TRADUZIONE, VIA CITOPLASMATICA, VIA SECRETORIA Flashcards
LEZIONE 15
quali sono le macchine per la traduzione ?
i ribosomi
LEZIONE 15
cosa sono i ribosomi ?
organuli riboproteici contenenti rRNA e proteine
LEZIONE 15
qul è il compito dei ribosomi ?
la sintesi delle proteine
LEZIONE 15
da quante subunità è costituito il ribosoma ?
2: una maggiore e una minore
LEZIONE 15
qual è la forma degli rRNA ?
è poco nota perchè complessati da un gran numero di proteine: filamenti che formano eliche semplici
LEZIONE 15
dove si trovano i ribosomi ?
- citosol
- associati al RER: prima sintetizzati nel citosol
LEZIONE 15
quante proteine contengono i ribosomi?
- subunità maggiore: 50 proteine S
- subunità minore: 33 proteine L
LEZIONE 15
qual è la forma della subunità minore ?
corpo ovoidale con testa tondeggiante e un collo sottile, ha una fessura che è il punto di interazione codone-anticodone
LEZIONE 15
qual è la forma della subunità maggiore ?
ha una faccia convessa e una piana da cui dipartono due protuberante: stelo e naso
presenta un canale in cui passa la catena polipeptidica
LEZIONE 15
quando si associano le subunità dei ribosomi ?
durante la sintesi
LEZIONE 15
cosa sono i polisomi ?
più ribosomi su uno stesso mRNA
ciascuna subunità svolge una funzione specifica
LEZIONE 15
quanti e quali sono i siti della subunità maggiore ?
3
* sito A
* sito P
* sito E
LEZIONE 15
in quante fasi si divide la sintesi proteica ?
- fase di inizio
- fase di allungamento
- fase di termine
LEZIONE 15
cosa avviene nella fase di inizio ?
il tRNA si lega nel sito P con la metionina
LEZIONE 15
come si lega la subunità minore all’mRNA?
la coda poli-A e il cap formano un’ansa che permette l’assemblaggio dei fattori di trascrizione che formano un complesso per far legare la subunità minore all’mRNA
LEZIONE 15
perchè il codone AUG è sempre il primo?
il tRNA iniziatore che lega la metionina è l’unico compatibile con il sito P del ribosoma
LEZIONE 15
cosa succede nell’allungamento?
- legame peptico produce peptidil-tRNA
- traslocazione dal sito A scorre al sito P
- sito A libero per nuovo tRNA
LEZIONE 15
da cosa dipendono i fenomeni di scorrimento e sistemazione degli amminoacidi nella catena proteica?
- fattori enzimatici
- molecole energetiche ATP
LEZIONE 15
quando avviene la fase di termine?
ribosoma incontra i codoni di terminazioni
LEZIONE 15
cosa corrisponde ai codoni di terminazione ?
proteine di rilascio del citoplasma
LEZIONE 15
cosa succede al ribosoma che ha ultimato la sintesi?
si divide e ritorna nel citoplasma per intraprendere altri processi di sintesi su nuovi o lo stesso polisoma
LEZIONE 16
cosa sono le proteine ?
polipeptidi costituiti da centinaia a migliaia di amminoacidi
LEZIONE 16
come è fatto un amminoacido ?
- parte comune: idrogeno, gruppo carbossilico (acido), gruppo amminico(basico)
- parte variabile: gruppo R
LEZIONE 16
com’è chiamato il carbonio 2 degli amminoacidi ?
chirale:legato a 4 gruppi differenti
LEZIONE 16
quanti isomeri esistono per ogni amminoacido ?
2: D e L
LEZIONE 16
qual’è l’unico amminoacido che non ha un carbonio chirale ?
la glicina: al posto della catena laterale ha un H
LEZIONE 16
cosa sono gli amminoacidi essenziali ?
amminoacidi che non siamo in grado di autosintetizzare
LEZIONE 16
quanti sono gli amminoacidi essenziali ?
in totale sono 9: triptofano, metionina, fenilanina, leucina, isoleucina ecc
LEZIONE 16
come si dividono gli amminoacidi ?
in base alla catena laterale
LEZIONE 16
in quanti gruppi si dividono gli amminoacidi ?
- acidi: hanno carica negativa
- basici: hanno carica positiva
- polari: carica neutr
- non polari: sono idrofobici (proteine transmembrana?
LEZIONE 16
che tipo di molecole sono gli amminoacidi e perchè?
anfotere: un gruppo funzionale basico e uno acido
LEZIONE 16
in soluzione come possono trovarsi gli amminoacidi?
cationi, anioni, anfoioni
LEZIONE 16
cos’è il pool degli amminoacidi ?
l’insieme degli amminoacidi liberi
LEZIONE 16
da cosa deriva il pool degli amminoacidi ?
- degradazione proteine
- assorbimento liquidi interstiziali
LEZIONE 16
quante strutture hanno le proteine?
4
LEZIONE 16
com’è la struttura primaria?
legame peptidico: per condensazione tra gruppo carbossilico e gruppo amminico di due amminoacidi
LEZIONE 16
che tipo di legame è quello peptidico?
legame covalente
LEZIONE 16
come si forma la struttura secondaria?
legami deboli, legami a idrogeno, tra due amminoacidi
LEZIONE 16
quali sono le configurazioni più comune del legame secondario ?
- a-elica
- b-foglietto
LEZIONE 16
com’è fatta la configurazione a b-foglietto?
- tipiche di proteine fibrose
- limitata ad alcuni tratti
- legami a idrogeno tra gruppi carbossilici e amminici dei residui amminici di due catene polipeptidiche che decorrono antiparallele: struttura pieghettata con i legami peptidici posti sul piano e i resisui amminocidici che sporgono al di sopra e al di sotto della lamina pieghettata
LEZIONE 16
com’è la struttura ad a-elica?
rappresentata da un’avvolgimento a spirale: molecola assume 1nm di dimensione compresi i residui che sporgono lateralemente
LEZIONE 16
che cosa rappresenta la struttura terziaria?
struttura tridimensione vera e propria
LEZIONE 16
da cosa è determinata la struttura terziaria?
determinata da legami a idrogeno tra gruppi peptidici e da legami da i radicali degli amminoacidi e il solvente e i soluti in cui sono disciolti
LEZIONE 16
i legami deboli della struttura terziaria perchè sono forti ?
perchè in grandi quantità e quindi il loro contributo totale è più stabilizzante di un legame covalente
LEZIONE 16
cosa stabilizza la struttura terziaria?
i ponti disolfuro
LEZIONE 16
cosa dipende dalla struttura terziaria?
le proprietò fisico-chimico e biologiche della proteina
LEZIONE 16
che tip di specificità ha la proteina con altre molecole?
sterico: dipende dalla configurazione spaziale della molecola
LEZIONE 16
perchè una sostituzione di un amminoacido altera la funzione della protiena o non ha alcun effetto ?
non dipende dalla natura chimica della sostituzione, ma dal sito in cui avviene
LEZIONE 16
da cosa è caratterizzata la struttura quaternaria ?
da più catene polipeptidiche, subunità, associate
LEZIONE 16
quale molecola ha una struttura quaternaria ?
l’emoglobina
LEZIONE 16
da cosa dipende la distribuzione delle proteine ?
- sequenza segnale sulla proteina
- recettore sul destinatario che riconosca il segnale
LEZIONE 16
che tipi di indirizzamenti esistono?
- post-traduzionale: via citoplasmatica
- co-traduzionale: via secretoria
LEZIONE 16
perchè delle proteine restano nel citoplasma?
non hanno delle sequenze di indirizzamento
LEZIONE 16
che tipo di trasporto caratterizza la via citoplasmatica?
- trasporto nucleare
- trasporto perissosomiale
- trasporto mitocondriale
LEZIONE 16
da cosa è caratterizzato il nucleo ?
dai pori nucleari
LEZIONE 16
che cosa creano i pori nucleari fusi a livello della membrana?
complesso del poro
LEZIONE 16
cos’è il complesso del poro?
struttura proteica di diametro di 120 nm
LEZIONE 16
com’è fatto il complesso del poro?
- anello citoplasmatico: da cui dipartono 8 filamenti proteici
- anello nucleare: da cui dipartono 8 filamenti che si uniscono ad un anello terminale= canestro nucleare
- intelaiarura centrale formata da 8 raggi
LEZIONE 16
da cosa è caratterizzata l’intelaiatura centrale?
- 8 canali che rappresentano siti di diffusione passiva di ioni e piccole molecole
- 8 maniglie che ancorano il poro alla membrana
LEZIONE 16
da cosa è costituito il complesso del poro ?
30-50 proteine associate: nucleoporine
LEZIONE 16
quanti pori sono presenti nel nucleo ?
3/4 mila pori
LEZIONE 16
come vengono trasportate le proteine nel nucleo?
grazie a segnali di importazione ed esportazione nucleare riconosciuti da specifici recettori
LEZIONE 16
cosa succede ai segnali di importazione delle proteine?
non vengono rimossi
LEZIONE 16
perchè i segnali di importazione non vengono rimossi ?
in telofase nel nucleo vengono reimportate le proteine preesistenti senza costringere la cellula alla sintesi ex novo di tutte le proteine
LEZIONE 16
come vengono riconosciute le molecole da importare ?
da recettori citosolici: importine
LEZIONE 16
come si legano le importine al poro nucleare?
grazie ai siti di attacco per le importine: fibrille + nucleoporine ricche di ripetizioni di amminoacidi fenilanina e glicina
LEZIONE 16
da dove viene presa l’energia per il trasporto delle proteine ?
dall’idrolisi della GTP
LEZIONE 16
da chi viene idrolizzata la GTP?
dalla RAN
LEZIONE 16
qual’è la particolarità della RAN ?
è in grado di idrolizzare e legare la GTP
* RAN-GTP
* RAN-GDP
LEZIONE 16
il passaggio nelle due forme del RAN da chi p indotto?
- RAN-GAP: attiva la GTPasi di RAN
- RAN-GEF: attivo lo scambio GDP-GTP
LEZIONE 16
dove si trovano le RAN ?
- RAN-GTP nel nucleo insieme a RAN-GEF
- RAN-GDP nel citoplasma insieme a RAN-GAP
LEZIONE 16
come avviene l’importazione delle proteine nel nucleo ?
i recettori di importazione si legano alla proteina e vanno nel nucleo dove incontrano RAN-GTP che stimola il rilascio del carico
il recettore viene riportato al citoplasma dove RAN-GTP viene idrolizzata in RAN-GDP
RAN-GDP viene ripostata nel nucleo dove grazie a RAN-GEF diventa RAN-GTP
LEZIONE 16
come avviene l’esportazione delle proteine dal nucleo ?
RAN-GTP stimola nel nucleo il legame con il suo recettore e tale complesso raggiunge il citoplasma
l’drolisi del GTP stimolata da RAN-GAP determina la dissociazione del complesso e il recettore libero ritorna al nucleo
LEZIONE 16
in cosa è implicata anche la GTPasi di RAN?
- regolazione dell’organizzazione del fuso mitotico
- ancoraggio cromosomi ai microtubuli
LEZIONE 16
in che modo le proteine attraversano il poro ?
nella loro forma ripiegata
LEZIONE 16
cosa sono i perossisomi ?
organulo citoplasmatico che interviene in vari livelli del metabolismo cellulare e nella biosintesi di intermedi attivi
LEZIONE 16
qual’è l’enzima più abbondante nei perossisomi ?
la catalasi: 40 % proteine totali
LEZIONE 16
in quale numero e forma sono presenti ?
- numero variabile: centinaia e migliaia nelle cellule renali ed epatiche
- forma a bastoncello, sferica, formano strutture reticolari
multiformi e dinamici
LEZIONE 16
da cosa controllata la posizione dei perossisomi?
si muovono sui microtubuli del citoscheletro
LEZIONE 16
che cos’è la matrice perissosomiale?
sostanza amorfa contenente materiale finemente granulare che può formare il neucloide
LEZIONE 16
da cosa ricevono le proteine i perossisomi ?
- via secretoria
- via citoplasmatica
LEZIONE 16
da dove hanno origine i perossisomi?
si formano da esansioni tubulari e lamllari del RE nella cui membrana sono inserite proteine sintetizzate dai ribosomi associati al RER: si differenziano per formare i futuri perossisomi acquisendo le altre proteine di membrana e della matrice
LEZIONE 16
quali sono le proteine implicate nell’importazione ?
le perossine: 32 diverse proteine
posseggono specifiche sequenze seganle per l’importazione
LEZIONE 16
in quanti gruppi sono distinte le proteine della matrice ?
