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CITOLOGIA > TRADUZIONE, VIA CITOPLASMATICA, VIA SECRETORIA > Flashcards

TRADUZIONE, VIA CITOPLASMATICA, VIA SECRETORIA Flashcards

1
Q

LEZIONE 15

quali sono le macchine per la traduzione ?

A

i ribosomi

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2
Q

LEZIONE 15

cosa sono i ribosomi ?

A

organuli riboproteici contenenti rRNA e proteine

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3
Q

LEZIONE 15

qul è il compito dei ribosomi ?

A

la sintesi delle proteine

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4
Q

LEZIONE 15

da quante subunità è costituito il ribosoma ?

A

2: una maggiore e una minore

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5
Q

LEZIONE 15

qual è la forma degli rRNA ?

A

è poco nota perchè complessati da un gran numero di proteine: filamenti che formano eliche semplici

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6
Q

LEZIONE 15

dove si trovano i ribosomi ?

A
  • citosol
  • associati al RER: prima sintetizzati nel citosol
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7
Q

LEZIONE 15

quante proteine contengono i ribosomi?

A
  • subunità maggiore: 50 proteine S
  • subunità minore: 33 proteine L
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8
Q

LEZIONE 15

qual è la forma della subunità minore ?

A

corpo ovoidale con testa tondeggiante e un collo sottile, ha una fessura che è il punto di interazione codone-anticodone

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9
Q

LEZIONE 15

qual è la forma della subunità maggiore ?

A

ha una faccia convessa e una piana da cui dipartono due protuberante: stelo e naso
presenta un canale in cui passa la catena polipeptidica

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10
Q

LEZIONE 15

quando si associano le subunità dei ribosomi ?

A

durante la sintesi

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11
Q

LEZIONE 15

cosa sono i polisomi ?

A

più ribosomi su uno stesso mRNA

ciascuna subunità svolge una funzione specifica

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12
Q

LEZIONE 15

quanti e quali sono i siti della subunità maggiore ?

A

3
* sito A
* sito P
* sito E

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13
Q

LEZIONE 15

in quante fasi si divide la sintesi proteica ?

A
  • fase di inizio
  • fase di allungamento
  • fase di termine
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14
Q

LEZIONE 15

cosa avviene nella fase di inizio ?

A

il tRNA si lega nel sito P con la metionina

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15
Q

LEZIONE 15

come si lega la subunità minore all’mRNA?

A

la coda poli-A e il cap formano un’ansa che permette l’assemblaggio dei fattori di trascrizione che formano un complesso per far legare la subunità minore all’mRNA

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16
Q

LEZIONE 15

perchè il codone AUG è sempre il primo?

A

il tRNA iniziatore che lega la metionina è l’unico compatibile con il sito P del ribosoma

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17
Q

LEZIONE 15

cosa succede nell’allungamento?

A
  • legame peptico produce peptidil-tRNA
  • traslocazione dal sito A scorre al sito P
  • sito A libero per nuovo tRNA
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18
Q

LEZIONE 15

da cosa dipendono i fenomeni di scorrimento e sistemazione degli amminoacidi nella catena proteica?

A
  • fattori enzimatici
  • molecole energetiche ATP
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19
Q

LEZIONE 15

quando avviene la fase di termine?

A

ribosoma incontra i codoni di terminazioni

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20
Q

LEZIONE 15

cosa corrisponde ai codoni di terminazione ?

A

proteine di rilascio del citoplasma

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21
Q

LEZIONE 15

cosa succede al ribosoma che ha ultimato la sintesi?

A

si divide e ritorna nel citoplasma per intraprendere altri processi di sintesi su nuovi o lo stesso polisoma

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22
Q

LEZIONE 16

cosa sono le proteine ?

A

polipeptidi costituiti da centinaia a migliaia di amminoacidi

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23
Q

LEZIONE 16

come è fatto un amminoacido ?

A
  • parte comune: idrogeno, gruppo carbossilico (acido), gruppo amminico(basico)
  • parte variabile: gruppo R
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24
Q

LEZIONE 16

com’è chiamato il carbonio 2 degli amminoacidi ?

A

chirale:legato a 4 gruppi differenti

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25
Q

LEZIONE 16

quanti isomeri esistono per ogni amminoacido ?

A

2: D e L

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26
Q

LEZIONE 16

qual’è l’unico amminoacido che non ha un carbonio chirale ?

A

la glicina: al posto della catena laterale ha un H

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27
Q

LEZIONE 16

cosa sono gli amminoacidi essenziali ?

A

amminoacidi che non siamo in grado di autosintetizzare

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28
Q

LEZIONE 16

quanti sono gli amminoacidi essenziali ?

A

in totale sono 9: triptofano, metionina, fenilanina, leucina, isoleucina ecc

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29
Q

LEZIONE 16

come si dividono gli amminoacidi ?

A

in base alla catena laterale

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30
Q

LEZIONE 16

in quanti gruppi si dividono gli amminoacidi ?

