Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Enzymy > Flashcards

Enzymy Flashcards

1
Q

Definicja katalizatora

A

Substancja której mała ilość przyspiesza reakcje chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Cechy katalizatora

A

-bierze udział w reakcji katalizowanej, tworząc kompleks typu kowalencyjnego lub niekowalencyjnego, o niższej energii aktywacji dla reakcji bez katalizatora
-nie zużywa się w trakcie reakcji katalizowanej
-nie może przeprowadzić reakcji termodynamicznie niemożliwej
-nie zaburza równowagi reakcji katalizowanej
-skraca czas osiągnięcia równowagi reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Enzymy

A

Naturalne białkowe katalizatory

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Rybozynybi dezoksyrybozymy

A

Katalityczne RNA i DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Abzymy

A

Przeciwciała posiadające aktywność katalityczną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Synzymy

A

Związki syntetyczne lub modyfikowane chemiczne białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Kiedy odkryto katalityczne cząsteczki RNA

A

W latach 80 XX wieku

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Kiedy w procesie ewolucji pojawiły się katalizatory zbudowane z RNA

A

Prawdopodobnie przed pojawieniem się enzymów białkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jak działają abzymy

A

Immunoglobuliny wytworzone podczas simmunizacji organizmu przy użyciu stabilnych chemicznie analogów stanu przejściowego są w stanie katalizowac odpowiadające im reakcje chemiczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Na bazie czego trwają prace nad szczepionką na HIV

A

Abzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

O ile enzymy przyspieszają reakcje

A

O przynajmniej 10^6 raza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Jaki enzym katalizuje uwadnianie dwutlenku węgla

A

Anhydraza węglanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

W jakich komórkach występuje Anhydraza węglanowa

A

W erytrocytach ssaków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Enzymy proste

A

Zbudowane tylko z aminokwasów
Grupa czynna - specyficzne zespoły aminokwasów
Przykłady: proteazy, amylaza, RNaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Enzymy złożone

A

Złożone z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej (kofaktor)
Część niebiałkowe trwałe związana z białkową - grupa prostetyczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jakie są kofaktory

A

Grupy prostetyczne oraz koenzymy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Grupy prostetyczne

A

Silnie, kowalencyjnie związane z enzymami przez cały czas ich istnienia. Np. Hem w hemoglobinie, cukry, lipidy, jony metalu Fe, Co, Mg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Koenzymy

A

Luźno, niekowalencyjne związane, npm nukleotydy, witaminy, Zn2+, Fe2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

O czym decyduje apoenzym

A

O specyficzności w stosunku do substratu oraz o kierunku reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Funkcje koenzymu

A

Określa typ katalizowanej reakcji i ją przeprowadza
Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Czy koenzymy ulegają zuzyciu

A

Tak, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki

A

Utrzymywane jest na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Enzymy monomeryczne

A

Zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Przykłady enzymów monomerycznych

A

Lizozym, elastaza, Trypsyna, heksokinaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Enzymy zbudowane z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych

A

Łańcuchy połączone są mostkami S-S

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Przykład enzymu zbudowanego z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych

A

Chymotrypsyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Enzymy oligomerycxne

A

Zbudowane z dwóch lub więcej podjednostek połączonych ze sobą za pomocą wiązań niekowalencyjnych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Przykłady enzymów oligomerycznych

A

L-asparaginaza, aldolaza

29
Q

Jakim typem enzymu pod względem budowy jest dehydrogenaza pirogronianowa

A

Kompleks wieloenzymowy

30
Q

Centrum aktywne enzymu

A

Miejsce wiązania + miejsce katalityczne

31
Q

Miejsce aktywne enzymu

A

Obszar który wiąże substraty (i grupę prostetyczną jeśli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorących bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań.
Reszty aminokwasowe nazywa się grupami katalitycznymi enzymu

32
Q

Jakie siły biorą udział w połączeniach substratów z enzymami

A

Wiązania wodorowe

33
Q

Jaką część całkowitej objętości enzymu zajmuje miejsce aktywne

A

Stosunkowo małą, większość reszt aminokwasów enzymu nie nawiązuje kontakty z cząsteczką substratu

34
Q

Cechy centrum aktywnego enzymu

A

Zgrupowanie właściwych test aa o odpowiednim ułożeniu przestrzennym
Decyduje o właściwościach katalitycznych enzymu
Determinuje wysoką sprawność katalityczną
Odpowiada za specyficzność reakcji

35
Q

Specyficzność substratowa enzymu

A

Określa jaki rodzaj substratu ulega przemianie przy udziale danego enzymu
Zależy od budowy miejsca wiązania

36
Q

Specyficzność działania enzymu

A

Katalizowanej reakcji tylko jednego typu
Katalizowanej typu jednego z wielu możliwych przekształceń danej substancji
Zależna od budowy centrum katalitycznego

37
Q

Specyficzność absolutna enzymu

A

Reakcja wyłącznie z jednym substratem

38
Q

Przykład enzymu o absolutnej specyficzności

A

Glukokinaza

39
Q

Duża specyficzność enzymu

A

Możliwa reakcja z kilkoma substratami

40
Q

Przykład enzymu o dużej specyficzności

A

Heksokinaza

41
Q

Od czego zależy specyficzność wiązania substratu przez enzym

A

Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć odpowiedni kształt by mógł pasować do miejsca aktywnego

