Semana 2

Question 1

Enzimas

Answer 1

Proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo

Question 2

Función de las enzimas

Answer 2

Favorecen y facilitan las reacciones químicas
Disminuyen la energía de activación

Question 3

Las enzimas se unen a los reactivos o sustratos…

Answer 3

facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos (SITIO ACTIVO).

Question 4

Sitio activo

Answer 4

Es la región donde el sustrato se asocia para:
-Disminuir energía de activación
-Aumentar el número de colisiones productivas
-Acelerar la velocidad de reacción

Question 5

Enzimas simples

Answer 5

Están formadas únicamente por proteínas.

Question 6

Enzimas conjugadas

Answer 6

Están formadas por una parte proteica (apoenzima) y un componente no proteico llamado cofactor.

Question 7

Cofactor

Answer 7

Compuesto necesario para la actividad de una enzima como catalizador.

Question 8

Coenzima

Answer 8

Molécula que se une al sitio activo para ayudar en reacción
Se unen de forma transitoria (vitaminas y sus derivados NAD⁺ o la coenzima A).

Question 9

Apoenzima

Answer 9

Apoproteína. Parte proteica de la enzima que se une a la correspondiente coenzima.

Question 10

Holoenzima

Answer 10

Enzima formada por una parte proteica unida a su cofactor correspondiente.

Question 11

Cofactores no proteícos

Answer 11

Iones metálicos como el Fe²⁺, Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ y Cu²⁺

Question 12

Cofactores proteicos

Answer 12

Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina).

Question 13

Función de los cofactores

Answer 13

Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
Facilitar las reacciones de oxido reducción.

Question 14

Catalizadores

Answer 14

Reducen la energía de activación hasta 8 grados de magnitud (100,000,000 veces).

Question 15

Modelos enzimaticos

Answer 15

Permiten describir la interacción entre la enzima y el sustrato.

Question 16

Modelo de llave-cerradura (Fischer 1894).

Answer 16

Alta especificidad.
La interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo).

Question 17

Modelo de ajuste inducido (Koshland 1958).

Answer 17

Más flexible con la especificidad.
La interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.

Question 18

Oxidorreductasas

Answer 18

Catalizan reacciones de oxido-reducción (Lactato deshidrogenasa)

Question 19

Transferasas

Answer 19

Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo (GTP)

Question 20

Hidrolasas

Answer 20

Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)

Question 21

Liasas

Answer 21

Catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces (piruvato descarboxilasa)

Question 22

Isomerasas

Answer 22

Catalizan cambios geométricos dentro de una molécula (triosafosfato isomerasa)

Question 23

Ligasas

Answer 23

Catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP (ADN ligasa)

Question 24

Un inhibidor enzimático

Answer 24

Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.

Question 25

Inhibición competitiva

Answer 25

Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, compiten entre ellos para poder unirse al sitio activo.

Question 26

Inhibición competitiva alostérica

Answer 26

La enzima posee otro sitio de unión (Sitio de unión alostérica). Al unirse, cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.

Question 27

Inhibición no competitiva

Answer 27

Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.

Question 28

Inhibición mixta

Answer 28

El inhibidor puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. Afectando tanto la afinidad de la enzima por el sustrato como la velocidad máxima de reacción.

Question 29

Cinética enzimática

Answer 29

El estudio de la velocidad a la que ocurren las reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.

Question 30

Reacciones de orden cero

Answer 30

La velocidad de la reacción es independiente de la concentración de los reactantes. Es decir, la velocidad de la reacción no cambia cuando se aumenta la concentración de los reactantes.

Question 31

Reacciones de primer orden

Answer 31

La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del reactante. Esto significa que si se duplica la concentración de un reactante, la velocidad de la reacción también se duplica.

Question 32

Reacciones de segundo orden

Answer 32

La velocidad de la reacción es proporcional al cuadrado de la concentración de un reactante o proporcional al producto de las concentraciones de dos reactantes.

Question 33

Factores que afectan la velocidad de reacción

Answer 33

pH Temperatura Cofactores Concentración del sustrato

Question 34

ph en la velocidad de reacción

Answer 34

Cambios en la carga de los aminoácidos. Cambios en la estructura terciaria Disociación de iones Modificación de los grupos funcionales

Question 35

Pepsina

Answer 35

Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).

Question 36

Ureasa

Answer 36

Enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.

Question 37

Arginasa

Answer 37

Enzima hidrolasa que cataliza la conversión de L-arginina en L-ornitina y urea.

Question 38

Temperatura en la velocidad de reacción

Answer 38

Altas Temperaturas desnaturalizan a las proteínas perdiendo su estructura terciaria. Se rompen los enlaces no covalentes.

Question 39

Cofactores en la velocidad de reacción

Answer 39

Un exceso de cofactores podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima.

Question 40

Concentración del sustrato en la velocidad de la reacción

Answer 40

Aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar un punto máximo donde la enzima se satura.