T6 - Mecanismos catalíticos Flashcards
centro/sitio activo
Región de la enzima donde se une el sustrato y que contiene los aa que participan directamente en la formación y ruptura de enlaces.
Es una estructura 3D formada por residuos procedentes de diferentes partes de la secuencia lineal de aa y supone una posición relativamente o pequeña del volumen total de la enzima.
Es una hendidura con carácter no polar, lo que facilita un microambiente apropiado para la unión con el sustrato o la catalisis.
- GRUPOS DE FIJACIÓN: responsables de la especificidad de la unión E-S.
- GRUPOS CATALÍTICOS: participan directamente en la ruptura/formación de enlaces.
Los sustratos se unen al enzima por numerosas interacciones débiles.
¿A qué se debe el ajuste inducido que presentan muchos enzimas?
En la mayoría de enzimas, los lugares de unión de los sustratos están preformados, pero muchos de ellos muestran un cierto grado de ajuste inducido tras la unión del sustrato.
Esto se debe a que un enzima exactamente complementario al sustrato lo estabilizaría, en lugar de inducir la transformación. Por eso, los enzimas no son exactamente complementarios al sustrato, sino al ET.
Cuando el sustrato penetra en el centro activo del enzima se forman algunas interacciones débiles entre ambos. Cualquier distorsión del sustrato, el cual tiende a alcanzar el ET, se verá acompañada por la formación de interacciones débiles adicionales energéticamente favorables.
¿Qué aa actúan como sitios de unión y cuáles como aa catalítico?
aa CATALÍTICOS: aa cuyas cadenas laterales poseen peculiaridades químicas que los facultan para desarrollar una función catalítica.
aa DE UNIÓN O FIJACIÓN: aa cuyas cadenas laterales poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles con grupos funcionales complementarios de la molécula sustrato. Fijan la molécula en la posición adecuada para que los aa catalíticos puedan actuar.
El resto de aa de la cadena polipeptídica tienen la misión de mantener la conformación 3D catalíticamente activa del enzima.
MECANISMOS DE CATÁLISIS
- Catálisis ácido-base
- Catálisis covalente
- Catálisis por iones metálicos.
ENERGÍA DE FIJACIÓN
Constituye la principal fuente de energía libre que los enzimas utilizan para rebajar la barrera de energía de la activación y con ello aumentar la velocidad.
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
- Especifidad de sustrato (ET)
- Estereoespecificidad
- Especificidad de función
Los enzimas presentan un alto grado de especificidad química. Son capaces de inducir la transformación en un tipo de moléculas pero no en otros que también están disponibles como sustratos en el medio.
La especificidad reside en la complementariedad estructural espacial (CENTRO ACTIVO) y química (GRUPO FUNCIONALES).
En muchos casos no es la totalidad d ela molécula la que se acopla espacial y químicamente en el centro activo, sino solamente una parte de ella (GRUPO DETERMINANTE DE LA POSICIÓN).
Podemos distinguir entre enzimas con especificidad muy estricta (ej. lactato deshidrogenasa) o con especificidad relativamente alta (ej. fosfatasa alcalina)