2 gruppi
* più numerose presentano il segnale di importazione PTS1
LEZIONE 16
da cosa è caratterizzato il segnale di importazione PTS1?
serina-lisina-leucina SKL
LEZIONE 16
chi riconosce il segnale SKL?
la perossido Pex5p
LEZIONE 16
cosa fa la Pex5p?
trasporta la proteine a un complesso di traslazione posto sulla membrana dell’organulo costituito da diverse proteine
LEZIONE 16
cosa avviene alla sequenza SKL dopo l’inserimento del perossisoma?
la SKL viene rimossa dalla peptidasi
LEZIONE 16
il trasferimento delle proteine al perossisoma richiede energia ?
si, presa dall’idrolisi dell’ATP
LEZIONE 16
a che pH lavorano gli enzimi lisosomiali ?
pH8, sono oltre 50 enzima
LEZIONE 16
quali sono le attività metaboliche svolte dai perossisomi più importani?
- metabolismo perossido idrogeno
- detossificazione
- rimozione radicali liberi e specie reattive all’ossigeno
- ossidazione acidi grassi
LEZIONE 16
cosa sono le ossidasi?
enzimi che catalizzano reazioni di ossidazione che implicano la produzione del perossido di idrogeno
LEZIONE 16
il perossido di idrogeno da cosa viene degradato ?
dalla catalasi
LEZIONE 16
in quante modalità funziona la catalasi ?
- modalità catalitica
- modalità perossidasica
LEZIONE 16
in cosa consiste la modalità catalitica della perossidasi ?
catalizza la riduzione di una molecola di perossido ad acqua e l’ossidazione di una molecola di perossido a ossigeno molecolare
LEZIONE 16
in cosa consiste la modalità perossidasica della catalasi?
perossido utilizzato per ossidsare vari substrati ridotti nocivi all’organismo
LEZIONE 16
cosa sono gli xentobiotici ?
sostanze estranee all’organismo
es. D-amminoacidi
LEZIONE 16
cosa sono le ROS?
radicali liberi di specie reattive all’ossigeno
es. radicale superossido e radicali ossidrilici
LEZIONE 16
perchè sono pericolose le ROS ?
perchè interagendo con altri componenti cellulari potrebbero danneggiarli producendo danni implicati all’invecchiamento e cancrogenesi
LEZIONE 16
che tipo di acidi grassi vengono ossidati dai perossisomi ?
acidi grassi a catena lunga o acidi grassi ramificati
LEZIONE 16
che tipo di ossidazione avviene nei perossisomi ?
- a-ossidazione: degradano gli acidi grassi ramificati eliminando le catene laterali
- b-ossidazione: demoliscono gli acidi grassi lineari così formatosi
LEZIONE 16
cosa produce l’ossidazione degli acidi grassi nei perossisomi ?
AcetilcoenzimaA
LEZIONE 16
da cosa dipende il trasporto mitocondriale delle proteine?
da segnali specifici per i diversi compartimenti del mitocondrio
LEZIONE 16
qual’è il segnale di indirizzamento alla matrice ?
dipende dalle caratteristiche complessive della sequenza: ricche di amminoacidi
* a carica positiva
* contenenti un gruppo ossidrile
LEZIONE 16
qual’è la capacità delle sequenze segnale di indirizzamento alla matrice ?
si ripiegano a formare un a-elica anfipatica
LEZIONE 16
quali altre proteine intervengono nel trasporto mitocondriale alla matrice?
chaperone: tengono la proteina in uno stato non ripiegato
LEZIONE 16
come avviene il legame tra proteina e matrice esterna del mitocondrio?
TOM: traslocatore della membrana esterna
LEZIONE 16
come avviene il legame tra proteina e matrice interna del mitocondrio?
TIM: traslocatore della membrana interna
LEZIONE 16
dove avviene il passaggio delle proteine dirette alla matrice mitocondriale ?
nel punto in cui i traslocatori si allineano e le membrane sono ravvicinate
LEZIONE 16
la proteina da cosa viene trascinata nel canale di traslazione per arrivare alla matrice mitocondriale ?
chaperone che sfrutta
* idrolisi ATP
* differenza ai due lati della membrana mitocondriale interna
LEZIONE 16
per l’inidirizzamento allo spazio intermembrana cosa serve ?