A
  • acidi: hanno carica negativa
  • basici: hanno carica positiva
  • polari: carica neutr
  • non polari: sono idrofobici (proteine transmembrana?
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31
Q

LEZIONE 16

che tipo di molecole sono gli amminoacidi e perchè?

A

anfotere: un gruppo funzionale basico e uno acido

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32
Q

LEZIONE 16

in soluzione come possono trovarsi gli amminoacidi?

A

cationi, anioni, anfoioni

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33
Q

LEZIONE 16

cos’è il pool degli amminoacidi ?

A

l’insieme degli amminoacidi liberi

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34
Q

LEZIONE 16

da cosa deriva il pool degli amminoacidi ?

A
  • degradazione proteine
  • assorbimento liquidi interstiziali
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35
Q

LEZIONE 16

quante strutture hanno le proteine?

A

4

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36
Q

LEZIONE 16

com’è la struttura primaria?

A

legame peptidico: per condensazione tra gruppo carbossilico e gruppo amminico di due amminoacidi

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37
Q

LEZIONE 16

che tipo di legame è quello peptidico?

A

legame covalente

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38
Q

LEZIONE 16

come si forma la struttura secondaria?

A

legami deboli, legami a idrogeno, tra due amminoacidi

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39
Q

LEZIONE 16

quali sono le configurazioni più comune del legame secondario ?

A
  • a-elica
  • b-foglietto
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40
Q

LEZIONE 16

com’è fatta la configurazione a b-foglietto?

A
  • tipiche di proteine fibrose
  • limitata ad alcuni tratti
  • legami a idrogeno tra gruppi carbossilici e amminici dei residui amminici di due catene polipeptidiche che decorrono antiparallele: struttura pieghettata con i legami peptidici posti sul piano e i resisui amminocidici che sporgono al di sopra e al di sotto della lamina pieghettata
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41
Q

LEZIONE 16

com’è la struttura ad a-elica?

A

rappresentata da un’avvolgimento a spirale: molecola assume 1nm di dimensione compresi i residui che sporgono lateralemente

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42
Q

LEZIONE 16

che cosa rappresenta la struttura terziaria?

A

struttura tridimensione vera e propria

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43
Q

LEZIONE 16

da cosa è determinata la struttura terziaria?

A

determinata da legami a idrogeno tra gruppi peptidici e da legami da i radicali degli amminoacidi e il solvente e i soluti in cui sono disciolti

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44
Q

LEZIONE 16

i legami deboli della struttura terziaria perchè sono forti ?

A

perchè in grandi quantità e quindi il loro contributo totale è più stabilizzante di un legame covalente

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45
Q

LEZIONE 16

cosa stabilizza la struttura terziaria?

A

i ponti disolfuro

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46
Q

LEZIONE 16

cosa dipende dalla struttura terziaria?

A

le proprietò fisico-chimico e biologiche della proteina

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47
Q

LEZIONE 16

che tip di specificità ha la proteina con altre molecole?

A

sterico: dipende dalla configurazione spaziale della molecola

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48
Q

LEZIONE 16

perchè una sostituzione di un amminoacido altera la funzione della protiena o non ha alcun effetto ?

A

non dipende dalla natura chimica della sostituzione, ma dal sito in cui avviene

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49
Q

LEZIONE 16

da cosa è caratterizzata la struttura quaternaria ?

A

da più catene polipeptidiche, subunità, associate

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50
Q

LEZIONE 16

quale molecola ha una struttura quaternaria ?

A

l’emoglobina

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51
Q

LEZIONE 16

da cosa dipende la distribuzione delle proteine ?

A
  • sequenza segnale sulla proteina
  • recettore sul destinatario che riconosca il segnale
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52
Q

LEZIONE 16

che tipi di indirizzamenti esistono?

A
  • post-traduzionale: via citoplasmatica
  • co-traduzionale: via secretoria
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53
Q

LEZIONE 16

perchè delle proteine restano nel citoplasma?

A

non hanno delle sequenze di indirizzamento

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54
Q

LEZIONE 16

che tipo di trasporto caratterizza la via citoplasmatica?

A
  • trasporto nucleare
  • trasporto perissosomiale
  • trasporto mitocondriale
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55
Q

LEZIONE 16

da cosa è caratterizzato il nucleo ?

A

dai pori nucleari

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56
Q

LEZIONE 16

che cosa creano i pori nucleari fusi a livello della membrana?

A

complesso del poro

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57
Q

LEZIONE 16

cos’è il complesso del poro?

A

struttura proteica di diametro di 120 nm

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58
Q

LEZIONE 16

com’è fatto il complesso del poro?

A
  • anello citoplasmatico: da cui dipartono 8 filamenti proteici
  • anello nucleare: da cui dipartono 8 filamenti che si uniscono ad un anello terminale= canestro nucleare
  • intelaiarura centrale formata da 8 raggi
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59
Q

LEZIONE 16

da cosa è caratterizzata l’intelaiatura centrale?

A
  • 8 canali che rappresentano siti di diffusione passiva di ioni e piccole molecole
  • 8 maniglie che ancorano il poro alla membrana
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60
Q

LEZIONE 16

da cosa è costituito il complesso del poro ?

A

30-50 proteine associate: nucleoporine

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61
Q

LEZIONE 16

quanti pori sono presenti nel nucleo ?

A

3/4 mila pori

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62
Q

LEZIONE 16

come vengono trasportate le proteine nel nucleo?

A

grazie a segnali di importazione ed esportazione nucleare riconosciuti da specifici recettori

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63
Q

LEZIONE 16

cosa succede ai segnali di importazione delle proteine?

A

non vengono rimossi

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64
Q

LEZIONE 16

perchè i segnali di importazione non vengono rimossi ?

A

in telofase nel nucleo vengono reimportate le proteine preesistenti senza costringere la cellula alla sintesi ex novo di tutte le proteine

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65
Q

LEZIONE 16

come vengono riconosciute le molecole da importare ?

A

da recettori citosolici: importine

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66
Q

LEZIONE 16

come si legano le importine al poro nucleare?

A

grazie ai siti di attacco per le importine: fibrille + nucleoporine ricche di ripetizioni di amminoacidi fenilanina e glicina

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67
Q

LEZIONE 16

da dove viene presa l’energia per il trasporto delle proteine ?

A

dall’idrolisi della GTP

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68
Q

LEZIONE 16

da chi viene idrolizzata la GTP?

A

dalla RAN

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69
Q

LEZIONE 16

qual’è la particolarità della RAN ?

A

è in grado di idrolizzare e legare la GTP
* RAN-GTP
* RAN-GDP

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70
Q

LEZIONE 16

il passaggio nelle due forme del RAN da chi p indotto?

A
  • RAN-GAP: attiva la GTPasi di RAN
  • RAN-GEF: attivo lo scambio GDP-GTP
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71
Q

LEZIONE 16

dove si trovano le RAN ?

A
  • RAN-GTP nel nucleo insieme a RAN-GEF
  • RAN-GDP nel citoplasma insieme a RAN-GAP
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72
Q

LEZIONE 16

come avviene l’importazione delle proteine nel nucleo ?

A

i recettori di importazione si legano alla proteina e vanno nel nucleo dove incontrano RAN-GTP che stimola il rilascio del carico
il recettore viene riportato al citoplasma dove RAN-GTP viene idrolizzata in RAN-GDP
RAN-GDP viene ripostata nel nucleo dove grazie a RAN-GEF diventa RAN-GTP

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73
Q

LEZIONE 16

come avviene l’esportazione delle proteine dal nucleo ?

A

RAN-GTP stimola nel nucleo il legame con il suo recettore e tale complesso raggiunge il citoplasma
l’drolisi del GTP stimolata da RAN-GAP determina la dissociazione del complesso e il recettore libero ritorna al nucleo

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74
Q

LEZIONE 16

in cosa è implicata anche la GTPasi di RAN?

A
  • regolazione dell’organizzazione del fuso mitotico
  • ancoraggio cromosomi ai microtubuli
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75
Q

LEZIONE 16

in che modo le proteine attraversano il poro ?

A

nella loro forma ripiegata

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76
Q

LEZIONE 16

cosa sono i perossisomi ?

A

organulo citoplasmatico che interviene in vari livelli del metabolismo cellulare e nella biosintesi di intermedi attivi

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77
Q

LEZIONE 16

qual’è l’enzima più abbondante nei perossisomi ?

A

la catalasi: 40 % proteine totali

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78
Q

LEZIONE 16

in quale numero e forma sono presenti ?

A
  • numero variabile: centinaia e migliaia nelle cellule renali ed epatiche
  • forma a bastoncello, sferica, formano strutture reticolari
    multiformi e dinamici
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79
Q

LEZIONE 16

da cosa controllata la posizione dei perossisomi?

A

si muovono sui microtubuli del citoscheletro

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80
Q

LEZIONE 16

che cos’è la matrice perissosomiale?

A

sostanza amorfa contenente materiale finemente granulare che può formare il neucloide

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81
Q

LEZIONE 16

da cosa ricevono le proteine i perossisomi ?

A
  • via secretoria
  • via citoplasmatica
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82
Q

LEZIONE 16

da dove hanno origine i perossisomi?

A

si formano da esansioni tubulari e lamllari del RE nella cui membrana sono inserite proteine sintetizzate dai ribosomi associati al RER: si differenziano per formare i futuri perossisomi acquisendo le altre proteine di membrana e della matrice

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83
Q

LEZIONE 16

quali sono le proteine implicate nell’importazione ?

A

le perossine: 32 diverse proteine
posseggono specifiche sequenze seganle per l’importazione

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84
Q

LEZIONE 16

in quanti gruppi sono distinte le proteine della matrice ?

A

2 gruppi
* più numerose presentano il segnale di importazione PTS1

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85
Q

LEZIONE 16

da cosa è caratterizzato il segnale di importazione PTS1?

A

serina-lisina-leucina SKL

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86
Q

LEZIONE 16

chi riconosce il segnale SKL?

A

la perossido Pex5p

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87
Q

LEZIONE 16

cosa fa la Pex5p?

A

trasporta la proteine a un complesso di traslazione posto sulla membrana dell’organulo costituito da diverse proteine

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88
Q

LEZIONE 16

cosa avviene alla sequenza SKL dopo l’inserimento del perossisoma?

A

la SKL viene rimossa dalla peptidasi

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89
Q

LEZIONE 16

il trasferimento delle proteine al perossisoma richiede energia ?

A

si, presa dall’idrolisi dell’ATP

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90
Q

LEZIONE 16

a che pH lavorano gli enzimi lisosomiali ?

A

pH8, sono oltre 50 enzima

91
Q

LEZIONE 16

quali sono le attività metaboliche svolte dai perossisomi più importani?

A
  • metabolismo perossido idrogeno
  • detossificazione
  • rimozione radicali liberi e specie reattive all’ossigeno
  • ossidazione acidi grassi
92
Q

LEZIONE 16

cosa sono le ossidasi?

A

enzimi che catalizzano reazioni di ossidazione che implicano la produzione del perossido di idrogeno

93
Q

LEZIONE 16

il perossido di idrogeno da cosa viene degradato ?

A

dalla catalasi

94
Q

LEZIONE 16

in quante modalità funziona la catalasi ?

A
  • modalità catalitica
  • modalità perossidasica
95
Q

LEZIONE 16

in cosa consiste la modalità catalitica della perossidasi ?

A

catalizza la riduzione di una molecola di perossido ad acqua e l’ossidazione di una molecola di perossido a ossigeno molecolare

96
Q

LEZIONE 16

in cosa consiste la modalità perossidasica della catalasi?

A

perossido utilizzato per ossidsare vari substrati ridotti nocivi all’organismo

97
Q

LEZIONE 16

cosa sono gli xentobiotici ?

A

sostanze estranee all’organismo
es. D-amminoacidi

98
Q

LEZIONE 16

cosa sono le ROS?

A

radicali liberi di specie reattive all’ossigeno
es. radicale superossido e radicali ossidrilici

99
Q

LEZIONE 16

perchè sono pericolose le ROS ?

A

perchè interagendo con altri componenti cellulari potrebbero danneggiarli producendo danni implicati all’invecchiamento e cancrogenesi

100
Q

LEZIONE 16

che tipo di acidi grassi vengono ossidati dai perossisomi ?

A

acidi grassi a catena lunga o acidi grassi ramificati

101
Q

LEZIONE 16

che tipo di ossidazione avviene nei perossisomi ?

A
  • a-ossidazione: degradano gli acidi grassi ramificati eliminando le catene laterali
  • b-ossidazione: demoliscono gli acidi grassi lineari così formatosi
102
Q

LEZIONE 16

cosa produce l’ossidazione degli acidi grassi nei perossisomi ?

A

AcetilcoenzimaA

103
Q

LEZIONE 16

da cosa dipende il trasporto mitocondriale delle proteine?

A

da segnali specifici per i diversi compartimenti del mitocondrio

104
Q

LEZIONE 16

qual’è il segnale di indirizzamento alla matrice ?

A

dipende dalle caratteristiche complessive della sequenza: ricche di amminoacidi
* a carica positiva
* contenenti un gruppo ossidrile

105
Q

LEZIONE 16

qual’è la capacità delle sequenze segnale di indirizzamento alla matrice ?

A

si ripiegano a formare un a-elica anfipatica

106
Q

LEZIONE 16

quali altre proteine intervengono nel trasporto mitocondriale alla matrice?

A

chaperone: tengono la proteina in uno stato non ripiegato

107
Q

LEZIONE 16

come avviene il legame tra proteina e matrice esterna del mitocondrio?

A

TOM: traslocatore della membrana esterna

108
Q

LEZIONE 16

come avviene il legame tra proteina e matrice interna del mitocondrio?

A

TIM: traslocatore della membrana interna

109
Q

LEZIONE 16

dove avviene il passaggio delle proteine dirette alla matrice mitocondriale ?

A

nel punto in cui i traslocatori si allineano e le membrane sono ravvicinate

110
Q

LEZIONE 16

la proteina da cosa viene trascinata nel canale di traslazione per arrivare alla matrice mitocondriale ?

A

chaperone che sfrutta
* idrolisi ATP
* differenza ai due lati della membrana mitocondriale interna

111
Q

LEZIONE 16

per l’inidirizzamento allo spazio intermembrana cosa serve ?

A
  • proteina raggiunge la matrice e dopo subisce un trasporto in direzione inversa
  • la sequenza di indirizzamento allo spazio intermembrana termini con un segnale di arresto della traslocazione
112
Q

LEZIONE 16

proteine di piccole dimensioni possono raggiungere lo spazio intermembrana senza segnali specifici ?

A

si grazie alle porine che formano ampi canali

113
Q

LEZIONE 16

quale altro meccansimo di importazione mitocorndriale esiste ?

A

segnale di importazione costituito da una sequenza amminoacidica di cisteine

114
Q

LEZIONE 16

come funziona l’indirizzamento alla membrana esterna mitocondriale delle proteine ?

A

presentano una sequenza di indirizzamento alla matrice+sequenza di amminoacidi idrofobici

115
Q

LEZIONE 16

come avviene l’inserimento di una proteina nella membrana mitocondriale esterna ?

A

la sequenza segnale di amminoacidi idrofobici agisce da segnale di arresto nel trasferimento dopo che il segnale per la matrice ha superato il TOM

proteina rimane ancorata alla membrana esterna

116
Q

LEZIONE 16

che cos’è il SAM ?

A

complesso proteico che trasporta le proteine dallo spazio intermembrana alla membrana esterna

come le porine

117
Q

LEZIONE 16

come avviene il trasporto delle proteine per la membrana interna mitocondriale ?

A
  • raggiungono la matrice e vengono poi trasferite dal complesso proteico OXA nella membrana
  • meccanismo simile per quello delle proteine destinate allo spazio intemembrana

anche per proteine sintetizzate autonomamente dal mitocondrio

118
Q

LEZIONE 17

quali compartimenti sono correlati alla via secretoria ?

A
  • RE
  • apparato di Golgi
  • lisosomi
119
Q

LEZIONE 17

cosa si intende per indirizzamento co-traduzionale?

A

le proteine terminano la loro sintesi nel RE e non escono più dal sistema di compartimenti ma raggiungono la destinazione tramite sistemi membranosi chiusi

120
Q

LEZIONE 17

che cos’è il RE?

A

rete tridimensionale di cisterne e tubuli che formano uno spazio intraluminale continuo ?

121
Q

LEZIONE 17

da quanti e quali domini è caratterizzato il RE?

A

3
* nucleare
* rugoso
* liscio

122
Q

LEZIONE 17

da cosa è caratterizzato il dominio nucleaee del RE?

A

dall’associazione della membrana del Re con la lamina nucleare

123
Q

LEZIONE 17

da cosa è caratterizzato il dominio rugoso del RE ?

A

dall’associazione dei ribosomi sulle membrane del RE

124
Q

LEZIONE 17

da cosa è costituito il RE liscio, che funzioni ha ?

A

da tubuli ed è coinvolto in diverse funzioni a seconda della tipologia cellulare

125
Q

LEZIONE 17

in cosa differiscono le proteine del RER e del REL?

A

differenze a carico di protiene coinvolte nella localizzazione dei ribosomi sulle membrane

126
Q

LEZIONE 17

qual è la caratteristica del RE ?

A

è una struttura dinamica: allunga e ritrae i suoi tubuli modificando la sua forma

127
Q

LEZIONE 17

da cosa dipende la dinamicità del RE ?

A

proteine motrici dei microtubuli e dal citoscheletro

128
Q

LEZIONE 17

quaò è il segnale per il riconoscimento delle proteine destinate al RE ?

A

30 amminoacidi
* 6-12 centrali idrofobi
* amminoacidi carichi negativamente
posto all’estremità N-terminale

129
Q

LEZIONE 17

da cosa viene riconosciuta la sequenza segale delle proteine del RE ?

A

dall’SRP
RNA a cui sono associate 6 proteine tra cui la P54

130
Q

LEZIONE 17

dove viene portata la proteina legata alla sequenza segnale ?

A

sulla membrana del RE

131
Q

LEZIONE 17

la particella SRP a cosa si lega sulla membrana ?

A

al recettore SR:proteina transmembrana

132
Q

LEZIONE 17

qual è la caratteristica di SRP e SR?

A

hanno 2 AGTPasi che idrolizzano 2GTP

133
Q

LEZIONE 17

cosa induce l’idrolisi delle GTPasi di SRP e SR?

A
  • sgancio di SRP dalla proteina
  • la proteina si posizione sul traslocone
134
Q

LEZIONE 17

cosa succede se le proteine del RE sono proteine di membrana ?

A

la sequenza idrofobica di 20-25 amminoacidi è una sequenza di arresto

135
Q

LEZIONE 17

cosa succede alle proteine sopo che sono entrate nel RE ?

A

modificazione per controllarne la qualità del ripiegamento e il riciclaggio delle proteine

136
Q

LEZIONE 17

quali sono le tappe per un corretto ripiegamento delle proteine ?

A
  • taglio della sequenza segnali
  • ponti disolfuro
  • glicosilazione
137
Q

LEZIONE 17

cosa influenza la presenza della sequenza segnale ?

A
  • cinetica del ripiegamento
  • interazioni con fattori del ripiegamento
138
Q

LEZIONE 17

il calcio come viene rilasciato e immagazionato nel RE ?

A
  • recettori rianodici (uscita)
  • pompe calcio (entrata )
139
Q

LEZIONE 17

tra cosa si creano i ponti disolfuro nel RE ?

