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Biologie Cellulaire > Signalisation 2 > Flashcards

Signalisation 2 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la transduction par second messager ?

A

C’est l’activation de nouveau messager en intracellulaire par l’interaction ligand récepteur

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Q

Que permet la transduction par second messager ?

A

Elle permet une amplification de la stimulation

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3
Q

De quelle nature sont les second messagers et donnez des exemples ?

A

Ils sont de petites molécules telles que des GMPc, AMPc, inositol-triphosphate, diacylglycérol, Ca++

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4
Q

Quelles sont les sources des seconds messagers ?

A

Ils sont synthétisés par une protéine enzymatique cible ou libérés par une source intracellulaire pour des ions

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5
Q

Qu’est-ce qu’un commutateur moléculaire ?

A

C’est une protéine de signalisation intra cellulaire existant en deux états actifs et inactifs

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6
Q

Quel est le mécanisme de comutation ?

A

1) Situation initiale : état inactif du commutateur
2) signal entrant : activation la protéine passe vers l’état actif
3) signal 2 (intrinsèque) : inactivation, la protéine passe vers l’état inactif

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7
Q

Quels sont les deux types de commutateurs moléculaires ?

A
  • la signalisation par protéine liant le GTP : la protéine G
  • la signalisation par phosphorylation (ATP)
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8
Q

Comment est activé et inactivé la protéine G ?

A

La protéine G liant le GTP est activée par échange GDP en GTP et est inactivée par hydrolyse d’un phosphate

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9
Q

Quelle est la cascade de l’activation de la protéine G ?

A

1) liaison du ligand et du coup changement de conformation
2) activation de la protéine G
3) activation de la protéine cible (effecteur primaire)
4) activation/synthèse du second messager
5) activation de l’effecteur secondaire

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10
Q

Quelle est la structure du récepteur ?

A
  • un site de liaison extracellulaire pour le ligand
  • 7 domaines transmembranaires
  • un site de liaison intracellulaire pour la protéine G
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11
Q

Quelle est la structure de la protéine G hétérotrimérique ?

A

Elle possède 3 sous-unités protéiques : α, β,ϒ et le complexe : β-ϒ est un dimère, donc le domaine : α peut se détacher et va pouvoir accepter le GTP ayant une activité GTPasique

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12
Q

En combien d’étapes se fait la cascade de l’activation de la protéine G ?

A

En 5 étapes

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13
Q

En quoi consiste la première étape ?

A

C’est la situation non stimulée : le récepteur et la protéine G sont inactivés, la sous-unité α liée au GDP

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14
Q

En quoi consiste la seconde étape ?

A

C’est l’activation du récepteur : liaison avec le ligand, changement de conformation puis association de la protéine G au récepteur avec échange du GDP en GTP

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15
Q

En quoi consiste la troisième étape ?

A

La séparation du complexe β-ϒ et de la sous unité α, complexe β-ϒ activé, sous unité α activée

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16
Q

En quoi consiste la quatrième étape ?

A

Activation de la protéine cible, association de la sous-unité α à la protéine cible

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17
Q

En quoi consiste la cinquième étape ?

A

C’est l’étape d’inactivation : hydrolyse du GTP en GDP, dissociation avec la protéine cible, réassociation pour reformer la protéine G

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18
Q

Quels sont les types de protéines cibles (effecteurs) ?

A

Les canaux ioniques (protéines transmembranaires) et les enzymes membranaires

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19
Q

Que font les canaux ioniques ?

A

Ils induisent une modification immédiate du voltage, c’est un récepteur métabotrope, c’est-à-dire qui est induit par transduction du signal par un intermédiaire : la protéine G

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20
Q

Que font les enzymes membranaires ?

A

Ils produisent des molécules de signalisation intracellulaire : les seconds messagers

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21
Q

Quels sont les deux types majeurs d’enzymes membranaires ?

A

L’adénylate cyclase qui va produire de l’AMP cyclique et la phospholipase C qui va produire de l’inositol triphosphate et du diacylglycérol

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22
Q

Quels sont les principales protéines G différentes ?

A

Gq, Gs pour stimulatrice, Gi pour inhibitrice, Gt pour transductine et GO

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23
Q

Quels sont les différents effets de la protéine G ?

A
  • Gq : activation de la phospholipase
  • Gs : activation de l’adénylate cyclase
  • Gi : inhibition de l’adénylate cyclase
  • Gt : activation de la GMPc phosphodiestérase
  • GO : sur les canaux potassiques
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24
Q

Quel est le mécanisme de signalisation des protéines GO ?

A

A l’activation, il y a dissociation du complexe β-ϒ de la sous-unité α, le complexe β-ϒ qui est actif, se lie au canal et induit par l’ouverture du canal avec la sortie du K+ une hyperpolarisation

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25
Q

Donner un exemple avec la protéine GO

A

Dans le muscle cardiaque, le ligand peut se lier au récepteur muscarinique et l’hyperpolarisation peut mener à la diminution de la fréquence cardiaque

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26
Q

Comment est inactivée la stimulation, le canal ?

A

Grâce à la GTPase qui va hydrolyser le GTP en GDP

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27
Q

Donner un exemple d’antagoniste de l’ACh

A

L’atropine antagoniste de l’ACh

28
Q

Comment procède l’atropine ?

A

Elle va bloquer les canaux potassiques et activer le rythme cardiaque faisant la prévention et le traitement de malaises vagaux

29
Q

Comment la phospholipase C, la protéine cible de la protéine Gq, produit-elle deux seconds messagers ?

A

Par clivage de PIP2

30
Q

Quels sont les deux seconds messagers de la phospholipase C ?

A
  • l’inositol triphosphate dans le cytosol
  • le diacylglycérol dans la membrane
31
Q

Que va produire l’inositol triphosphate (IP3) ?

A

Il va se lier aux canaux Ca++ du RE et libérer du Ca++

32
Q

Que va permettre le Ca++ ?

A

Il a permettre l’activation de la calmoduline

33
Q

Que vont permettre le DAG et le Ca++ ?

A

Ils vont permettre l’activation de la protéine kinase C (PKC)

34
Q

Qu’est-ce donc le Ca++ ?

A

C’est aussi un second messager

35
Q

Que va induire l’augmentation intra cytoplasmique ?

A

Cela va induire l’ouverture de canaux de la MP et de RE et enfin la libération des Calciosomes

36
Q

Que fait l’influx de Ca++ ?

A

Il va activer le CaMK grâce à l’interaction Ca++ et la calmoduline, induisant l’activation de voie de phosphorylation

37
Q

Donner l’amplification de la protéine G et enzyme membranaire : l’adénylate cyclase

A

1 molécule, le ligand va activer des centaines de Gs activées qui vont eux-même cibler des centaines et ensuite des milliers d’AMP cyclique seront synthétisés

38
Q

Comment est activée la protéine kinase A (PKA) par AMPc ?

A

A l’état inactif, les 2 sous-unités régulatrices sont inactives et 2 autres sous-unités catalytiques sans activité catalytique
Changement de conformation par association avec de l’AMPc et donc activation des sites catalytiques

39
Q

Donner un exemple de signalisation avec l’adénylate cyclase

A

L’adrénaline va se fixer au récepteur qui à la suite d’une cascade de signalisation, le PKA alors activé va faire accélérer le coeur, dérader du glycogène dans le muscle et dégrader des graisses

40
Q

Dans quelles circonstances médicales pouvons-nous utiliser de l’adrénaline ?

A

Lors d’un arrêt cardiaque, un choc anaphylactique

41
Q

Quels sont les effets secondaires ?

A

La bradycardie qui va dissocier le rythme cardiaque et le rendre inefficace

42
Q

Quel est l’effet du choléra au niveau intestinal ?

A

Le blocage de l’hydrolyse de la sous-unité αs des cellules épithéliales et donc accumulation d’AMPc et activation de l’αs en permanence

43
Q

Quels sont les symptômes et le traitement du choléra ?

A

Le déséquilibre ionique, la diarrhée et la déshydratation, pour y remédier on a juste besoins d’hydratation et d’antibiotiques si c’est sévère

44
Q

Quels sont le ligand et le récepteur impliqué dans la protéine Gt et GMPc ?

A

La lumière c’est-à-dire un photon et le récepteur rhodopsine cis-rétinal devenant trans-rétinal une fois activée

45
Q

Quelle est la protéine cible et quel est son effet ?

A

La phosphodiestérase qui va hydrolyser les GMPc et ainsi faire baisser le taux de GMPc

46
Q

Quels sont les effecteurs du second messager : GMPc ?

A

Les canaux Na+ qui vont se fermer suite à la baisse du taux de GMPc, et donc hyperpolarisation de 1mV et diminution de l’exocytose du neurotransmetteur

47
Q

Quelle est l’amplification ?

A

1 photon absorbé va induire 500 protéines Gt qui vont activer 500 enzymes qui vont hydrolysées 100 000 GMPc, fermant 250 canaux

48
Q

Comment se fait la signalisation avec un récepteur couplé à une enzyme ?

A

La signalisation se fait par l’intermédiaire d’une réaction catalytique

49
Q

Quelles sont les principales étapes génériques de la signalisation par réaction catalytique ?

A

1) Médiateur extracellulaire se fixe sur le récepteur
2) Activité enzymatique (kinase = phosphorylation)
3) Protéines cibles activées une fois phosphorylées

50
Q

Quelles sont les quatre classes de récepteurs couplés à une enzyme ?

A
  • à activité tyrosine kinase (phosphorylant une kinase)
  • à activité sérine / thréonine kinase
  • associés à une phosphatase
  • à activité guanylate cyclase (qui va former du GMPc)
51
Q

Comment se fait la signalisation par phosphorylation ?

A
  • activation par phosphorylation par une kinase en hydrolysant de l’ATP
  • inactivation par déphosphorylation par une phosphatase
52
Q

Quelle est la structure d’un récepteur couplé à une enzyme ?

A
  • un site de liaison extracellulaire pour le ligand sur le côté N-ter
  • une protéine avec un seul domaine transmembranaire
  • un site intracellulaire catalytique sur le côté C-ter
53
Q

Comment se fait la cascade enzymatique ?

A

1) après liaison des ligands, deux récepteurs forment un homodimère
2) autophosphorylation et activation de la sous-unité catalytique
3) qui a son tour va activer une kinase cytoplasmique par phosphorylation
4 et 5) qui a son tour va activer une kinase par phosphorylation
6) qui va activer des protéines régulatrices

54
Q

Donner l’exemple de l’EGF (facteur de croissance épidermique) cascade

A

1) fixation du ligand : EGF
2) dimérisation du récepteur
3) phosphorylation des tyrosines
4) liaison à l’adaptateur Grb2
5) liaison de la protéine Sos activant Ras
6) activation de Ras par échange de GDP en GTP et dissociation du Sos
7) Ras déclenche une cascade de phosphorylation :
8) protéines kinases I (Raf), II (Mek), III (Map-kinases, …) qui vont elles-mêmes phosphoryler d’autres

55
Q

Qu’est-ce que Raf ?

A

C’est une protéine sérine-thréonine kinase

56
Q

Dans certains cancers souvent à cause d’une mutation du gène Ras, il y hyperactivité de RAS en absence de EGF et donc une prolifération incontrôlée, quels traitements sont-ils possibles ?

A
  • inhibition de la maturation du ligand
  • anticorps bloquant le récepteur
  • inhibiteur des sites TYR Kinase
  • inhibiteur ancrage membranaire de Ras
  • activateur de l’activité GTPasique
57
Q

Qu’est-ce que la désensibilisation ?

A

C’est le pouvoir de la cellule de réagir et contrôler son activation face à un excès de stimulation

58
Q

Quels sont les types de désensibilisation, de contrôle de la cellule ?

A
  • contrôle de la quantité de ligand : par endocytose ou dégradation
  • contrôle de la quantité fonctionnelle de récepteurs
  • inactivation réversible : diminution de l’amplification, après stimulation
59
Q

Comment peut se faire le contrôle de la quantité fonctionnelle de récepteurs ?

A
  • synthèse donne une régulation positive
  • endocytose puis recyclage (régulation positive) ou dégradation (régulation négative et irréversible)
60
Q

Quels sont les deux types de désensibilisation ?

A
  • la désensibilisation homologue agissant sur le récepteur stimulé
  • la désensibilisation hétérologue agissant sur plusieurs récepteurs stimulés ou non
61
Q

Quels sont les différents types de désensibilisation homologues ?

A

Par phosphorylation, l’inactivation du récepteur, de la protéine G, la protéine cible
Inactivation par activation des protéines inhibitrices

62
Q

Quelle est la méthode de désensibilisation hétérologue ?

A

Inactivation par activation des protéines inhibitrices

63
Q
A
64
Q

cascade enzymatique

A

EGF

65
Q

Résumé

A

Biologie Cellulaire (15 decks)

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