- proteina raggiunge la matrice e dopo subisce un trasporto in direzione inversa
- la sequenza di indirizzamento allo spazio intermembrana termini con un segnale di arresto della traslocazione
LEZIONE 16
proteine di piccole dimensioni possono raggiungere lo spazio intermembrana senza segnali specifici ?
si grazie alle porine che formano ampi canali
LEZIONE 16
quale altro meccansimo di importazione mitocorndriale esiste ?
segnale di importazione costituito da una sequenza amminoacidica di cisteine
LEZIONE 16
come funziona l’indirizzamento alla membrana esterna mitocondriale delle proteine ?
presentano una sequenza di indirizzamento alla matrice+sequenza di amminoacidi idrofobici
LEZIONE 16
come avviene l’inserimento di una proteina nella membrana mitocondriale esterna ?
la sequenza segnale di amminoacidi idrofobici agisce da segnale di arresto nel trasferimento dopo che il segnale per la matrice ha superato il TOM
proteina rimane ancorata alla membrana esterna
LEZIONE 16
che cos’è il SAM ?
complesso proteico che trasporta le proteine dallo spazio intermembrana alla membrana esterna
come le porine
LEZIONE 16
come avviene il trasporto delle proteine per la membrana interna mitocondriale ?
- raggiungono la matrice e vengono poi trasferite dal complesso proteico OXA nella membrana
- meccanismo simile per quello delle proteine destinate allo spazio intemembrana
anche per proteine sintetizzate autonomamente dal mitocondrio
LEZIONE 17
quali compartimenti sono correlati alla via secretoria ?
- RE
- apparato di Golgi
- lisosomi
LEZIONE 17
cosa si intende per indirizzamento co-traduzionale?
le proteine terminano la loro sintesi nel RE e non escono più dal sistema di compartimenti ma raggiungono la destinazione tramite sistemi membranosi chiusi
LEZIONE 17
che cos’è il RE?
rete tridimensionale di cisterne e tubuli che formano uno spazio intraluminale continuo ?
LEZIONE 17
da quanti e quali domini è caratterizzato il RE?
3
* nucleare
* rugoso
* liscio
LEZIONE 17
da cosa è caratterizzato il dominio nucleaee del RE?
dall’associazione della membrana del Re con la lamina nucleare
LEZIONE 17
da cosa è caratterizzato il dominio rugoso del RE ?
dall’associazione dei ribosomi sulle membrane del RE
LEZIONE 17
da cosa è costituito il RE liscio, che funzioni ha ?
da tubuli ed è coinvolto in diverse funzioni a seconda della tipologia cellulare
LEZIONE 17
in cosa differiscono le proteine del RER e del REL?
differenze a carico di protiene coinvolte nella localizzazione dei ribosomi sulle membrane
LEZIONE 17
qual è la caratteristica del RE ?
è una struttura dinamica: allunga e ritrae i suoi tubuli modificando la sua forma
LEZIONE 17
da cosa dipende la dinamicità del RE ?
proteine motrici dei microtubuli e dal citoscheletro
LEZIONE 17
quaò è il segnale per il riconoscimento delle proteine destinate al RE ?
30 amminoacidi
* 6-12 centrali idrofobi
* amminoacidi carichi negativamente
posto all’estremità N-terminale
LEZIONE 17
da cosa viene riconosciuta la sequenza segale delle proteine del RE ?
dall’SRP
RNA a cui sono associate 6 proteine tra cui la P54
LEZIONE 17
dove viene portata la proteina legata alla sequenza segnale ?
sulla membrana del RE
LEZIONE 17
la particella SRP a cosa si lega sulla membrana ?
al recettore SR:proteina transmembrana
LEZIONE 17
qual è la caratteristica di SRP e SR?
hanno 2 AGTPasi che idrolizzano 2GTP
LEZIONE 17
cosa induce l’idrolisi delle GTPasi di SRP e SR?
- sgancio di SRP dalla proteina
- la proteina si posizione sul traslocone
LEZIONE 17
cosa succede se le proteine del RE sono proteine di membrana ?
la sequenza idrofobica di 20-25 amminoacidi è una sequenza di arresto
LEZIONE 17
cosa succede alle proteine sopo che sono entrate nel RE ?
modificazione per controllarne la qualità del ripiegamento e il riciclaggio delle proteine
LEZIONE 17
quali sono le tappe per un corretto ripiegamento delle proteine ?
- taglio della sequenza segnali
- ponti disolfuro
- glicosilazione
LEZIONE 17
cosa influenza la presenza della sequenza segnale ?
- cinetica del ripiegamento
- interazioni con fattori del ripiegamento
LEZIONE 17
il calcio come viene rilasciato e immagazionato nel RE ?
- recettori rianodici (uscita)
- pompe calcio (entrata )
LEZIONE 17
tra cosa si creano i ponti disolfuro nel RE ?
tra le cisterne del RE
LEZIONE 17
da quanti e quali monomeri è costituito l’oligosaccaride che si lega alle proteine ?
14
* 2 N-acetilglucosamine
* 9 mannosi
* 3 glucosi
LEZIONE 17
su cosa si forma l’oligosaccride nel RE?
sui dolicolfosfati posti più volte nella membrana
LEZIONE 17
come viene portata la catena oligasaccaridica all’interno ?
con movimenti flip-flpo
LEZIONE 17
come si lega la catena alla proteina ?
- necessaria sequenza segnale del glicone
- complesso proteico OST
LEZIONE 17
cos’è il glicone ?
asparagina-X-treonina/serina
LEZIONE 17
che funzione ha il complesso OST?
sposta la catena oligosaccaridica dal fosfato del dolicolo sul gruppo amminico dell’asparagina
LEZIONE 17
cosa succede poi alla catena oligosaccaridica ?
intervengono le glucosidasi I e II che rimuovono due glucosi
LEZIONE 17
cosa avviene dopo la rimozione dei glucosi alla glicoproteina ?
si lega a delle chaperonine: calnexina e calreticulina (due lectine)
assicurano il corretto ripiegamento
LEZIONE 17
cosa avviene se il ripiegamento della proteina non è corretto ?
una glucosiltransferasi aggiunge un glucosio e si ripete il ciclo di deglucosilazione e riglucosilazione fino al corretto ripiegamento
LEZIONE 17
cosa avviene se il ripiegamento della proteina è corretto?
viene rimosso l’ultimo glucosio e la proteina procede il suo percorso
LEZIONE 17
dove vengono sintetizzati i lipidi di membrana ?
- nella membrana presistente
- i fosfolipidi nel Re dall’aciltransferasi
LEZIONE 17
cosa utilizza l’aciltransferasi ?
utilizza acetilCoA come substrato
LEZIONE 17
a cosa dà origine l’aciltransferasi ?
al diacilglicerol-fosfato
precursore dei fosfolipidi
LEZIONE 17
cosa succede al diacilglicerol-fosfato ?
fosfatato in diacilglicerolo e una colintransferasi lo trasforma in fosfatidilcolina
LEZIONE 17
cos’è l’apparato di Golgi ?
sistema di vescicole appiattite e impilate
LEZIONE 17
com’è suddiviso l’apparato di Golgi ?
- cis-Golgi network
- cisterne cis
- cisterne mediane
- cisterne trans
- trans-Golgi network
LEZIONE 17
cosa avviene nel Golgi ?
- glicosilazione delle proteine
- sintesi dei GAG
LEZIONE 17
che enzimi si trovano nelle vescicole del Golgi ?
- cis: manossidasi I
- mediane: manossidasi II e N-acetilglucosaminatransferasi
- trans: galattosiltransferasi e sialiltransferasi
LEZIONE 17
come avviene la formazione di una catena oligosaccatidica complessa nel Golgi ?
- rimozione di 3 mannosi
- attacco di una N-acetilglucosamina ad un mannosio, rimozione 3 mannosi, e attacco di altre 2 N-acetilglucosamina ai mannosi restanti
- attacco di 3 molecole di galattosio e acido sialico alle N-acetilglucosamine
LEZIONE 17
cos’è una catena ad alto mannosio ?
catena oligosaccaridica in cui i mannosi non sono stati rimossi o solo parzialmente
LEZIONE 17
cos’è una catena oligosaccaridica ibrida ?
la N-acetilglucosamina si lega ad un solo mannosio e dunque solo un ramo della catena subisce le ulteriori modificazioni
LEZIONE 17
cosa può accadere alle differenti catene oligosaccaridiche ?
di venire esposte sul medesimo sito della stessa tipologia di proteina
LEZIONE 17
cos’è la glicosilazione O-linked ?
legame covalente tra carboidrati e il gruppo ossidrile della serina o prolina
LEZIONE 17
come avviene la glicosilazione O-linked ?
i carboidrati vengono legati direttamente alla proteina: catene più corte della N-linked
LEZIONE 17
cos’altro viene sintetizzato nel Golgi ?
i GAG
glicosaminoglicani
LEZIONE 17
cosa sono i GAG ?
sono lunghi polisaccaridi costituiti dalla ripetizione di un disaccaride in cui un monomero è acido urico o un amminozucchero
LEZIONE 17
cosa formano i GAG legati alle proteine ?
proteoglicani
LEZIONE 17
come lipidi e proteine vengono trasportate nelle cisterne del Golgi ?
