w strukturę lipoproteiny

144
Q

Największe apolipoproteiny

145
Q

Najmniejsze apolipoproteiny

146
Q

Gdzie powstają apoA

A

Wątroba, ściana jelita

147
Q

Funkcja apoA

A

Główny składnik HDL i chylomikronów

148
Q

Gdzie powstają apoB-48

A

W ścianie jelita

149
Q

Funkcja apoB-48

A

Składnik chylomikronów

150
Q

Gdzie powstają apoB-100

A

W wątrobie

151
Q

Funkcja apoB-100

A

Występuje w LDL, pośredniczy w wychwytywaniu LDL przez tkanki

152
Q

Gdzie powstają apoC

153
Q

Gdzie powstają apoD

154
Q

Gdzie powstają apoE

155
Q

Lipoproteiny promiażdżycowe

A

VLDL, IDL, LDL

156
Q

Lipoproteiny przeciwmiażdżycowe

157
Q

Jakie lipoproteiny są największe

A

Chylomikrony

158
Q

Powstawanie chylomikronów

A

1.Triacykoglicerole + lipaza -> diacyloglicerole +lipaza -> monoacyglicerol + kwasy tłuszczowe
2. Monoacyglicerol+ kwasy tluszczowe transportowane są przez błonę komórkową do enteroctow gdzie dochodzi do resyntezy - tworzą się traglicerole
3. Triaglicerole z innymi lipidami oraz białkami upakowywane są w chylomikrony
4. Chylomikrony uwalniane są do układu limfatycznego a następnie do krwi

159
Q

Szlak egzogenny metabolizmu lipoprotein

A

Triacyloglicerole wchłaniane w enterocytach jelita cienkiego –> wbudowywane w chylomikrony wraz z apoB-48 -> układ limfatyczny ->krew -> zyskują apoC-II, apoC-III, apoE -> hydroliza przez lipazę lipoproteinową do chylomikronów resztkowych i wolnych kwasów tłuszczowych -> chylomikrony resztkowe usuwane z krążenia przez wątrobę

160
Q

Szlak endogenny metabolizmu lipoprotein

A

Triacyloglicerole syntetyzowane w hepatocytach z wolnych kwasów tłuszczowych i glicerolu -> wbudowywane do VLDL zawierających apoB -> w trakcie sekrecji dodawane są do nich apoC-I, apoC-II, apoC-III i apoE -> VLDL ulegają hydrolizie w osoczu krwi dając IDL -> IDL wychwytywane przez wątrobę lub przekształcane do LDL -> usuwane z krążenia przez wątrobę

161
Q

Funkcja HDL

A

Transportuje cholesterol z tkanek obwodowych do wątroby

162
Q

Czym jest ATP

A

-adenozyno 5’-trifosforan
-nosnik energii
-nukleotyd zbudowany z adeniny połączonej wiązaniem beta-N-glikozydowym z rybozą + 3 reszty fosforanowe

163
Q

Gdzie energia jest magazynowana w ATP

A

W wiązaniach wysokoenergetycznych, którymi dołączone są reszty ortofosforanowe alfa, beta i gamma

164
Q

Która reszta fosforanowa jest najbliżej adenozyny

165
Q

Adenozyna

A

Adenina + ryboza

166
Q

W jaki sposób następuje uwolnienie energii z ATP

A

Przez rozpad wiązań bezwodnikowych, którymi połączone są cząsteczki ortofosforanow.

167
Q

Kolejność uwalniania energii z ATP

A
  1. Hydroliza wiązania bezwodnikowego łączącego ortofosforan beta i gamma - powstaje 1 cząsteczka ADP i uwalnia się 1 cz. fosforanu nieorganicznego
  2. Hydroliza między fosforanami alfa i beta - powstaje AMP + 1 cz. Pirofosforanu nieorganicznego
168
Q

Do czego utleniane są kwasy tłuszczowe

A

Do acetylo-CoA

169
Q

Acetylo-CoA

A

Cząsteczka, która spaja różne szlaki anaboliczne i kataboliczne. Powstaje w efekcie degradacji węglowodanów, białek i tłuszczy, które w pierwszej kolejności podczas trawienia w przewodzie pokarmowym rozpadają się na jednostki z których są zbudowane, a następnie w procesie katabolizmu składników makrocząsteczek powstaje dwuwęglowe cząsteczka acetylo-CoA. Następnie bez względu na pochodzenie, cz. Acetylo-CoA wchodzi do cyklu kwasu cytrynowego. Ostatecznie z cząsteczek acetylo-CoA po przejściu przez cykl Krebsa a następnie proces fosforylacji oksydacyjnej powstaje cząsteczka ATP a sam acetylo-CoA rozpada się do CO2

170
Q

Lipogeneza

A

Synteza kwasów tłuszczowych z cząsteczki acetylo-CoA

171
Q

Beta-oksydacja

A

Degradacja kwasów tłuszczowych do CoA

172
Q

Ketogeneza

A

Synteza ciał ketonowych

173
Q

Cholesteroudogeneza

A

Synteza cholesterolu

174
Q

Najczęściej występujący w komórkach proces degradacji/utleniania kwasów tłuszczowych

A

Beta-oksydacja

175
Q

Jaką część beta-oksydacji kwasów tłuszczowych nasyconych zachodzi w cytozolu

A

Aktywacja wolnego kwasu tłuszczowego do acylo-CoA pod wpływem syntetazy acylo-CoA

176
Q

W jakiej formie kwasy tłuszczowe muszą być transportowane we krwi

A

W postaci zestryfikowanej, taka postać zapewnia im rozpuszczalność w osoczu

177
Q

Jakie białka odpowiadają za transport kwasów tłuszczowych w osoczu

A

Albuminowe

178
Q

W jaki sposób długołańcuchowe kwasy tłuszczowe w cytoplazmie są aktywowane

A

Poprzez dołączenie/przeniesienie kwasu tłuszczowego na koenzym A (konkretnie na grupę tiolową). Produktem tej reakcji jest acylo-CoA. Reakcja jest katalizowana przez enzym syntetazę acylo-CoA

179
Q

Syntetaza acylo-CoA inaczej

180
Q

Forma aktywna kwasu tłuszczowego

181
Q

Cząsteczka dwuwęglowa, produkt degradacji kwasów tłuszczowych

A

acetylo-CoA

182
Q

Jakich jonów do aktywności wymaga Tiokinaza

183
Q

Beta-oksydacja to proces kataboliczny i anaboliczny?

A

Kataboliczny

184
Q

W jaki sposób cząsteczki acylo-CoA w przypadku długołańcuchowych kwasów tłuszczowych są transportowane do mitochondriów

A

Transportem aktywnym, gdyż nie są w stanie przeniknąć swobodnie przez podwójną błonę mitochondrialną

185
Q

ADP

A

Adenina+ryboza+2 ortofosforany

186
Q

Struktura koenzymu A

A

-pochodna nukleotydu ADP
- do zewnętrznego fosforanu cząsteczki ADP, dołączona jest reszta kwasu pantotenowego (witamina A)
-zewnetrzna część CoA stanowi reszta beta-merkaptoetanolaminy. Częścią tej reszty jest zewnętrzna grupa tiolowa na którą jest przenoszony kwas tłuszczowy

187
Q

Na jaki związek w jest przetransportowany sam kwas tłuszczowy z acylo-CoA w beta-oksydacji i jaki związek powstaje

A

Na karnitynę, w efekcie powstaje acylokarnityna

188
Q

W jakiej formie kwas tłuszczowe przechodzi przez podwójną błonę mitochondrialną w beta-oksydacji

A

Acylokarnityny

189
Q

Przez co katalizowane jest przeniesienie kwasu tłuszczowego na karnitynę i synteza acylokarnityny?

A

Acetylotransferaze karnitynową I

190
Q

Co katalizuje transport acylokarnityny

A

Translokaza

191
Q

Gdzie występują białka karnityna i acylokarnityna

A

Transbłonowo w błonie mitochondrialnej

192
Q

W jakiej postaci kwas tłuszczowy wnika do macierzy mitochondrialnej

A

Acylokarnityny

193
Q

Co się dzieje z cząsteczką acetylokarnityny w macierzy mitochondrialnej w beta-oksydacji

A

Rozpada się. Uwolniona karnityna wraca do cytozolu a kwas tłuszczowy przenoszony jest na CoA - odtwarzany jest acylo-CoA

194
Q

Jakie kwasy tłuszczowe nie wymagają transportu z karnityną

A

Krótsze niż 10 atomów węgla

195
Q

4 procesy beta-oksydacji w mitochondrium

A

Utlenianie
Uwodnienie
Drugie utlenianie
Tioliza (rozszczepianie/degradacja)

