Semaine 2 Flashcards
4 points que les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques
- Vitesses de réaction plus grandes
- Conditions de réactions + douces
- Spécificité + grande
- Plusieurs possibilités de régulation
Nommer exemple de possibilités de régulation
- Contrôle allostérique
- Modification covalence des enzymes
- Variation des qtités d’enzymes synthétisées
À quoi est dû les possibilités de régulation
Variation d’activités catalytiques en réponse aux [substances autres que substrats et produits]
Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes
- Complémentarité géométrique
- Forces non covalentes (van der Waals, interactions électrostatiques, liaisons H, interactions hydrophobes)
Pourquoi les enzymes sont stéréospécifiques?
Les enzymes ont une chiralité inhérente (protéines ne sont formées que d’acides aminés forme L) forment sites actifs asymétriques
Caractéristiques de la spécificité des enzymes
- Liaison à substrat chiraux
- Catalyser réactions
- Stéréospécificité absolue
- Distinction prochirale
Expliquer distinction prochirale
Au départ, pas stéréospécificité, car substrat pas chiral (pas 4 atomes différents), enzyme fait son travail et le produit a une configuration particulière
Grâce à quelles expériences la première enzyme fut identifiée
- Hydrolyse amidon
- Processus fermentation
Où retrouve-t’on l’enzyme diastase et son nom actuel
Extrait de malt
alpha-amylase
Qu’est-ce que l’alpha-amylase catalyse
L’hydrolyse de l’amidon (glucide=amylose + amylopectine) en maltotriose, maltose et glucose
Nommer première enzyme a être séquencée
Ribonucléase A de pancréas bovin
Nommer première structure d’une enzyme aux rayons X
Lysozyme
Rôle groupements fonctionnels des enzymes
Participer à réactions acide-base, établir liaisons covalentes transitoires et interactions entre charges
Points négatifs groupements fonctionnels des enzymes
Moins disposées à catalyser des réactions d’oxydoréduction et réaction de transfert de groupes sans participation cofacteurs
Cofacteurs peuvent être…
Ions métalliques ou molécules organiques (coenzymes)
Définir + exemple cosubstrat
Cofacteurs qui ne s’associent que transitoirement à enzyme
Ex: NAD+
Nom d’un cofacteur qui s’associe en permanence avec partie protéique de l’enzyme par liaisons covalentes + exemple
Groupements prostétiques
Ex: noyau hème dans hémoglobine
Puisque les coenzymes sont … ils doivent revenir à leur état initial afin que … soit assuré
Modifiés chimiquement
Cycle catalytique
2 manières de réguler l’activité enzymatique pour coordonner les voies métaboliques
- Contrôle de la disponibilité en enzyme
- Contrôle de l’activité enzymatique
La quantité d’une enzyme dans une cellule dépend de…
Vitesse synthèse et vitesse dégradation
L’activité catalytique d’une enzyme peut être régulée par…
Modifications conformationnelles ou structurales
Vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à… qui, à son tour, dépend de… et de…
[complexe enzyme-substrat]
[enzyme et substrat]
affinité de liaison au substrat
Définir régulation allostérique
Affinité de liaison de substrat à l’enzyme peut être modulée par liaison petites molécules effectives, modifiant (+ ou -) l’activité catalytique de l’enzyme
Site autre que site actif
Exemple de régulation allostérique et nommer les 2 effecteurs allostériques
Rétroinhibition de l’enzyme aspartate transcarbamylase (ATCase)
- ATP et CTP
L’étude de la cinématique enzymatique a commencé avec quels travaux?
Vitesse d’hydrolyse du sucres par enzyme invertase (hydrolyse du sucrose -> glucose + fructose)
Vitesse d’une réaction enzymatique dépend de…
[S] et [E]
Définir vitesse maximale
Obtenue pour des fortes [substrats] quand l’enzyme est saturée, c’est-à-dire qu’elle se trouve complètement sous forme ES
Définir Km
La [substrat] qui donne la moitié de la vitesse maximum (Vmax)
Définir inhibiteurs
Substances qui diminuent l’activité d’une enzyme
Nommer 3 mécanismes d’inhibition enzymatique
Compétitive
Incompétitive
Non compétitive
Est-ce qu’une inhibition compétitive peut être surmontée?
Oui, en augmentant la [S]
Définir inhibition compétitive
Substance entre en compétition directement avec substrat pour site de liaison enzymatique (site actif)
Inhibition compétitive
- Km… en fonction [inhibiteur]
- Vmax de l’enzyme… en présence inhibiteur
Augmente
Ne change pas
Inhibition non compétitive
- Km… en fonction [inhibiteur]
- Vmax… en présence inhibiteur
Ne change pas
Diminue
Définir inhibition non compétitive
Inhibiteur se lie, de manière réversible à site allostérique (autre que site actif)
Définir inhibition mixte
Quand inhibiteur non compétitif diminue également affinité du substrat pour enzyme
Conséquences inhibition mixte sur Vmax et Km
Km augmenté et Vmax diminué
Définir inhibition incompétitive
Inhibiteur se lie directement au complexe ES sans se fixer à l’enzyme libre