2 ipotesi
* proteine e lipidi si muovono in vesciole
* le cisterne maturano trasformandosi nella cisterna successiva
la seconda è favorita
LEZIONE 17
cos’è l’endocitosi ?
materiale extracellulare viene incluso in una vescicola intracellulare
LEZIONE 17
che cos’è l’esocitosi ?
materiale intracellulare si fonde con la membrana per riversare il contenuto all’esterno
LEZIONE 17
cosa sono gli esosomi ?
vescicole bioattive che si formano per fusione di membrana citoplasmatica e corpi multivescicolari cellulari
LEZIONE 17
a cosa servono gli esosomi ?
vettori di informazioni biologiche tra le cellue che hanno un ruolo di presentazione dell’antigene nella risposta immunitaria
LEZIONE 17
gemmazione e fusione utilizzano gli stessi meccanismi ?
principalmente si anche se a carico di strutture diverse
LEZIONE 17
quali sono le proteine che formano vescicole rivestite ?
- clatrina: vescicole dal trans Golgi network ai lisosomi e quelle di endocitosi
- COP I: vesciole dal trans Golgi verso le cisterne precedenti e verso il RE
- COP II: vescicole dal Re al Golgi
LEZIONE 17
cosa sono le clatrine ?
sono costituite da 3 catene pesanti e 3 catene leggere
LEZIONE 17
che forma assumono le clatrine ?
svastica a 3 braccia: alternanza di esagoni e pentagoni
LEZIONE 17
cosa comporta il legame tra recettore di membrana e cargo ?
- cambiamento confromazionale che rende in grado il recettore di interagire con la clatrina
- reclutamento dei recettori
LEZIONE 17
come avviene il legame tra clatrine e recettore di membrana ?
tramite mediatori di adaptine
LEZIONE 17
cos’è il reclutamento dei recettori ?
recettori diffondono lateralmente nella membrana per una porzione ch costituirà la fossetta rivestita
LEZIONE 17
che cosa richiede la formazione del rifestimento proteico ?
GTPasi di reclutamento che mediano l’unione tra componenti proteiche e membrana
LEZIONE 17
grazie a quale proteina la vescicola si stacca ?
dinamina ad attività GTPasica
LEZIONE 17
cosa comporta l’acidificazione dell’endosoma ?
il distacco a carico dei recettori
LEZIONE 17
cosa succede ai recettori della vescicola ?
diffondo lateralmente nella membrana dell’endosoma e si concentrano in una vescicola che tornerà alla membrana per riutilizzare i recettori
LEZIONE 17
a cosa serve il corretto smistamento delle vescicole ?
alla corretto funzionalità della cellula
LEZIONE 17
chi si occupa del corretto smistamento delle vescicole ?
le proteine SNARE
LEZIONE 17
cosa sono le SNARE ?
proteine con affinità per la N-etilmaleimide
esistono 20 SNARE complementari: VSNARE e TSNARE
LEZIONE 17
da cosa dipende la presenza di una particolare VSNARE sulla vescicola ?
dalle caratteristiche del recettore posto sulla membrana
LEZIONE 17
come si legano le VSNARE alle TSNARE ?
avvolgendosi formando 4 eliche
1 della VSNARE
3 della TSNARE
3 eliche: 1 proteina intrinseca di membrana 2 SNAP25
LEZIONE 17
cos’è necessario per la fusione ?
che la distanza tra le vescicole sia inferiore ai 1,5 nm
LEZIONE 17
come viene eliminata l’acqua tra le due membrane ?
dall’azione meccanica delle due snare legate tra loro
LEZIONE 17
cos’è l’effettore di RAB?
proteina di membrana aiuta la fusione tra le snare
LEZIONE 17
cosa determina la separazione delle snare ?
proteina NSF: attività ATPasica
LEZIONE 17
cosa sono le vescicole spola ?
vescicole poste al late delle cisterne del Golgi
LEZIONE 17
che sequenza segnale hanno le proteine che sono destinate a ritornare nel RE?
KDEL
LEZIONE 17
che tipi di esocitosi esistono ?
- esocitosi costitutiva
- esocitosi regolata
LEZIONE 17
come avviene l’esocitosi costitutiva ?
processo autonomatico: senza la presenza di specifici segnali
LEZIONE 17
come avviene l’esocitosi regolata ?
le vescicole si ammassanno vicino alla membrana e aspettano uno stimolo per andare in contro ad esocitosi
LEZIONE 17
cosa subiscono le vescicole nella secrezione regolata ?
un processo maturativo: tagli proteolitici
proenzimi inattivi diventano enzimi attivi
LEZIONE 17
dove si verifica l’esocitosi ?
in zone specializzate della membrana
LEZIONE 17
cosa sono i lisosomi ?
organuli tondeggianti a funzione digestiva
LEZIONE 17
cosa contengono i lisosomi ?
40 tipi di diverse idrolasi acide
LEZIONE 17
che pH hanno i lisosomi ?
pH 5
LEZIONE 17
come mantengono i lisosomi il pH acido ?
presenza di pompe protoniche sulla membrana
LEZIONE 17
qual è la sequenza segnale di indirizzamento delle proteine al lisosoma ?
M6P: zucchero mannosio 6-fosfato
LEZIONE 17
come avviene l’aggiunta del fosfato al mannosio ?
2 step
* aggiunta di uno zucchero fosfato N-acetilglucosamina fosfato
* rimozione della N-acetilglucosamina
LEZIONE 17
quando viene aggiunto il fosfato al mannosio ?
nelle cisterne cis del Golgi
LEZIONE 17
cosa comporta l’aggiunta del fosfato al mannosio ?
impedisce che il mannosio a cui è legato possa essere rimosso
LEZIONE 17
quanti e quali tipi di endocitosi esistono ?
3
* fagocitosi
* pinocitosi
* endocitosi mediata da recettori
LEZIONE 17
cos’è la fagocitosi ?
attività presente in cellule specializzate: ingestione per scopo alimentare e di difesa
LEZIONE 17
i frammenti cellulari della fagocitosi dove vengono racchiusi ?
nel fagosoma
LEZIONE 17
il riconoscimento del materiale da fagocitare in che modo può avvenire ?
- diretto: legame dei recettori del fagocito con oligosaccaridi sulla sperficie di alcuni batteri
- indiretto: recettori riconoscono le cellule inettate dopo il legame alle molecole del complemento
LEZIONE 17
da cosa è sostenuta la fagocitosi?
dal citoscheletro (movimenti degli pseudopodi) e rivestimenti proteici simili alla clatrina
LEZIONE 17
cosa sono le cellule giganti multinucleate del corpo estraneo ?
numerosi macrofagi si fondoo per creare tale cellula e ingerire strutture grandi
LEZIONE 17
cos’è la pinocitosi ?
cellula fagocita goccole di liquido
LEZIONE 17
come si distingue la pinocitosi ?
micropinocitosi e macropinocitosi
LEZIONE 17
come avviene l’endocitosi mediata da recettori ?
- più comune in diversi tipi cellular
- inglobano molecole grazie al legame con specifici recettori di membrana
LEZIONE 17
quali sono gli stadi l’endocitosi mediata da recettori ?
- formazione endosoma precoce
- inserite nella membrana degli endosomi proteine specializzate trasportate tramite vescicole dal Golgi
- acidificazione endosomi: endosomi tardivi
- si fondono con le vescicole idrolasiche
- formazione endolisosoma e poi lisosoma vero e proprio
LEZIONE 17
come vengono protette le proteine sulla membrana degli endosomi tardivi dalla degradazione degli enzimi idrolitici riversati nel lume ?
dalle proteie dette ESCRT: complessi di smistamento endosomiale richiesti per il trasporto
LEZIONE 17
che ruolo hanno le ESCRT?
reclutano materiale destinato alla degradazione in vescicole che gemmano dall’endosoma formano il corpo multivescicolare: rilascio vescicole nel lume del lisosoma dove vengono degradate
LEZIONE 17
cos’è l’autofagia ?
un caso particolare di endocitosi
LEZIONE 17
cosa si forma con l’autofagia ?
autofagosomi portati a contatti con enzimi lisosomiali
LEZIONE 17
quando avvengono fenomeni di autofagia ?
durante il processo di differenziamento cellulare
LEZIONE 17
quanti e quali tipi di autofagia si conoscono ?
- macroautofagia: organuli del citoplasma vengono circondati da un sistema di doppie membrane di origine dal RE
- microautofagia: la membrana del lisosoma si invagina per catturare piccole componenti proteiche
- autofagia chaperone-mediata: grazie a chaperoni le proteine del citosol vengono riconosciute grazie a specifiche sequenze e introdotte nel lisosoma attraverso canali di traslcazione della membrana lisosomiale
LEZIONE 17
cos’è la transcitosi ?
vescicole endoteliali che riversano il loro materiale in una sede diversa da quella di origine