196
Q

Utlenianie w beta-oksydacji

A

Acylo-CoA utleniane jest do trans-delta^2-enoilo-CoA. Etap katalizowany przez dehydrogenazę acylo-CoA której kofaktorem jest FAD
Dehydrogenaza odłącza 2 atomy wodoru od acylo-CoA i przenosi na kofaktor - FAD, prowadząc do redukcji FAD -> FADH2. W łańcuchu kwasu tłuszczowego powstaje wiązanie podwójne między węglem alfa i beta

197
Q

Uwodnienie w w beta-oksydacji

A

Trans-delta^2-enolio-CoA ulega reakcji uwodnienia w procesie katalizowanym przez hydratazę enolio-CoA co prowadzi do rozerwania wiązania podwójnego między węglem alfa i beta i powstaniem grupy hydroksylowej przy węglu beta (C3). W efekcie powstaje 3-hydroksyacylo-CoA

198
Q

Drugie utlenienie w beta-oksydacji

A

3-hydroksyacylo-CoA ulega utlenieniu do 3-ketoacylo-CoA, reakcja katalizowana jest przez dehydrogenazę hydroksyacylo-CoA, której kofaktor - NAD+ ulega redukcji do NADH. W łańcuchu kwasu tłuszczowego powstaje grupa ketonowa przy węglu beta (C3)

199
Q

Tioliza w beta-oksydacji

A

Przecięcie/rozerwanie łańcucha kwasu tłuszczowe go między węglem alfa i beta. Powstają 2 produkty: acetylo-CoA i acylo-CoA. Tioliza katalizowana jest przez 3-ketoacylotiolazę. Acetylo-CoA wchodzi do cyklu Krebsa gdzie jest degradowany, Acylo-CoA pomniejszony o 2 atomy węgla podlega kolejnym procesom beta-oksydacji

200
Q

W jakim celu w beta oksydacji zaszły 3 reakcje poprzedzające właściwe rozerwanie kwasu tłuszczowego (tiolize)?

A

Celem tych 3 reakcji jest powstanie grupy ketonowej przy węglu beta, ponieważ jest ona konieczna aby kwas tłuszczowy podlegał kolejnym cyklom beta-oksydacji

201
Q

Cel beta-oksydacji

A

Rozkład kwasu tluszczowego poprzez odszczepienie od końca karboksylowego acylo-CoA reszt dwuwęglowych (acetylo-CoA) w kilku obrotach
acetylo-CoA metabolizowany w cyklu Krebsa: utleniony do CO2 i H2O

202
Q

Gdzie zwykle zachodzi alfa-oksydacja

A

W komórkach mózgu

203
Q

U jakich organizmów występują kwasy tłuszczowe o nieparzystej liczbie atomów węgla

A

U roślin i organizmów morskich

204
Q

Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych nasyconych o nieparzystej liczbie atomów węgla

A

W ostatnim obrocie z piecioweglowego związku powstaje acetylo-CoA i trojweglowa cząsteczka propionylo-CoA
Propionylo-CoA ulega przemianie do bursztynylo-CoA przed wejściem do cyklu krebsa

205
Q

Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych jednonienasyconych

A

Cykle beta-oksydacji takie jak przy rozpadzie kwasów tłuszczowych nasyconych z parzysta liczba atomów węgla z tym że powstaje cis-delta^3-enolio-CoA który jest przekształcany przez izomeraze enolio-CoA w trans-delta^2-enolio-CoA.