A

tra le cisterne del RE

140
Q

LEZIONE 17

da quanti e quali monomeri è costituito l’oligosaccaride che si lega alle proteine ?

A

14
* 2 N-acetilglucosamine
* 9 mannosi
* 3 glucosi

141
Q

LEZIONE 17

su cosa si forma l’oligosaccride nel RE?

A

sui dolicolfosfati posti più volte nella membrana

142
Q

LEZIONE 17

come viene portata la catena oligasaccaridica all’interno ?

A

con movimenti flip-flpo

143
Q

LEZIONE 17

come si lega la catena alla proteina ?

A
  • necessaria sequenza segnale del glicone
  • complesso proteico OST
144
Q

LEZIONE 17

cos’è il glicone ?

A

asparagina-X-treonina/serina

145
Q

LEZIONE 17

che funzione ha il complesso OST?

A

sposta la catena oligosaccaridica dal fosfato del dolicolo sul gruppo amminico dell’asparagina

146
Q

LEZIONE 17

cosa succede poi alla catena oligosaccaridica ?

A

intervengono le glucosidasi I e II che rimuovono due glucosi

147
Q

LEZIONE 17

cosa avviene dopo la rimozione dei glucosi alla glicoproteina ?

A

si lega a delle chaperonine: calnexina e calreticulina (due lectine)

assicurano il corretto ripiegamento

148
Q

LEZIONE 17

cosa avviene se il ripiegamento della proteina non è corretto ?

A

una glucosiltransferasi aggiunge un glucosio e si ripete il ciclo di deglucosilazione e riglucosilazione fino al corretto ripiegamento

149
Q

LEZIONE 17

cosa avviene se il ripiegamento della proteina è corretto?

A

viene rimosso l’ultimo glucosio e la proteina procede il suo percorso

150
Q

LEZIONE 17

dove vengono sintetizzati i lipidi di membrana ?

A
  • nella membrana presistente
  • i fosfolipidi nel Re dall’aciltransferasi
151
Q

LEZIONE 17

cosa utilizza l’aciltransferasi ?

A

utilizza acetilCoA come substrato

152
Q

LEZIONE 17

a cosa dà origine l’aciltransferasi ?

A

al diacilglicerol-fosfato

precursore dei fosfolipidi

153
Q

LEZIONE 17

cosa succede al diacilglicerol-fosfato ?

A

fosfatato in diacilglicerolo e una colintransferasi lo trasforma in fosfatidilcolina

154
Q

LEZIONE 17

cos’è l’apparato di Golgi ?

A

sistema di vescicole appiattite e impilate

155
Q

LEZIONE 17

com’è suddiviso l’apparato di Golgi ?

A
  • cis-Golgi network
  • cisterne cis
  • cisterne mediane
  • cisterne trans
  • trans-Golgi network
156
Q

LEZIONE 17

cosa avviene nel Golgi ?

A
  • glicosilazione delle proteine
  • sintesi dei GAG
157
Q

LEZIONE 17

che enzimi si trovano nelle vescicole del Golgi ?

A
  • cis: manossidasi I
  • mediane: manossidasi II e N-acetilglucosaminatransferasi
  • trans: galattosiltransferasi e sialiltransferasi
158
Q

LEZIONE 17

come avviene la formazione di una catena oligosaccatidica complessa nel Golgi ?

A
  • rimozione di 3 mannosi
  • attacco di una N-acetilglucosamina ad un mannosio, rimozione 3 mannosi, e attacco di altre 2 N-acetilglucosamina ai mannosi restanti
  • attacco di 3 molecole di galattosio e acido sialico alle N-acetilglucosamine
159
Q

LEZIONE 17

cos’è una catena ad alto mannosio ?

A

catena oligosaccaridica in cui i mannosi non sono stati rimossi o solo parzialmente

160
Q

LEZIONE 17

cos’è una catena oligosaccaridica ibrida ?

A

la N-acetilglucosamina si lega ad un solo mannosio e dunque solo un ramo della catena subisce le ulteriori modificazioni

161
Q

LEZIONE 17

cosa può accadere alle differenti catene oligosaccaridiche ?

A

di venire esposte sul medesimo sito della stessa tipologia di proteina

162
Q

LEZIONE 17

cos’è la glicosilazione O-linked ?

A

legame covalente tra carboidrati e il gruppo ossidrile della serina o prolina

163
Q

LEZIONE 17

come avviene la glicosilazione O-linked ?

A

i carboidrati vengono legati direttamente alla proteina: catene più corte della N-linked

164
Q

LEZIONE 17

cos’altro viene sintetizzato nel Golgi ?

A

i GAG
glicosaminoglicani

165
Q

LEZIONE 17

cosa sono i GAG ?

A

sono lunghi polisaccaridi costituiti dalla ripetizione di un disaccaride in cui un monomero è acido urico o un amminozucchero

166
Q

LEZIONE 17

cosa formano i GAG legati alle proteine ?

A

proteoglicani

167
Q

LEZIONE 17

come lipidi e proteine vengono trasportate nelle cisterne del Golgi ?

A

2 ipotesi
* proteine e lipidi si muovono in vesciole
* le cisterne maturano trasformandosi nella cisterna successiva

la seconda è favorita

168
Q

LEZIONE 17

cos’è l’endocitosi ?

A

materiale extracellulare viene incluso in una vescicola intracellulare

169
Q

LEZIONE 17

che cos’è l’esocitosi ?

A

materiale intracellulare si fonde con la membrana per riversare il contenuto all’esterno

170
Q

LEZIONE 17

cosa sono gli esosomi ?

A

vescicole bioattive che si formano per fusione di membrana citoplasmatica e corpi multivescicolari cellulari

171
Q

LEZIONE 17

a cosa servono gli esosomi ?

A

vettori di informazioni biologiche tra le cellue che hanno un ruolo di presentazione dell’antigene nella risposta immunitaria

172
Q

LEZIONE 17

gemmazione e fusione utilizzano gli stessi meccanismi ?

A

principalmente si anche se a carico di strutture diverse

173
Q

LEZIONE 17

quali sono le proteine che formano vescicole rivestite ?

A
  • clatrina: vescicole dal trans Golgi network ai lisosomi e quelle di endocitosi
  • COP I: vesciole dal trans Golgi verso le cisterne precedenti e verso il RE
  • COP II: vescicole dal Re al Golgi
174
Q

LEZIONE 17

cosa sono le clatrine ?

A

sono costituite da 3 catene pesanti e 3 catene leggere

175
Q

LEZIONE 17

che forma assumono le clatrine ?

A

svastica a 3 braccia: alternanza di esagoni e pentagoni

176
Q

LEZIONE 17

cosa comporta il legame tra recettore di membrana e cargo ?

A
  • cambiamento confromazionale che rende in grado il recettore di interagire con la clatrina
  • reclutamento dei recettori
177
Q

LEZIONE 17

come avviene il legame tra clatrine e recettore di membrana ?

A

tramite mediatori di adaptine

178
Q

LEZIONE 17

cos’è il reclutamento dei recettori ?

A

recettori diffondono lateralmente nella membrana per una porzione ch costituirà la fossetta rivestita

179
Q

LEZIONE 17

che cosa richiede la formazione del rifestimento proteico ?

A

GTPasi di reclutamento che mediano l’unione tra componenti proteiche e membrana

180
Q

LEZIONE 17

grazie a quale proteina la vescicola si stacca ?

A

dinamina ad attività GTPasica

181
Q

LEZIONE 17

cosa comporta l’acidificazione dell’endosoma ?

A

il distacco a carico dei recettori

182
Q

LEZIONE 17

cosa succede ai recettori della vescicola ?

A

diffondo lateralmente nella membrana dell’endosoma e si concentrano in una vescicola che tornerà alla membrana per riutilizzare i recettori

183
Q

LEZIONE 17

a cosa serve il corretto smistamento delle vescicole ?

A

alla corretto funzionalità della cellula

184
Q

LEZIONE 17

chi si occupa del corretto smistamento delle vescicole ?

A

le proteine SNARE

185
Q

LEZIONE 17

cosa sono le SNARE ?

A

proteine con affinità per la N-etilmaleimide
esistono 20 SNARE complementari: VSNARE e TSNARE

186
Q

LEZIONE 17

da cosa dipende la presenza di una particolare VSNARE sulla vescicola ?

A

dalle caratteristiche del recettore posto sulla membrana

187
Q

LEZIONE 17

come si legano le VSNARE alle TSNARE ?

A

avvolgendosi formando 4 eliche
1 della VSNARE
3 della TSNARE

3 eliche: 1 proteina intrinseca di membrana 2 SNAP25

188
Q

LEZIONE 17

cos’è necessario per la fusione ?

A

che la distanza tra le vescicole sia inferiore ai 1,5 nm

189
Q

LEZIONE 17

come viene eliminata l’acqua tra le due membrane ?

A

dall’azione meccanica delle due snare legate tra loro

190
Q

LEZIONE 17

cos’è l’effettore di RAB?

A

proteina di membrana aiuta la fusione tra le snare

191
Q

LEZIONE 17

cosa determina la separazione delle snare ?

A

proteina NSF: attività ATPasica

192
Q

LEZIONE 17

cosa sono le vescicole spola ?

A

vescicole poste al late delle cisterne del Golgi

193
Q

LEZIONE 17

che sequenza segnale hanno le proteine che sono destinate a ritornare nel RE?

A

KDEL

194
Q

LEZIONE 17

che tipi di esocitosi esistono ?

A
  • esocitosi costitutiva
  • esocitosi regolata
195
Q

LEZIONE 17

come avviene l’esocitosi costitutiva ?

A

processo autonomatico: senza la presenza di specifici segnali

196
Q

LEZIONE 17

come avviene l’esocitosi regolata ?

A

le vescicole si ammassanno vicino alla membrana e aspettano uno stimolo per andare in contro ad esocitosi

197
Q

LEZIONE 17

cosa subiscono le vescicole nella secrezione regolata ?

A

un processo maturativo: tagli proteolitici
proenzimi inattivi diventano enzimi attivi

198
Q

LEZIONE 17

dove si verifica l’esocitosi ?

A

in zone specializzate della membrana

199
Q

LEZIONE 17

cosa sono i lisosomi ?

A

organuli tondeggianti a funzione digestiva

200
Q

LEZIONE 17

cosa contengono i lisosomi ?

A

40 tipi di diverse idrolasi acide

201
Q

LEZIONE 17

che pH hanno i lisosomi ?

A

pH 5

202
Q

LEZIONE 17

come mantengono i lisosomi il pH acido ?

A

presenza di pompe protoniche sulla membrana

203
Q

LEZIONE 17

qual è la sequenza segnale di indirizzamento delle proteine al lisosoma ?

A

M6P: zucchero mannosio 6-fosfato

204
Q

LEZIONE 17

come avviene l’aggiunta del fosfato al mannosio ?

A

2 step
* aggiunta di uno zucchero fosfato N-acetilglucosamina fosfato
* rimozione della N-acetilglucosamina

205
Q

LEZIONE 17

quando viene aggiunto il fosfato al mannosio ?

A

nelle cisterne cis del Golgi

206
Q

LEZIONE 17

cosa comporta l’aggiunta del fosfato al mannosio ?

A

impedisce che il mannosio a cui è legato possa essere rimosso

207
Q

LEZIONE 17

quanti e quali tipi di endocitosi esistono ?

A

3
* fagocitosi
* pinocitosi
* endocitosi mediata da recettori

208
Q

LEZIONE 17

cos’è la fagocitosi ?

A

attività presente in cellule specializzate: ingestione per scopo alimentare e di difesa

209
Q

LEZIONE 17

i frammenti cellulari della fagocitosi dove vengono racchiusi ?

A

nel fagosoma

210
Q

LEZIONE 17

il riconoscimento del materiale da fagocitare in che modo può avvenire ?

A
  • diretto: legame dei recettori del fagocito con oligosaccaridi sulla sperficie di alcuni batteri
  • indiretto: recettori riconoscono le cellule inettate dopo il legame alle molecole del complemento
211
Q

LEZIONE 17

da cosa è sostenuta la fagocitosi?

A

dal citoscheletro (movimenti degli pseudopodi) e rivestimenti proteici simili alla clatrina

212
Q

LEZIONE 17

cosa sono le cellule giganti multinucleate del corpo estraneo ?

A

numerosi macrofagi si fondoo per creare tale cellula e ingerire strutture grandi

213
Q

LEZIONE 17

cos’è la pinocitosi ?

A

cellula fagocita goccole di liquido

214
Q

LEZIONE 17

come si distingue la pinocitosi ?

A

micropinocitosi e macropinocitosi

215
Q

LEZIONE 17

come avviene l’endocitosi mediata da recettori ?

A
  • più comune in diversi tipi cellular
  • inglobano molecole grazie al legame con specifici recettori di membrana
216
Q

LEZIONE 17

quali sono gli stadi l’endocitosi mediata da recettori ?

A
  • formazione endosoma precoce
  • inserite nella membrana degli endosomi proteine specializzate trasportate tramite vescicole dal Golgi
  • acidificazione endosomi: endosomi tardivi
  • si fondono con le vescicole idrolasiche
  • formazione endolisosoma e poi lisosoma vero e proprio
217
Q

LEZIONE 17

come vengono protette le proteine sulla membrana degli endosomi tardivi dalla degradazione degli enzimi idrolitici riversati nel lume ?

A

dalle proteie dette ESCRT: complessi di smistamento endosomiale richiesti per il trasporto

218
Q

LEZIONE 17

che ruolo hanno le ESCRT?

A

reclutano materiale destinato alla degradazione in vescicole che gemmano dall’endosoma formano il corpo multivescicolare: rilascio vescicole nel lume del lisosoma dove vengono degradate

219
Q

LEZIONE 17

cos’è l’autofagia ?

A

un caso particolare di endocitosi

220
Q

LEZIONE 17

cosa si forma con l’autofagia ?

A

autofagosomi portati a contatti con enzimi lisosomiali

221
Q

LEZIONE 17

quando avvengono fenomeni di autofagia ?

A

durante il processo di differenziamento cellulare

222
Q

LEZIONE 17

quanti e quali tipi di autofagia si conoscono ?

A
  1. macroautofagia: organuli del citoplasma vengono circondati da un sistema di doppie membrane di origine dal RE
  2. microautofagia: la membrana del lisosoma si invagina per catturare piccole componenti proteiche
  3. autofagia chaperone-mediata: grazie a chaperoni le proteine del citosol vengono riconosciute grazie a specifiche sequenze e introdotte nel lisosoma attraverso canali di traslcazione della membrana lisosomiale
223
Q

LEZIONE 17

cos’è la transcitosi ?

A

vescicole endoteliali che riversano il loro materiale in una sede diversa da quella di origine

224
Q
A

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