Struttura delle proteine

Question 1

Le diverse strutture di proteine

Answer 1

struttura primaria, secondaria, terzaria & quaternaria

Question 2

Le tipologie di strutture secondarie

Answer 2

• l’α-elica
• il β-foglietto

Question 3

Caratteristiche delle α-eliche

Answer 3

• sono in generale destrose, con qualche eccessione come il collagene che presenta α-eliche sinistrose;

-sono molto stabili per la presenza di legami idrogeni tra il gruppo aminico di un legame peptidico e il gruppo carbonilico di un altro legame

• Hanno un periodo di 3.6 amminoacidi (5.4 amstrong) che rappresenta la distanza tra i gruppi funzionali degli amminoacidi che formano il legame peptidico.

Question 4

Caratteristiche del β-foglietto

Answer 4

• grande stabilità a volte eccessiva
• sono formati attraverso legami idrogeno tra il gruppo aminico di un legame peptidico e il gruppo carbossilico di un altro legame peptidico
• possono coinvolgere amminoacidi della stessa proteina o amminoacidi di proteine diverse
• possono essere paralleli o antiparalleli a seconda del senso degli amminoacidi che li compongono;

Question 5

Cosa sono le random coil

Answer 5

Sono strutture secondarie che si formano in modo casuale, soggette a MPT e che spesso causano delle patologie.

Question 6

Struttura terzaria delle proteine

Answer 6

È una struttura tridimensionale risultato dell’interazione tra le strutture seconadrie nella proteina.

Question 6

Gli amminoacidi che influenzano la stabilità delle strutture secondarie

Answer 6

-la glicina (GLY) a causa della sua grande flessibilità;
- la prolina (PRO) amminoacido rigido che impedisce la rotazione intorno al legame peptidico tra 2 amminoacidi
-l-alanina
- la valina

Question 7

Cratteristiche della struttura terzaria

Answer 7

• stabile dal punto di vista termodinamico
• si trova soprattutto nelle proteine globulare (mioglobulina)
• È definita CONFORMAZIONE NATIVA della proteina in quanto stabilizza la proteina rendendola capace di svolgere la sua funzione
• come le precedenti strutture è costituita da un’ unica sequenza di amminoacidi (unica subunità);

Question 8

Le interazioni che stabilizzano la struttura terzaria

Answer 8

• ponti disolfuro formati tra 2 cisteine
• ponti salini tra amminoacidi carichi positivamente e nefativamente
• ponti H
• forze idrofobiche
• forze di van der Waals (interazioni dipolo-dipolo o dipolo dipolo indotto)

Question 9

Struttura quaternaria

Answer 9

Sono strutture formate dall’associazione di più sequenza amminoacidiche (subunità) per svolgere funzioni specifiche. Sono solitamente proteine fibrose e globulari.

Question 10

Tipi di strutture quaternarie

Answer 10

• omodimeri: formati da 2 sequenze amminoacidiche ugali;
• eterodimeri: formati da 2 catene amminoacidiche diverse
• eterotetrameri: formati da amminoacidiche
  uguali a coppie (emoglobina)

Question 11

Vantaggi della stuttura quaternaria

Answer 11

Il numero più grande di subunità di questa struttura le conferisce numerosi vantaggi:
- maggiore funzionalità, operatività, velocità, capacità di mantenimento;
- maggiore economia genetica: ci sono 4 geni che codificano per 4 catene polipeptidiche, che possono essere ricombinati in 16 modi differenti, aumentando quindi la versatilità proteica
- Maggiore stabilità nelle interazioni (tramite riduzione del rapporto superficie/volume)
- cooperatività

Question 12

Cause della denaturazione delle proteine

Answer 12

• aumento di temperature;
• variazioni del pH.
• l’uso dei detergenti;
• stress meccanico;
  In modo generale queste modificazioni sono irreversibili, ma ci sono in rari casi proteine in grado di ricavare la loro forma di base.