206
Q

Ile cząsteczek FADH2 powstaje w jednym obrocie cyklu degradacji

207
Q

Ile cząsteczek NADH powstaje w jednym obrocie cyklu degradacji

A

1 cząsteczka

208
Q

Ile cząsteczek acetylo-CoA powstaje w jednym obrocie cyklu degradacji

209
Q

Ile cząsteczek ATP powstaje w efekcie fosforylacji oksydacyjnej z FADH2

210
Q

Ile cząsteczek ATP powstaje w efekcie fosforylacji oksydacyjnej z NADH

A

1,5 cząsteczki

211
Q

Ile cząsteczek ATP powstaje w efekcie fosforylacji oksydacyjnej ogółem

212
Q

Ile cząsteczek ATP powstaje z 1 cząsteczki acetylo-CoA w cyklu Krebsa

213
Q

Biosynteza kwasów tłuszczowych

A

Mitochondrium:
1. Pirogronian zostaje przemieniony w szczawiooctanu w procesie karboksylacji katalizowanym przez karboksylazę pirogronianową. Proces wymaga dostarczenia energii z ATP.
2. Szczawiooctan sprzęga się z acetylo-CoA w reakcji katalizowanej przez syntetazę cytrynianową. Powstaje cytrynian
Cytoplazma:
3. Acetylo-CoA i Szczawiooctan w postaci cytrynianu jest transportowany do cytoplazmy
4. Dochodzi do rozkładu/rozszczepienia cytrynianu do acetylo-CoA i szczawiooctanu. Proces wymaga dostarczenia energii z ATP, katalizowany przez liazę cytrynianową.
5. Z acetylo-CoA syntetyzowane są kwasy tłuszczowe. Szczawiooctan ulega przemianie do jabłczanu w procesie katalizowanym przez dehydrogenazę jabłczanową której kofaktoren jest NADH który ulega utlenianiu do NAD+.
6. Jabłczan jest zamieniany do pirogronianu w procesie oksydacyjnej dekarboksylacji. Proces katalizowany jest przez NADP+-zalezny enzym jabłczanowy. Kofaktoren enzymu jest NADP+ który ulega redukcji do NADPH
7. Pirogronian przechodzi do mitochondrium

214
Q

Kofaktor dehydrogenazy acylo-CoA

215
Q

Czym jest FAD

A

ADP + ryboflawina (Wit. B2)

216
Q

Z czego składa się ryboflawina

A

Pierścienia izoaloksazyny + rybitol

217
Q

NAD+

A

ADP + zewnętrzna cz. Rybozy + amid kwasu nikotynowego

218
Q

Gdzie zachodzi ketogeneza

A

Matrix mitochondrialny

219
Q

Gdzie zachodzi w komórce synteza cholesterolu

A

W cytozolu

220
Q

Gdzie w komórce zachodzi cykl Krebsa

A

W macierzy mitochondrialnej

221
Q

Gdzie w komórce zachodzi glukoneogeneza

A

Częściowo w mitochondrium a częściowo w cytozolu

222
Q

Gdzie w komórce zachodzi synteza mocznika

A

Częściowo w mitochondrium a częściowo w cytozolu

223
Q

W jakich warunkach zachodzi ketogeneza

A

-kiedy acetylo-CoA gromadzi się, ponieważ nie może być włączany do cyklu Krebsa
-kiedy beta-oksydacja nie może być kontynuowana, ponieważ potrzebny jest wolny koenzym A
-kiedy ma miejsce bardzo intensywna beta-oksydacja

224
Q

Produkty ketogenezy

A

Acetooctan, aceton, beta-hydroksymaślan

225
Q

Kiedy ma miejsce bardzo intensywna beta-oksydacja

A

-stan głodzenia
-wysikek wytrzymałościowy
-dieta wysokotłuszczowa
-cukrzyca

226
Q

Gdzie powstają ciała ketonowe

A

W mitochondriach hepatocytów wątrobowych

227
Q

Ketogeneza przebieg

A
  1. Z powstałych w procesie beta-oksydacji cząsteczek acetylo-CoA powstaje acetoacetylo-CoA, który jest produktem kondensacji 2 cząsteczek acetylo-CoA.
  2. Do cząsteczek acetoacetylo-CoA dołączana jest trzecią cząsteczka acetylo-CoA. Powstaje 3-hydroksy-3metyloglutarylo-CoA (HMG-CoA). Reakcja katalizowana jest przez syntazę 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA.
  3. 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA ulega rozszczelieniu do acetooctanu (pierwszego ciała ketonowego). Uwalniana jest 1 cząsteczka acetylo-CoA. Reakcja katalizowana przez liazę HMG-CoA
  4. Acetooctan ulega przemianie do beta-hydroksymaślanu (drugie ciało ketonowe). W reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę beta-hydroksymaślanu której kofaktorem jest NADH. Reakcja odwracalna
  5. Oba ciała są uwalniane do krwi. We krwi acetooctan ulega spontanicznej degradacji do acetonu (trzecie ciało ketonowe) poprzez odczepienie 1 atomu węgla i uwolnienie go w postaci CO2. Aceton nie jest transportowany do tkanek docelowych, tylko wydychany przez płuca z powietrzem.
228
Q

Przez jakie narządy są wykorzystywane ciała ketonowe

A

Mózg, serce, mięśnie szkieletowe oraz nerki

229
Q

Jak to się dzieje że wątroba nie wykorzystuje ciał ketonowych, które syntetyzuje

A

W hepatocytach nie ma enzymów potrzebnych do degradacji ciał ketonowych

230
Q

Utlenianie ciał ketonowych

A
  1. Acetooctan łączy się z CoA co dej acetoacetylo-CoA. Reakcje katalizuje transferaza CoA
  2. Rozpad acetoacetylo-CoA do 2 cząsteczek acetylo-CoA z wykorzystaniem CoA. Katalizowane przez tiolazę. Produkty tej reakcji są wykorzystywane w cyklu Krebsa.
231
Q

Do jakiej ilości ATP prowadzi utlenianie acetooctanu

A

23 moli ATP

232
Q

Do jakiej ilości ATP prowadzi utlenianie beta-hydroksymaślanu

233
Q

Ketonuria

A

Wysokie stężenie ciał ketonowych w moczu

234
Q

Pozytywne skutki diety wysokotłuszczowej

A

-obniza stres oksydacyjny: redukcja wolnych rodników, z czym ściśle związane jest obniżenie stanu zapalnego
-zmniejsza zmiany patologiczne w sercu
-normalizuje ciśnienie krwi
-pomaga w powrocie do prawidłowej wagi ciała
-normalizuje poziom glukozy we krwi i profilu lipidowego (frakcji LDL i HDL)

235
Q

Cholesterol cechy

A

-należy do steroidów, grupy lipidów, których cechą wspólną jest rdzeń steroidowy, który zawiera układ 4 pierścieni węglowych określanych jako ABCD (ABC 6-weglowe, D-weglowy).
-jest to alkohol jednohydroksylowy, jednonienasycony
-lancuch kwasu tłuszczowego w cholesterolu ma charakter nasycony
- cholesterol to cząsteczka 27-weglowa, wszystkie atomy C pochodzą z 2 węglowej cząsteczki acetylo-CoA.
-syntetyzowany głównie w wątrobie, poza tym w jelitach, nadnerczach, gonadach, skórze, tkance nerwowej i aorcie.

236
Q

Gdzie znajduje się wiązanie podwójne w cholesterolu

A

W pierścieniu B między C5 a C6

237
Q

Do którego węgla dołączony jest łańcuch kwasu tluszczowego w cholesterolu

A

C17 w pierścieniu D

238
Q

Biosynteza cholesterolu hamowana jest przez

A

-fosforylację katalizowaną przez kinazę białkową zależną od AMP
-glukagon w stanie głodu
-glikokortykosteroidy
-lowastatynę
-kompaktynę (inhibitor kompetycyjny reduktazy HMG-CoA

239
Q

Przez co aktywowana jest biosynteza cholesterolu

A

-insulinę
-hormony tarczycy T3 i T4

240
Q

Jaki związek po cyklizacji staje się cholesterolem

241
Q

W jakim miejscu w komórce zachodzi synteza cholesterolu

A

W cytoplazmie, końcówka syntezy w siateczce śródplazmatycznej.

242
Q

Etapy biosyntezy cholesterolu

A
  1. Synteza pirofosforanu izopentetenylu z acetylo-CoA.
  2. Kondensacja 6 cząsteczek pirofosforanu izopentetenylu w skwelen (C30)
  3. Usunięcie 3 atomów C i cyklizacja skwelenu do cholesterolu
243
Q

Etap I syntezy cholesterolu - Synteza pirofosforanu izopentetenylu z acetylo-CoA

A
  1. Z 2 cząsteczek acetylo-CoA powstaje acetoacetylo-CoA (C4). Reakcje katalizuje tiolaza. Poprzez dołączenie do acetoacetylo-CoA trzeciej cząsteczki acetylo-CoA powstaje 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA (C6). Proces katalizowany jest przez syntazę HMG-CoA.
  2. W wyniku redukcji HMG-CoA powstaje mewalonian (C6). Reakcje katalizuje reduktaza HMG-CoA, której kofaktorem jest NADP
  3. Mewalonian jest 2 razy fosforylowany do wytworzenia 5-pirofafo-mewalonianu. Reakcje katalizowane przez kinazę mewalonianu i kinazę fosfomewalonianu.
  4. 5-pirofosfo-mewalonian (C6) ulega dekarboksylacji do pirofosforanu 3-izopentylu. Reakcja katalizowana przez dekarboksylazę fosfomewalonianu, reakcja wymaga dostarczenia energii z ATP
244
Q

