Traduction et maturation des protéines Flashcards
1
Q
En quoi l’ARNm est-il lu?
A
Séquences de 3 bases: triplets/codons
2
Q
Quel codon est initiateur?
A
AUG (met)
3
Q
Comment nomme-t-on la région codante?
A
ORF: open reading frame
4
Q
Avec quelles séquences se termine la traduction?
A
codons STOP:
- UAA
- UAG
- UGA
5
Q
Quels AA n’ont qu’un seul codon correspondant?
A
Met et Trp
6
Q
Qu’est-ce qui détermine le cade de lecture (ORF)?
A
AUG
7
Q
Combien de cadres de lecture existent-ils pour l’ARNm donné?
A
3
8
Q
Quel brin de l’ADN correspond à la séquence d’AA?
A
brin codant
9
Q
V ou F: le brin codant est le brin matrice
A
FAUX
10
Q
Donner les 4 types de mutations
A
- silencieuse (rien de change)
- faux-sens (mauvais AA)
- non-sens (arrête mais devrait continuer)
- continuation (doit arrêter mais continue)
11
Q
Qui assortit les AA aux codons?
A
ARNt
12
Q
Quelle enzyme ajoute l’AA correct sur l’ARNt (chargement)?
A
Aminoacyl-ARNt synthétase
13
Q
Combien y a-t-il de codons?
A
64 (4^3)
14
Q
V ou F: le code génétique est dit dégénéré; il y a redondance
A
VRAI
15
Q
À quelle extrémité de l’ARNt est attaché l’AA?
A
3’
16
Q
Quelle est la particularité des codons correspondant à la glycine?
A
4 codons différents, les deux premiers AA sont toujours GG, le troisième nucléotide est flottant (wobble)
17
Q
Comment qualifie-t-on un ARNt avec son acide aminé?
A
chargé
18
Q
Le chargement recquiert quoi?
A
ATP
19
Q
Quel est le premier adapteur du code génétique?
A
aminoacyl-ARNt-transférase
20
Q
Quel est le 2e adapteur du code génétique?
A
ARNt dont le codon s’apparie avec le codon du ARNm
21
Q
Quelle est la forme de l’ARNt?
A
trèfle
22
Q
Que retrouve-t-on à l’opposé de l’acide aminé attaché sur l’ARNt?
A
l’anticodon
23
Q
De quoi est formé le ribosome?
A
- 2 sous-unités
- 4 ARN
- 80 protéines
24
Q
V ou F: les protéines comptent pour la majorité de la masse du ribosome
A
FAUX, plus de la moitié de la masse des ribosomes inclut les ARNs
25
Combien de sites de liaison à l'ARNm ont les ribosomes?
1
26
Combien de sites de liaison à l'ARNt ont les ribosomes?
3
27
Quels sont les sites de liaisons à l'ARNt des ribosomes et leurs noms?
de droite à gauche:
- A: aminoacyl ARNT
- P: peptidyl-ARNt
- site E: Exit
28
Quelles sont les phases majeures de la traduction?
1. initiation
2. élongation
3. terminaison
29
Que se passe-t-il lors de la première étape d'élongation?
ARNt chargé d'un AA se lie au site A selon son codon
30
Que se passerait-il si les sites A et P étaient plus éloignés?
codons seraient décalés
31
Que se passe-t-il lors de la deuxième étape d'élongation?
Le bout carboxylique de la chaîne polypeptidique est découplé de l'ARNt du site P et lié à l'AA du site A
32
Comment l'élongation au site A peut-elle se produire?
Réaction est énergétiquement favorable et est spontanée grâce à la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt
33
Que se passe-t-il lors de la troisième étape d'élongation?
Déplacement de la grande sous-unité p/r à la petite permet de bouger les sites A et P vers les sites P et E respectivement
34
Que se passe-t-il lors de la quatrième étape d'élongation?
La petite sous-unité se déplace de 3 nucléotides vers 3' pour se recadrer sur la grande-sous-unité. Le site A est prêt à accueillir un nouveau ARNt chargé
35
Qu'est-ce que nécessite l'initiation de la traduction en réalité?
Des facteurs d'initiation nombreux
36
Quelle est la première étape de l'initiation de la traduction?
ARNt Met complexé à des facteurs d'initiation eIF2 se lie au site P de la petite sous-unité
37
Quelle est la deuxième étape de l'initiation de la traduction?
petite sous-unité se lie à la coiffe au bout 5' de l'ARNm grâce à des facteurs eIF2E et eIF4G
38
Quelle est la troisième étape de l'initiation de la traduction?
La petite sous-unité avance jusqu'à rencontrer AUG (ribosome scanning)
39
Lorsque AUG est trouvé, que se passe-t-il au niveau des facteurs d'initiation?
se dissocient
40
Quelle est la quatrième étape de l'initiation de la traduction?
association de la grande sous-unité suite à la dissociation des facteurs
41
V ou F: l'ARNt Met lors de l'initiation de la traduction reste lié au site P
VRAI, il doit garder le site A libre
42
Comment s'active la terminaison de la traduction?
Le ribosome arrive à un codon STOP, un facteur reconnait cette situation
43
Comment se fait la terminaison de la traduction?
Liaison d'un facteur de libération au site A porteur d'un codon STOP
44
Qu'est-ce qu'un polysome?
Série de ribosomes qui traduisent simultanément une molécule d'ARNm (très efficace)
45
Quelle est une cible majeure des antibiotiques?
inhiber la traduction
46
Donner quelques caractéristiques du repliement des protéines (3)
- sensible à l'environnement (pH, température)
- affecté par des mutations
- plus les protéines sont complexes, plus les erreurs de repliement sont fréquentes (certaines maladies)
47
Quelle est la mutation de sickle-cell anemia?
A devient T: Glu devient Va
48
Qu'est-ce que les cristallines?
protéines structurales solubles dans la lentille et la cornée permettant la transparence
49
Qu'est-ce que l'alpha cristalline?
chaperone moléculaire empêchant les précipitations de protéines dénaturées
50
Que se passe-t-il avec l'alpha cristalline avec l'âge?
déclin des fonctions de l'alpha cristalline, précipitations de protéines dans la lentille
51
Quand est-ce que débute le repliement d'une protéine?
Durant sa synthèse
52
Quelles sont les étapes de repliement d'une protéine durant la synthèse? (3)
1. formation de la structure secondaire de base
2. formation des domaines
3. ajustement des domaines et repliement final
53
Quelle est l'action des chaperones moléculaires?
s'attachent à des parties prônes à s'agréger (souvent hydrophobes)
54
V ou F: la fixation des chaperones au peptide consomme de l'ATP
FAUX, l'ATP est consommée au moment de déloger les chaperones de la protéine
55
Que se passe-t-il avec les protéines qui n'acquièrent pas leur structure correcte?
dégradation par Ub
56
De quoi est formé l'ubiquitine?
76 AA
57
Sur quel AA se fixe l'ubiquitine?
lysine K
58
Quel système marque à l'ubiquitine?
UPS: système ubiquitine protéasome
59
Quelles sont les 3 enzymes de UPS?
E1: ubiquitin activating enzyme
E2: ubiquitin conjugating enzyme (transfer de Ub de E1 vers E2)
E3: ubiquitin ligase enzyme (E2 se lie à E3, qui reconnait le substrat)
60
Quel pourcentage de protéines est éliminé à cause de leur mauvaise conformation?
50% appr
61
V ou F: il existe 1 seul E2 et 1 seul E3
FAUX 30 E2 et 600 E3 (spécificité)
62
Résumer l'étiquettage à l'ubiquitine (4)
1. activation de l'ubiquitine: se lie à E1 avec de l'énergie (ATP)
2. transfert à E2 de Ub
3, E3 reconnait la protéine à être dégradée
4. liaison de la lysine
63
D'où vient l'énergie du protéasome?
ATP
64
V ou F: l'ubiquitine est clivée avant la dégradation dans le protéasome
VRAI
65
À la fin de la dégradation par le protéasome qu'est-ce qui est relâché?
petits peptides qui ont été hydrolysés
66
Caractéristiques de la fibrose kystique
Autosomale récessive
| F508, délétion de 3 nucléotides codant pour la phénylalanine 508
67
Quel est le rôle de la huntingtine?
Régule des fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotrophiques comme le BDNF
68
Chez les patients atteints de la chorée de Huntington, que se passe-t-il avec la huntingtine?
Elle s'agrège et forme des fibres amyéloïdes causant la mort de neurones par apoptose
69
Moléculairement, qu'est-ce qui cause l'agrégation de la huntingtine?
- expansions du triplet CAG qui code pour Glutamine, cela cause la séquence poly-Glutamine, provoquant l'agrégation
70
Qu'est-ce que détermine le nombre de répétitions de triplets CAG?
- si on est atteint ou pas
| - âge du début des symptomes
71
Qu'est-ce qui cause l'alzheimer?
Non dégradation d'une protéine qui est associée à la membrane d'un neurone, agrégation de protéines sous forme de plaques amyéloïdes détruisant les neurones environnants
72
Quelles sont les 3 catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob?
1. sporadique (90% des cas)
2. héréditaires à prions
3. transmis contagieux (rare)
73
Qu'est-ce qu'un prion?
Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative
74
Quel est un exemple de gentil prion?
CPEBs, protéines se liant à des courts motifs dans le bout 3' de messagers qui se nomment cytoplasmic polyadenylation elements
75
Que font les CPEBs?
stimulent la polyadenylation cytoplasmique activant la traduction de protéines
76
Comment le prion est-il lié au mécanisme de la mémoire?
Réplication du prion permet de perpétuer la nouvelle information
