Wykłady Flashcards
1
Q
Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy kwasów nukleinowych w organizmie
A
Choroby genetyczne
2
Q
Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy białek w organizmie
A
Zaburzenia strukturalne białek, np. Anemia sierpowata
3
Q
Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy lipidów w organizmie
A
Zaburzenie gospodarki tłuszczów, npm miażdżyca tętnic
4
Q
Jakie zaburzenia powodują odchylenia od normy węglowodanów w organizmie
A
Zaburzenia gospodarki węglowodanowej, np. Cukrzyca, nietolerancja laktozy
5
Q
Cząsteczki budulcowe kwasów nukleinowych
A
Nukleotydy
6
Q
Cząsteczki budulcowe białek
A
Aminokwasy
7
Q
Cząsteczki budulcowe węglowodanów złożonych
A
Monosacharydy
8
Q
Cząsteczki budulcowe lipidów
A
Kwasy tłuszczowe i glicerol
9
Q
Makroskładniki
A
C, O, N, H, K, Ca, Mg, Cl, P, Ca, Na
10
Q
Jak zawartość wody zmienia się z wiekiem
A
Im starszy organizm ilość wody w organizmie spada
11
Q
Najbardziej uwodnione tkanki człowieka
A
Krew, mózg, skóra, płuca, śledziona
12
Q
Najmniej uwodnione tkanki człowieka
A
Szkielet, tkanka tłuszczowa, szkliwo zębów
13
Q
Od czego zależy zawartość wody w organizmie
A
Od gatunku,
od wieku,
od stężenia elektrolitów,
od wodochłonnosci koloidów,
od obecności ATP,
od pH płynów ustrojowych - zakwaszanie zwiększa wodochłonnosc
14
Q
Jak podrażnienie nerwow współczulnych wpływa na gospodarkę wodną?
A
Zmniejsza wydalanie wody
15
Q
Jak podrażnienie nerwow przywspółczulnych wpływa na gospodarkę wodną?
A
Zwiększa wydalanie wody
16
Q
Jak tyroksyna wpływa na gospodarkę wodną
A
Zwiększa wymianę wodną
17
Q
Jak adrenalina wpływa na gospodarkę wodną
A
Początkowo zmniejsza wydalanie wody a następnie zwiększa
18
Q
Więcej wody jest przyjmowanej do organizmu czy wydalanej i dlaczego
A
Ilość wody przyjmowanej jest mniejsza od wydalanej ponieważ woda jest produktem końcowym utleniania komórkowego, co związane jest z transportem elektronów w łańcuchu oddechowym
19
Q
Jaki % wody wydalany jest przez nerki
A
32-52%
20
Q
Jaki % wody wydalany jest przez skórę
A
26%
21
Q
Jaki % wody wydalany jest przez płuca
A
20%
22
Q
Jaki % wody wydalany jest przez układ pokarmowy
A
4-20%
23
Q
Od czego zależy % wydalanej wody przez układ pokarmowy
A
Od tego czy występują zaburzenia czynności układu pokarmowego, np. Biegunki
24
Q
Jak utrzymywany jest bilans wodny organizmu
A
Na zasadzie ciśnienia osmotycznego, wynikającego ze stężeń substancji rozpuszczalnych w cytoplazmie
25
Jakie odwodnienie organizmu skutkuje śmiercią ?
20%
26
Funkcje wody
- rozpuszczalnik (zw. Nieorganicznych oraz organicznych typu hydrofilowego)
-udzial w wymianie ciepła (krew - przenosi energię cieplną)
-transport substancji
-substrat reakcji chemicznych
-czynnik determinujący właściwości makrocząsteczek w komórkach (głównie białek, kwasów nukleinowych, które są opłaszczane przez wodę)
27
Długość wiązania kowalencyjnego między atomami tlenu a wodoru w wodzie
0,95 nm
28
Kąt rozwarcia pomiędzy atomami wodoru w wodzie
104,5°
29
Dipol
Ładunek ułożony asymetrycznie wokół cząsteczki
30
Stała dielektryczna wody
78,5
31
Stała dielektryczna
Względna przenikalność elektryczna, bezwymiarowy wielkość fizyczna mówiąca o tym ile razy przenikalność elektryczna danego ośrodka jest większa od przenikalności elektrycznej próżni
32
Wiązania wodorowe
Wiązania niekowalencyjne, w których dochodzi do oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomami wodoru i wolnymi parami elektronowymi elektroujemnych pierwiastków
33
Donor wodoru
Atom z którym wodór jest ściśle związany
34
Akceptor wodoru
Drugi atom biorący udział w tworzeniu wiązania wodorowego
35
Słabe wiązania wodorowe
Tworzące je atomy nie leżą w linii prostej
36
Silne wiązania wodorowe
Tworzące je atomy leżą w linii prostej
37
Energia potrzebna do rozbicia wiązania wodorowego
4,5kcal/mol (19kJ/mol)
38
Energia potrzebna do rozbicia wiązania kowalencyjnego w cząsteczce wody
110kcal/mol (460kJ/mol)
39
Funkcje wiązań wodorowych
Stabilizują struktury białek i kwasów nukleinowych
Rola w katalizie enzymatycznej
Zwiększanie rozpuszczalności przy wiązaniach z wodą
Sprzyja asocjacji wody w uporządkowaną sieć
40
Wiązania kowalencyjne
-wiazania silne
-powstają w wyniku uwspolnienia dwóch elektronów o przeciwnym spinie
41
Rodzaje wiązań niekowalencyjnych
-wiazania wodorowe
-wiazania jonowe
-sily van der Waalsa
42
Wiązania jonowe
Względnie słabe, powstają w wyniku przyciągania elektrostatycznego odmiennych ładunkow; działają na większe odległości niż wiązania wodorowe
43
Siły van der Waalsa
Oddziaływania międzycząsteczkowe, które wynikają z przyciągania się chwilowych dipoli z dipolem trwałym; powstają na skutek zmian rozkładu ładunków wokół wszystkich obojętnych atomów
44
Rola wiązań niekowalencyjnych
Replikacja DNA
Utrzymywanie struktur trójwymiarowych makrocząsteczek
Rozpoznawanie substratów przez enzymy
Wykrywanie cząsteczek sygnałowych
45
Porównanie sił wiązań niekowalencyjnych
Jonowe = wodorowe > van der Waalsa
46
Czego konsekwencją jest specyficzność funkcji biologicznych białka
Unikalnej konformacji danego białka (trójwymiarowego kształtu)
47
Funkcje bialek
-kataliza
-transport o magazynowanie małych cząsteczek i jonów
-ruch uporządkowany
- funkcje mechaniczno-strukturalne
-ochrona immunologiczna organizmu
-kontrola wzrostu, różnicowania i ekspresji genów
-przekazywanie informacji
48
Hemoglobina
W erytrocytach, odpowiedzialna za transport tlenu
49
Mioglobina
W mięśniach szkieletowych, odpowiedzialna za magazynowanie tlenu
50
Transferryna
Przenosi żelazo, funkcjonuje we krwi
51
Transkobalamina
Przenosi witaminę B12
52
Ferrytyna
Magazynowanie żelaza w wątrobie
53
Albuminy
Wielofunkcyjne transportery, przenoszą m.in. kwasy tłuszczowe, hormony steroidowe, leki, jony (np. Wapń, magnes), najwięcej tych białek jest w osoczu krwi
54
Czym są aminokwasy
Są to związki organiczne, które posiadają po przynajmniej 1 grupie aminowej i karboksylowej
55
Jaki jest to aminokwas jeśli nie ma żadnej grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową
Alfa
56
Jaki jest to aminokwas jeśli jest jedna grupa CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową
Beta
57
Jaki jest to aminokwas jeśli są dwie grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową
Gamma
58
Jaki jest to aminokwas jeśli są trzy grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową
Delta
59
Jaki jest to aminokwas jeśli są cztery grupy CH2 pomiędzy grupą aminową i karboksylową
Epsilon
60
Grupa aminowa pierwszorzędowa
-NH2
61
Grupa aminowa drugorzędowa
NHR
62
Grupa aminowa trzeciorzędowa
NR2
63
Grupa aminowa czwartorzędowa
NR3
64
Gdzie odbywa się biosynteza białek
Biosynteza łańcucha polip polipeptydowego tworzona jest na matrycy mRNA. Sekwencyjnie dołączane są poszczególne reszty aminokwasowe -przenoszone do rybosomu przed tRNA
65
Selenocysteina
-uwazana przez niektórych za 21 aminokwas
-budowa podobna do cysteiny, ale w miejscu atomu siarki jest atom selenu
-nie ma przypisanego trojliterowego kodonu
-powstają poprzez modyfikacje seryny związanej z cząsteczką tRNA
-wbudowana do białek kotranslacyjnie
-obecna w licznych białkach enzymatycznych katalizujących reakcje redox - modyfikują aktywność enzymatyczną enzymów
66
W jakim aminokwasie węgiel alfa nie jest chiralny
Gly
67
Jakie podstawniki są przy węglu alfa
Grupa aminowa
Grupa karboksylowa
Atom wodoru
R - łancuch boczny
68
Iminokwas
Ma grupę aminową II-rzedowa, np. Prolina
69
Gdzie występują D-aminokwasy
-w ścianach bakterii
-niektore antybiotyki (bacytracyna, gramicydyna)
-zwiazek przeciwnowotworowy (bleomycyna)
70
Enancjomery l
Cząsteczki, które są względem siebie odbiciami lustrzanymi - mają taki sam wzór, lecz różnią się strukturą przestrzenną. Są identyczne pod względem wszystkich fizycznych i chemicznych właściwości z wyjatkiem kierunku skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego
71
Enancjomer L
Skręca światło w lewo
72
Enancjomer D
Skręca światło spolaryzowane w prawo
73
Jakimi enancjomerami są aminokwasy białkowe
L-enancjomerami
74
W jakiej formie występują aminokwasy w pH fizjologicznym
W postaci zjonizowanej jako cząsteczki obojniacze. Przewza forma w której grupa karboksylowa ulega dysocjacji oraz dochodzi do przegrupowania - grupa aminowa staje się zjonizowana (NH3+). Cząsteczka aminokwasu jako całość ma ładunek ujemny, więc mimo, że jest zjonizowana występuje jako jon obojniaczy (wypadkowy ładunek wynosi 0)
75
W jakiej formie występują aminokwasy w pH zasadowym
Cząsteczka o ładunku wypadkowym ujemnym - uprotonowanie grupy aminowej cofa się, co wynika z niedoboru protonów H, ładunek ujemny na grupie karboksylowej
76
W jakiej formie występują aminokwasy w pH kwasowym
Cząsteczka ma wypadkowy ładunek dodatni - cofnięta dysocjacja grupy karboksylowej, więc ładunek pozostaje dodatni na grupie aminowej
77
pKa grupy alfa-aminowej
9-10
78
pKa grupy alfa-karboksylowej
2-2,5
79
Kwasowe grupy boczne aminokwasów mają ładunek ujemny gdy
pKa>pH
80
Zasadowe grupy boczne aminokwasów są naładowane dodatnio gdy
pKa < pH
81
W pH 7,4 łańcuchy boczne których aminokwasów są obdarzone ładunkiem
Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy
Arginina
Lizyna
Histydyna (może ale nie musi)
82
Wartość ładunku łańcucha bocznego kwasu asparaginowego w pH fizjologicznym
-1
83
Wartość ładunku łańcucha bocznego kwasu glutaminowego w pH fizjologicznym
-1
84
Wartość ładunku łańcucha bocznego argininy w pH fizjologicznym
+1
85
Wartość ładunku łańcucha bocznego lizyny w pH fizjologicznym
+1
86
Wartość ładunku łańcucha bocznego histydyny w pH fizjologicznym
Od 0 do +1
87
Punkt izoelektryczny
Wartość pH środowiska w której cząsteczka aminokwasu nie ma ładunku
88
Rodziny biogenetyczne aminokwasów
-glutaminowa
-asparaginowa
-pirogronianowa
-szikimianowa
-serynowa
-His
89
Podział aminokwasów ze względu na ich dalsze kosy
Glukogenne
Ketogenne
90
Aminokwasy niepolarne (hydrofobowe)
Ich łańcuchy boczne stanowi atom wodoru, alkil (rodnik węglowodorów nasyconych) lub aryl (rodnik aromatyczny)
Ze względu na hydrofobowy charakter są głęboko schowane w natywnej konformacji białka i pełnią funkcję przy porządkowaniu cząsteczek wody w swoim sąsiedztwie
91
Które z aminokwasów są hydrofobowe
Glicyna
Alanina
Walina
Leucyna
Izoleucyna
Metionina
Fenyloalanina
Tryptofan
Prolina
92
Aminokwasy polarne (hydrofilowe) bez ładunku
-Ich łańcuchy boczne zawierają grupy -OH, -SH, -NH2
-Tworzą wiązania wodorowe z wodą
-Aminokwasy które często znajdowane są w centrach aktywnych
-Aminokwasy wpływające na aktywność enzymatyczną białek których aktywność enzymatyczną zależy od tego czy grupa -OH seryny czy treoniny jest ufosforylowana lub nie
93
Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -OH
Seryna
Treonina
Tyrozyna
94
Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -NH2
Asparagina
Glutamina
95
Aminokwasy polarne bez ładunku z grupą -SH
Cysteina
96
Aminokwasy polarne z ładunkiem ujemnym
Ich łańcuchy boczne mają grupy -COOH, są to aminokwasy kwaśne
97
Aminokwasy polarne z ładunkiem dodatnim
Ich łańcuchy boczne mają grupy -NH2, są to aminokwasy zasadowe
98
Jakie mamy aminokwasy kwaśne
Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy
99
Jakie mamy aminokwasy zasadowe
Lizyna
Arginina
Histydyna
100
Rola aminokwasów białkowych
-monomery białek warunkujące ich odpowiednią natywną strukturę i właściwości biologiczne tych białek
-zaangazowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym
- ich metabolizm prowadzi do powstania wielu biomedycznie ważnych związków
101
Które aminokwasy są zaangażowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym
Glicyna, kwas glutaminowy
102
Jaki aminokwas jest prekursorem kwasu gamma-aminomasłowego
Kwas glutaminowy
103
Co jest prekursorem histaminy
Histydyna
104
Co jest prekursorem serotoniny
Tryptofan
105
Co jest prekursorem melatoniny
Tryptofan
106
Co jest prekursorem adrenaliny, noradrenaliny i dopaminy
Tyrozyna
107
Jaki aminokwas jest substratem w biosyntezie puryn
Glutamina
108
Jaki aminokwas jest substratem w biosyntezie pirymidyn
Kwas glutaminowy
109
Jaki aminokwas jest substratem do syntezy porfiryn
Glicyna
110
Z jakiego aminokwasu powstają etanoloamina i cholina
Z seryny
111
Z jakiego aminokwasu powstaje tlenek azotu
Argininy
112
W jakiś sposób powstają aminokwasy niebiałkowe
Powstają przez potranslacyjne modyfikacje występujących w łańcuchu reszt aminokwasów białkowych
113
Palmitylacja
Dołączenie kwasu palmitynowego
114
Mirystylacja
Dołączenie kwasu mirystylowego
115
Farnezylacja
Dołączenie grupy farnezylowej
116
Glikozylacja
Dołączenie do białek różnych reszt cukrowych
117
Ubikwitynacja
Unieczynnianiu białek przez przyłączenie ubikwityny
Zachodzi w cytoplazmie i jądrze komórkowym
118
Funkcja ubikwitynacji
Kierowanie białek do proteasomu gdzie ulegnie ono degradacji
119
Jakie białka ulegają ubikwitynacji
Uszkodzone, zdeformowane, zdenaturowane, nieprawidlowo funkcjonujące, obce dla danej komorki, lub te które mają pełnić swoją funkcję tylko przez krótki czas
120
Nieodwracalne modyfikacje aminokwasów
Warunkują natywną strukturę białek lub prowadzą do degradacji
121
Odwracalne modyfikacje aminokwasów
Zmieniające aktywność (fosforylacja, metylacja, acylacja, glikozylacja)
122
Aminokwasy niebiałkowe biorące udział w biosyntezie mocznika
Ornityna, cytrulina, kwas argininobursztynowy
123
Prekursor metioniny
Homocysteina
124
Aminokwas niebialkowy katabolizujący cysteine
Kwas cysteinosulfinowy
125
Aminokwasy niebialkowy będący prekursorem melatoniny
Dopa
126
Końcowe produkty katabolizmu pirymidyn
Kwas beta-aminoizomasłowy i beta-alanina
127
Aminokwas niebialkowy będący składnikiem żółci
Tauryna
128
Ile aminokwasów są w stanie syntetyzować organizmy autotroficzne
Wszystkie 20
129
Aminokwasy endogenne
Aminokwasy, które dany organizm heterotroficzny jest w stanie syntetyzować
130
Aminokwasy egzogenne
Aminokwasy których synteza została utracona u heterotrofów, dostają się do organizmu z zewnątrz wraz z pożywieniem w odpowiedniej ilości
131
Aminokwasy endogenne u człowieka
Alanina
Asparagina
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Kwas asparaginowy
Kwas glutaminowy
Prolina
Seryna
Tyrozyna
132
Od czego zależy poziom tyrozyny w organizmie
Od poziomu fenyloalaniny, ponieważ jest ona syntetyzowana bezpośrednio z fenyloalaniny
133
Które spośród aminokwasów egzogennych jesteśmy w stanie syntetyzować ale w bardzo małych ilościach
Arginina i histydyna
134
Jakie cechy łączą aminokwasy egzogenne
Ich synteza jest stosunkowo trudna, ponieważ:
-maja łańcuch węglowy rozgałęziony
-lub mają w łańcuchu bocznym pierścień aromatyczny
-lub wymagają przekształcenia 3-apartofosforanu do odpowiedniego produktu
-wieksza ilość enzymów potrzebna do syntezy
135
Peptydy
Polimery utworzone przez 2 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym
136
Wiązanie peptydowe
Wiązanie kowalencyjne, które łączy reszty aminokwasowe w peptydach
Wiązanie peptydowe utworzone jest między grupą karboksylową przy węglu alfa jednego aminokwasu a grupą aminowa przy węglu alfa kolejnej cząsteczki aminokwasu
137
Jaki jest produkt uboczny utworzenia wiązania peptydowego
1 cząsteczka H2O
138
Szacunkowa zawartość białka
Zawartość azotu * 6,25
139
Tautomeria
Przemiana izometryczna w której dany związek występuje w 2 formach, związki mają taką samą liczbę atomów w cząsteczce ale atomy są w inny sposób połączone
140
Konsekwencja tautomerii wiązania peptydowego
Częściowo podwójny charakter wiązania
141
Dlaczego w osoczu dochodzi do tautomerii wiązania peptydowego z utworzeniem formy enolowej
Ze względu na lekko zasadowy charakter osocza
142
Jaką konfigurację ma większość wiązań peptydowych
Trans
143
Kiedy wiązanie peptydowe ma formę cis
Kiedy wiązanie jest między daną resztą aminokwasową a resztą proliny
144
W jaki sposób położenie każdej reszty aminokwasowej w łańcuchu peptydowym może być korygowane
Przez rotację wokół dwóch wiązań: phi i psi
145
phi
Kąt rotacji pomiędzy atomami N-alfaC
146
psi
Kąt rotacji pomiędzy atomami alfaC-C
147
W jakich przypadkach tworzą się wiązania izopeptydowe które prowadzą do powstania rozgałęzionych cząsteczek
-przylaczenie C-konca ubikwityny do danego białka
-przylaczenie grupy aminowej lizyny danego białka do koenzymu
-tworzenie poprzecznych polaczen między łańcuchami polipeptydowymi
148
Struktury drugorzędowe białka
Alfa-helisy i beta-arkusze
149
Glutation (G-SH)
Naturalny tripeptyd,
-biologivzny przenośnik elektronów
-dziala jako przeciwutleniacz i reduktor
-czynnik usuwający szkodliwe tlenki
-uczestniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań disiarczkowych
-aktywator wielu enzymów
-koenzym
150
Podział białek ze względu na kształt
Na podstawie stosunku osiowego cząsteczki (stosunek szerokości): globularne i fibrylarne
151
Białka globularne
Wartość stosunku osiowego <10, łańcuchy silnie pofałdowane i zwinięte
152
Białka fibrylarne
Wartość stosunku osiowego >10, łańcuchy mają kształt włókienka zwiniętego w śruby
153
Białka złożone
Oprócz łańcucha peptydowego znajduje się grupa prostatyczna (niebialkowy)
154
Jakiego rodzaju może być wiązanie między częścią bialkową a nie białkową
Różnego rodzaju: Wiązania kowalencyjne, koordynacyjne, jonowe, wodorowe, siły van der Waalsa
155
Grupa prostatyczna
Grupa niebialkowa dołączona do białka
156
Fosfoproteiny
Białko z resztami kwasu fosforanowego
157
Glikoproteiny
Białko z cukrami
158
Metaloproteiny
Białko z jonami metalu
159
Nukleoproteiny
Białko z kwasem nukleinowym
160
Lipoproteiny
Białko z lipidami
161
Chromoproteiny
Białko z barwnikami
162
Hemoproteiny
Białko z hemem
163
Flawoproteiny
Białko z barwnikami flawinowymi
164
Rodopsyna
Białko z barwnikami karotenoidowymi
165
Albuminy rozpuszczalność
Dobrze rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli o pH 4-8,5.
166
Globuliny rozpuszczalność
Słabo rozpuszczalne w wodzie, ale dobrze rozpuszczalne w roztworach soli
167
Prolaminy rozpuszczalność
Nierozpuszczalne w wodzie i etanolu absolutnym, rozpuszczalne w 70-80% etanolu
168
Skleroproteiny
Białka szkieletowe
169
I-rzędowa struktura białka
-liczba, rodzaj i kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu peptydowym, również położenie mostków disiarczkowych
-stabilizacja przez wiązania peptydowe
-sposob zapisu
170
Budowa insuliny
Z 2 łańcuchów polipeptydowych; mostki disiarczkowe powstają między cysteiną w pozycji 7 w łańcuchu beta i cysteiną w pozycji 7 łańcuchu alfa
171
Struktura II rzędowa
-Informuje nas o ułożeniu krótkich, stykających się segmentów (3-30 reszt) łańcucha polipeptydowego w geometrycznie uporządkowaną jednostkę
-stabilizowana przez wiązania wodorowe
-elementy struktury II-rzedowej powstają wówczas gdy w danym odcinku łańcucha polipeptydowego kąry phi i psi przyjmują te same wartości
172
Elementy struktury II-rzedowej
-helisa alfa
-struktura beta
-zwrot beta
-pętle
173
Pętla w strukturze II rzędowej białka
Charakterystyczna konfirmacja o kształcie pętelki; brak regularnej struktury; specyficzną konformację utrzymują wiązania wodorowe, jonowe, hydrostatyczne
174
Najpopularniejsza struktura II-rzedowa
Helisa alfa
175
W którą stronę zwija się helisa alfa
Prawo
176
Ile reszt alfa aminokwasów przypada na jeden obrót helisy
3,6
177
Ile wynosi skok helisy (odległość pomiędzy pionowo położonymi elementami łańcucha)
0,54 nm
178
Poszczególne reszty aminokwasowe ułożone są w odległości...
0,15nm
179
Co ile stopni wystają łańcuchy boczne helisy alfa
100
180
Co stabilizuje helisę alfa
Wiązania wodorowe utworzone równolegle do osi helisy, wspomagane przez oddziaływania van der Waalsa
181
Jak wpływa Prolina na strukturę alfa helisy
Zaburza jej strukturę, ponieważ grupa aminowa jest zaangażowana w tworzenie pierścienia pirymidynowego i nie dochodzi do utworzenia wiązania wodorowego
182
Najprostszy element struktury II-rzedowej
Struktura beta
183
Gdzie powstają wiązania wodorowe w strukturze beta
Pomiędzy atomami tlenu i wodoru wiązań peptydowych, wiązania wodorowe leżą prostopadle do kierunku przebiegu łańcucha
184
Odległość między węglami alfa sąsiadujących reszt w strukturze beta
0,35nm
185
Odległość pomiędzy poszczególnymi fałdami w strukturze beta
0,67nm
186
Ułożenie równolegle czy antyrównoległe w strukturze beta są bardziej stabilne?
Antyrównoległe, ponieważ wiązania wodorowe są w jednej linii a nie pod kątem
187
Zwrot beta
4 reszty aminokwasowe, pierwsza i ostatnia połączone są wiązaniem wodorowym, co powoduje zagięcie łańcucha o 180°, często znajdują się tam alfa aminokwasy, które są czynnikami destabilizujący mi alfa helisę
188
Beczułka beta
Aminokwasy rozglazione na węglu beta, w strukturze beta upakowują się ściśle w helisę
189
Kompleks rap-raf
Pakowanie helisy na równolegle włókno beta
190
Aminokwasy sprzyjające w tworzeniu helisy alfa
Alanina, glutaminian, leucyna
191
Aminokwasy sprzyjające tworzeniu struktury beta
Walina, izoleucyna
192
Aminokwasy sprzyjające tworzeniu zwrotu beta
Glicyna, asparagina, prolina
193
Białka wewnętrznie nieuporządkowane
Białka globularne tworzą struktury nieregularne
Białka inne niż globularne tworzą kłębek statyczny który ulega ciągłym zmianom
194
Co opisuje struktura III-rzedowa białka
Sposób ułożenia elementów II-rzedowych w przestrzeni w większe funkcjonalne fragmenty i ich wzajemne ułożenie względem siebie
195
O czym informuje nas struktura III-rzedowa białka
O konformacji całego dojrzałego peptydu oraz motywu i domeny
196
Co stabilizuje strukturę III-rzedowa białka
Wiązania hydrofobowe
W. Wodorowe
Mostki solne
Mostki dwusiarczkowe
Kompleksy z jonami metalu
197
W jaki sposób można określić strukturę III-rzedowa białka
Za pomocą krystalografii rentgenowskiej oraz spektroskopii jądrowego rezonansu magnetycznego
198
Motyw
Odcinek łańcucha polipeptydowego zazwyczaj krotszy niż 25 reszt aa, pełniący okresloną funkcję
199
Przykłady motywów
Helisa-zwrot-helisa
Beta-spinka
Beta-meander
Beta-baryłka
Grecki klucz
Beta alfa beta
Palce cynkowe
Suwak leucynowy
Motyw dłoni EF
200
Domena
Fragment wyróżniony funkcjonalnie dłuższy niż 50 reszt
201
Struktura IV-rzedowa białka
Liczba i typy łańcuchów peptydowych budujących białko oraz ich przestrzenne ułożenie
202
Co stabilizuje strukturę IV rzędowa białka
Międzycząsteczkowe wiązania: jonowe, wodorowe, dipol-dipol i mostki S-S
203
Co wspomaga fałdowanie białek
Białka opiekuńcze (chaperony, czaperony) - u ponad połowy białek w fałdowaniu uczestniczą białka szoku cieplengo
204
Jaki enzym jest zaangażowany w tworzenie prawidłowych mostków disiarczkowych w białku?
Izomeraza disiarczkowa białek
205
Co robią izomerazy peptydyloprolinowe Cis-Trans
Przyspieszają proces przekształcenia wiązania peptydowego z konfiguracją cis w trans, co ułatwia fałdowanie polipeptydów zawierających Proline.
206
Do czego służy degradacja Edmana
Do sekwencjonowania fragmentów łańcucha peptydowego
207
Do czego służy odczynnik Sanger'a
Do rozpoznania który aminokwas jest na N-koncu
208
W jaki sposób rozdzielamy aminokwasy
Poprzez chromatografię jonowymienną lub wysokosprawną chromatografię cieczową
209
Czym wypełniona jest kolumna w chromatografii jonowymiennej
Formą Na+ sulfonowanej żywicy polistyrenowej
210
Jakie związki stosuje się do wymywania w chromatografii jonowymiennej
Bufory cytrynianu sodu o wzrastającym pH
211
Na jakiej podstawie jest identyfikowany aminokwas w chromatografii jonowymiennej
Na podstawie pozycji wypływu (objętości buforu potrzebnej do wymycia aminokwasu z kolumny przez porównanie z obrazem chromatograficznym standardowej mieszaniny aminokwasów
212
Możliwe odczynniki Sangera
Chlorek dabsylu
Chlorek dansylu
Dinitrofluorobenzen
213
Identyfikacja N-końcowego aminokwasu krok po kroku
1. Znakowanie peptydu odczynnikiem Sangera
2. Hydroliza wyznakowanego peptydu w 6M HCl
3. Identyfikacja dabsylowanwgo aminokwasu na podstawie jego chromatograficznych właściwości
214
W jaki sposób identyfikujemy C-koncowy aminokwas
Dzięki karboksylopeptydazom które katalizują hydrolizę wiązania peptydowego przy C-koncowym aminokwasie. Na skutek tego otrzymujemy łańcuch peptydowy skrócony o jedną resztę aminokwasową + jedną uwolnioną
215
Karboksypeptydaza A
Preferuje aminokwasy aromatyczne i rozgałęzione
216
Karboksypeptydaza B
Preferuje C-koncowe argininę i lizynę
217
Na czym polega degradacja Edmana
1. Fenylotiocyjanian przyłącza się do alfa-aminowej grupy N-koncowego aminokwasu.
2. Po lekko kwaśnej hydrolizie następuje uwolnienie wyznakowanego aminokwasu, który przechodzi w cykliczną pochodną - tzw. PTH-aminokwas
3. Otrzymujemy PTH-aminokwas - wyznakowany aminokwas w formie cyklicznej i peptyd skrócony o jedną resztę aminokwasową
4. Peptyd skrócony o jedną resztę aminokwasową wchodzi w nowy cykl znakowania
5. Na każdym etapie PTH-aminokwasy są identyfikowane chromatograficznie metodą wysokosprawnej chromatografii cieczowej.
218
Bromocyjanian
Degraduje wiązania pomiędzy metioniną a dowolnym innym aminokwasem (po karboksylowej stronie metioniny)
219
Trypsyna (w sekwencjonowaniu łańcuchów polipeptydowych)
Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych po karboksylowej stronie argininy i lizyny
220
Chymotrypsyna (w sekwencjonowaniu łańcuchów polipeptydowych)
Hydroliza po karboksylowej stronie Phe, Trp, Tyr
221
Zasada divide et imperta
Stosujemy 2 czynniki, które rozszczepiają łańcuch polipeptydowy w różnych miejscach , w związku z tym otrzymamy inną sekwencję aminokwasow w sub-peptydach z obu rozszczepień i musimy te fragmenty przyporządkować do siebie
222
Ogólne właściwości białek
-łańcuch polipeptydowy zbudowany z minimalnie 100 reszt aminokwasowych
-wielkosc 5-100nm
- ich roztwory mają charakter koloidalny
- otoczka wodna
- ładunek elektryczny białka zależy od pH środowiska i pK
-wlasciwowci białek/ ich aktywność biologiczna zależą od jego natywnej konformacji
223
Wysalanie białek
Wypadanie białek z roztworu
224
Denaturacja białek
Proces w którym dochodzi do dużych zmian natywnej konformacji cząsteczki, dotyczą wyższej struktury niż I-rzędowa - dotyczą struktury II-, III- i IV-rzedowej
225
Konsekwencje zaniku natywnej konformacji białka
-zanik aktywności biologicznej
-zmniejszenie rozpuszczalności w pI
- zwiększenie aktywności grup chemicznych ukrytych wewnątrz cząsteczki
- zwiekszenie kątu skręcania światła
- rozluźnienie struktury białka i dostęp do wnętrza białka -> zwiększenie podatności na hydrolizę enzymatyczną
226
Z ilu łańcuchów jest zbudowana Insulina i z ilu reszt zbudowany jest każdy łańcuch
Z 2 łanńcuchow: A i B
A zbudowany jest z 21 reszt aa, B z 30 reszt aa
227
Cechy kolagenów
-bialka fibrylarne
-glowny włóknisty składnik skóry, kości, ścięgien, więzadeł, chrząstki, naczyń krwionośnych i zębów
-odpowiedzialne za elastyczność skóry, wytrzymałość ścięgien, twardą strukturę kości i zębów
228
Struktura I- rzędowa kolagenów
Powtarzające się sekwencje Gly-X-Y (gdzie X- często Pro; Y- często 4-hydroksyprolina)
229
Skład aminokwasowy kolagenu
1/3 Gly, z pozostałych 1/4 to Pro. Aminokwasy charakterystyczne dla kolagenu to 4-hydroksyprolina i 5-hydroksylizyna
230
Struktura kolagenu
Włókno utworzone przez 3 łańcuchy polipeptydowe zwinięte w tzw. Helisę kolagenową (prawoskrętną)
231
Przez co syntetyzowany jest kolagen
Fibroblasty
232
Mioglobina
-Wiąże tlen
-struktura globularna, stosunkowo mała masa cząsteczkowa
- pojedynczy łańcuch peptydowy zbudowany z 153 reszt aa
- struktura III-rzedowa: 8 alfa-helis o różnej długości
233
Grupa prostetyczna mioglobiny
Hem
234
Hemoglobina
Tetramer, kształt kuli
Struktura przestrzenna pojedynczego łańcucha podobna do mioglobiny
Białko transportujące tlen
235
Homologia sekwencji aminokwasowej między łańcuchami mioglobiny i hemoglobiny
18%
236
Homologia między łańcuchami alfa i łańcuchami beta HbA
46%
237
Hem
Grupa prostetyczna mioglobiny i hemoglobiny
-pierscirn protoporfiryny IX, do którego dołączone są 4 gr. Metylowe, 2. Gr. Winylowe i 2 łańcuchy propionowe
- w centrum pierścienia protoporfiryny IX znajduje się Fe2+
238
Proksymalny histydyna w mioglobinie i hemoglobinie
Wiąże się z Fe2+
239
Starałam histydyna w mioglobinie i hemoglobinie
Zmiana kąta pod jakim dochodzi do wiązania się cząsteczki tlenu z grupą hemową
240
Cechy w strukturze IV rzędowej hemoglobiny których brak w mioglobinie
-utworzenie dodatkowego miejsca wiązania ligandu, w centralnej części cząsteczki, z którym może oddziaływać 2,3-bifosfoglicerynian, czynnik który ułatwia oddawanie tlenu przez hemoglobinę w tkankach
- występowanie strefy oddziaływań między podjednostkami - jeśli do jednego łańcucha zostanie związana cząsteczka tlenu to wiązanie kolejnych cząsteczek jest ułatwione
241
W jakiej formie występuje hemoglobina nieutlenowana
T - skrępowana, napięta
242
W jakiej formie występuje hemoglobina utlenowana
R - rozluźniona
243
Która forma hemoglobiny ma większe powinowactwo do substratu
R
244
2,3-bifosfoglicerynian
-jest ligandem wiązanym przez hemoglobinę
-ma zdolność do sprowadzania formy R do T
- rola: powoduje zwiększane utrwalanie tlenu związanego z hemoglobiną w tkankach które tego potrzebują
245
Metabolizm
Procesy transformacji materii i energii, które są katalizowane przez enzymy
246
3 funkcje metavolizmu
-zdobywanie energii
-biosynteza nowych związków
-usuwanie zbędnych produktów
247
Wspólny przenośnik energii w metabolizmie
ATP
248
Metabolit
Produkt kolejnej reakcji enzymatycznej
249
Cechy szlaku metabolicznego
- poszczególne reakcje szlaku metabolicznego są swoiste - na każdym etapie szlaku powstaje jeden produkt lub niewielka grupa produktów
-jest termodynamicznie korzystny - zmiana entalpii swobodnej ma wartość ujemną
250
Reakcje równowagowe
Mogą przebiegać w jedną i w drugą stronę, nie decydują o szybkości i kierunku przepływu przez dany szlak metaboliczny - umożliwiają jedynie ciągły przepływ w kierunku narzuconym przez reakcje nieodwracalne w danym szlaku
251
Reakcje nieodwracalne
Stanowią miejsca regulacji metabolizmu
252
W jaki sposób regulowana jest ilość enzymów
Przez regulowanie procesu transkrypcji kodujących je genów
253
W jaki sposób regulowana jest katalityczna aktywność enzymów
- modyfikacje kowalencyjne (głównie fosforylacja)
-kontrola allosteryczna - zmiana aktywności przez związki, które biorą udział w cyklu reakcji składających się na dany szlak metaboliczny
254
Kompartmentacja komórki
Fizyczne oddzielenie szlaków metabolicznych w przestrzeni
255
Szlaki kataboliczne
Zestawy reakcji służące przekształceniu związków bardziej złożonych do mniej złożonych z jednoczesnym wytworzeniem energii użytecznej metabolicznie
256
Szlaki anaboliczne
Zestawy reakcji prowadzących do wytworzenia bardziej złożonych związków chemicznych, wymagają dostarczenia energii
257
Szlaki amfiboliczne
Szlaki metaboliczne mogące prowadzić do wytworzenia cząsteczek prostszych lub związków chemicznych bardziej złożonych, zależnie od stanu energetycznego komórki.
258
Katabolizm
Część metabolizmu która obejmuje procesy degradacji, w których związki złożone są rozkładane do prostrzych
259
Anabolizm
Obejmuje wszystkie szlaki biosyntezy, w których proste związki chemiczne są zmieniane na złożone makromolekuły; wymagają dostarczenia energii ATP, NADPH
260
Stadia katabolizmu
1. Makrocząsteczki są rozkładane na związki prostrze. Brak uwalniania energii
2. Otrzymane metabolity ulegają dalszej degradacji do związków prostrzych. Na tym etapie jest już uwalniana energia ale w niewielkim stopniu, magazynowana w postaci ATP (10%)
3. Końcowe szlaki metaboliczne, utleniające związki chemiczne do CO2 i wody. Uwalnianej jest dużo energii (90%), magazynowanej w postaci ATP
261
Procesy metaboliczne zachodzące w cytozolu
Glikoliza
Cykl pentozofosforanowy
Synteza kwasów tłuszczowych
262
Procesy metaboliczne zachodzące w mitochondriach
Cykl kwasu cytrynowego
Fosforylacja oksydacyjna
Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych
Synteza ciał ketonowych
263
Procesy metaboliczne zachodzące zarówno w mitochondriach jak i cytozolu
Glukoneogeneza
Cykl kocznikowy
264
Katabolizm białek
Degradacja białek drogą proteolizy. Produktem trawienia są aminokwasu
265
Dzienna strata białka u człowieka
30-40g (5-7g) azotu
266
Jaki % uwolnionych aminokwasów po degradacji białka może być wykorzystany do przemian syntezy
75-80%
267
Jakie czynniki wpływają na szybkość degradacji białka
-rodzaj białka (im bardziej kluczowe tym szybciej wymieniane)
- denaturacja
- aktywacja lizosomów ( b. Aktywne lizosomy - degradacja nasilona)
- hormony: glikokortykoidy, nadmiar hormonów tarczycy, insulina
268
Glikokortykoidy w degradacji białka
Hormony zwiększające degradację białek tkanki mięśniowej
269
Nadmiar hormonów tarczycy a metabolizm bialek
Ulega zwiększeniu metabolizm białek
270
Wpływ insuliny na metabolizm białek
Zwiększa syntezę białek i ogranicza proteolizę
271
Cel degradacji białek
- usuwanie białek nieprawidłowych, zniszczonych i uszkodzonych
- usuwanie białek niepotrzebnych
272
Gdzie zachodzi wchłanianie wolnych aminokwasów
W jelicie cienkim
273
Enzymy proteolityczne
Katalizują hydrolityczny rozkład wiązań peptydowych
Należą do klasy hydrolaz
Można podzielić ze względu na: lokalizację, specyficzność substratową, budowę centrum aktywnego
274
Proteasomy
Enzymy wewnątrzkomorkowe, kompleksy białkowe w cytozolu, mają zdolność katalizy rozkładu uszkodzonych, szkodliwych, zmutowanych białek. Katalizują hydrolizę białek krotkozyjacych i białek wcześniej naznaczonych przez ubikwitynę
275
Katepsyny
Enzymy wewnątrzkomorkowe, utrzymują równowagę między białkiem a produktem ich rozkładu, mają zdolność katalizy rozkładu białek dlugozyjacych, uczestniczą w samotrawieniu komórki po jej śmieci
276
Enzymy roślinne trawiące białka
Papaina
Ficyna
Bromelanina
277
Enzymy soku żołądkowego
Pepsyny
Podpuszczka
278
Pepsyny
Kataliza rozkładu większości białek i peptydów, ścina białko
279
Podpuszczka
Wytwarzana u młodych ssaków: ścina białko
280
Enzymy soku trzustkowego
Trypsyna
Chymotrypsyna
Karboksypeptydazy
Elastaza
281
Enzymy na powierzchni nabłonka jelita
endo-, amino-, dipeptydazy
282
Endopeptydazy
Katalizują hydrolizę wiązań peptydowych białek i peptydów znajdujących się wewnątrz łańcucha, dzieląc go na oligopeptydy
283
Karboksypeptydazy
Katalizują hydrolizę wiązania peptydowego utworzonego przez C-końcowy aminokwas
284
Aminopeptydazy
Katalizują hydrolizę wiązania peptydowego utworzonego przez N-końcowy aminokwas
285
Dipeptydazy
Katalizują hydrolizę dipeptydow do wolnych aminokwasów
286
Enzymy proteolityczne serynowe
Zawierają grupy -OH seryny zwykle zmodyfikowane fosforanem oraz histydynę jako dawce ładunku dodatniego
287
Enzymy proteolityczne tiolowe
Aktywność uwarunkowana jest obecnością grupy -SH w bezpośrednim sąsiedztwie pierścienia imidazolowego histydyny
288
Enzymy proteolityczne metaloproteinazy
Aktywność zależy od obecności określonych jonów metali
289
Bilans azotowy
Różnica pomiędzy dzienna ilością azotu wprowadzanego do organizmu a ilością tego pierwiastka wydalanego z utroju
290
Definicja katalizatora
Substancja, której mała ilość przyspiesza reakcje chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu
291
W jaki sposób katalizator przyspiesza reakcje chemiczną
Obniżając energię aktywacji danej reakcji
292
Katalizator cechy
- Bierze udział w reakcji katalizowanej tworząc kompleks typu kowalencyjnego lub niekowalencyjnego, o niższej energii aktywacji dla reakcji bez katalizatora
- nie zużywa się w trakcie reakcji
- nie może przeprowadzić reakcji termodynamicznie niemożliwej
- nie zaburza równowagi reakcji katalizowanej
- skraca czas osiegniecia równowagi reakcji
293
W jakich procesach metabolicznych entropia rośnie a w jakich maleje
W procesach katabolicznych rośnie, anabolicznych maleje
294
Entropia
Stopień nieuporządkowania układu i rozproszenia energii
295
Enzymy
Naturalne białka występujące w układach biologicznych o właściwościach katalitycznych
296
Rybozymy i deoksyrybozymy
Katalityczne RNA i DNA
297
Abzymy
Przeciwciała posiadające aktywność katalityczną
298
Synzymy
Nowe związki białkowe, katalizatory syntetyczne
299
Abzymy u ludzi zdrowych
Przeciwciała o aktywności katalitycznej skierowane przeciwko wazoaktywnemu polipeptydowi
300
Wazoaktywny polipeptyd
Hormon występujący w jelitach, wytwarzany przez błonę śluzową przewodu pokarmowego, pobudza czynności wydalnicze i motoryczne żołądka i jelit
301
W jaki sposób otrzymujemy synzymy
Dzięki modyfikacjom grnetycznym
302
Pierwsze ewolucyjnie katalizatory w układach biologicznych
Katalityczne cząsteczki RNA
303
Na bazie czego trwają prace nad szczepionką przeciwko HIV
Abzymów
304
Jakie jest minimalne przyspieszenie wpływu enzymów
10^6
305
Czym się różnią enzymy od zwykłych katalizatorów
Działają bardzo specyficznie i przeprowadzają substrat w tylko jeden określony produkt.
Enzymy są specyficzne ze względu na reakcje, którą katalizują i ze względu na substrat
306
Anhydraza węglanowa
Uwalnia cząsteczki CO2, ważny enzym w procesie oddychania
Grupa prostetyczna - jon cynku
307
Enzymy proste
-zbudowane są tylko z aminokwasów
-grupa czynna - centrum katalityczne stanowią określone zespołu aminokwasów
308
Przykłady enzymów prostych
Proteazy, amylazy, RNAzy
309
Enzymy złożone
Złożone z części białkowej (apoenzym) i niebialkowej (kofaktor)
310
Część niebialkowa trwałe związana z białkową
Grupa prostetyczna
311
Część niebialkowa luźno związana z białkową
Koenzym
312
Przykłady enzymów złożonych z grupą prostetyczną
Katalaza, peroksydaza, oksydaza cytochromowa
313
Przykłady enzymów złożonych z koenzymem
Dehydrogenazy
314
Katalaza - jaka funkcja i grupa prostetyczna
Bierze udział w rozkładzie nadtlenku wodoru do wody i tlenu
Grupa prostetyczna: hemina
315
Peroksydaza - jaka funkcja i grupa prostetyczna
Katalizuje utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów
Gr. Prostetyczna: hem
316
Dehydrogenaza
Należy do oksyreduktaz, odczepiana atomy wodoru ze związków organicznych, przenoszą protony/elektrony na określone koenzymy i powodują w ten sposób ich redukcje
317
Apoenzym - o czym decyduje
-decyduje o specyficzności w stosunku do substratu
-decyduje o kierunku reakcji
318
Czy koenzymy ulegają zużyciu
Tak, dlatego do organizmu muszą być dostarczane prekursory koenzymów, często w postaci witamin
319
Stężenie koenzymów wewnątrz komórki
Utrzymywane jest na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych
320
Enzymy monomeryczne
Zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego lub z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych kowalencyjnie mostkami S-S
321
Enzymy oligomeryczne
Zbudowane z dwóch lub więcej podjednostek (łańcuchów polipeptydowych) połączonych ze sobą za pomocą wiązań niekowalencyjnych
322
Kompleksy wieloenzymowe
Są zbudowane z oddziałujących ze sobą różnych enzymów, gdzie każdy z nich ma swoją specyfikę wiazaniową i produkuje określony produkt który jest substratem dla kolejnego enzymu
323
L-asparaginaza
Przetwarza asparaginę do kwasu asparaginowego i amoniaku
324
Aldolaza
Rozszczepia wiązanie pomiędzy dwoma węglami
325
Dehydrogenaza pirogronianowa
Przekształca pirogronian w acetylo-CoA, która wchodzi w cykl kwasu cytrynowego
326
Centrum aktywne enzymu
Na centrum aktywne składają się:
-miejsce wiązaniowe - które wiąże substrat
-miejsce katalityczne - gdzie zachodzi dana reakcja
327
Gdzie są najczęściej lokalizowane miejsca aktywne
W zagłębieniach/szczelinach enzymu
328
Aminokwasy kontaktowe
Aminokwasy, których jeden lub więcej atomów jest oddalonych od substratu na odległość odpowiadającą przeciętnemu wiązaniu chemicznemu.
329
Aminokwasy pomocnicze
Są w dalszej odległości od substratu i nie wchodzą w bezpośrednie oddziaływanie z substratem. Orientują substrat w przestrzeni wiazaniowej i katalitycznej
330
Aminokwasy stabilizujące
Znajdujące się poza obszarem centrum aktywnego enzymu, stabilizują przestrzenną budowę centrum aktywnego aby była odpowiednia do wiązania i przeprowadzenia katalizy
331
Absolutna specyficzność enzymu
Tylko jedna cząsteczka może być substratem dla danego enzymu
332
Duża specyficzność enzymi
Możliwa reakcja z kilkoma substratami
333
Trypsyna
Rozcina łańcuch polipeptydowy po karboksylowej stronie argininy i lizyny
334
Elastaza
Rozcina wiązanie peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów, które mają łańcuchy boczne krótkie
335
Model klucza i zamka
Pierwszy model wyjaśniający specyficzność enzymów
- struktura centrum aktywnego enzymu musi być kompatybilna do przestrzennej struktury substratu
336
Model trzypunktowego połączenia
Połączenie enzymu z substratem musi zachodzić w conajmniej 3 miejscach, mozliwe jest tylko jedno właściwie położenie substratu
337
Model indukowanego dopasowania
Pod wpływem przyłączenia substratu enzym przybiera konformację niezbędna donkatalizy
338
Teoria zderzeń
1. Reakcja może zajść tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki się zderzają
2. Dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna, która musi być przekroczona aby zaszła reakcja
3. Reagujące cząsteczki muszą mieć dostateczną ilość energii aby przekroczyć tę barierę
!Wszystko co zwiększa energię lub częstość zdarzeń substratów zwiększa szybkość reakcji!
339
Wpływ enzymu na energię swobodną substratu i produktu
Nie wpływa, enzymy obniżają jedynie energię aktywacji
340
Przed czym zabezpiecza minimalna energia aktywacji
Przez samoczynnymi reakcjami - wyprodukowaniem nadmiernej ilości produktu który mógłby działać toksycznie
341
Cechy reakcji egzoenergicznej
-zachodzi spontanicznie
-energia swobodna produktów jest niższa niż energia swobodna substratów
-szybkosc zależy od wielkości energii aktywacji
342
W jaki sposób może dojsc do zwiększenia szybkości reakcji
Przez dostarczenie dodatkowej energii z zewnątrz -> ogrzewamy układ w którym zachodzi dana reakcja
Lub obniżenie bariery energetycznej reakcji, poprzez wprowadzenie specyficznego względem reakcji i substratu enzymu
343
W jaki sposób enzymy zmieniają szybkość reakcji
-lokalne zwiekszanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym
-dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie
-obnizenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych
-ustawienie substratu w przestrzeni w sposób najbardziej sprzyjajcy zajściu reakcji
-scisla orientacja przestrzenna reagujących cząsteczek
344
Jakie reakcje termodynamicznie niekorzystne muszą przeprowadzać organizmy żywe?
-rozklad i tworzenie wiązań kowalencyjnych
-ruch
-utrzymanie trójwymiarowej struktury
-regulacja ekspresji
345
Na czym polega przyspieszenie osiągnięcia stanu przejściowego przez enzym w układzie
Enzym dzieli reakcje na 2 etapy, każdy z etapów jest obarczony niższa energią aktywacyjną niż wtedy gdzie nie ma w układzie enzymu
346
Etapy przebiegu reakcji enzymatycznej
1. Powinowactwo - odnajdywanie się i oddziaływanie substratu z miejscem wiążącym w centrum aktywnym enzymu. Oddziaływanie zachodzi na zasadzie wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, sił van der Waalsa, oddziaływań hydrofobowych, niekiedy też wiązań kowalencyjnych.
2. Kataliza: po utworzeniu kompleksu ES (enzym-substrat), w miejscu katalitycznym centrum aktywnego następuje rozerwanie, utworzenie nowych wiązań, przegrupowanie pewnych ugrupowań w obrębie cząsteczki danego substratu
3. Uwolnienie produktu: uwolnienie produktu i enzymu. Enzym po oddysocjowaniu może wejść w reakcję z kolejną czasteczką substratu
347
Enzymy allosteryczne
Zbudowane z wielu podjednostek z których każda z nich posiada centrum aktywne oraz centrum allosteryczne
348
Centrum allosteryczne
Specyficzne miejsce które wiąże czynnik aktywujący lub inhibujacy zdolność do wiązania przez centrum aktywne substratu
349
Kooperatywne wiązanie cząsteczek substratu
Jeśli substrat zwiąże się do jednego miejsca aktywnego to to ma wpływ na wiązanie do innego miejsca aktywnego na innej podjednostce
350
Kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymu allosterycznego
Sigmoidalny
351
Dlaczego kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymów allosterycznych ma kształt sigmoidalny?
Ze względu na kooperatywnosc wiązania cząsteczek substratu
352
Kształt wykresu zależności V od [S] dla enzymów według kinetyki Michaelisa-Menten
Hiperbola
353
Co jest wiązane w centrum allosterycznym
Efektor
354
Efektor pozytywny
Aktywuje enzym. Ma wpływ na zmianę konformacji centrum aktywnego i prowadzi do wiązania substratu
355
Efektor negatywny
Po związaniu do centrum allosterycznego zmienia konformacje centrum aktywnego na taką, która nie jest dopasowana przestrzennie do substratu, więc szybkość reakcji gwałtownie spada
356
Enzymy metabolizmu podstawowego
Enzymy których obecność/aktywność jest konieczna w organizmie przez cały czas. Enzymy te są nieustannie aktywne.
357
W jaki sposób na aktywność enzymatyczną wpływa kompartmentacja
Enzymy zlokalizowane mogą być w różnych przedziałach komórkowych, tak żeby jeśli mają wspólne produkty przejściowe nie było chaosu ogólnego i mogły przeprowadzić substrat w produkt
358
Sprzężenie zwrotne
Jeśli zostanie naprodukowana zbyt duża ilość produktu ostatecznego szlaku to jest to czynnik hamujący na jeden z pierwszych enzymów szlaku
359
Izoenzymy
Zakodowane w DNA
Fizycznie odmienne postacie danego enzymu. Różnią się:
-wrazliwoscia na temperaturę i działanie związków chemicznych
-powinowactwem do substratu
-własciwosciami immunologicznymi
- występują w różnych typach komórek lub komparmentach subkomorkowych
360
Izoformy
Odmienne fizycznie postacie danego enzymu powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnej
361
Jakie podjednostki ma LDH i jakie gdzie dominują
H i M
H dominuje w sercu a M w mięśniach szkieletowych i wątrobie
362
Izoenzymy LDH
H4, H3M, H2M2, HM3, M4
363
Funkcje dehydrogenazy mleczanowej (LDH)
Katalizuje odwracalna reakcje przekształcania pirogronianu w mleczan w obecności NADH jako koenzymu.
364
Gdzie występuje głównie H4 oraz H3M
W sercu i erytrocytach
365
Gdzie występuje M4
W wątrobie i mięśniach szkieletowych
366
Gdzie występuje H2M2
W mózgu i nerkach
367
W jaki sposób następuje hamowanie przez sprzężenie zwrotne
Produkt ostateczny powoduje represje genu kodującego dany enzym
368
Modulacja allosteryczna
Zmiana konformacji przestrzennej centrum aktywnego enzymu allosterycznego w odpowiedzi na związanie efektora do centrum allosterycznego enzymu
369
Modyfikacje kowalencyjne enzymu
Odwracalne zmiany struktury cząsteczki enzymu, przebiegają po zakończeniu translacji
Dodawane się dodatkowe grupy funkcyjne
Zmiana właściwości białek
Zmiana sprawności katalitycznej
Odbywa się w momencie fizjologicznego zapotrzebowania
370
O-GlcNac-acylacja
Odłączenie/przyłączenie reszt N-acetyloglukozaminy; jest wymienna z fosforylacją
371
ADP-rybozylqcja
Odwracalne dodanie ADP do rybozy poprzez odpowiednie transferazy, ma to miejsce w wielu procesach komórkowych: sygnalizacji międzykomórkowej, naprawie DNA, regulacji genów, apoptozie
372
Jakie skutki może mieć niewłaściwa ADP-rybozylacja
Nowotwór
373
Metylacja Histonów
Skorelowana jest z wyciszeniem transkrypcji
374
Acetylacja
Ma znaczenie w procesie ekspresji genów. Acetylacja histonów powoduje częściowa rekomendacje chromatyny, co sprzyja dotarciu czynników transkrypcyjnych i ekspresji genów
375
Co katalizuje fosforylacje
Kinazy białkowe
376
Co katalizuje defosforylację
Fosfatazy białkowe
377
Dodawanie i usuwanie grupy fosforanowej powoduje zmiany w strukturze enzymu którego rzędu
W trzeciorzędowej
378
Co sprawia że fosforylacja jest bardzo skutecznym sposobem kontrolowania aktywności białek?
-grupa fosforanowa dodaje dwa ładunki ujemne co może w zmodyfikowanym białku spowodować powstanie nowych oddziaływań elektrostatycznych
-grupa fosforanowa może tworzyć silnie ukierunkowane wiązania wodorowe
-kinetyka fosforylacji i defosforylacji może dostosowywać się do potrzeb komórki
-skutkiem fosforylacji często jest silne wzmocnienie sygnału -> szybka reakcja komórki
379
Proenzym (zymogen)
Nieaktywny prekursor enzymu, zabezpiecza przed niekontrolowanym przebiegiem pewnych szlaków wewnątrzkomorkowych, w których biorą udział
380
Uaktywnienie proenzymu
Jedno- lub kilkustopniowa proteoliza - powstanie centrum kinetycznego (odcięcie fragmentu, przecięcie łańcucha polipeptydowego ->zmiana konformacji) z pomocą innych enzymów
381
Gdzie syntetyzowane są proteazy
W trzustce
382
Jak chroniona jest trzustka przed proteolizą
1. Proteazy są syntetyzowane jako nieaktywne zymogeny
2. Zymogeny są upakowane w lipoproteinowych granulach wydzielniczych
3. Trzustka wydziela specyficzny inhibitor trypsyny
383
Trzustkowy inhibitor trypsyny
Hamuje trypsyne w wyniku trwałego związania z jej miejscem aktywnym. W przeciwieństwie do niemal wszystkich znanych kompleksów białkowych nie ulega dysocjacji w warunkach denaturujących, ponieważ jest skutecznym analogiem substratu, rozkład tego kompleksu trwa kilka miesięcy
384
Co ogranicza szybkość katalityczną
Szybkość z ją enzymy spotykaja się z substratami w roztworze
385
W jaki sposób zorganizowanie enzymów w kompleksy wpływa na szybkość katalityczną
Produkt wytwarzany przez jeden enzym jest szybciej odnajdywany przez następny enzym
386
Enzym wielofunkcyjny
Jeden łańcuch polipeptydowy posiadający co najmniej dwie różne aktywności katalityczne i dwa miejsca aktywne
387
Definicja szybkości reakcji enzymatycznej
Ubytek stężenia substratu lub przyrost stężenia produktu w jednostce czasu
388
Kiedy szybkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna i dlaczego
-W początkowym przyroście produktu, ponieważ zbyt duża ilość produktu może działać jak inhibitor jednego z początkowych enzymów w szlaku
-im wyższe początkowe stężenie substratu tym większą szybkość reakcji ponieważ miejsca aktywne enzymu zostaną szybciej obsadzone
389
Stała Michalisa
Iloraz stałych (rozpadu SE na S i E + oddysocjowania P pod E) oraz stałej kinetycznej reakcji tworzenia kompleksu
390
Stała K3
Związana z prędkością oddysocjowania produktu od enzymu; inaczej nazywana jest liczbą obrotów
391
Co się dzieje kiedy wzrost energii cieplnej układu będzie nadmierny
- na początku nadmiar energii jest przetworzony w energię potencjalną
-dostarczenie dalej energii cieplnej powoduje wzrost energii drgań atomów w cząsteczce i zerwajiensłabych wiązań chemicznych (istotnych w utrzymaniu trzeciorzędowej formy aktywnej enzymu)
-nastepuje termiczna denaturacja enzymu
392
Wpływ pH na aktywność enzymu
-dany enzym wykazuje aktywność w wąskim przedziale pH
-zmiana pH powoduje spadek aktywności enzymu i zwolnienie szybkości reakcji
- wartość optymalnego pH odzwierciedla pH środowiska w którym ten enzym znaleziono
393
Inhibutory
Cząsteczki działające bezpośrednio na enzym w kierunku zmiany jego szybkości prowadzenia katalizy
394
Inhibicja nieoderacalna
Inhibitor wiąże się kowalencyjnie z enzymem lub tworzą się tak silne wiązania, że dysocjacja tego kompleksu jest bardzo powolna
395
Działanie penicyliny
Wiąże się z centrum aktywnym transpeptydazy l hamując syntezę bakteryjnych ścian komórkowych
396
Działanie aspiryny
Kowalencyjnie modyfikuje cyklooksygenazę i zmniejsza syntezę cząsteczek sygnałowych stanu zapalnego
397
Inhibicja odwracalna kompetycyjna
Współzawodniczy z substratem o miejsce wiązaniowe enzymu
398
Inhibicja odwracalna niekompetycyjna
Inhibitor wiąże się w miejscu innym niż substrat, enzym nie jest w stanie przeprowadzić substratu w produkt
399
Inhibicja odwracalna akompetycyjna
Przyłącza się w innym miejscu niż substrat ale nie może się przyłączyć do innego enzymu, tylko przyłącza się do kompleksu ES
400
Elektroforeza
Uporządkowany ruch jonów w polu elektrycznym
401
Jaki jest cel elektroforezy
Używana jest do rozdzielania złożonych mieszanin związków posiadających ładunek wypadkowy
402
Do której elektrody w elektroforezie wędrują kationy
Do katody
403
Do której elektrody w elektroforezie wędrują aniony
Do anody
404
Jak przeszłaby elektroforeza gdyby w środowisku nie było elektrolitu tylko sama woda
Jony H+ wędrując do katody oraz OH- do anody napotkałyby na swojej drodze aniony i kationy białek i neutralizowały je w związku z czym elektroforeza by ustala
405
Rola buforów w elektroforezie
Bufor neutralizuje nadmiar jonów, dzięki czemu nie nastąpi w takim układzie zobojętnienie makrocząsteczek i może dzięki temu zajść ich rozdział
406
Elektroliza
Proces zachodzący przy powierzchni elektrod, polegający na odkładaniu się substancji, pochodzących z elektrolitu, na elektrodach pod wpływem przepływającego prądu (z wydzialeniem wodoru cząsteczkowego przy katodzie i tlenu cząsteczkowego przy anodzie)
407
Fazy elektroforezy
Faza rozproszona i faza rozpraszająca
408
Faza rozproszona
Cząsteczki naładowane
409
Faza rozpraszająca
Roztwór lub nośnik
410
Elektroforeza swobodna (kapilarna)
Rozdział tylko w samym roztworze - elektrolicie
411
Elektroforeza pasmowa
Rozdział na nośniku (żel lub bibuła nasączona roztworem
412
Jakie cząsteczki mogą być faza rozproszoną elektroforezy
Wszystkie cząsteczki biologiczne które można zjonizować (doprowadzić do formy, która ma ładunek plus lub minus)
