Unidad 4: 2 Flashcards
Reglas de plegado: (5)
1- Todos los residuos hidrofóbicos de una proteína están enterrados en el centro, ocupan 2 capas de estructura secundaria alrededor de ellos para excluir el agua.
2- cuando tienes alfa helices y beta hélices en un dominio están en diferentes capas.
3- Las interacciones secundarias no cambian después del plegado completo de la proteína.
4- No puede haber nudos
5- Láminas beta son más estables cuando se conectan de derecha a izquierda.
Reglas de plegado; ¿ porqué cuando hay alfas y beta helices en un dominio están en diferentes capas?
Porque las beta no pueden hacer puentes de hidrógeno con hélices alineadas a la lámina.
Dominio Barril o Beta:
- Cada lámina se une con otra a través de una hélice.
- El dominio que forma es uno de los más encontrados de las proteínas.
- Se conforma de un beta-alfa-beta loop y 8 motifs
La paradoja de Levinthal:
¿Qué es un confórmero?
Las formas que puede adoptar una proteína
La paradoja de Levinthal:
Cuando sale una protistas del robosoma tenemos la estructura _____ y esta puede ser de muchas formas, después ocurre el plegamiento y obtenemos.
Primaria
La paradoja de Levinthal:
Las proteínas tienen planes o ______ de plegado porque si no …
Como cada aminoácido tiene muchos posibles conformeros, si se pusiera a buscar la forma sin tener un plan tardaría 10-77 años plegándose.
Atajos (3):
1) Modelo jerárquico
2) Modelo molten globule
3) Modelo Folding funel.
Modelo jerárquico de atajo. (4)
- estructura secundaria.
- Interacciones de mayor rango y motifs.
- Dominios
- Proteína completa
Modelo molten globule de Atajo.
- considera la ______.
Considera la termodinámica.
- Cadena polipeptídica sale del cromosoma con interacciones hidrofóbicas que se esconden al centro colapsando y formando una pelotita. Colapsada hace las interacciones que ocupa.
Modelo de Atajo folding funel.
Se basa en el concepto de energy landscapes
Es importante para no generar errores de plegado en la proteína.
Agua
Chaperonas moleculares:
Usan _____ para asistir el _____.
ENERGÍA/ el plegado de proteínas incorrectamente o parcialmente plegadas.
Chaperonas moleculares:
¿Cómo actúan?
Generan microambientes que permitan desplegar proteínas y volverlas a plegar.
Chaperonas moleculares:
Las primeras en describirse fueron las _____ y servían para arreglar proteínas desplegadas por ____
Hp70/ temperatura
Todos los procesos de las chaperonas son ___.
Bidireccionales
Chaperonas moleculares:
Interactúan con residuos ____ de la proteína para impedir la agregación o plegado incorrecto.
Hidrofobos
Chaperonas de E.coli. y su función.
GroEs / GroEl: para proteínas que no se pliegan espontáneamente
Proteínas que catalizan reacciones de isomerización (2)
PDI ( protein disulfure isomerase)
PPI (peptid propyl cos trans isomerase)
Proteínas que catalizan reacciones de isomerización
Funciones de PDI (2)
- corrige enlaces disulfuro
- rompe puentes disulfuro incorrectos
Proteínas que catalizan reacciones de isomerización:
Funciones de PPI
Corrige las prolinas chuecas que no tengan forma cis o trans porque som la a únicas formas funxionales de prolina.
- prolina tiene jn anillo prilol rígido
Jerarquías o niveles de estructuras: (4)
- Puras alfas hélices.
- Puras cadenas beta
- Algunas tienen alfa y beta (se ven como segmentos separados)
- intercaladas alfa con beta: Alfas conectadas por beta.
Para qué sirven las jerarquías o niveles de las proteínas?
Para agrupar proteínas y encontrar características similares.
Clasificación CATH:
Class
Arquitectura: Es muy abstracta
Topología: Dominios característicos de una proteína como hidrolasas o transferasas
Homologus superfamily: Superfamilia a donde pertenece
Función de la timilidato cinasa.
Fosforila nucleotidos para que no se puedn replicar antivirales, anticancerigenks
Una proteína con múltiples subunidades se llama ____.
Multimero
Un multimero con pocas subunidades se llama ___.
Oligomero
La primera proteína oligomerica que se obtuvo fue la ___.
Hemoglobina
Los oligomeros pueden tener dos tipos de simetría (2)
- rotacional
- helicoidal
Tipos de simetría rotacional de un oligomero.
Cíclica y dihedrica
Tipos de simetría rotacional de oligomeros (2)
Icosahedrica
Octahedrica
Simetría de oligomero que encontramos en capaides vorales
Rotacional icosahedrica
