Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Wykłady > Flashcards

Wykłady Flashcards

1
Q

Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy kwasów nukleinowych w organizmie

A

Choroby genetyczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy białek w organizmie

A

Zaburzenia strukturalne białek, np. Anemia sierpowata

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy lipidów w organizmie

A

Zaburzenie gospodarki tłuszczów, npm miażdżyca tętnic

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy węglowodanów w organizmie

A

Zaburzenia gospodarki węglowodanowej, np. Cukrzyca, nietolerancja laktozy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Cząsteczki budulcowe kwasów nukleinowych

A

Nukleotydy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Cząsteczki budulcowe białek

A

Aminokwasy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Cząsteczki budulcowe węglowodanów złożonych

A

Monosacharydy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Cząsteczki budulcowe lipidów

A

Kwasy tłuszczowe i glicerol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Makroskładniki

A

C, O, N, H, K, Ca, Mg, Cl, P, Ca, Na

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jak zawartość wody zmienia się z wiekiem

A

Im starszy organizm ilość wody w organizmie spada

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Najbardziej uwodnione tkanki człowieka

A

Krew, mózg, skóra, płuca, śledziona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Najmniej uwodnione tkanki człowieka

A

Szkielet, tkanka tłuszczowa, szkliwo zębów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Od czego zależy zawartość wody w organizmie

A

Od gatunku,
od wieku,
od stężenia elektrolitów,
od wodochłonnosci koloidów,
od obecności ATP,
od pH płynów ustrojowych - zakwaszanie zwiększa wodochłonnosc

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Jak podrażnienie nerwow współczulnych wpływa na gospodarkę wodną?

A

Zmniejsza wydalanie wody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jak podrażnienie nerwow przywspółczulnych wpływa na gospodarkę wodną?

A

Zwiększa wydalanie wody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jak tyroksyna wpływa na gospodarkę wodną

A

Zwiększa wymianę wodną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jak adrenalina wpływa na gospodarkę wodną

A

Początkowo zmniejsza wydalanie wody a następnie zwiększa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Więcej wody jest przyjmowanej do organizmu czy wydalanej i dlaczego

A

Ilość wody przyjmowanej jest mniejsza od wydalanej ponieważ woda jest produktem końcowym utleniania komórkowego, co związane jest z transportem elektronów w łańcuchu oddechowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Jaki % wody wydalany jest przez nerki

A

32-52%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jaki % wody wydalany jest przez skórę

A

26%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Jaki % wody wydalany jest przez płuca

A

20%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jaki % wody wydalany jest przez układ pokarmowy

A

4-20%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Od czego zależy % wydalanej wody przez układ pokarmowy

A

Od tego czy występują zaburzenia czynności układu pokarmowego, np. Biegunki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Jak utrzymywany jest bilans wodny organizmu

A

Na zasadzie ciśnienia osmotycznego, wynikającego ze stężeń substancji rozpuszczalnych w cytoplazmie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jakie odwodnienie organizmu skutkuje śmiercią ?

A

20%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Funkcje wody

A
  • rozpuszczalnik (zw. Nieorganicznych oraz organicznych typu hydrofilowego)
    -udzial w wymianie ciepła (krew - przenosi energię cieplną)
    -transport substancji
    -substrat reakcji chemicznych
    -czynnik determinujący właściwości makrocząsteczek w komórkach (głównie białek, kwasów nukleinowych, które są opłaszczane przez wodę)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Długość wiązania kowalencyjnego między atomami tlenu a wodoru w wodzie

A

0,95 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Kąt rozwarcia pomiędzy atomami wodoru w wodzie

A

104,5°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Dipol

A

Ładunek ułożony asymetrycznie wokół cząsteczki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Stała dielektryczna wody

A

78,5

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Stała dielektryczna

A

Względna przenikalność elektryczna, bezwymiarowy wielkość fizyczna mówiąca o tym ile razy przenikalność elektryczna danego ośrodka jest większa od przenikalności elektrycznej próżni

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Wiązania wodorowe

A

Wiązania niekowalencyjne, w których dochodzi do oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomami wodoru i wolnymi parami elektronowymi elektroujemnych pierwiastków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Donor wodoru

A

Atom z którym wodór jest ściśle związany

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Akceptor wodoru

A

Drugi atom biorący udział w tworzeniu wiązania wodorowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Słabe wiązania wodorowe

A

Tworzące je atomy nie leżą w linii prostej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Silne wiązania wodorowe

A

Tworzące je atomy leżą w linii prostej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Energia potrzebna do rozbicia wiązania wodorowego

A

4,5kcal/mol (19kJ/mol)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Energia potrzebna do rozbicia wiązania kowalencyjnego w cząsteczce wody

A

110kcal/mol (460kJ/mol)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Funkcje wiązań wodorowych

A

Stabilizują struktury białek i kwasów nukleinowych
Rola w katalizie enzymatycznej
Zwiększanie rozpuszczalności przy wiązaniach z wodą
Sprzyja asocjacji wody w uporządkowaną sieć

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Wiązania kowalencyjne

A

-wiazania silne
-powstają w wyniku uwspolnienia dwóch elektronów o przeciwnym spinie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Rodzaje wiązań niekowalencyjnych

A

-wiazania wodorowe
-wiazania jonowe
-sily van der Waalsa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Wiązania jonowe

A

Względnie słabe, powstają w wyniku przyciągania elektrostatycznego odmiennych ładunkow; działają na większe odległości niż wiązania wodorowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Siły van der Waalsa

A

Oddziaływania międzycząsteczkowe, które wynikają z przyciągania się chwilowych dipoli z dipolem trwałym; powstają na skutek zmian rozkładu ładunków wokół wszystkich obojętnych atomów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Rola wiązań niekowalencyjnych

A

Replikacja DNA
Utrzymywanie struktur trójwymiarowych makrocząsteczek
Rozpoznawanie substratów przez enzymy
Wykrywanie cząsteczek sygnałowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Porównanie sił wiązań niekowalencyjnych

A

Jonowe = wodorowe > van der Waalsa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Czego konsekwencją jest specyficzność funkcji biologicznych białka

A

Unikalnej konformacji danego białka (trójwymiarowego kształtu)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Funkcje bialek

A

-kataliza
-transport o magazynowanie małych cząsteczek i jonów
-ruch uporządkowany
- funkcje mechaniczno-strukturalne
-ochrona immunologiczna organizmu
-kontrola wzrostu, różnicowania i ekspresji genów
-przekazywanie informacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Hemoglobina

A

W erytrocytach, odpowiedzialna za transport tlenu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Mioglobina

A

W mięśniach szkieletowych, odpowiedzialna za magazynowanie tlenu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Transferryna

A

Przenosi żelazo, funkcjonuje we krwi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Transkobalamina

A

Przenosi witaminę B12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Ferrytyna

A

Magazynowanie żelaza w wątrobie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Albuminy

A

Wielofunkcyjne transportery, przenoszą m.in. kwasy tłuszczowe, hormony steroidowe, leki, jony (np. Wapń, magnes), najwięcej tych białek jest w osoczu krwi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Czym są aminokwasy

A

Są to związki organiczne, które posiadają po przynajmniej 1 grupie aminowej i karboksylowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Jaki jest to aminokwas jeśli nie ma żadnej grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową

A

Alfa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Jaki jest to aminokwas jeśli jest jedna grupa CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową

A

Beta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Jaki jest to aminokwas jeśli są dwie grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową

A

Gamma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Jaki jest to aminokwas jeśli są trzy grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową

A

Delta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Jaki jest to aminokwas jeśli są cztery grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową

A

Epsilon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Grupa aminowa pierwszorzędowa

A

-NH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Grupa aminowa drugorzędowa

A

NHR

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Grupa aminowa trzeciorzędowa

A

NR2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Grupa aminowa czwartorzędowa

A

NR3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Gdzie odbywa się biosynteza białek

A

Biosynteza łańcucha polip polipeptydowego tworzona jest na matrycy mRNA. Sekwencyjnie dołączane są poszczególne reszty aminokwasowe -przenoszone do rybosomu przed tRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Selenocysteina

A

-uwazana przez niektórych za 21 aminokwas
-budowa podobna do cysteiny, ale w miejscu atomu siarki jest atom selenu
-nie ma przypisanego trojliterowego kodonu
-powstają poprzez modyfikacje seryny związanej z cząsteczką tRNA
-wbudowana do białek kotranslacyjnie
-obecna w licznych białkach enzymatycznych katalizujących reakcje redox - modyfikują aktywność enzymatyczną enzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

W jakim aminokwasie węgiel alfa nie jest chiralny

A

Gly

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Jakie podstawniki są przy węglu alfa

A

Grupa aminowa
Grupa karboksylowa
Atom wodoru
R - łancuch boczny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Iminokwas

A

Ma grupę aminową II-rzedowa, np. Prolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Gdzie występują D-aminokwasy

A

-w ścianach bakterii
-niektore antybiotyki (bacytracyna, gramicydyna)
-zwiazek przeciwnowotworowy (bleomycyna)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Enancjomery l

A

Cząsteczki, które są względem siebie odbiciami lustrzanymi - mają taki sam wzór, lecz różnią się strukturą przestrzenną. Są identyczne pod względem wszystkich fizycznych i chemicznych właściwości z wyjatkiem kierunku skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Enancjomer L

A

Skręca światło w lewo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Enancjomer D

A

Skręca światło spolaryzowane w prawo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Jakimi enancjomerami są aminokwasy białkowe

A

L-enancjomerami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

W jakiej formie występują aminokwasy w pH fizjologicznym

A

W postaci zjonizowanej jako cząsteczki obojniacze. Przewza forma w której grupa karboksylowa ulega dysocjacji oraz dochodzi do przegrupowania - grupa aminowa staje się zjonizowana (NH3+). Cząsteczka aminokwasu jako całość ma ładunek ujemny, więc mimo, że jest zjonizowana występuje jako jon obojniaczy (wypadkowy ładunek wynosi 0)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

W jakiej formie występują aminokwasy w pH zasadowym

A

Cząsteczka o ładunku wypadkowym ujemnym - uprotonowanie grupy aminowej cofa się, co wynika z niedoboru protonów H, ładunek ujemny na grupie karboksylowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

W jakiej formie występują aminokwasy w pH kwasowym

A

Cząsteczka ma wypadkowy ładunek dodatni - cofnięta dysocjacja grupy karboksylowej, więc ładunek pozostaje dodatni na grupie aminowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

pKa grupy alfa-aminowej

A

9-10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

pKa grupy alfa-karboksylowej

A

2-2,5

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Kwasowe grupy boczne aminokwasów mają ładunek ujemny gdy

A

pKa>pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Zasadowe grupy boczne aminokwasów są naładowane dodatnio gdy

A

pKa < pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

W pH 7,4 łańcuchy boczne których aminokwasów są obdarzone ładunkiem

A

Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy
Arginina
Lizyna
Histydyna (może ale nie musi)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Wartość ładunku łańcucha bocznego kwasu asparaginowego w pH fizjologicznym

A

-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Wartość ładunku łańcucha bocznego kwasu glutaminowego w pH fizjologicznym

A

-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Wartość ładunku łańcucha bocznego argininy w pH fizjologicznym

A

+1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

Wartość ładunku łańcucha bocznego lizyny w pH fizjologicznym

A

+1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Wartość ładunku łańcucha bocznego histydyny w pH fizjologicznym

A

Od 0 do +1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

Punkt izoelektryczny

A

Wartość pH środowiska w której cząsteczka aminokwasu nie ma ładunku

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

Rodziny biogenetyczne aminokwasów

A

-glutaminowa
-asparaginowa
-pirogronianowa
-szikimianowa
-serynowa
-His

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

Podział aminokwasów ze względu na ich dalsze kosy

A

Glukogenne
Ketogenne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

Aminokwasy niepolarne (hydrofobowe)

A

Ich łańcuchy boczne stanowi atom wodoru, alkil (rodnik węglowodorów nasyconych) lub aryl (rodnik aromatyczny)
Ze względu na hydrofobowy charakter są głęboko schowane w natywnej konformacji białka i pełnią funkcję przy porządkowaniu cząsteczek wody w swoim sąsiedztwie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

Które z aminokwasów są hydrofobowe

A

Glicyna
Alanina
Walina
Leucyna
Izoleucyna
Metionina
Fenyloalanina
Tryptofan
Prolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

Aminokwasy polarne (hydrofilowe) bez ładunku

A

-Ich łańcuchy boczne zawierają grupy -OH, -SH, -NH2
-Tworzą wiązania wodorowe z wodą
-Aminokwasy które często znajdowane są w centrach aktywnych
-Aminokwasy wpływające na aktywność enzymatyczną białek których aktywność enzymatyczną zależy od tego czy grupa -OH seryny czy treoniny jest ufosforylowana lub nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -OH

A

Seryna
Treonina
Tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -NH2

A

Asparagina
Glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -SH

A

Cysteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

Aminokwasy polarne z ładunkiem ujemnym

A

Ich łańcuchy boczne mają grupy -COOH, są to aminokwasy kwaśne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

Aminokwasy polarne z ładunkiem dodatnim

A

Ich łańcuchy boczne mają grupy -NH2, są to aminokwasy zasadowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

Jakie mamy aminokwasy kwaśne

A

Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q

Jakie mamy aminokwasy zasadowe

A

Lizyna
Arginina
Histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

Rola aminokwasów białkowych

A

-monomery białek warunkujące ich odpowiednią natywną strukturę i właściwości biologiczne tych białek
-zaangazowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym
- ich metabolizm prowadzi do powstania wielu biomedycznie ważnych związków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

Które aminokwasy są zaangażowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym

A

Glicyna, kwas glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

Jaki aminokwas jest prekursorem kwasu gamma-aminomasłowego

A

Kwas glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

Co jest prekursorem histaminy

A

Histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

Co jest prekursorem serotoniny

A

Tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

Co jest prekursorem melatoniny

A

Tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

Co jest prekursorem adrenaliny, noradrenaliny i dopaminy

A

Tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

Jaki aminokwas jest substratem w biosyntezie puryn

A

Glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

Jaki aminokwas jest substratem w biosyntezie pirymidyn

A

Kwas glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

Jaki aminokwas jest substratem do syntezy porfiryn

A

Glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

Z jakiego aminokwasu powstają etanoloamina i cholina

A

Z seryny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

Z jakiego aminokwasu powstaje tlenek azotu

A

Argininy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

W jakiś sposób powstają aminokwasy niebiałkowe

A

Powstają przez potranslacyjne modyfikacje występujących w łańcuchu reszt aminokwasów białkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

Palmitylacja

A

Dołączenie kwasu palmitynowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

Mirystylacja

A

Dołączenie kwasu mirystylowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

Farnezylacja

A

Dołączenie grupy farnezylowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q

Glikozylacja

A

Dołączenie do białek różnych reszt cukrowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

Ubikwitynacja

A

Unieczynnianiu białek przez przyłączenie ubikwityny
Zachodzi w cytoplazmie i jądrze komórkowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

Funkcja ubikwitynacji

A

Kierowanie białek do proteasomu gdzie ulegnie ono degradacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

Jakie białka ulegają ubikwitynacji

A

Uszkodzone, zdeformowane, zdenaturowane, nieprawidlowo funkcjonujące, obce dla danej komorki, lub te które mają pełnić swoją funkcję tylko przez krótki czas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

Nieodwracalne modyfikacje aminokwasów

A

Warunkują natywną strukturę białek lub prowadzą do degradacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

Odwracalne modyfikacje aminokwasów

A

Zmieniające aktywność (fosforylacja, metylacja, acylacja, glikozylacja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q

Aminokwasy niebiałkowe biorące udział w biosyntezie mocznika

A

Ornityna, cytrulina, kwas argininobursztynowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

Prekursor metioniny

A

Homocysteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

Aminokwas niebialkowy katabolizujący cysteine

A

Kwas cysteinosulfinowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

Aminokwasy niebialkowy będący prekursorem melatoniny

A

Dopa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
126
Q

Końcowe produkty katabolizmu pirymidyn

A

Kwas beta-aminoizomasłowy i beta-alanina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
127
Q

Aminokwas niebialkowy będący składnikiem żółci

A

Tauryna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
128
Q

Ile aminokwasów są w stanie syntetyzować organizmy autotroficzne

A

Wszystkie 20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
129
Q

Aminokwasy endogenne

A

Aminokwasy, które dany organizm heterotroficzny jest w stanie syntetyzować

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
130
Q

Aminokwasy egzogenne

A

Aminokwasy których synteza została utracona u heterotrofów, dostają się do organizmu z zewnątrz wraz z pożywieniem w odpowiedniej ilości

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
131
Q

Aminokwasy endogenne u człowieka

A

Alanina
Asparagina
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy
Prolina
Seryna
Tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
132
Q

Od czego zależy poziom tyrozyny w organizmie

A

Od poziomu fenyloalaniny, ponieważ jest ona syntetyzowana bezpośrednio z fenyloalaniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
133
Q

Które spośród aminokwasów egzogennych jesteśmy w stanie syntetyzować ale w bardzo małych ilościach

A

Arginina i histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
134
Q

Jakie cechy łączą aminokwasy egzogenne

A

Ich synteza jest stosunkowo trudna, ponieważ:
-maja łańcuch węglowy rozgałęziony
-lub mają w łańcuchu bocznym pierścień aromatyczny
-lub wymagają przekształcenia 3-apartofosforanu do odpowiedniego produktu
-wieksza ilość enzymów potrzebna do syntezy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
135
Q

Peptydy

A

Polimery utworzone przez 2 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
136
Q

Wiązanie peptydowe

A

Wiązanie kowalencyjne, które łączy reszty aminokwasowe w peptydach
Wiązanie peptydowe utworzone jest między grupą karboksylową przy węglu alfa jednego aminokwasu a grupą aminowa przy węglu alfa kolejnej cząsteczki aminokwasu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
137
Q

Jaki jest produkt uboczny utworzenia wiązania peptydowego

A

1 cząsteczka H2O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
138
Q

Szacunkowa zawartość białka

A

Zawartość azotu * 6,25

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
139
Q

Tautomeria

A

Przemiana izometryczna w której dany związek występuje w 2 formach, związki mają taką samą liczbę atomów w cząsteczce ale atomy są w inny sposób połączone

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
140
Q

Konsekwencja tautomerii wiązania peptydowego

A

Częściowo podwójny charakter wiązania

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
141
Q

Dlaczego w osoczu dochodzi do tautomerii wiązania peptydowego z utworzeniem formy enolowej

A

Ze względu na lekko zasadowy charakter osocza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
142
Q

Jaką konfigurację ma większość wiązań peptydowych

A

Trans

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
143
Q

Kiedy wiązanie peptydowe ma formę cis

A

Kiedy wiązanie jest między daną resztą aminokwasową a resztą proliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
144
Q

W jaki sposób położenie każdej reszty aminokwasowej w łańcuchu peptydowym może być korygowane

A

Przez rotację wokół dwóch wiązań: phi i psi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
145
Q

phi

A

Kąt rotacji pomiędzy atomami N-alfaC

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
146
Q

psi

A

Kąt rotacji pomiędzy atomami alfaC-C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
147
Q

W jakich przypadkach tworzą się wiązania izopeptydowe które prowadzą do powstania rozgałęzionych cząsteczek

A

-przylaczenie C-konca ubikwityny do danego białka
-przylaczenie grupy aminowej lizyny danego białka do koenzymu
-tworzenie poprzecznych polaczen między łańcuchami polipeptydowymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
148
Q

Struktury drugorzędowe białka

A

Alfa-helisy i beta-arkusze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
149
Q

Glutation (G-SH)

A

Naturalny tripeptyd,
-biologivzny przenośnik elektronów
-dziala jako przeciwutleniacz i reduktor
-czynnik usuwający szkodliwe tlenki
-uczestniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań disiarczkowych
-aktywator wielu enzymów
-koenzym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
150
Q

Podział białek ze względu na kształt

A

Na podstawie stosunku osiowego cząsteczki (stosunek szerokości): globularne i fibrylarne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
151
Q

Białka globularne

A

Wartość stosunku osiowego <10, łańcuchy silnie pofałdowane i zwinięte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
152
Q

Białka fibrylarne

A

Wartość stosunku osiowego >10, łańcuchy mają kształt włókienka zwiniętego w śruby

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
153
Q

Białka złożone

A

Oprócz łańcucha peptydowego znajduje się grupa prostatyczna (niebialkowy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
154
Q

Jakiego rodzaju może być wiązanie między częścią bialkową a nie białkową

A

Różnego rodzaju: Wiązania kowalencyjne, koordynacyjne, jonowe, wodorowe, siły van der Waalsa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
155
Q

Grupa prostatyczna

A

Grupa niebialkowa dołączona do białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
156
Q

Fosfoproteiny

A

Białko z resztami kwasu fosforanowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
157
Q

Glikoproteiny

A

Białko z cukrami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
158
Q

Metaloproteiny

A

Białko z jonami metalu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
159
Q

Nukleoproteiny

A

Białko z kwasem nukleinowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
160
Q

Lipoproteiny

A

Białko z lipidami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
161
Q

Chromoproteiny

A

Białko z barwnikami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
162
Q

Hemoproteiny

A

Białko z hemem

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
163
Q

Flawoproteiny

A

Białko z barwnikami flawinowymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
164
Q

Rodopsyna

A

Białko z barwnikami karotenoidowymi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
165
Q

Albuminy rozpuszczalność

A

Dobrze rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli o pH 4-8,5.

166
Q

Globuliny rozpuszczalność

A

Słabo rozpuszczalne w wodzie, ale dobrze rozpuszczalne w roztworach soli

167
Q

Prolaminy rozpuszczalność

A

Nierozpuszczalne w wodzie i etanolu absolutnym, rozpuszczalne w 70-80% etanolu

168
Q

Skleroproteiny

A

Białka szkieletowe

169
Q

I-rzędowa struktura białka

A

-liczba, rodzaj i kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu peptydowym, również położenie mostków disiarczkowych
-stabilizacja przez wiązania peptydowe
-sposob zapisu

170
Q

Budowa insuliny

A

Z 2 łańcuchów polipeptydowych; mostki disiarczkowe powstają między cysteiną w pozycji 7 w łańcuchu beta i cysteiną w pozycji 7 łańcuchu alfa

171
Q

Struktura II rzędowa

A

-Informuje nas o ułożeniu krótkich, stykających się segmentów (3-30 reszt) łańcucha polipeptydowego w geometrycznie uporządkowaną jednostkę
-stabilizowana przez wiązania wodorowe
-elementy struktury II-rzedowej powstają wówczas gdy w danym odcinku łańcucha polipeptydowego kąry phi i psi przyjmują te same wartości

172
Q

Elementy struktury II-rzedowej

A

-helisa alfa
-struktura beta
-zwrot beta
-pętle

173
Q

Pętla w strukturze II rzędowej białka

A

Charakterystyczna konfirmacja o kształcie pętelki; brak regularnej struktury; specyficzną konformację utrzymują wiązania wodorowe, jonowe, hydrostatyczne

174
Q

Najpopularniejsza struktura II-rzedowa

A

Helisa alfa

175
Q

W którą stronę zwija się helisa alfa

A

Prawo

176
Q

Ile reszt alfa aminokwasów przypada na jeden obrót helisy

A

3,6

177
Q

Ile wynosi skok helisy (odległość pomiędzy pionowo położonymi elementami łańcucha)

A

0,54 nm

178
Q

Poszczególne reszty aminokwasowe ułożone są w odległości…

A

0,15nm

179
Q

Co ile stopni wystają łańcuchy boczne helisy alfa

A

100

180
Q

Co stabilizuje helisę alfa

A

Wiązania wodorowe utworzone równolegle do osi helisy, wspomagane przez oddziaływania van der Waalsa

181
Q

Jak wpływa Prolina na strukturę alfa helisy

A

Zaburza jej strukturę, ponieważ grupa aminowa jest zaangażowana w tworzenie pierścienia pirymidynowego i nie dochodzi do utworzenia wiązania wodorowego

182
Q

Najprostszy element struktury II-rzedowej

A

Struktura beta

183
Q

Gdzie powstają wiązania wodorowe w strukturze beta

A

Pomiędzy atomami tlenu i wodoru wiązań peptydowych, wiązania wodorowe leżą prostopadle do kierunku przebiegu łańcucha

184
Q

Odległość między węglami alfa sąsiadujących reszt w strukturze beta

A

0,35nm

185
Q

Odległość pomiędzy poszczególnymi fałdami w strukturze beta

A

0,67nm

186
Q

Ułożenie równolegle czy antyrównoległe w strukturze beta są bardziej stabilne?

A

Antyrównoległe, ponieważ wiązania wodorowe są w jednej linii a nie pod kątem

187
Q

Zwrot beta

A

4 reszty aminokwasowe, pierwsza i ostatnia połączone są wiązaniem wodorowym, co powoduje zagięcie łańcucha o 180°, często znajdują się tam alfa aminokwasy, które są czynnikami destabilizujący mi alfa helisę

188
Q

Beczułka beta

A

Aminokwasy rozglazione na węglu beta, w strukturze beta upakowują się ściśle w helisę

189
Q

Kompleks rap-raf

A

Pakowanie helisy na równolegle włókno beta

190
Q

Aminokwasy sprzyjające w tworzeniu helisy alfa

A

Alanina, glutaminian, leucyna

191
Q

Aminokwasy sprzyjające tworzeniu struktury beta

A

Walina, izoleucyna

192
Q

Aminokwasy sprzyjające tworzeniu zwrotu beta

A

Glicyna, asparagina, prolina

193
Q

Białka wewnętrznie nieuporządkowane

A

Białka globularne tworzą struktury nieregularne
Białka inne niż globularne tworzą kłębek statyczny który ulega ciągłym zmianom

194
Q

Co opisuje struktura III-rzedowa białka

A

Sposób ułożenia elementów II-rzedowych w przestrzeni w większe funkcjonalne fragmenty i ich wzajemne ułożenie względem siebie

195
Q

O czym informuje nas struktura III-rzedowa białka

A

O konformacji całego dojrzałego peptydu oraz motywu i domeny

196
Q

Co stabilizuje strukturę III-rzedowa białka

A

Wiązania hydrofobowe
W. Wodorowe
Mostki solne
Mostki dwusiarczkowe
Kompleksy z jonami metalu

197
Q

W jaki sposób można określić strukturę III-rzedowa białka

A

Za pomocą krystalografii rentgenowskiej oraz spektroskopii jądrowego rezonansu magnetycznego

198
Q

Motyw

A

Odcinek łańcucha polipeptydowego zazwyczaj krotszy niż 25 reszt aa, pełniący okresloną funkcję

199
Q

Przykłady motywów

A

Helisa-zwrot-helisa
Beta-spinka
Beta-meander
Beta-baryłka
Grecki klucz
Beta alfa beta
Palce cynkowe
Suwak leucynowy
Motyw dłoni EF

200
Q

Domena

A

Fragment wyróżniony funkcjonalnie dłuższy niż 50 reszt

201
Q

Struktura IV-rzedowa białka

A

Liczba i typy łańcuchów peptydowych budujących białko oraz ich przestrzenne ułożenie

202
Q

Co stabilizuje strukturę IV rzędowa białka

A

Międzycząsteczkowe wiązania: jonowe, wodorowe, dipol-dipol i mostki S-S

203
Q

Co wspomaga fałdowanie białek

A

Białka opiekuńcze (chaperony, czaperony) - u ponad połowy białek w fałdowaniu uczestniczą białka szoku cieplengo

204
Q

Jaki enzym jest zaangażowany w tworzenie prawidłowych mostków disiarczkowych w białku?

A

Izomeraza disiarczkowa białek

205
Q

Co robią izomerazy peptydyloprolinowe Cis-Trans

A

Przyspieszają proces przekształcenia wiązania peptydowego z konfiguracją cis w trans, co ułatwia fałdowanie polipeptydów zawierających Proline.

206
Q

Do czego służy degradacja Edmana

A

Do sekwencjonowania fragmentów łańcucha peptydowego

207
Q

Do czego służy odczynnik Sanger’a

A

Do rozpoznania który aminokwas jest na N-koncu

208
Q

W jaki sposób rozdzielamy aminokwasy

A

Poprzez chromatografię jonowymienną lub wysokosprawną chromatografię cieczową

209
Q

Czym wypełniona jest kolumna w chromatografii jonowymiennej

A

Formą Na+ sulfonowanej żywicy polistyrenowej

210
Q

Jakie związki stosuje się do wymywania w chromatografii jonowymiennej

A

Bufory cytrynianu sodu o wzrastającym pH

211
Q

Na jakiej podstawie jest identyfikowany aminokwas w chromatografii jonowymiennej

A

Na podstawie pozycji wypływu (objętości buforu potrzebnej do wymycia aminokwasu z kolumny przez porównanie z obrazem chromatograficznym standardowej mieszaniny aminokwasów

212
Q

Możliwe odczynniki Sangera

A

Chlorek dabsylu
Chlorek dansylu
Dinitrofluorobenzen

213
Q

Identyfikacja N-końcowego aminokwasu krok po kroku

A
  1. Znakowanie peptydu odczynnikiem Sangera
  2. Hydroliza wyznakowanego peptydu w 6M HCl
  3. Identyfikacja dabsylowanwgo aminokwasu na podstawie jego chromatograficznych właściwości
214
Q

W jaki sposób identyfikujemy C-koncowy aminokwas

A

Dzięki karboksylopeptydazom które katalizują hydrolizę wiązania peptydowego przy C-koncowym aminokwasie. Na skutek tego otrzymujemy łańcuch peptydowy skrócony o jedną resztę aminokwasową + jedną uwolnioną

215
Q

Karboksypeptydaza A

A

Preferuje aminokwasy aromatyczne i rozgałęzione

216
Q

Karboksypeptydaza B

A

Preferuje C-koncowe argininę i lizynę

217
Q

Na czym polega degradacja Edmana

A
  1. Fenylotiocyjanian przyłącza się do alfa-aminowej grupy N-koncowego aminokwasu.
  2. Po lekko kwaśnej hydrolizie następuje uwolnienie wyznakowanego aminokwasu, który przechodzi w cykliczną pochodną - tzw. PTH-aminokwas
  3. Otrzymujemy PTH-aminokwas - wyznakowany aminokwas w formie cyklicznej i peptyd skrócony o jedną resztę aminokwasową
  4. Peptyd skrócony o jedną resztę aminokwasową wchodzi w nowy cykl znakowania
  5. Na każdym etapie PTH-aminokwasy są identyfikowane chromatograficznie metodą wysokosprawnej chromatografii cieczowej.
218
Q

Bromocyjanian

A

Degraduje wiązania pomiędzy metioniną a dowolnym innym aminokwasem (po karboksylowej stronie metioniny)

219
Q

Trypsyna (w sekwencjonowaniu łańcuchów polipeptydowych)

A

Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych po karboksylowej stronie argininy i lizyny

220
Q

Chymotrypsyna (w sekwencjonowaniu łańcuchów polipeptydowych)

A

Hydroliza po karboksylowej stronie Phe, Trp, Tyr

221
Q

Zasada divide et imperta

A

Stosujemy 2 czynniki, które rozszczepiają łańcuch polipeptydowy w różnych miejscach , w związku z tym otrzymamy inną sekwencję aminokwasow w sub-peptydach z obu rozszczepień i musimy te fragmenty przyporządkować do siebie

222
Q

Ogólne właściwości białek

A

-łańcuch polipeptydowy zbudowany z minimalnie 100 reszt aminokwasowych
-wielkosc 5-100nm
- ich roztwory mają charakter koloidalny
- otoczka wodna
- ładunek elektryczny białka zależy od pH środowiska i pK
-wlasciwowci białek/ ich aktywność biologiczna zależą od jego natywnej konformacji

223
Q

Wysalanie białek

A

Wypadanie białek z roztworu

224
Q

Denaturacja białek

A

Proces w którym dochodzi do dużych zmian natywnej konformacji cząsteczki, dotyczą wyższej struktury niż I-rzędowa - dotyczą struktury II-, III- i IV-rzedowej

225
Q

Konsekwencje zaniku natywnej konformacji białka

A

-zanik aktywności biologicznej
-zmniejszenie rozpuszczalności w pI
- zwiększenie aktywności grup chemicznych ukrytych wewnątrz cząsteczki
- zwiekszenie kątu skręcania światła
- rozluźnienie struktury białka i dostęp do wnętrza białka -> zwiększenie podatności na hydrolizę enzymatyczną

226
Q

Z ilu łańcuchów jest zbudowana Insulina i z ilu reszt zbudowany jest każdy łańcuch

A

Z 2 łanńcuchow: A i B
A zbudowany jest z 21 reszt aa, B z 30 reszt aa

227
Q

Cechy kolagenów

A

-bialka fibrylarne
-glowny włóknisty składnik skóry, kości, ścięgien, więzadeł, chrząstki, naczyń krwionośnych i zębów
-odpowiedzialne za elastyczność skóry, wytrzymałość ścięgien, twardą strukturę kości i zębów

228
Q

Struktura I- rzędowa kolagenów

A

Powtarzające się sekwencje Gly-X-Y (gdzie X- często Pro; Y- często 4-hydroksyprolina)

229
Q

Skład aminokwasowy kolagenu

A

1/3 Gly, z pozostałych 1/4 to Pro. Aminokwasy charakterystyczne dla kolagenu to 4-hydroksyprolina i 5-hydroksylizyna

230
Q

Struktura kolagenu

A

Włókno utworzone przez 3 łańcuchy polipeptydowe zwinięte w tzw. Helisę kolagenową (prawoskrętną)

231
Q

Przez co syntetyzowany jest kolagen

A

Fibroblasty

232
Q

Mioglobina

A

-Wiąże tlen
-struktura globularna, stosunkowo mała masa cząsteczkowa
- pojedynczy łańcuch peptydowy zbudowany z 153 reszt aa
- struktura III-rzedowa: 8 alfa-helis o różnej długości

233
Q

Grupa prostetyczna mioglobiny

A

Hem

234
Q

Hemoglobina

A

Tetramer, kształt kuli
Struktura przestrzenna pojedynczego łańcucha podobna do mioglobiny
Białko transportujące tlen

235
Q

Homologia sekwencji aminokwasowej między łańcuchami mioglobiny i hemoglobiny

A

18%

236
Q

Homologia między łańcuchami alfa i łańcuchami beta HbA

A

46%

237
Q

Hem

A

Grupa prostetyczna mioglobiny i hemoglobiny
-pierscirn protoporfiryny IX, do którego dołączone są 4 gr. Metylowe, 2. Gr. Winylowe i 2 łańcuchy propionowe
- w centrum pierścienia protoporfiryny IX znajduje się Fe2+

238
Q

Proksymalny histydyna w mioglobinie i hemoglobinie

A

Wiąże się z Fe2+

239
Q

Starałam histydyna w mioglobinie i hemoglobinie

A

Zmiana kąta pod jakim dochodzi do wiązania się cząsteczki tlenu z grupą hemową

240
Q

Cechy w strukturze IV rzędowej hemoglobiny których brak w mioglobinie

A

-utworzenie dodatkowego miejsca wiązania ligandu, w centralnej części cząsteczki, z którym może oddziaływać 2,3-bifosfoglicerynian, czynnik który ułatwia oddawanie tlenu przez hemoglobinę w tkankach
- występowanie strefy oddziaływań między podjednostkami - jeśli do jednego łańcucha zostanie związana cząsteczka tlenu to wiązanie kolejnych cząsteczek jest ułatwione

241
Q

W jakiej formie występuje hemoglobina nieutlenowana

A

T - skrępowana, napięta

242
Q

W jakiej formie występuje hemoglobina utlenowana

A

R - rozluźniona

243
Q

Która forma hemoglobiny ma większe powinowactwo do substratu

A

R

244
Q

2,3-bifosfoglicerynian

A

-jest ligandem wiązanym przez hemoglobinę
-ma zdolność do sprowadzania formy R do T
- rola: powoduje zwiększane utrwalanie tlenu związanego z hemoglobiną w tkankach które tego potrzebują

245
Q

Metabolizm

A

Procesy transformacji materii i energii, które są katalizowane przez enzymy

246
Q

3 funkcje metavolizmu

A

-zdobywanie energii
-biosynteza nowych związków
-usuwanie zbędnych produktów

247
Q

Wspólny przenośnik energii w metabolizmie

A

ATP

248
Q

Metabolit

A

Produkt kolejnej reakcji enzymatycznej

249
Q

Cechy szlaku metabolicznego

A
  • poszczególne reakcje szlaku metabolicznego są swoiste - na każdym etapie szlaku powstaje jeden produkt lub niewielka grupa produktów
    -jest termodynamicznie korzystny - zmiana entalpii swobodnej ma wartość ujemną
250
Q

Reakcje równowagowe

A

Mogą przebiegać w jedną i w drugą stronę, nie decydują o szybkości i kierunku przepływu przez dany szlak metaboliczny - umożliwiają jedynie ciągły przepływ w kierunku narzuconym przez reakcje nieodwracalne w danym szlaku

251
Q

Reakcje nieodwracalne

A

Stanowią miejsca regulacji metabolizmu

252
Q

W jaki sposób regulowana jest ilość enzymów

A

Przez regulowanie procesu transkrypcji kodujących je genów

253
Q

W jaki sposób regulowana jest katalityczna aktywność enzymów

A
  • modyfikacje kowalencyjne (głównie fosforylacja)
    -kontrola allosteryczna - zmiana aktywności przez związki, które biorą udział w cyklu reakcji składających się na dany szlak metaboliczny
254
Q

Kompartmentacja komórki

A

Fizyczne oddzielenie szlaków metabolicznych w przestrzeni

255
Q

Szlaki kataboliczne

A

Zestawy reakcji służące przekształceniu związków bardziej złożonych do mniej złożonych z jednoczesnym wytworzeniem energii użytecznej metabolicznie

256
Q

Szlaki anaboliczne

A

Zestawy reakcji prowadzących do wytworzenia bardziej złożonych związków chemicznych, wymagają dostarczenia energii

257
Q

Szlaki amfiboliczne

A

Szlaki metaboliczne mogące prowadzić do wytworzenia cząsteczek prostszych lub związków chemicznych bardziej złożonych, zależnie od stanu energetycznego komórki.

258
Q

Katabolizm

A

Część metabolizmu która obejmuje procesy degradacji, w których związki złożone są rozkładane do prostrzych

259
Q

Anabolizm

A

Obejmuje wszystkie szlaki biosyntezy, w których proste związki chemiczne są zmieniane na złożone makromolekuły; wymagają dostarczenia energii ATP, NADPH

260
Q

Stadia katabolizmu

A
  1. Makrocząsteczki są rozkładane na związki prostrze. Brak uwalniania energii
  2. Otrzymane metabolity ulegają dalszej degradacji do związków prostrzych. Na tym etapie jest już uwalniana energia ale w niewielkim stopniu, magazynowana w postaci ATP (10%)
  3. Końcowe szlaki metaboliczne, utleniające związki chemiczne do CO2 i wody. Uwalnianej jest dużo energii (90%), magazynowanej w postaci ATP
261
Q

Procesy metaboliczne zachodzące w cytozolu

A

Glikoliza
Cykl pentozofosforanowy
Synteza kwasów tłuszczowych

262
Q

Procesy metaboliczne zachodzące w mitochondriach

A

Cykl kwasu cytrynowego
Fosforylacja oksydacyjna
Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych
Synteza ciał ketonowych

263
Q

Procesy metaboliczne zachodzące zarówno w mitochondriach jak i cytozolu

A

Glukoneogeneza
Cykl kocznikowy

264
Q

Katabolizm białek

A

Degradacja białek drogą proteolizy. Produktem trawienia są aminokwasu

265
Q

Dzienna strata białka u człowieka

A

30-40g (5-7g) azotu

266
Q

Jaki % uwolnionych aminokwasów po degradacji białka może być wykorzystany do przemian syntezy

A

75-80%

267
Q

Jakie czynniki wpływają na szybkość degradacji białka

A

-rodzaj białka (im bardziej kluczowe tym szybciej wymieniane)
- denaturacja
- aktywacja lizosomów ( b. Aktywne lizosomy - degradacja nasilona)
- hormony: glikokortykoidy, nadmiar hormonów tarczycy, insulina

268
Q

Glikokortykoidy w degradacji białka

A

Hormony zwiększające degradację białek tkanki mięśniowej

269
Q

Nadmiar hormonów tarczycy a metabolizm bialek

A

Ulega zwiększeniu metabolizm białek

270
Q

Wpływ insuliny na metabolizm białek

A

Zwiększa syntezę białek i ogranicza proteolizę

271
Q

Cel degradacji białek

A
  • usuwanie białek nieprawidłowych, zniszczonych i uszkodzonych
  • usuwanie białek niepotrzebnych
272
Q

Gdzie zachodzi wchłanianie wolnych aminokwasów

A

W jelicie cienkim

273
Q

Enzymy proteolityczne

A

Katalizują hydrolityczny rozkład wiązań peptydowych
Należą do klasy hydrolaz
Można podzielić ze względu na: lokalizację, specyficzność substratową, budowę centrum aktywnego

274
Q

Proteasomy

A

Enzymy wewnątrzkomorkowe, kompleksy białkowe w cytozolu, mają zdolność katalizy rozkładu uszkodzonych, szkodliwych, zmutowanych białek. Katalizują hydrolizę białek krotkozyjacych i białek wcześniej naznaczonych przez ubikwitynę

275
Q

Katepsyny

A

Enzymy wewnątrzkomorkowe, utrzymują równowagę między białkiem a produktem ich rozkładu, mają zdolność katalizy rozkładu białek dlugozyjacych, uczestniczą w samotrawieniu komórki po jej śmieci

276
Q

Enzymy roślinne trawiące białka

A

Papaina
Ficyna
Bromelanina

277
Q

Enzymy soku żołądkowego

A

Pepsyny
Podpuszczka

278
Q

Pepsyny

A

Kataliza rozkładu większości białek i peptydów, ścina białko

279
Q

Podpuszczka

A

Wytwarzana u młodych ssaków: ścina białko

280
Q

Enzymy soku trzustkowego

A

Trypsyna
Chymotrypsyna
Karboksypeptydazy
Elastaza

281
Q

Enzymy na powierzchni nabłonka jelita

A

endo-, amino-, dipeptydazy

282
Q

Endopeptydazy

A

Katalizują hydrolizę wiązań peptydowych białek i peptydów znajdujących się wewnątrz łańcucha, dzieląc go na oligopeptydy

283
Q

Karboksypeptydazy

A

Katalizują hydrolizę wiązania peptydowego utworzonego przez C-końcowy aminokwas

284
Q

Aminopeptydazy

A

Katalizują hydrolizę wiązania peptydowego utworzonego przez N-końcowy aminokwas

285
Q

Dipeptydazy

A

Katalizują hydrolizę dipeptydow do wolnych aminokwasów

286
Q

Enzymy proteolityczne serynowe

A

Zawierają grupy -OH seryny zwykle zmodyfikowane fosforanem oraz histydynę jako dawce ładunku dodatniego

287
Q

Enzymy proteolityczne tiolowe

A

Aktywność uwarunkowana jest obecnością grupy -SH w bezpośrednim sąsiedztwie pierścienia imidazolowego histydyny

288
Q

Enzymy proteolityczne metaloproteinazy

A

Aktywność zależy od obecności określonych jonów metali

289
Q

Bilans azotowy

A

Różnica pomiędzy dzienna ilością azotu wprowadzanego do organizmu a ilością tego pierwiastka wydalanego z utroju

290
Q

Definicja katalizatora

A

Substancja, której mała ilość przyspiesza reakcje chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

291
Q

W jaki sposób katalizator przyspiesza reakcje chemiczną

A

Obniżając energię aktywacji danej reakcji

292
Q

Katalizator cechy

A
  • Bierze udział w reakcji katalizowanej tworząc kompleks typu kowalencyjnego lub niekowalencyjnego, o niższej energii aktywacji dla reakcji bez katalizatora
  • nie zużywa się w trakcie reakcji
  • nie może przeprowadzić reakcji termodynamicznie niemożliwej
  • nie zaburza równowagi reakcji katalizowanej
  • skraca czas osiegniecia równowagi reakcji
293
Q

W jakich procesach metabolicznych entropia rośnie a w jakich maleje

A

W procesach katabolicznych rośnie, anabolicznych maleje

294
Q

Entropia

A

Stopień nieuporządkowania układu i rozproszenia energii

295
Q

Enzymy

A

Naturalne białka występujące w układach biologicznych o właściwościach katalitycznych

296
Q

Rybozymy i deoksyrybozymy

A

Katalityczne RNA i DNA

297
Q

Abzymy

A

Przeciwciała posiadające aktywność katalityczną

298
Q

Synzymy

A

Nowe związki białkowe, katalizatory syntetyczne

299
Q

Abzymy u ludzi zdrowych

A

Przeciwciała o aktywności katalitycznej skierowane przeciwko wazoaktywnemu polipeptydowi

300
Q

Wazoaktywny polipeptyd

A

Hormon występujący w jelitach, wytwarzany przez błonę śluzową przewodu pokarmowego, pobudza czynności wydalnicze i motoryczne żołądka i jelit

301
Q

W jaki sposób otrzymujemy synzymy

A

Dzięki modyfikacjom grnetycznym

302
Q

Pierwsze ewolucyjnie katalizatory w układach biologicznych

A

Katalityczne cząsteczki RNA

303
Q

Na bazie czego trwają prace nad szczepionką przeciwko HIV

A

Abzymów

304
Q

Jakie jest minimalne przyspieszenie wpływu enzymów

A

10^6

305
Q

Czym się różnią enzymy od zwykłych katalizatorów

A

Działają bardzo specyficznie i przeprowadzają substrat w tylko jeden określony produkt.
Enzymy są specyficzne ze względu na reakcje, którą katalizują i ze względu na substrat

306
Q

Anhydraza węglanowa

A

Uwalnia cząsteczki CO2, ważny enzym w procesie oddychania
Grupa prostetyczna - jon cynku

307
Q

Enzymy proste

A

-zbudowane są tylko z aminokwasów
-grupa czynna - centrum katalityczne stanowią określone zespołu aminokwasów

308
Q

Przykłady enzymów prostych

A

Proteazy, amylazy, RNAzy

309
Q

Enzymy złożone

A

Złożone z części białkowej (apoenzym) i niebialkowej (kofaktor)

310
Q

Część niebialkowa trwałe związana z białkową

A

Grupa prostetyczna

311
Q

Część niebialkowa luźno związana z białkową

A

Koenzym

312
Q

Przykłady enzymów złożonych z grupą prostetyczną

A

Katalaza, peroksydaza, oksydaza cytochromowa

313
Q

Przykłady enzymów złożonych z koenzymem

A

Dehydrogenazy

314
Q

Katalaza - jaka funkcja i grupa prostetyczna

A

Bierze udział w rozkładzie nadtlenku wodoru do wody i tlenu
Grupa prostetyczna: hemina

315
Q

Peroksydaza - jaka funkcja i grupa prostetyczna

A

Katalizuje utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów
Gr. Prostetyczna: hem

316
Q

Dehydrogenaza

A

Należy do oksyreduktaz, odczepiana atomy wodoru ze związków organicznych, przenoszą protony/elektrony na określone koenzymy i powodują w ten sposób ich redukcje

317
Q

Apoenzym - o czym decyduje

A

-decyduje o specyficzności w stosunku do substratu
-decyduje o kierunku reakcji

318
Q

Czy koenzymy ulegają zużyciu

A

Tak, dlatego do organizmu muszą być dostarczane prekursory koenzymów, często w postaci witamin

319
Q

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki

A

Utrzymywane jest na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych

320
Q

Enzymy monomeryczne

A

Zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego lub z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych kowalencyjnie mostkami S-S

321
Q

Enzymy oligomeryczne

A

Zbudowane z dwóch lub więcej podjednostek (łańcuchów polipeptydowych) połączonych ze sobą za pomocą wiązań niekowalencyjnych

322
Q

Kompleksy wieloenzymowe

A

Są zbudowane z oddziałujących ze sobą różnych enzymów, gdzie każdy z nich ma swoją specyfikę wiazaniową i produkuje określony produkt który jest substratem dla kolejnego enzymu

323
Q

L-asparaginaza

A

Przetwarza asparaginę do kwasu asparaginowego i amoniaku

324
Q

Aldolaza

A

Rozszczepia wiązanie pomiędzy dwoma węglami

325
Q

Dehydrogenaza pirogronianowa

A

Przekształca pirogronian w acetylo-CoA, która wchodzi w cykl kwasu cytrynowego

326
Q

Centrum aktywne enzymu

A

Na centrum aktywne składają się:
-miejsce wiązaniowe - które wiąże substrat
-miejsce katalityczne - gdzie zachodzi dana reakcja

327
Q

Gdzie są najczęściej lokalizowane miejsca aktywne

A

W zagłębieniach/szczelinach enzymu

328
Q

Aminokwasy kontaktowe

A

Aminokwasy, których jeden lub więcej atomów jest oddalonych od substratu na odległość odpowiadającą przeciętnemu wiązaniu chemicznemu.

329
Q

Aminokwasy pomocnicze

A

Są w dalszej odległości od substratu i nie wchodzą w bezpośrednie oddziaływanie z substratem. Orientują substrat w przestrzeni wiazaniowej i katalitycznej

330
Q

Aminokwasy stabilizujące

A

Znajdujące się poza obszarem centrum aktywnego enzymu, stabilizują przestrzenną budowę centrum aktywnego aby była odpowiednia do wiązania i przeprowadzenia katalizy

331
Q

Absolutna specyficzność enzymu

A

Tylko jedna cząsteczka może być substratem dla danego enzymu

332
Q

Duża specyficzność enzymi

A

Możliwa reakcja z kilkoma substratami

333
Q

Trypsyna

A

Rozcina łańcuch polipeptydowy po karboksylowej stronie argininy i lizyny

334
Q

Elastaza

A

Rozcina wiązanie peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów, które mają łańcuchy boczne krótkie

335
Q

Model klucza i zamka

A

Pierwszy model wyjaśniający specyficzność enzymów
- struktura centrum aktywnego enzymu musi być kompatybilna do przestrzennej struktury substratu

336
Q

Model trzypunktowego połączenia

A

Połączenie enzymu z substratem musi zachodzić w conajmniej 3 miejscach, mozliwe jest tylko jedno właściwie położenie substratu

337
Q

Model indukowanego dopasowania

A

Pod wpływem przyłączenia substratu enzym przybiera konformację niezbędna donkatalizy

338
Q

Teoria zderzeń

A
  1. Reakcja może zajść tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki się zderzają
  2. Dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna, która musi być przekroczona aby zaszła reakcja
  3. Reagujące cząsteczki muszą mieć dostateczną ilość energii aby przekroczyć tę barierę
    !Wszystko co zwiększa energię lub częstość zdarzeń substratów zwiększa szybkość reakcji!
339
Q

Wpływ enzymu na energię swobodną substratu i produktu

A

Nie wpływa, enzymy obniżają jedynie energię aktywacji

340
Q

Przed czym zabezpiecza minimalna energia aktywacji

A

Przez samoczynnymi reakcjami - wyprodukowaniem nadmiernej ilości produktu który mógłby działać toksycznie

341
Q

Cechy reakcji egzoenergicznej

A

-zachodzi spontanicznie
-energia swobodna produktów jest niższa niż energia swobodna substratów
-szybkosc zależy od wielkości energii aktywacji

342
Q

W jaki sposób może dojsc do zwiększenia szybkości reakcji

A

Przez dostarczenie dodatkowej energii z zewnątrz -> ogrzewamy układ w którym zachodzi dana reakcja
Lub obniżenie bariery energetycznej reakcji, poprzez wprowadzenie specyficznego względem reakcji i substratu enzymu

343
Q

W jaki sposób enzymy zmieniają szybkość reakcji

A

-lokalne zwiekszanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym
-dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie
-obnizenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych
-ustawienie substratu w przestrzeni w sposób najbardziej sprzyjajcy zajściu reakcji
-scisla orientacja przestrzenna reagujących cząsteczek

344
Q

Jakie reakcje termodynamicznie niekorzystne muszą przeprowadzać organizmy żywe?

A

-rozklad i tworzenie wiązań kowalencyjnych
-ruch
-utrzymanie trójwymiarowej struktury
-regulacja ekspresji

345
Q

Na czym polega przyspieszenie osiągnięcia stanu przejściowego przez enzym w układzie

A

Enzym dzieli reakcje na 2 etapy, każdy z etapów jest obarczony niższa energią aktywacyjną niż wtedy gdzie nie ma w układzie enzymu

346
Q

Etapy przebiegu reakcji enzymatycznej

A
  1. Powinowactwo - odnajdywanie się i oddziaływanie substratu z miejscem wiążącym w centrum aktywnym enzymu. Oddziaływanie zachodzi na zasadzie wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, sił van der Waalsa, oddziaływań hydrofobowych, niekiedy też wiązań kowalencyjnych.
  2. Kataliza: po utworzeniu kompleksu ES (enzym-substrat), w miejscu katalitycznym centrum aktywnego następuje rozerwanie, utworzenie nowych wiązań, przegrupowanie pewnych ugrupowań w obrębie cząsteczki danego substratu
  3. Uwolnienie produktu: uwolnienie produktu i enzymu. Enzym po oddysocjowaniu może wejść w reakcję z kolejną czasteczką substratu
347
Q

Enzymy allosteryczne

A

Zbudowane z wielu podjednostek z których każda z nich posiada centrum aktywne oraz centrum allosteryczne

348
Q

Centrum allosteryczne

A

Specyficzne miejsce które wiąże czynnik aktywujący lub inhibujacy zdolność do wiązania przez centrum aktywne substratu

349
Q

Kooperatywne wiązanie cząsteczek substratu

A

Jeśli substrat zwiąże się do jednego miejsca aktywnego to to ma wpływ na wiązanie do innego miejsca aktywnego na innej podjednostce

350
Q

Kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymu allosterycznego

A

Sigmoidalny

351
Q

Dlaczego kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymów allosterycznych ma kształt sigmoidalny?

A

Ze względu na kooperatywnosc wiązania cząsteczek substratu

352
Q

Kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymów według kinetyki Michaelisa-Menten

A

Hiperbola

353
Q

Co jest wiązane w centrum allosterycznym

A

Efektor

354
Q

Efektor pozytywny

A

Aktywuje enzym. Ma wpływ na zmianę konformacji centrum aktywnego i prowadzi do wiązania substratu

355
Q

Efektor negatywny

A

Po związaniu do centrum allosterycznego zmienia konformacje centrum aktywnego na taką, która nie jest dopasowana przestrzennie do substratu, więc szybkość reakcji gwałtownie spada

356
Q

Enzymy metabolizmu podstawowego

A

Enzymy których obecność/aktywność jest konieczna w organizmie przez cały czas. Enzymy te są nieustannie aktywne.

357
Q

W jaki sposób na aktywność enzymatyczną wpływa kompartmentacja

A

Enzymy zlokalizowane mogą być w różnych przedziałach komórkowych, tak żeby jeśli mają wspólne produkty przejściowe nie było chaosu ogólnego i mogły przeprowadzić substrat w produkt

358
Q

Sprzężenie zwrotne

A

Jeśli zostanie naprodukowana zbyt duża ilość produktu ostatecznego szlaku to jest to czynnik hamujący na jeden z pierwszych enzymów szlaku

359
Q

Izoenzymy

A

Zakodowane w DNA
Fizycznie odmienne postacie danego enzymu. Różnią się:
-wrazliwoscia na temperaturę i działanie związków chemicznych
-powinowactwem do substratu
-własciwosciami immunologicznymi
- występują w różnych typach komórek lub komparmentach subkomorkowych

360
Q

Izoformy

A

Odmienne fizycznie postacie danego enzymu powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnej

361
Q

Jakie podjednostki ma LDH i jakie gdzie dominują

A

H i M
H dominuje w sercu a M w mięśniach szkieletowych i wątrobie

362
Q

Izoenzymy LDH

A

H4, H3M, H2M2, HM3, M4

363
Q

Funkcje dehydrogenazy mleczanowej (LDH)

A

Katalizuje odwracalna reakcje przekształcania pirogronianu w mleczan w obecności NADH jako koenzymu.

364
Q

Gdzie występuje głównie H4 oraz H3M

A

W sercu i erytrocytach

365
Q

Gdzie występuje M4

A

W wątrobie i mięśniach szkieletowych

366
Q

Gdzie występuje H2M2

A

W mózgu i nerkach

367
Q

W jaki sposób następuje hamowanie przez sprzężenie zwrotne

A

Produkt ostateczny powoduje represje genu kodującego dany enzym

368
Q

Modulacja allosteryczna

A

Zmiana konformacji przestrzennej centrum aktywnego enzymu allosterycznego w odpowiedzi na związanie efektora do centrum allosterycznego enzymu

369
Q

Modyfikacje kowalencyjne enzymu

A

Odwracalne zmiany struktury cząsteczki enzymu, przebiegają po zakończeniu translacji
Dodawane się dodatkowe grupy funkcyjne
Zmiana właściwości białek
Zmiana sprawności katalitycznej
Odbywa się w momencie fizjologicznego zapotrzebowania

370
Q

O-GlcNac-acylacja

A

Odłączenie/przyłączenie reszt N-acetyloglukozaminy; jest wymienna z fosforylacją

371
Q

ADP-rybozylqcja

A

Odwracalne dodanie ADP do rybozy poprzez odpowiednie transferazy, ma to miejsce w wielu procesach komórkowych: sygnalizacji międzykomórkowej, naprawie DNA, regulacji genów, apoptozie

372
Q

Jakie skutki może mieć niewłaściwa ADP-rybozylacja

A

Nowotwór

373
Q

Metylacja Histonów

A

Skorelowana jest z wyciszeniem transkrypcji

374
Q

Acetylacja

A

Ma znaczenie w procesie ekspresji genów. Acetylacja histonów powoduje częściowa rekomendacje chromatyny, co sprzyja dotarciu czynników transkrypcyjnych i ekspresji genów

375
Q

Co katalizuje fosforylacje

A

Kinazy białkowe

376
Q

Co katalizuje defosforylację

A

Fosfatazy białkowe

377
Q

Dodawanie i usuwanie grupy fosforanowej powoduje zmiany w strukturze enzymu którego rzędu

A

W trzeciorzędowej

378
Q

Co sprawia że fosforylacja jest bardzo skutecznym sposobem kontrolowania aktywności białek?

A

-grupa fosforanowa dodaje dwa ładunki ujemne co może w zmodyfikowanym białku spowodować powstanie nowych oddziaływań elektrostatycznych
-grupa fosforanowa może tworzyć silnie ukierunkowane wiązania wodorowe
-kinetyka fosforylacji i defosforylacji może dostosowywać się do potrzeb komórki
-skutkiem fosforylacji często jest silne wzmocnienie sygnału -> szybka reakcja komórki

379
Q

Proenzym (zymogen)

A

Nieaktywny prekursor enzymu, zabezpiecza przed niekontrolowanym przebiegiem pewnych szlaków wewnątrzkomorkowych, w których biorą udział

380
Q

Uaktywnienie proenzymu

A

Jedno- lub kilkustopniowa proteoliza - powstanie centrum kinetycznego (odcięcie fragmentu, przecięcie łańcucha polipeptydowego ->zmiana konformacji) z pomocą innych enzymów

381
Q

Gdzie syntetyzowane są proteazy

A

W trzustce

382
Q

Jak chroniona jest trzustka przed proteolizą

A
  1. Proteazy są syntetyzowane jako nieaktywne zymogeny
  2. Zymogeny są upakowane w lipoproteinowych granulach wydzielniczych
  3. Trzustka wydziela specyficzny inhibitor trypsyny
383
Q

Trzustkowy inhibitor trypsyny

A

Hamuje trypsyne w wyniku trwałego związania z jej miejscem aktywnym. W przeciwieństwie do niemal wszystkich znanych kompleksów białkowych nie ulega dysocjacji w warunkach denaturujących, ponieważ jest skutecznym analogiem substratu, rozkład tego kompleksu trwa kilka miesięcy

384
Q

Co ogranicza szybkość katalityczną

A

Szybkość z ją enzymy spotykaja się z substratami w roztworze

385
Q

W jaki sposób zorganizowanie enzymów w kompleksy wpływa na szybkość katalityczną

A

Produkt wytwarzany przez jeden enzym jest szybciej odnajdywany przez następny enzym

386
Q

Enzym wielofunkcyjny

A

Jeden łańcuch polipeptydowy posiadający co najmniej dwie różne aktywności katalityczne i dwa miejsca aktywne

387
Q

Definicja szybkości reakcji enzymatycznej

A

Ubytek stężenia substratu lub przyrost stężenia produktu w jednostce czasu

388
Q

Kiedy szybkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna i dlaczego

A

-W początkowym przyroście produktu, ponieważ zbyt duża ilość produktu może działać jak inhibitor jednego z początkowych enzymów w szlaku
-im wyższe początkowe stężenie substratu tym większą szybkość reakcji ponieważ miejsca aktywne enzymu zostaną szybciej obsadzone

389
Q

Stała Michalisa

A

Iloraz stałych (rozpadu SE na S i E + oddysocjowania P pod E) oraz stałej kinetycznej reakcji tworzenia kompleksu

390
Q

Stała K3

A

Związana z prędkością oddysocjowania produktu od enzymu; inaczej nazywana jest liczbą obrotów

391
Q

Co się dzieje kiedy wzrost energii cieplnej układu będzie nadmierny

A
  • na początku nadmiar energii jest przetworzony w energię potencjalną
    -dostarczenie dalej energii cieplnej powoduje wzrost energii drgań atomów w cząsteczce i zerwajiensłabych wiązań chemicznych (istotnych w utrzymaniu trzeciorzędowej formy aktywnej enzymu)
    -nastepuje termiczna denaturacja enzymu
392
Q

Wpływ pH na aktywność enzymu

A

-dany enzym wykazuje aktywność w wąskim przedziale pH
-zmiana pH powoduje spadek aktywności enzymu i zwolnienie szybkości reakcji
- wartość optymalnego pH odzwierciedla pH środowiska w którym ten enzym znaleziono

393
Q

Inhibutory

A

Cząsteczki działające bezpośrednio na enzym w kierunku zmiany jego szybkości prowadzenia katalizy

394
Q

Inhibicja nieoderacalna

A

Inhibitor wiąże się kowalencyjnie z enzymem lub tworzą się tak silne wiązania, że dysocjacja tego kompleksu jest bardzo powolna

395
Q

Działanie penicyliny

A

Wiąże się z centrum aktywnym transpeptydazy l hamując syntezę bakteryjnych ścian komórkowych

396
Q

Działanie aspiryny

A

Kowalencyjnie modyfikuje cyklooksygenazę i zmniejsza syntezę cząsteczek sygnałowych stanu zapalnego

397
Q

Inhibicja odwracalna kompetycyjna

A

Współzawodniczy z substratem o miejsce wiązaniowe enzymu

398
Q

Inhibicja odwracalna niekompetycyjna

A

Inhibitor wiąże się w miejscu innym niż substrat, enzym nie jest w stanie przeprowadzić substratu w produkt

399
Q

Inhibicja odwracalna akompetycyjna

A

Przyłącza się w innym miejscu niż substrat ale nie może się przyłączyć do innego enzymu, tylko przyłącza się do kompleksu ES

400
Q

Elektroforeza

A

Uporządkowany ruch jonów w polu elektrycznym

401
Q

Jaki jest cel elektroforezy

A

Używana jest do rozdzielania złożonych mieszanin związków posiadających ładunek wypadkowy

402
Q

Do której elektrody w elektroforezie wędrują kationy

A

Do katody

403
Q

Do której elektrody w elektroforezie wędrują aniony

A

Do anody

404
Q

Jak przeszłaby elektroforeza gdyby w środowisku nie było elektrolitu tylko sama woda

A

Jony H+ wędrując do katody oraz OH- do anody napotkałyby na swojej drodze aniony i kationy białek i neutralizowały je w związku z czym elektroforeza by ustala

405
Q

Rola buforów w elektroforezie

A

Bufor neutralizuje nadmiar jonów, dzięki czemu nie nastąpi w takim układzie zobojętnienie makrocząsteczek i może dzięki temu zajść ich rozdział

406
Q

Elektroliza

A

Proces zachodzący przy powierzchni elektrod, polegający na odkładaniu się substancji, pochodzących z elektrolitu, na elektrodach pod wpływem przepływającego prądu (z wydzialeniem wodoru cząsteczkowego przy katodzie i tlenu cząsteczkowego przy anodzie)

407
Q

Fazy elektroforezy

A

Faza rozproszona i faza rozpraszająca

408
Q

Faza rozproszona

A

Cząsteczki naładowane

409
Q

Faza rozpraszająca

A

Roztwór lub nośnik

410
Q

Elektroforeza swobodna (kapilarna)

A

Rozdział tylko w samym roztworze - elektrolicie

411
Q

Elektroforeza pasmowa

A

Rozdział na nośniku (żel lub bibuła nasączona roztworem

412
Q

Jakie cząsteczki mogą być faza rozproszoną elektroforezy

A

Wszystkie cząsteczki biologiczne które można zjonizować (doprowadzić do formy, która ma ładunek plus lub minus)

Biochemia (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions