Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biochemia > Enzymy > Flashcards

Enzymy Flashcards

1
Q

Definicja katalizatora

A

Substancja której mała ilość przyspiesza reakcje chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Cechy katalizatora

A

-bierze udział w reakcji katalizowanej, tworząc kompleks typu kowalencyjnego lub niekowalencyjnego, o niższej energii aktywacji dla reakcji bez katalizatora
-nie zużywa się w trakcie reakcji katalizowanej
-nie może przeprowadzić reakcji termodynamicznie niemożliwej
-nie zaburza równowagi reakcji katalizowanej
-skraca czas osiągnięcia równowagi reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Enzymy

A

Naturalne białkowe katalizatory

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Rybozynybi dezoksyrybozymy

A

Katalityczne RNA i DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Abzymy

A

Przeciwciała posiadające aktywność katalityczną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Synzymy

A

Związki syntetyczne lub modyfikowane chemiczne białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Kiedy odkryto katalityczne cząsteczki RNA

A

W latach 80 XX wieku

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Kiedy w procesie ewolucji pojawiły się katalizatory zbudowane z RNA

A

Prawdopodobnie przed pojawieniem się enzymów białkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jak działają abzymy

A

Immunoglobuliny wytworzone podczas simmunizacji organizmu przy użyciu stabilnych chemicznie analogów stanu przejściowego są w stanie katalizowac odpowiadające im reakcje chemiczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Na bazie czego trwają prace nad szczepionką na HIV

A

Abzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

O ile enzymy przyspieszają reakcje

A

O przynajmniej 10^6 raza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Jaki enzym katalizuje uwadnianie dwutlenku węgla

A

Anhydraza węglanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

W jakich komórkach występuje Anhydraza węglanowa

A

W erytrocytach ssaków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Enzymy proste

A

Zbudowane tylko z aminokwasów
Grupa czynna - specyficzne zespoły aminokwasów
Przykłady: proteazy, amylaza, RNaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Enzymy złożone

A

Złożone z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej (kofaktor)
Część niebiałkowe trwałe związana z białkową - grupa prostetyczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jakie są kofaktory

A

Grupy prostetyczne oraz koenzymy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Grupy prostetyczne

A

Silnie, kowalencyjnie związane z enzymami przez cały czas ich istnienia. Np. Hem w hemoglobinie, cukry, lipidy, jony metalu Fe, Co, Mg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Koenzymy

A

Luźno, niekowalencyjne związane, npm nukleotydy, witaminy, Zn2+, Fe2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

O czym decyduje apoenzym

A

O specyficzności w stosunku do substratu oraz o kierunku reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Funkcje koenzymu

A

Określa typ katalizowanej reakcji i ją przeprowadza
Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Czy koenzymy ulegają zuzyciu

A

Tak, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki

A

Utrzymywane jest na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Enzymy monomeryczne

A

Zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Przykłady enzymów monomerycznych

A

Lizozym, elastaza, Trypsyna, heksokinaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Enzymy zbudowane z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych
Łańcuchy połączone są mostkami S-S
26
Przykład enzymu zbudowanego z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych
Chymotrypsyna
27
Enzymy oligomerycxne
Zbudowane z dwóch lub więcej podjednostek połączonych ze sobą za pomocą wiązań niekowalencyjnych
28
Przykłady enzymów oligomerycznych
L-asparaginaza, aldolaza
29
Jakim typem enzymu pod względem budowy jest dehydrogenaza pirogronianowa
Kompleks wieloenzymowy
30
Centrum aktywne enzymu
Miejsce wiązania + miejsce katalityczne
31
Miejsce aktywne enzymu
Obszar który wiąże substraty (i grupę prostetyczną jeśli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorących bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Reszty aminokwasowe nazywa się grupami katalitycznymi enzymu
32
Jakie siły biorą udział w połączeniach substratów z enzymami
Wiązania wodorowe
33
Jaką część całkowitej objętości enzymu zajmuje miejsce aktywne
Stosunkowo małą, większość reszt aminokwasów enzymu nie nawiązuje kontakty z cząsteczką substratu
34
Cechy centrum aktywnego enzymu
Zgrupowanie właściwych test aa o odpowiednim ułożeniu przestrzennym Decyduje o właściwościach katalitycznych enzymu Determinuje wysoką sprawność katalityczną Odpowiada za specyficzność reakcji
35
Specyficzność substratowa enzymu
Określa jaki rodzaj substratu ulega przemianie przy udziale danego enzymu Zależy od budowy miejsca wiązania
36
Specyficzność działania enzymu
Katalizowanej reakcji tylko jednego typu Katalizowanej typu jednego z wielu możliwych przekształceń danej substancji Zależna od budowy centrum katalitycznego
37
Specyficzność absolutna enzymu
Reakcja wyłącznie z jednym substratem
38
Przykład enzymu o absolutnej specyficzności
Glukokinaza
39
Duża specyficzność enzymu
Możliwa reakcja z kilkoma substratami
40
Przykład enzymu o dużej specyficzności
Heksokinaza
41
Od czego zależy specyficzność wiązania substratu przez enzym
Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć odpowiedni kształt by mógł pasować do miejsca aktywnego
42
Proteazy serynowe
Mają serynę w miejscu aktywnym i hydrolizują wiązania peptydowe Trypsyna, chymotrypsyna, elastaza
43
Model trzypunktowego dołączenia
Enzymy reagują tylko z jedną odmiana stereizometryczna danego substratu Połączenie enzymu z substratem musi zachodzić w 3 miejscach Możliwe jest tylko jedno właściwe położenie substratu
44
Model indukowanego dopasowania
Pod wpływem przyłączenia substratu enzym przybiera konformację niezbędna do katalizy
45
Teoria zderzeń
1.Reakcja może zajść tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki się zderzają 2. Dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna, która musi być przekroczona aby zaszła reakcja 3. Reagujące cząsteczki muszą mieć dostateczną ilość energii aby przekroczyć tę barierę Wszystko co zwiększa energię lub częstość zderzen substratów zwiększa szybkość reakcji
46
W jaki sposób enzymy ułatwiają zajście reakcji
Obniżając energię aktywacji
47
Zależność energii aktywacji od szybkości reakcji
Im większa energia aktywacji tym wolniej aktywacja zachodzi
48
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez
-Lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym -Dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie -obnizenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych
49
Jak enzymy ustawiają substrat w przestrzeni
W sposób najbardziej sprzyjający zajściu reakcji
50
Jakie reakcje są możliwe dzięki enzymom
Termodynamicznie niekorzystne: Rozkład i tworzenie wiązań kowalencyjnych Ruch Utrzymywanie trójwymiarowej struktury Regulacja ekspresji
51
Miejsca wiązania w enzymie allosterycznym
1) centrum aktywne, katalityczne 2) centrum allosteryczne - miejsce wiązania cząsteczek wpływających na funkcjonowanie centrum aktywnego
52
Kompartmentacja
Fizyczne rozdzielenie przeciwstawnych szlaków metabolicznych
53
Gdzie zachodzi biosynteza kwasów tłuszczowych
W cytozolu
54
Gdzie zachodzi utlenianie kwasów tłuszczowych
W mitochondrium
55
Jakie organellum uczestniczy w unieczynnianiu toksyn w komórkach watroby
Siateczka wewnątrzplazmatyczna
56
Siateczka sarkoplazmatyczna
Uczestniczy w przekazywaniu impulsów nerwowych warunkujących skurcz mikrofibryli
57
Kompartmentacja chemiczna
Przeciwstawne szlaki biegną poprzez inne metabolity pośrednie
58
Izoenzymy
Zakodowane w DNA, fizycznie odmienne postacie danego enzymu.
59
Czym się różnią izoenzymy?
-wrazliwoscia na temperaturę i na działanie różnych związków chemicznych -powinowactwem do substratu -ruchliwoscia elektroforetyczną -własciwosciami immunologicznymi -wystepuja w różnych typach komórek
60
Izoformy
Odmienne fizycznie postacie danego enzymu powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnej
61
LDH
Tetramer Dwóch typów podjednostek, H i M, które wykazują małe różnice w sekwencji aminokwasowej. Podjednostki można łączyć ze są kombinatorycznie tworząc: H4, H3M, H2M2, HM3, M4 Można te izomery rozdzielać elektroforetycznie
62
Gdzie dominuje podjednostka M a gdzie H
M w mięśniach szkieletowych i wątrobie a H w sercu
63
Kiedy enzymy allosteryczne zmieniają swoją konformację
W odpowiedzi na związanie efektora
64
Cechy efektorów allosterycznych
Nie podobne do substratów czy koenzymów danego enzymu Łączą się z miejscem allosterycznym Powodują zmiany konfirmacyjne w białku enzymatycznym Krzywa sigmoidalna
65
ATCaza
Katalizuje pierwsza reakcje na szlaku syntezy pirymidyn
66
Modyfikacje kowalencyjne
Dodawanie dodatkowych grup funkcyjnych Odwracalne zmiany struktury cząsteczki enzymu Przebiega po zakończeniu stranslacji Zmiana właściwości funkcjonalnych białek Zmiana sprawności katalitycznej
67
W strukturze którego rzędu enzymu powoduje zmiany fosforylacja
Trzeciorzędowej
68
Co sprawia że fosforylacja jest bardzo skutecznym sposobem kontrolowania aktywności białek
Grupa fosforanowa dodaje ładunki ujemne, co może w zmodyfikowanym białku spowodować powstanie nowych oddziaływań elektrostatycznych Grupa fosforanowa może tworzyć silnie ukierunkowane wiązania wodorowe Fosforylacja i defosforylacja Mozga przebiegać w czasie krótszym niż sekunda lub trwać kilka godzin, kinetyka tych reakcji może dostosowywać się do potrzeb komórki Skutkiem fosforylacji jest często silne wzmocnienie sygnału
69
Proenzym
Nieaktywny prekursor enzymu Do uaktywnienia wymaga jedno-lub kilkustopniowej proteolizt

Biochemia (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions