Semaine 2

Question 1

4 points que les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques

Answer 1

• Vitesses de réaction plus grandes
• Conditions de réactions + douces
• Spécificité + grande
• Plusieurs possibilités de régulation

Question 2

Nommer exemple de possibilités de régulation

Answer 2

• Contrôle allostérique
• Modification covalence des enzymes
• Variation des qtités d’enzymes synthétisées

Question 3

À quoi est dû les possibilités de régulation

Answer 3

Variation d’activités catalytiques en réponse aux [substances autres que substrats et produits]

Question 4

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes

Answer 4

• Complémentarité géométrique

- Forces non covalentes (van der Waals, interactions électrostatiques, liaisons H, interactions hydrophobes)

Question 5

Pourquoi les enzymes sont stéréospécifiques?

Answer 5

Les enzymes ont une chiralité inhérente (protéines ne sont formées que d’acides aminés forme L) forment sites actifs asymétriques

Question 6

Caractéristiques de la spécificité des enzymes

Answer 6

• Liaison à substrat chiraux
• Catalyser réactions
• Stéréospécificité absolue
• Distinction prochirale

Question 7

Expliquer distinction prochirale

Answer 7

Au départ, pas stéréospécificité, car substrat pas chiral (pas 4 atomes différents), enzyme fait son travail et le produit a une configuration particulière

Question 8

Grâce à quelles expériences la première enzyme fut identifiée

Answer 8

• Hydrolyse amidon

- Processus fermentation

Question 9

Où retrouve-t’on l’enzyme diastase et son nom actuel

Answer 9

Extrait de malt

alpha-amylase

Question 10

Qu’est-ce que l’alpha-amylase catalyse

Answer 10

L’hydrolyse de l’amidon (glucide=amylose + amylopectine) en maltotriose, maltose et glucose

Question 11

Nommer première enzyme a être séquencée

Answer 11

Ribonucléase A de pancréas bovin

Question 12

Nommer première structure d’une enzyme aux rayons X

Answer 12

Lysozyme

Question 13

Rôle groupements fonctionnels des enzymes

Answer 13

Participer à réactions acide-base, établir liaisons covalentes transitoires et interactions entre charges

Question 14

Points négatifs groupements fonctionnels des enzymes

Answer 14

Moins disposées à catalyser des réactions d’oxydoréduction et réaction de transfert de groupes sans participation cofacteurs

Question 15

Cofacteurs peuvent être…

Answer 15

Ions métalliques ou molécules organiques (coenzymes)

Question 16

Définir + exemple cosubstrat

Answer 16

Cofacteurs qui ne s’associent que transitoirement à enzyme

Ex: NAD+

Question 17

Nom d’un cofacteur qui s’associe en permanence avec partie protéique de l’enzyme par liaisons covalentes + exemple

Answer 17

Groupements prostétiques

Ex: noyau hème dans hémoglobine

Question 18

Puisque les coenzymes sont … ils doivent revenir à leur état initial afin que … soit assuré

Answer 18

Modifiés chimiquement

Cycle catalytique

Question 19

2 manières de réguler l’activité enzymatique pour coordonner les voies métaboliques

Answer 19

• Contrôle de la disponibilité en enzyme

- Contrôle de l’activité enzymatique

Question 20

La quantité d’une enzyme dans une cellule dépend de…

Answer 20

Vitesse synthèse et vitesse dégradation

Question 21

L’activité catalytique d’une enzyme peut être régulée par…

Answer 21

Modifications conformationnelles ou structurales

Question 22

Vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à… qui, à son tour, dépend de… et de…

Answer 22

[complexe enzyme-substrat]
[enzyme et substrat]
affinité de liaison au substrat

Question 23

Définir régulation allostérique

Answer 23

Affinité de liaison de substrat à l’enzyme peut être modulée par liaison petites molécules effectives, modifiant (+ ou -) l’activité catalytique de l’enzyme
Site autre que site actif

Question 24

Exemple de régulation allostérique et nommer les 2 effecteurs allostériques

Answer 24

Rétroinhibition de l’enzyme aspartate transcarbamylase (ATCase)
- ATP et CTP

Question 25

L’étude de la cinématique enzymatique a commencé avec quels travaux?

Answer 25

Vitesse d’hydrolyse du sucres par enzyme invertase (hydrolyse du sucrose -> glucose + fructose)

Question 26

Vitesse d’une réaction enzymatique dépend de…

Answer 26

[S] et [E]

Question 27

Définir vitesse maximale

Answer 27

Obtenue pour des fortes [substrats] quand l’enzyme est saturée, c’est-à-dire qu’elle se trouve complètement sous forme ES

Question 28

Définir Km

Answer 28

La [substrat] qui donne la moitié de la vitesse maximum (Vmax)

Question 29

Définir inhibiteurs

Answer 29

Substances qui diminuent l’activité d’une enzyme

Question 30

Nommer 3 mécanismes d’inhibition enzymatique

Answer 30

Compétitive
Incompétitive
Non compétitive

Question 31

Est-ce qu’une inhibition compétitive peut être surmontée?

Answer 31

Oui, en augmentant la [S]

Question 32

Définir inhibition compétitive

Answer 32

Substance entre en compétition directement avec substrat pour site de liaison enzymatique (site actif)

Question 33

Inhibition compétitive

• Km… en fonction [inhibiteur]
• Vmax de l’enzyme… en présence inhibiteur

Answer 33

Augmente

Ne change pas

Question 34

Inhibition non compétitive

• Km… en fonction [inhibiteur]
• Vmax… en présence inhibiteur

Answer 34

Ne change pas

Diminue

Question 35

Définir inhibition non compétitive

Answer 35

Inhibiteur se lie, de manière réversible à site allostérique (autre que site actif)

Question 36

Définir inhibition mixte

Answer 36

Quand inhibiteur non compétitif diminue également affinité du substrat pour enzyme

Question 37

Conséquences inhibition mixte sur Vmax et Km

Answer 37

Km augmenté et Vmax diminué

Question 38

Définir inhibition incompétitive

Answer 38

Inhibiteur se lie directement au complexe ES sans se fixer à l’enzyme libre