42
Q

Proteazy serynowe

A

Mają serynę w miejscu aktywnym i hydrolizują wiązania peptydowe
Trypsyna, chymotrypsyna, elastaza

43
Q

Model trzypunktowego dołączenia

A

Enzymy reagują tylko z jedną odmiana stereizometryczna danego substratu
Połączenie enzymu z substratem musi zachodzić w 3 miejscach
Możliwe jest tylko jedno właściwe położenie substratu

44
Q

Model indukowanego dopasowania

A

Pod wpływem przyłączenia substratu enzym przybiera konformację niezbędna do katalizy

45
Q

Teoria zderzeń

A

1.Reakcja może zajść tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki się zderzają
2. Dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna, która musi być przekroczona aby zaszła reakcja
3. Reagujące cząsteczki muszą mieć dostateczną ilość energii aby przekroczyć tę barierę
Wszystko co zwiększa energię lub częstość zderzen substratów zwiększa szybkość reakcji

46
Q

W jaki sposób enzymy ułatwiają zajście reakcji

A

Obniżając energię aktywacji

47
Q

Zależność energii aktywacji od szybkości reakcji

A

Im większa energia aktywacji tym wolniej aktywacja zachodzi

48
Q

Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez

A

-Lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym
-Dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie
-obnizenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

49
Q

Jak enzymy ustawiają substrat w przestrzeni

A

W sposób najbardziej sprzyjający zajściu reakcji

50
Q

Jakie reakcje są możliwe dzięki enzymom

A

Termodynamicznie niekorzystne:
Rozkład i tworzenie wiązań kowalencyjnych
Ruch
Utrzymywanie trójwymiarowej struktury
Regulacja ekspresji

51
Q

Miejsca wiązania w enzymie allosterycznym

A

1) centrum aktywne, katalityczne
2) centrum allosteryczne - miejsce wiązania cząsteczek wpływających na funkcjonowanie centrum aktywnego

52
Q

Kompartmentacja

A

Fizyczne rozdzielenie przeciwstawnych szlaków metabolicznych

53
Q

Gdzie zachodzi biosynteza kwasów tłuszczowych

A

W cytozolu

54
Q

Gdzie zachodzi utlenianie kwasów tłuszczowych

A

W mitochondrium

55
Q

Jakie organellum uczestniczy w unieczynnianiu toksyn w komórkach watroby

A

Siateczka wewnątrzplazmatyczna

56
Q

Siateczka sarkoplazmatyczna

A

Uczestniczy w przekazywaniu impulsów nerwowych warunkujących skurcz mikrofibryli

57
Q

Kompartmentacja chemiczna

A

Przeciwstawne szlaki biegną poprzez inne metabolity pośrednie

58
Q

Izoenzymy

A

Zakodowane w DNA, fizycznie odmienne postacie danego enzymu.

59
Q

Czym się różnią izoenzymy?

A

-wrazliwoscia na temperaturę i na działanie różnych związków chemicznych
-powinowactwem do substratu
-ruchliwoscia elektroforetyczną
-własciwosciami immunologicznymi
-wystepuja w różnych typach komórek

60
Q

Izoformy

A

Odmienne fizycznie postacie danego enzymu powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnej

61
Q

LDH

A

Tetramer Dwóch typów podjednostek, H i M, które wykazują małe różnice w sekwencji aminokwasowej.
Podjednostki można łączyć ze są kombinatorycznie tworząc: H4, H3M, H2M2, HM3, M4
Można te izomery rozdzielać elektroforetycznie

62
Q

Gdzie dominuje podjednostka M a gdzie H

A

M w mięśniach szkieletowych i wątrobie a H w sercu

63
Q

Kiedy enzymy allosteryczne zmieniają swoją konformację

A

W odpowiedzi na związanie efektora

64
Q

Cechy efektorów allosterycznych

A

Nie podobne do substratów czy koenzymów danego enzymu
Łączą się z miejscem allosterycznym
Powodują zmiany konfirmacyjne w białku enzymatycznym
Krzywa sigmoidalna

65
Q

ATCaza

A

Katalizuje pierwsza reakcje na szlaku syntezy pirymidyn

66
Q

Modyfikacje kowalencyjne

A

Dodawanie dodatkowych grup funkcyjnych
Odwracalne zmiany struktury cząsteczki enzymu
Przebiega po zakończeniu stranslacji
Zmiana właściwości funkcjonalnych białek
Zmiana sprawności katalitycznej

67
Q

W strukturze którego rzędu enzymu powoduje zmiany fosforylacja

A

Trzeciorzędowej

68
Q

Co sprawia że fosforylacja jest bardzo skutecznym sposobem kontrolowania aktywności białek

A

Grupa fosforanowa dodaje ładunki ujemne, co może w zmodyfikowanym białku spowodować powstanie nowych oddziaływań elektrostatycznych
Grupa fosforanowa może tworzyć silnie ukierunkowane wiązania wodorowe
Fosforylacja i defosforylacja Mozga przebiegać w czasie krótszym niż sekunda lub trwać kilka godzin, kinetyka tych reakcji może dostosowywać się do potrzeb komórki
Skutkiem fosforylacji jest często silne wzmocnienie sygnału

69
Q

Proenzym

A

Nieaktywny prekursor enzymu
Do uaktywnienia wymaga jedno-lub kilkustopniowej proteolizt

Biochemia (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions