Peptidi e Proteine Flashcards

1
Q

Caratteristica del legame peptidico

A

Ha un carattere doppio legame in quanto:
- impedisce la rotazione intorno a esso a causa della sua rigidità
-presenta una geometria piuttosto planare

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2
Q

I metodi per studiare le proteine

A
  • Elettroforesi monodimensionale (1DE)
  • Elettroforesi bidomensionale (2DE)
  • Spettrometria di massa (MS)
  • Cromatografia liquida ad alta risoluzione (HPLC)
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3
Q

L’elettroforesi

A

È un processo in cui si determina il movimento di molecole cariche all’interno di una soluzione, in un campo elettrico.

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4
Q

Il principio dell’elettroforesi

A

La mobilità di una molecola carica è direttamente
proporzionale sia alla sua carica netta che alla resistenza della soluzione nella quale si sta muovendo.

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5
Q

Principio dell’elettroforesi monodimensionale (1DE) su gel di poliacrilammide (PAGE) in presenza di sodio
dodecilsolfato (SDS).

A

È una tecnica che consente il sequenziamento proteico in base alla differente dimensione dei singoli
peptidi.

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6
Q

Principio dell’elettroforesi bidimensionale

A

Combinando IEF (isoelettrofocalizzazione) e SDS-PAGE, questa è una tecnica che permette una separazione delle molecole proteiche o peptidi, in base al punto
isoelettrico.

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7
Q

A che cosa può essere dovuto un cambiamento del punto isoelettrico di una
particolare proteina?

A

Una modificazione post-traduzionale (MPT)

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7
Q

Il sodio dodecilsolfato (SDS)
natura e funzione

A

il SDS è un sapone e come tutti i saponi ha una porzione idrofobica e una porzione idrofilica; questo fa sì che riesca ad aumentare la solubilità in acqua delle porzioni idrofobiche delle
proteine, probabilmente interagendo con gli amminoacidi che hanno catena laterale idrofobica.

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8
Q
A
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