Etap II syntezy cholesterolu - Kondensacja 6 cząsteczek pirofosforanu izopentetenylu w skwelen (C30)

A
  1. Cząsteczka pirofosforanu 3-izopentynylu ulega izomeryzacji do pirofosforanu dimetyloallilu
  2. Pirofosforan 3-izopentynylu kondensuje ze swoim izomerem - pirofosforanem dimetyloallilu dając pirofosforan geranylu (C10)
  3. Pirofosforan geranylu kondensuje z pirofosforanem 3-izopentytylu dając pirofosforan farnezylu (C15)
  4. W wyniku kondensacji 2 cząsteczek pirofosforanu farnezylu (C15) powstaje liniowa cząsteczka skwalenu (C30)
245
Q

Etap III syntezy cholesterolu - Usunięcie 3 atomów C i cyklizacja skwelenu do cholesterolu

A
  1. Utlenienie skwelenu do epoksydu skwalenu
  2. Cyklizacja epoksydu skwalenu powoduje powstanie lanosterolu
  3. Następnie ma miejsce 19 reakcji w czasie których odłączane są 3 atomy C, powstaje wiązanie podwójne między C5 a C6. Powstaje cholesterol.
246
Q

Z czego zbudowane są woski

A

Z kwasów tłuszczowych i długołańcuchowych alkoholi

247
Q

Z czego zbudowane są triaglicerole

A

Z glicerolu którego wszystkie 3 grupy -OH zestryfikowane są -COOH kwasów tłuszczowych

248
Q

Z czego zbudowane są glicerofosfolipidy

A

Glicerol, którego 2 gr. -OH są zestryfikowane -COOH kwasów tłuszczowych a trzecia gr -OH jest zestryfikowana fosforanem

249
Q

Z czego zbudowane są sfingolipidy

A

Rdzeniem alkoholowym jest sfingozyna, zawierają 2 ogony kwasów tłuszczowych: jeden jest integralną częścią sfingozyny a drugi dołączony wiązaniem amidowym do sfingozyny

250
Q

Sfingomieliny

A

Grupa sfingolipidów, w której podobnie jak w glicerofosfolipidach do alkoholu dołączony jest poprzez ortofosforan aminoalkohol

251
Q

Prekursor do syntezy fosfolipidów

252
Q

Prekursor do syntezy sfingolipidów

253
Q

Cerebrozydy

A

Najprostsze glikolipidy. Ceramid + monosacharyd

254
Q

Sulfatydy

A

Sulfonowane cerebrozydy

255
Q

Globozydy

A

Ceramid + kilka reszt cukrowych

256
Q

Gangliozydy

A

Ceramid + kilka reszt cukrowych (przynajmniej 1 gr kwasu sjalowego)

257
Q

Co może być monosacharyhdem w cerebrozydzie

A

Glukoza lub galaktoza

258
Q

Jakimi cząsteczkami są glikosfingolipidy

A

Amfipatycznymi

259
Q

Kwas sjalowy inaczej

A

Kwas N-acetyloneuraminowy (NANA)

260
Q

Co może być aminoalkoholem w sfingomielinach

A

Fosfocholina lub fosfoetanolamina

261
Q

Eikozanoidy (Ikozanoidy)

A

Pochodne kwasu arachidonowego

262
Q

Jakie są eikozanoidy

A

Prostaglandyny
Prostacykliny
Tromboksany
Leukotrieny

263
Q

Na jakim szlaku powstają leukotrieny

A

Szlaku lipooksygenazy

264
Q

Na jakim szlaku powstają prostaglandyny, prostacykliny i tromboksany

A

Na szlaku cyklioksygenazy

265
Q

Pierwsza cząsteczka która powstaje z arachidoniwnu w szlaku cyklioksygenazy

A

Prostaglandyna H2

266
Q

Prostaglandyny

A

Analogi kwasu prostanowego, zawierają w strukturze pierścień cyklopentanowy i dwa łańcuchy alifatyczne. Jeden utworzony z 7 atomów C a drugi z 8 atomów C

267
Q

Z czego składa się nukleotyd

A

Zasada azotowa + cukier + ortofosforan

268
Q

Wiązanie między cukrem a ortofosforanem w nukleotydzie

A

W. Fosfoestrowe

269
Q

Wiązanie między cukrem a zasadową azotowa w nukleotydzie

A

Wiązanie beta-N-glikozydowe

270
Q

Wiązanie między zasada azotowa a zasada azotowa

A

Wiązanie wodorowe

271
Q

Wiązanie między nukleotydem a nukleotydem

A

W. Fosfodiestrowe

272
Q

Nukleozyd

A

Zasada azotowa + cukier

273
Q

Przy którym węglu cukru i przy którym N zasady azotowej powstaje wiązanie beta-N-glikozydowe w przypadku puryn i pirmidyn?

A

Zawsze między C1 cukru i w przypadku pirymidyn N1 a w przypadku Puryn N9

274
Q

B-DNA

A

Główna forma DNA
-prawoskretna regularna helisa utworzona przez dwa antyrównoległe łańcuchu
-na 1 skręt/skok przypada 10 par nukleotydów
-dlugosc skrętu 3,4nm
-2 rowki: mniejszy i większy

275
Q

A-DNA

A

-mniej rozciągnięta niż forma B
-dlugosc skrętu: 2.6nm
-na jeden skręt przypada nawet 11 par mononukleotydow
- 2 rowki
-mniejszy stopień uwodnienia niż w B-DNA
-wystepuje w hybrydach RNA-DNA, dsRNA

276
Q

Z-DNA

A

-zageszczenie par zasad GC
-zasady azotowe dosunięte do osi helisy
-lewoskretna
-na jeden skręt przypada 12 par nukleotydów
-ksztalt zygzakowaty nici, co wynika z nagromadzenia par GC
-tylko jeden mniejszy rowek
-wystepowanie u prokariota, u niektórych Eukariota w tym u człowieka

277
Q

Trzeciorzędowa struktura kwasów nukleinowych

A

Kolisty DNA plazmidowy
tRNA
Mitochondrialny i chloroplastowy DNA
DNA upakowany w nukleosomach

278
Q

Jaki jest produkt fosforylacji AMP

279
Q

Jaki jest produkt fosforylacji ADP

280
Q

Jak powstaje cAMP

A

z ATP w reakcji katalizowanej przez cyklazę adenylową

281
Q

Pirymidyny

A

Cytozyna
Uracyl
Tymina

282
Q

Puryny

A

Adenina
Guanina

283
Q

Transaminacja

A

Przeniesienie gr. Aminowej z aminokwasu na alfa-ketokwas. Reakcja w której dochodzi do wzajemnych przemian pary alfa-aminokwas - alfa-ketokwas
Proces katalizowany przez aminotransferazy (kofaktor -fosforan pirydoksalu)

284
Q

Gdzie odbywa się cykl mocznikowy

A

Wątroba, pierwsze 2 reakcje w mitochondriach, reszta w cytozolu

285
Q

Przemian jakich aminokwasów dotyczy cykl mocznikowy

A

2 niebialkowych: ornityny oraz cytruliny oraz 1 białkowego: argininy

286
Q

Substraty cyklu mocznikowego

A

Amoniak, dwutlenek węgla, asparginian + woda

287
Q

Produkty końcowe cyklu mocznikowego

288
Q

Ile cząsteczek ATP jest zużywanych w cyklu mocznikowym

289
Q

Cykl mocznikowy - przebieg

A
  1. W mitochondrium amoniak w postaci jonu amonowego +CO2 ulegają kondensacji, w efekcie powstaje karbomoilofosforan. Katalizowane przez syntazę karbomoilofosforanową. Zużywane są 2 cz. ATP
  2. Przeniesienie gr. Karbomoilowej na ornitynę katalizuje karbomoilotransferaza ornitynowa; powstaje produkt pośredni- cytrulina
  3. Cytrulina opuszcza mitochondrium i przy użyciu transportera przechodzi do cytozolu
  4. Cytrulina łączy się z kwasem asparaginowym. Powstaje argininobursztynian. Reakcje katalizuje syntetaza argininobursztynianowa. Zużywana jest 1cz. ATP
  5. Argininobursztynian ulega rozszczepieniu na argininę i fumaran. Katalizowane przez liazę bursztynianową
  6. Arginina ulega rozszczepieniu hydrolitycznemu, powstaje mocznik i odtwarza się ornityna
290
Q

Fumaran

A

Intermediant wiążący cykl mocznikowy z cyklem kwasu cytrynowego.

291
Q

Od regulacji jakiego enzymu zależy regulacja cyklu mocznikowego?

A

Syntetaza karbomoilofosforanowa I

292
Q

Od czego zależy aktywność enzymu Syntetazy karbomoilofosforanowej I

A

Stężenia N-acetyloglutamonianu

293
Q

Hiperamonemia

A

-wysokoe stężenie amoniaku we krwi, płynie mózgowo-rdzeniowym czy moczu
-zwiekszona synteza Glu i Gln

294
Q

Aminokwasy glukogenne

A

Szkielety węglowe rozkładane do pirogronianu lub metabolitów pośrednich cyklu kwasu cytrynowego z których może powstać glukoza szlakiem glukoneogenezy

295
Q

Aminokwasy ketogenne

A

Szkielety węglowe rozkładane do acetylo-CoA lub acetoacetylo-CoA z których mogą powstać ciała ketonowe

296
Q

Aldozy

A

Monosacharydy, które zawierają gr. Aldehydową (np. Glukoza)

297
Q

Ketozy

A

Zawierają gr. Ketonowa (np. Fruktoza)

298
Q

Enancjomer L

A

Skręca światło spolaryzowane w lewo

299
Q

Enancjomer D

A

Skręca światło spolaryzowane w prawo

300
Q

Epimery glukozy

A

Mannoza (epimer przy C2)
Galaktoza (epimer przy C4)

301
Q

Epimery

A

Związki o tym samym wzorze sumarycznym, które różnią się konformacją jednego atomu węgla

302
Q

Funkcje węglowodanów

A

-strukturalna
-zapasowa
-udzial w reakcjach rozpoznawania
-metaboliczna

303
Q

Monosacharydy

A

Glukoza
Ryboza/deoksyryboza
Galaktoza
Fruktoza

304
Q

Sacharoza zbudowana jest z

A

Reszt glukozy i fruktozy

305
Q

Laktoza zbudowana jest z

A

Galaktozy i glukozy

306
Q

Maltoza zbudowana jest z

A

2 reszt glukozy (produkt trawienia skrobii)

307
Q

Glikoliza

A
  • zachodzi w cytoplazmie prokariotów i eukariotów
    -glukoza jest metabolizowana do 2 cz. Pirogronianu, 2 cz. ATP i 2 cz. NADH
308
Q

Efektem glikolizy jest

A

-produkcja ATP
-dostarczenie substratów do
* cyklu kwasu cytrynowego (acetylo-CoA z pirogronianu)
* fosforylacji oksydacyjnej (NADH)

309
Q

9 etapów glikolizy

A
  1. Glukoza ulega fosforylacji, reakcja katalizowana przez heksokinazę. Powstaje glukozo-6-fosforan. Konieczne jest zużycie 1 cz. ATP
  2. Glukozo-6-fosforan ulega izomeryzacji do fruktozo-6-fosforanu. R. Katalizowana przez izomerazę glukozofosforanową
  3. Fruktozo-6-fosforan ulega fosforylacji do fruktozo-1,6-bifosforanu. Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę. Konieczne zużycie 1cz. ATP
  4. Fruktozo-6-bifosforan ulega rozszczepieniu na 2 triozy: fosfodihydroksyaceton i aldehyd 3-fosfoglicerylowy
  5. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy przekształcany jest w 1,3-bifosfoglicerynian. Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Zużywane jest Pi i NAD+
  6. Wysokoenergetyczne wiązanie w 1,3-bifosforynianie jest używane w syntezie ATP. Produkty: ATP+ 3-fosfoglicerynian
  7. przeksztalcenie 3-fosfoglicerynianu w 2-fosfoglicerynian. R. Katalizowana przez fosfogliceromutazę
  8. Odwodnienie 2-fosfiglicerynianu. Przemiana wiązania estrowego w fosforowe. Powstaje fosfoenolopirogronian
  9. Przeniesienie gr. Fosforanowej z fosfoenologlicerynianu na ADP. Katalizowane przez kinazę pirogronianową. Powstaje ATP i pirogronian
310
Q

Bilans glikolizy

A

Strata 2 cz. ATP
Zysk: 2 cz pirogronianu
1 Pirogronian = 2 cz. ATP
Zysk końcowy: 2 cz. ATP

311
Q

Enzymy które wpływają na tempo przebiegu glikolizy

A

-heksokinaza
-fosfofruktokinaza
-kinaza pirogronianowa

Biochemia (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions