Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

biomol-3 > Traduction et maturation des protéines > Flashcards

Traduction et maturation des protéines Flashcards

1
Q

En quoi l’ARNm est-il lu?

A

Séquences de 3 bases: triplets/codons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quel codon est initiateur?

A

AUG (met)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Comment nomme-t-on la région codante?

A

ORF: open reading frame

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Avec quelles séquences se termine la traduction?

A

codons STOP:

  • UAA
  • UAG
  • UGA
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quels AA n’ont qu’un seul codon correspondant?

A

Met et Trp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qu’est-ce qui détermine le cade de lecture (ORF)?

A

AUG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Combien de cadres de lecture existent-ils pour l’ARNm donné?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quel brin de l’ADN correspond à la séquence d’AA?

A

brin codant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

V ou F: le brin codant est le brin matrice

A

FAUX

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Donner les 4 types de mutations

A
  • silencieuse (rien de change)
  • faux-sens (mauvais AA)
  • non-sens (arrête mais devrait continuer)
  • continuation (doit arrêter mais continue)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Qui assortit les AA aux codons?

A

ARNt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quelle enzyme ajoute l’AA correct sur l’ARNt (chargement)?

A

Aminoacyl-ARNt synthétase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Combien y a-t-il de codons?

A

64 (4^3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

V ou F: le code génétique est dit dégénéré; il y a redondance

A

VRAI

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

À quelle extrémité de l’ARNt est attaché l’AA?

A

3’

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quelle est la particularité des codons correspondant à la glycine?

A

4 codons différents, les deux premiers AA sont toujours GG, le troisième nucléotide est flottant (wobble)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Comment qualifie-t-on un ARNt avec son acide aminé?

A

chargé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Le chargement recquiert quoi?

A

ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quel est le premier adapteur du code génétique?

A

aminoacyl-ARNt-transférase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quel est le 2e adapteur du code génétique?

A

ARNt dont le codon s’apparie avec le codon du ARNm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quelle est la forme de l’ARNt?

A

trèfle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Que retrouve-t-on à l’opposé de l’acide aminé attaché sur l’ARNt?

A

l’anticodon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

De quoi est formé le ribosome?

A
  • 2 sous-unités
  • 4 ARN
  • 80 protéines
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

V ou F: les protéines comptent pour la majorité de la masse du ribosome

A

FAUX, plus de la moitié de la masse des ribosomes inclut les ARNs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Combien de sites de liaison à l’ARNm ont les ribosomes?

A

1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Combien de sites de liaison à l’ARNt ont les ribosomes?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Quels sont les sites de liaisons à l’ARNt des ribosomes et leurs noms?

A

de droite à gauche:

  • A: aminoacyl ARNT
  • P: peptidyl-ARNt
  • site E: Exit
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Quelles sont les phases majeures de la traduction?

A
  1. initiation
  2. élongation
  3. terminaison
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Que se passe-t-il lors de la première étape d’élongation?

A

ARNt chargé d’un AA se lie au site A selon son codon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Que se passerait-il si les sites A et P étaient plus éloignés?

A

codons seraient décalés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Que se passe-t-il lors de la deuxième étape d’élongation?

A

Le bout carboxylique de la chaîne polypeptidique est découplé de l’ARNt du site P et lié à l’AA du site A

32
Q

Comment l’élongation au site A peut-elle se produire?

A

Réaction est énergétiquement favorable et est spontanée grâce à la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt

33
Q

Que se passe-t-il lors de la troisième étape d’élongation?

A

Déplacement de la grande sous-unité p/r à la petite permet de bouger les sites A et P vers les sites P et E respectivement

34
Q

Que se passe-t-il lors de la quatrième étape d’élongation?

A

La petite sous-unité se déplace de 3 nucléotides vers 3’ pour se recadrer sur la grande-sous-unité. Le site A est prêt à accueillir un nouveau ARNt chargé

35
Q

Qu’est-ce que nécessite l’initiation de la traduction en réalité?

A

Des facteurs d’initiation nombreux

36
Q

Quelle est la première étape de l’initiation de la traduction?

A

ARNt Met complexé à des facteurs d’initiation eIF2 se lie au site P de la petite sous-unité

37
Q

Quelle est la deuxième étape de l’initiation de la traduction?

A

petite sous-unité se lie à la coiffe au bout 5’ de l’ARNm grâce à des facteurs eIF2E et eIF4G

38
Q

Quelle est la troisième étape de l’initiation de la traduction?

A

La petite sous-unité avance jusqu’à rencontrer AUG (ribosome scanning)

39
Q

Lorsque AUG est trouvé, que se passe-t-il au niveau des facteurs d’initiation?

A

se dissocient

40
Q

Quelle est la quatrième étape de l’initiation de la traduction?

A

association de la grande sous-unité suite à la dissociation des facteurs

41
Q

V ou F: l’ARNt Met lors de l’initiation de la traduction reste lié au site P

A

VRAI, il doit garder le site A libre

42
Q

Comment s’active la terminaison de la traduction?

A

Le ribosome arrive à un codon STOP, un facteur reconnait cette situation

43
Q

Comment se fait la terminaison de la traduction?

A

Liaison d’un facteur de libération au site A porteur d’un codon STOP

44
Q

Qu’est-ce qu’un polysome?

A

Série de ribosomes qui traduisent simultanément une molécule d’ARNm (très efficace)

45
Q

Quelle est une cible majeure des antibiotiques?

A

inhiber la traduction

46
Q

Donner quelques caractéristiques du repliement des protéines (3)

A
  • sensible à l’environnement (pH, température)
  • affecté par des mutations
  • plus les protéines sont complexes, plus les erreurs de repliement sont fréquentes (certaines maladies)
47
Q

Quelle est la mutation de sickle-cell anemia?

A

A devient T: Glu devient Va

48
Q

Qu’est-ce que les cristallines?

A

protéines structurales solubles dans la lentille et la cornée permettant la transparence

49
Q

Qu’est-ce que l’alpha cristalline?

A

chaperone moléculaire empêchant les précipitations de protéines dénaturées

50
Q

Que se passe-t-il avec l’alpha cristalline avec l’âge?

A

déclin des fonctions de l’alpha cristalline, précipitations de protéines dans la lentille

51
Q

Quand est-ce que débute le repliement d’une protéine?

A

Durant sa synthèse

52
Q

Quelles sont les étapes de repliement d’une protéine durant la synthèse? (3)

A
  1. formation de la structure secondaire de base
  2. formation des domaines
  3. ajustement des domaines et repliement final
53
Q

Quelle est l’action des chaperones moléculaires?

A

s’attachent à des parties prônes à s’agréger (souvent hydrophobes)

54
Q

V ou F: la fixation des chaperones au peptide consomme de l’ATP

A

FAUX, l’ATP est consommée au moment de déloger les chaperones de la protéine

55
Q

Que se passe-t-il avec les protéines qui n’acquièrent pas leur structure correcte?

A

dégradation par Ub

56
Q

De quoi est formé l’ubiquitine?

A

76 AA

57
Q

Sur quel AA se fixe l’ubiquitine?

A

lysine K

58
Q

Quel système marque à l’ubiquitine?

A

UPS: système ubiquitine protéasome

59
Q

Quelles sont les 3 enzymes de UPS?

A

E1: ubiquitin activating enzyme
E2: ubiquitin conjugating enzyme (transfer de Ub de E1 vers E2)
E3: ubiquitin ligase enzyme (E2 se lie à E3, qui reconnait le substrat)

60
Q

Quel pourcentage de protéines est éliminé à cause de leur mauvaise conformation?

A

50% appr

61
Q

V ou F: il existe 1 seul E2 et 1 seul E3

A

FAUX 30 E2 et 600 E3 (spécificité)

62
Q

Résumer l’étiquettage à l’ubiquitine (4)

A
  1. activation de l’ubiquitine: se lie à E1 avec de l’énergie (ATP)
  2. transfert à E2 de Ub
    3, E3 reconnait la protéine à être dégradée
  3. liaison de la lysine
63
Q

D’où vient l’énergie du protéasome?

A

ATP

64
Q

V ou F: l’ubiquitine est clivée avant la dégradation dans le protéasome

A

VRAI

65
Q

À la fin de la dégradation par le protéasome qu’est-ce qui est relâché?

A

petits peptides qui ont été hydrolysés

66
Q

Caractéristiques de la fibrose kystique

A

Autosomale récessive

F508, délétion de 3 nucléotides codant pour la phénylalanine 508

67
Q

Quel est le rôle de la huntingtine?

A

Régule des fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotrophiques comme le BDNF

68
Q

Chez les patients atteints de la chorée de Huntington, que se passe-t-il avec la huntingtine?

A

Elle s’agrège et forme des fibres amyéloïdes causant la mort de neurones par apoptose

69
Q

Moléculairement, qu’est-ce qui cause l’agrégation de la huntingtine?

A
  • expansions du triplet CAG qui code pour Glutamine, cela cause la séquence poly-Glutamine, provoquant l’agrégation
70
Q

Qu’est-ce que détermine le nombre de répétitions de triplets CAG?

A
  • si on est atteint ou pas

- âge du début des symptomes

71
Q

Qu’est-ce qui cause l’alzheimer?

A

Non dégradation d’une protéine qui est associée à la membrane d’un neurone, agrégation de protéines sous forme de plaques amyéloïdes détruisant les neurones environnants

72
Q

Quelles sont les 3 catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob?

A
  1. sporadique (90% des cas)
  2. héréditaires à prions
  3. transmis contagieux (rare)
73
Q

Qu’est-ce qu’un prion?

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative

74
Q

Quel est un exemple de gentil prion?

A

CPEBs, protéines se liant à des courts motifs dans le bout 3’ de messagers qui se nomment cytoplasmic polyadenylation elements

75
Q

Que font les CPEBs?

A

stimulent la polyadenylation cytoplasmique activant la traduction de protéines

76
Q

Comment le prion est-il lié au mécanisme de la mémoire?

A

Réplication du prion permet de perpétuer la nouvelle information

biomol-3 (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions