Traduction et maturation des protéines Flashcards
En quoi l’ARNm est-il lu?
Séquences de 3 bases: triplets/codons
Quel codon est initiateur?
AUG (met)
Comment nomme-t-on la région codante?
ORF: open reading frame
Avec quelles séquences se termine la traduction?
codons STOP:
- UAA
- UAG
- UGA
Quels AA n’ont qu’un seul codon correspondant?
Met et Trp
Qu’est-ce qui détermine le cade de lecture (ORF)?
AUG
Combien de cadres de lecture existent-ils pour l’ARNm donné?
3
Quel brin de l’ADN correspond à la séquence d’AA?
brin codant
V ou F: le brin codant est le brin matrice
FAUX
Donner les 4 types de mutations
- silencieuse (rien de change)
- faux-sens (mauvais AA)
- non-sens (arrête mais devrait continuer)
- continuation (doit arrêter mais continue)
Qui assortit les AA aux codons?
ARNt
Quelle enzyme ajoute l’AA correct sur l’ARNt (chargement)?
Aminoacyl-ARNt synthétase
Combien y a-t-il de codons?
64 (4^3)
V ou F: le code génétique est dit dégénéré; il y a redondance
VRAI
À quelle extrémité de l’ARNt est attaché l’AA?
3’
Quelle est la particularité des codons correspondant à la glycine?
4 codons différents, les deux premiers AA sont toujours GG, le troisième nucléotide est flottant (wobble)
Comment qualifie-t-on un ARNt avec son acide aminé?
chargé
Le chargement recquiert quoi?
ATP
Quel est le premier adapteur du code génétique?
aminoacyl-ARNt-transférase
Quel est le 2e adapteur du code génétique?
ARNt dont le codon s’apparie avec le codon du ARNm
Quelle est la forme de l’ARNt?
trèfle
Que retrouve-t-on à l’opposé de l’acide aminé attaché sur l’ARNt?
l’anticodon
De quoi est formé le ribosome?
- 2 sous-unités
- 4 ARN
- 80 protéines
V ou F: les protéines comptent pour la majorité de la masse du ribosome
FAUX, plus de la moitié de la masse des ribosomes inclut les ARNs
Combien de sites de liaison à l’ARNm ont les ribosomes?
1
Combien de sites de liaison à l’ARNt ont les ribosomes?
3
Quels sont les sites de liaisons à l’ARNt des ribosomes et leurs noms?
de droite à gauche:
- A: aminoacyl ARNT
- P: peptidyl-ARNt
- site E: Exit
Quelles sont les phases majeures de la traduction?
- initiation
- élongation
- terminaison
Que se passe-t-il lors de la première étape d’élongation?
ARNt chargé d’un AA se lie au site A selon son codon
Que se passerait-il si les sites A et P étaient plus éloignés?
codons seraient décalés
Que se passe-t-il lors de la deuxième étape d’élongation?
Le bout carboxylique de la chaîne polypeptidique est découplé de l’ARNt du site P et lié à l’AA du site A
Comment l’élongation au site A peut-elle se produire?
Réaction est énergétiquement favorable et est spontanée grâce à la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt
Que se passe-t-il lors de la troisième étape d’élongation?
Déplacement de la grande sous-unité p/r à la petite permet de bouger les sites A et P vers les sites P et E respectivement
Que se passe-t-il lors de la quatrième étape d’élongation?
La petite sous-unité se déplace de 3 nucléotides vers 3’ pour se recadrer sur la grande-sous-unité. Le site A est prêt à accueillir un nouveau ARNt chargé
Qu’est-ce que nécessite l’initiation de la traduction en réalité?
Des facteurs d’initiation nombreux
Quelle est la première étape de l’initiation de la traduction?
ARNt Met complexé à des facteurs d’initiation eIF2 se lie au site P de la petite sous-unité
Quelle est la deuxième étape de l’initiation de la traduction?
petite sous-unité se lie à la coiffe au bout 5’ de l’ARNm grâce à des facteurs eIF2E et eIF4G
Quelle est la troisième étape de l’initiation de la traduction?
La petite sous-unité avance jusqu’à rencontrer AUG (ribosome scanning)
Lorsque AUG est trouvé, que se passe-t-il au niveau des facteurs d’initiation?
se dissocient
Quelle est la quatrième étape de l’initiation de la traduction?
association de la grande sous-unité suite à la dissociation des facteurs
V ou F: l’ARNt Met lors de l’initiation de la traduction reste lié au site P
VRAI, il doit garder le site A libre
Comment s’active la terminaison de la traduction?
Le ribosome arrive à un codon STOP, un facteur reconnait cette situation
Comment se fait la terminaison de la traduction?
Liaison d’un facteur de libération au site A porteur d’un codon STOP
Qu’est-ce qu’un polysome?
Série de ribosomes qui traduisent simultanément une molécule d’ARNm (très efficace)
Quelle est une cible majeure des antibiotiques?
inhiber la traduction
Donner quelques caractéristiques du repliement des protéines (3)
- sensible à l’environnement (pH, température)
- affecté par des mutations
- plus les protéines sont complexes, plus les erreurs de repliement sont fréquentes (certaines maladies)
Quelle est la mutation de sickle-cell anemia?
A devient T: Glu devient Va
Qu’est-ce que les cristallines?
protéines structurales solubles dans la lentille et la cornée permettant la transparence
Qu’est-ce que l’alpha cristalline?
chaperone moléculaire empêchant les précipitations de protéines dénaturées
Que se passe-t-il avec l’alpha cristalline avec l’âge?
déclin des fonctions de l’alpha cristalline, précipitations de protéines dans la lentille
Quand est-ce que débute le repliement d’une protéine?
Durant sa synthèse
Quelles sont les étapes de repliement d’une protéine durant la synthèse? (3)
- formation de la structure secondaire de base
- formation des domaines
- ajustement des domaines et repliement final
Quelle est l’action des chaperones moléculaires?
s’attachent à des parties prônes à s’agréger (souvent hydrophobes)
V ou F: la fixation des chaperones au peptide consomme de l’ATP
FAUX, l’ATP est consommée au moment de déloger les chaperones de la protéine
Que se passe-t-il avec les protéines qui n’acquièrent pas leur structure correcte?
dégradation par Ub
De quoi est formé l’ubiquitine?
76 AA
Sur quel AA se fixe l’ubiquitine?
lysine K
Quel système marque à l’ubiquitine?
UPS: système ubiquitine protéasome
Quelles sont les 3 enzymes de UPS?
E1: ubiquitin activating enzyme
E2: ubiquitin conjugating enzyme (transfer de Ub de E1 vers E2)
E3: ubiquitin ligase enzyme (E2 se lie à E3, qui reconnait le substrat)
Quel pourcentage de protéines est éliminé à cause de leur mauvaise conformation?
50% appr
V ou F: il existe 1 seul E2 et 1 seul E3
FAUX 30 E2 et 600 E3 (spécificité)
Résumer l’étiquettage à l’ubiquitine (4)
- activation de l’ubiquitine: se lie à E1 avec de l’énergie (ATP)
- transfert à E2 de Ub
3, E3 reconnait la protéine à être dégradée - liaison de la lysine
D’où vient l’énergie du protéasome?
ATP
V ou F: l’ubiquitine est clivée avant la dégradation dans le protéasome
VRAI
À la fin de la dégradation par le protéasome qu’est-ce qui est relâché?
petits peptides qui ont été hydrolysés
Caractéristiques de la fibrose kystique
Autosomale récessive
F508, délétion de 3 nucléotides codant pour la phénylalanine 508
Quel est le rôle de la huntingtine?
Régule des fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotrophiques comme le BDNF
Chez les patients atteints de la chorée de Huntington, que se passe-t-il avec la huntingtine?
Elle s’agrège et forme des fibres amyéloïdes causant la mort de neurones par apoptose
Moléculairement, qu’est-ce qui cause l’agrégation de la huntingtine?
- expansions du triplet CAG qui code pour Glutamine, cela cause la séquence poly-Glutamine, provoquant l’agrégation
Qu’est-ce que détermine le nombre de répétitions de triplets CAG?
- si on est atteint ou pas
- âge du début des symptomes
Qu’est-ce qui cause l’alzheimer?
Non dégradation d’une protéine qui est associée à la membrane d’un neurone, agrégation de protéines sous forme de plaques amyéloïdes détruisant les neurones environnants
Quelles sont les 3 catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob?
- sporadique (90% des cas)
- héréditaires à prions
- transmis contagieux (rare)
Qu’est-ce qu’un prion?
Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative
Quel est un exemple de gentil prion?
CPEBs, protéines se liant à des courts motifs dans le bout 3’ de messagers qui se nomment cytoplasmic polyadenylation elements
Que font les CPEBs?
stimulent la polyadenylation cytoplasmique activant la traduction de protéines
Comment le prion est-il lié au mécanisme de la mémoire?
Réplication du prion permet de perpétuer la nouvelle information
