Unidad 4: 2 Flashcards

1
Q

Reglas de plegado: (5)

A

1- Todos los residuos hidrofóbicos de una proteína están enterrados en el centro, ocupan 2 capas de estructura secundaria alrededor de ellos para excluir el agua.
2- cuando tienes alfa helices y beta hélices en un dominio están en diferentes capas.
3- Las interacciones secundarias no cambian después del plegado completo de la proteína.
4- No puede haber nudos
5- Láminas beta son más estables cuando se conectan de derecha a izquierda.

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2
Q

Reglas de plegado; ¿ porqué cuando hay alfas y beta helices en un dominio están en diferentes capas?

A

Porque las beta no pueden hacer puentes de hidrógeno con hélices alineadas a la lámina.

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3
Q

Dominio Barril o Beta:

A
  • Cada lámina se une con otra a través de una hélice.
  • El dominio que forma es uno de los más encontrados de las proteínas.
  • Se conforma de un beta-alfa-beta loop y 8 motifs
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4
Q

La paradoja de Levinthal:
¿Qué es un confórmero?

A

Las formas que puede adoptar una proteína

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5
Q

La paradoja de Levinthal:
Cuando sale una protistas del robosoma tenemos la estructura _____ y esta puede ser de muchas formas, después ocurre el plegamiento y obtenemos.

A

Primaria

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6
Q

La paradoja de Levinthal:
Las proteínas tienen planes o ______ de plegado porque si no …

A

Como cada aminoácido tiene muchos posibles conformeros, si se pusiera a buscar la forma sin tener un plan tardaría 10-77 años plegándose.

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7
Q

Atajos (3):

A

1) Modelo jerárquico
2) Modelo molten globule
3) Modelo Folding funel.

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8
Q

Modelo jerárquico de atajo. (4)

A
  • estructura secundaria.
  • Interacciones de mayor rango y motifs.
  • Dominios
  • Proteína completa
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9
Q

Modelo molten globule de Atajo.
- considera la ______.

A

Considera la termodinámica.
- Cadena polipeptídica sale del cromosoma con interacciones hidrofóbicas que se esconden al centro colapsando y formando una pelotita. Colapsada hace las interacciones que ocupa.

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10
Q

Modelo de Atajo folding funel.

A

Se basa en el concepto de energy landscapes

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11
Q

Es importante para no generar errores de plegado en la proteína.

A

Agua

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12
Q

Chaperonas moleculares:
Usan _____ para asistir el _____.

A

ENERGÍA/ el plegado de proteínas incorrectamente o parcialmente plegadas.

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13
Q

Chaperonas moleculares:
¿Cómo actúan?

A

Generan microambientes que permitan desplegar proteínas y volverlas a plegar.

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14
Q

Chaperonas moleculares:
Las primeras en describirse fueron las _____ y servían para arreglar proteínas desplegadas por ____

A

Hp70/ temperatura

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15
Q

Todos los procesos de las chaperonas son ___.

A

Bidireccionales

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16
Q

Chaperonas moleculares:
Interactúan con residuos ____ de la proteína para impedir la agregación o plegado incorrecto.

A

Hidrofobos

17
Q

Chaperonas de E.coli. y su función.

A

GroEs / GroEl: para proteínas que no se pliegan espontáneamente

18
Q

Proteínas que catalizan reacciones de isomerización (2)

A

PDI ( protein disulfure isomerase)
PPI (peptid propyl cos trans isomerase)

19
Q

Proteínas que catalizan reacciones de isomerización
Funciones de PDI (2)

A
  • corrige enlaces disulfuro
  • rompe puentes disulfuro incorrectos
20
Q

Proteínas que catalizan reacciones de isomerización:
Funciones de PPI

A

Corrige las prolinas chuecas que no tengan forma cis o trans porque som la a únicas formas funxionales de prolina.
- prolina tiene jn anillo prilol rígido

21
Q

Jerarquías o niveles de estructuras: (4)

A
  • Puras alfas hélices.
  • Puras cadenas beta
  • Algunas tienen alfa y beta (se ven como segmentos separados)
  • intercaladas alfa con beta: Alfas conectadas por beta.
22
Q

Para qué sirven las jerarquías o niveles de las proteínas?

A

Para agrupar proteínas y encontrar características similares.

23
Q

Clasificación CATH:

A

Class
Arquitectura: Es muy abstracta
Topología: Dominios característicos de una proteína como hidrolasas o transferasas
Homologus superfamily: Superfamilia a donde pertenece

24
Q

Función de la timilidato cinasa.

A

Fosforila nucleotidos para que no se puedn replicar antivirales, anticancerigenks

25
Q

Una proteína con múltiples subunidades se llama ____.

A

Multimero

26
Q

Un multimero con pocas subunidades se llama ___.

A

Oligomero

27
Q

La primera proteína oligomerica que se obtuvo fue la ___.

A

Hemoglobina

28
Q

Los oligomeros pueden tener dos tipos de simetría (2)

A
  • rotacional
  • helicoidal
29
Q

Tipos de simetría rotacional de un oligomero.

A

Cíclica y dihedrica

30
Q

Tipos de simetría rotacional de oligomeros (2)

A

Icosahedrica
Octahedrica

31
Q

Simetría de oligomero que encontramos en capaides vorales

A

Rotacional icosahedrica