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Génetique moléculaire 2 > Section 1.3 > Flashcards

Section 1.3 Flashcards

1
Q

Le ribosome

Qu’est-ce que le ribosome?

A

La machine macromoléculaire qui dirige la synthèse des protéines

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Q

Vrai ou faux? Chez les procaryotes, la machinerie de transcription et de traduction est localisée dans le même compartiment.

A

Vrai, cela permet au ribosome de procéder en tandem avec l’ARN polymérase.

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Q

Vrai ou faux? Chez les eucaryotes, la machinerie de transcription et de traduction est localisée dans le même compartiment.

A

Faux, chez les eucaryotes la traduction et la transcription sont séparées complètement

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4
Q

Dans quels endroits sont effectuées la transcription et la traduction chez les eucaryotes?

A

Transcription : dans le noyau
Traduction : dans le cytoplasme

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5
Q

La traduction des eucaryotes est-elle plus lente ou plus rapide que celle des procaryotes?

A

Elle est plus lente (2 à 4 a.a./s vs 20 a.a./s)

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6
Q

Quelles sont les deux sous-unités du ribosome?

A

Il y a une grande sous-unité et une petite sous-unité.

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7
Q

Quelle est la taille (chez les procaryotes et les eucaryotes) et que contient la grande sous-unité du ribosome?

A

La grande sous-unité à une taille de :
50S chez les procaryotes
60S chez les eucaryotes

Elle comporte le centre peptidyl-transferase qui est responsable de la formation des liens peptidiques

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8
Q

Quelle est la taille (chez les procaryotes et les eucaryotes) et que contient la petite-sous unité du ribosome?

A

La grande sous-unité à une taille de :
30S chez les procaryotes
40S chez les eucaryotes

Elle comporte le centre de décodage, qui permet aux ARNt chargées de lire ou décoder les codons de l’ARNm.

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9
Q

Quelle unité représente la grosseur des sous-unité du ribosome et que représente-t-elle?

A

La grosseur est définie par les Svedberg (S) et représente l’unité de sédimentation dans un gradient de sucrose.

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10
Q

Quelle est la taille du ribosome total intact chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Procaryotes : 70S
Eucaryotes : 80S

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11
Q

Pourquoi le ribosome intact procaryote fait-il une taille de 70S alors qu’il est composé de sous-unités de 30S et 50S?

A

La vitesse de sédimentation est déterminée par la forme et la taille du ribosome, et non seulement par son poids.

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12
Q

Chez les procaryotes, quelle est la proportion ARNr vs Protéines ribosomiques?

A

Plus de 2/3 d’ARN et 1/3 de protéines composent la masse du ribosome.

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13
Q

Quels ARNr comportent la sous-unité de 50S et la sous-unité de 30S chez les bactéries?

A

Sous-unité de 50S : ARNr 5S et ARNr 23S

Sous unité de 30S : ARNr 16S

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14
Q

Qu’est-ce que le cycle ribosomique?

A

À chaque fois qu’une protéine est synthétisé, une série d’évènements est effectuée par le ribosome : les sous-unités du ribosome s’associent ensemble et avec l’ARNm, traduisent l’ARNm, et se dissocient.

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15
Q

Quelles sont les étapes du cycle ribosomiques?

A

1 - Association de l’ARNm et d’un ARNt initiant à une petite sous-unité du ribosome libre.

2 - Le complexe (petite sous-unité-ARNm-ARNt d’initiation) recrute une grand sous-unité pour créer un ribosome intact avec un ARNm entre les deux sous-unités.

3 - Initiation de la synthèse protéique (de 5’ à 3’). À chaque codon différent, un ARNt chargé s’attache dans les centres de décodage et peptidyl-transférase des sous-unité.

4 - Au codon stop, la chaîne polypeptidique est libérée, et le ribosome se dissocie de l’ARNm. Le cycle se répète.

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16
Q

Un ARNm peut-il être traduit par plusieurs ribosomes en même-temps?

A

Oui, on apelle cela un polyribosome/polysome. Les ribosomes dirigent alors la synthèse de plusieurs polypeptides en même temps.

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17
Q

Dans quelle ordres sont synthétisés les chaînes polypeptidiques?

A

Chaque acide aminé est ajouté au carboxyle terminale de la chaîne (direction amine- à carboxy-terminal)

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18
Q

Vrai ou faux? La chaîne polypeptidique est toujours attachée à au moins un ARNt pendant sa synthèse.

A

Vrai, la chaîne est attachée par un ARNt et le nouvel acide aminé est aussi attaché à un ARNt.

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19
Q

Quelles sont les deux substrats de chaque ronde d’addition d’un acide aminé?

A

Un ARNt-aminoacyl et un ARNt-peptidyl.

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20
Q

Quel est le mécanisme chimique permettant l’attachement de l’acide aminé et la chaîne polypeptidique (aka réaction peptidyl-transferase)?

A

L’ARNt chargé d’un a.a. s’approche de l’extrémité carbonyle de la chaîne. Le groupement amine du nouvel acide aminé attaque le groupement carbonyle de la chaîne, ce qui forme un nouveau lien peptidique. La chaîne est transférée de l’ARNt-peptidyl à l’ARNt-aminoacyl

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21
Q

Pourquoi la formation du lien peptidique prend-il place sans l’hydrolyse d’un NTP?

A

L’énergie de la formation du lien peptidique provient du brisement du lien acyl qui joint la chaîne polypeptidique à l’ARNt. Cette énergie provient d’une réaction catalysée par aaRS qui inclut l’hydrolyse de l’ATP (ce qui explique l’énergie contenue dans le lien acyl).

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22
Q

Qu’ont permis les analyse 3D à haute résolution des structures ribosomales?

A

De comprendre que les ARNr sont beaucoup plus que des simples composants structuraux du ribosome : par exemple, la boucle anticodon d’un ARNt chargé contacte l’ARNr 16S et non les protéines ribosomiques.

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23
Q

Combien de sites de liaisons à l’ARNt comportent les ribosomes? Quels sont les noms de ces sites et à quoi se lient-ils?

A

3 sites de liaison :
Le site A se lie à l’ARNt-aminoacyl
Le site P se lie à l’ARNt-peptidyl
Le site E est le site de liaison dégagé après que la chaîne soit transférée à l’ARNt-aminoacyl

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24
Q

Comment les polymères entrent-ils et sortent-ils du ribosome afin d’être dans le centre de décodage lors de la traduction?

A

La ribosome a une structure qui comporte 2 tunnels pour entrer et sortir de la petite sous-unité, qui font une petite taille permettant seulement à l’ARN d’entrer et la chaîne polypeptidique de sortir.

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25
Q

Quels sont les trois étapes de la traduction?

A

1 - Initiation de la synthèse d’une nouvelle chaîne polypeptidique
2 - Élongation du polypeptide
3 - Terminaison de la synthèse polypeptidique

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26
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Quels sont les trois évènements requis à l’initiation de la traduction?

A

1 - Recrutement du ribosome par l’ARNm
2 - Un ARNt chargé doit être placé dans le site P du ribosome
3 - Le ribosome doit être positionné précisément sur le codon STAR.

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27
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Pourquoi le positionnement adéquat du ribosome sur le codon start est il essentiel?

A

Car il établit le cadre de lecture pour la traduction de l’ARNm. Même 1 base de différence synthétiserait un polypeptide complètement différent.

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28
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Comment l’association de la petite sous-unité est-il effectué?

A

Par des intéraction qui permet le pairage des bases entre le site de liaison du ribosome et l’ARNr 16S. Idéalement la petite sous-unité est positionnée pour que le codon START soit sur le site P quand la grande sous-unité rejoint.

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29
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Vrai ou faux? L’initiation de la traduction est le seul moment où un ARNt se lie au site P sans occuper le site A au préalable?

A

Vrai, car l’ARNt en question est un ARNt spécial (ARNt initiateur) qui se lie au codon start.

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30
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Quel groupe est rapidement ajouté au groupement amine de la méthionine de départ par l’enzyme Met-ARNt transformylase?

A

Un groupe formyle (ce qui transforme la méthionine en N-formyl methionine)

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31
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Comment nomme-t-on l’ARNt chargé de N-formylméthionyne?

A

fMet-ARNt_i^fmet

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32
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Quel enzyme est responsable d’enlever le groupement formyle pendant ou après la formation de la chaine polypeptidique?

A

La deformylase

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33
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Par quelle sous-unité la traduction commence-t-elle?

A

À partir de la petite sous-unité

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34
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Par quoi est catalysée l’initiation de la traduction?

A

3 facteurs d’initiations : IF1, IF2 et IF3

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35
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Expliquez le rôle de chacun des facteurs initiation (IF1, IF2 et IF3)

A

IF1 empêche l’ARNt de se lier à la portion de la petite sous-unité qui fera partie du site A

IF2 est une GTPase qui intéragit avec 3 composantes de la machinerie d’initiation : la petite sous-unité, IF1 et l’ARNt initiateur chargé

IF3 se lie à la petite sous-unité et l’empêche de se ré-associer à la grande sous-unité

36
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Que permet IF2 en s’assoçiant aux trois composantes?

A
  • Facilite l’association de l’ARNt initiateur chargé avec la petite sous-unité.
  • Empêche les autres ARNt chargés de s’associer avec la petite sous-unité
37
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Que requiert l’association de la petite-sous unité avec l’ARNm?

A

Le pairage entre RBS et l’ARNr 16s

38
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Qu’arrive-t-il quand le codon start et l’ARN initiateur chargé se pairent?

A

La petite sous-unité change de conformation :
* Libération d’IF3
* Sans IF3 - la grande sous-unité se lie à la petite sous-unité
* IF2 sert de prot d’attache de la grande sous-unité, ce qui stimule l’activité GTPase de cette dernière

39
Q

Initiation de la traduction (procaryotes)

Quel est le résultat net de l’initiation?

A

La formation d’un ribosome de 70S intact assemblé au site de départ de l’ARNm avec l’ARNt initiateur chargé dans le site P et un site A libre. Le site A libre est prêt à accepter un ARNt chargé dans le site A et commencer la synthèse polypeptidique.

40
Q

Initiation de la traduction (eucaryote)

Quelles sont les similitudes entre l’initiation de la traduction chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Les deux utilisent :
* Un codon start + un ARNt initiateur dédié
* Les facteurs d’initiations pour former un complexe avec la petite sous-unité qui s’assemble sur l’ARNm avant l’addition de la grande sous-unité

41
Q

Initiation de la traduction (eucaryote)

Quelle est la grande différence et les autres différences entre l’initiation de la traduction chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Les eucaryotes utilisent une méthode distinctes pour reconnaître l’ARNm et le codon start.

Beaucoup plus de facteurs auxiliaires dans l’initiation de la traduction eucaryote.

42
Q

Initiation de la traduction (eucaryote)

Comment les eucaryotes reconnaissent-ils le codon start?

A

La petite sous-unité est déjà associé avec l’ARN initiateur, et est recrutée à l’extrémité 5’ de l’ARNm.

Elle scanne l’ARNm de 5’ à 3’ jusqu’à ce qu’il atteigne le codon start (5’-AUG-3’).

43
Q

Initiation de la traduction (eucaryote)

Quelles sont les 4 étapes générale de l’initiation de la traduction chez les cellules eucaryotes?

A
  1. Association de l’ARNt initiateur à la petite sous-unité avant l’association avec l’ARNm
  2. Facteurs auxiliaires régulent la reconnaissance de l’ARNm
  3. La petite sous-unité lié à l’ARN initiateur scanne l’ARNm pour la première séquence AUG
  4. La grande sous-unité du ribosome est ensuite recrutée après le pairage entre l’ARNt initiateur et le codon start
44
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

Que se passe-t-il après un cycle de traduction du ribosome (avant l’étape 1)?

A

Il se dissocie en deux, et 4 facteurs d’initiations (eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5) se lient à la petite sous-unité.

45
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

À quoi servent eIF1, eIF1A et eIF5?

A

Ils agissent de manière homologue à IF3 et IF1 pour bloquer la grande sous-unité et l’association de l’ARNt sur le site A

46
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

À quoi sert eIF2?

A

Il lie le GTP et se charge de recruter l’ARNt initiateur chargé au site P (comme IF2)

47
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

Comment s’apelle le complexe liant l’ARNt initiateur à EIF2?

A

Le complexe ternaire

48
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

Quelle est la différence entre l’ARNt initiateur chargé eucaryote et procaryote?

A

Pour les eucaryote, l’ARNt initiateur est chargé avec de la méthionine et non de la N-formyl methionine

49
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 1

Comment apelle-t-on la formation après le positionnement de l’ARNt initiateur au site p?

A

Le complexe de pré-initiation 43S

50
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 2

Comment la petite sous-unité reconnaît-elle l’ARNm? Quelles sont les étapes suivant cela?

A
  1. La coiffe 5’ est reconnue par eIF4E.
  2. eIF4G se lie à eIF4E et l’ARNm
  3. eIF4A se lie à eIF4G et l’ARNm (le niveau de traduction est contrôlé par cette étape par une famille de protéines qui compétitionnent avec eIF4G (protéines liantes eIF4E)
  4. eIF4B se lie à l’ARNm qui active l’activité ARN hélicase de eIF4A (qui permet de délier les structures secondaires (ex. hairpin)
51
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 2

Quelle est l’étape finale qui relie l’ARN au complexe de préinitiation 43S pour former le complexe de préinitiation 48S?

A

Des intéractions entre eIF4G et les facteurs d’initiation de la petite sous-unité recrutent le complexe de préinitiation 43S

52
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 3

Vrai ou faux? Le déplacement de la petite sous-unité sur l’ARNm est un processus qui requiert de l’ATP.

A

Vrai

53
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 3

Comment le codon start est-il reconnu?

A

Par pairage entre l’anticodon de l’ARNt initiateur et le codon start.

54
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 3

Qu’arrive-t-il après la reconaissance du codon start, jusqu’au recrutement de la grande sous-unité?

A
  1. La conformation du complexe 48S change : eIF1 est libéré et eIF5 change de conformation.
  2. Cela stimule l’hydrolyse de la GTP par EIF2
  3. eIF2 ne lie plus l’ARNt initiateur et est libéré de la petite sous-unité avec eIF5.
55
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 4

Comment la grande sous-unité est-elle recrutée?

A

Sans eIF2, eIF5B se lie au complexe et stimule l’association de la grande sous-unité et la petite sous-unité.

56
Q

Initiation de la traduction (eucaryote) - Étape 4

Pourquoi eIF5B est-il en mesure de lier les deux sous-unités?

A

Parce que les deux facteurs qui empêchait aux deux sous-unité de se lier ont été libéré (eIF1 et eIF5)

57
Q

Initiation de la traduction (eucaryote)

Quels facteurs auxiliaires sont homologues chez les eucaryotes et procaryotes?

A

IF1 et eIF1 : se lient au site A pendant l’initiation

IF2 et eIF2+eIF5B : recrutement de l’ARNt initiateur + recrutement de grande-sous unité

IF 3 et eIF1 : se lient tous les deux au site P et sont libéré après le pairage entre l’ARNt initiateur et le codon start.

58
Q

Élongation de la traduction

À quel moment la synthèse polypeptidique peut-elle débuter?

A

Dès que le ribosome est assemblé avec l’ARNt initiateur chargé dans le site P.

59
Q

Élongation de la traduction

Quels sont les trois évènements clés qui doivent être effectués pour avoir l’addition correcte de chacun des acides aminés?

A
  1. Le bon aminoacyl-ARNt est chargé dans le site A du ribosome.
  2. Un lien peptidique se forme entre l’aminoacyl-ARNt du site A et la chaîne peptidique attaché au peptidyl-ARNt du site P. (réaction peptidyl-transferase)
  3. Le peptidyl-ARNt résultat du site A et son codon doivent être translocalisés au site P pour que le ribosome recommence le cycle..
60
Q

Élongation de la traduction

Quels sont les protéines responsables de contrôler les évènements lors de l’élongation? Comment améliorent-ils la vitesse et la précision du ribosome?

A

Les facteurs d’élongations, qui utilisent le GTP et l’hydrolyse pour améliorer la vitesse et la précision du ribosome.

61
Q

Élongation de la traduction

Quel est la différence majeure entre l’élongation chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Il n’y en a pas, les deux fonctionnent très similairement.

62
Q

Élongation de la traduction

À quoi sert EF-Tu? Expliquez son mécanisme en détail.

A

Escorter les aminoacyl-ARNt au ribosome :

  1. Lorsque l’ARNt est chargé, EFtu se lie à son extrémité 3’, ce qui masque l’acide aminé. Cela empêche la formation de lien peptique. La liaison est seulement possible lorsque EF-Tu est lié à un GTP
  2. EF-Tu active son hydrolysation de GTP lorsqu’il s’associe avec le même domaine de la grande sous-unité qui active l’activité GTPase d’IF2. Il peut seulement hydrolyser le GTP si le match codon-anticodon est correct, dans quel cas EF-Tu est libéré du ribosome.
63
Q

Élongation de la traduction

Quel est le premier niveau de sélection permettant de déterminer si l’ARNt chargé est le bon?

A

Le pairage entre les bases de l’ARNt chargé et le codon du site A du ribosome.

64
Q

Élongation de la traduction - méchanismes de vérification

Quels sont les trois méchanismes permettant de sélectionner les bons ARNt lors de l’élongation?

A
  1. Le ribosome utilise deux adénines adjacentes universellement conservées dans l’ARNr 16s pour vérifier l’intéraction codon-anticodon (paires non Watson-crick ne sont pas reconnues par les adénines)
  2. Utilisation de l’activité GTPase de EF-Tu pour vérifier l’interaction codon-anticodon : GTPase ne peut avoir lieu seulement si l’anticodon et le codon sont correctement appariés.
  3. Proofreading après libération de EF-Tu (mouvement de rotation qui dissocie les ARNt incorrectemen appariés)
65
Q

Élongation de la traduction

Par quoi est catalysée la formation de lien peptidique dans le centre peptidyl-transferase?

A

L’ARN 23S de la grande sous-unité.

66
Q

Élongation de la traduction

Donnez des preuves expérimentales que ARNr 23S catalyse la formation des liaison peptidiques

A

L’ARNr 23S purifié d’e. coli catalyse la synthèse du dipeptide N-acetylphenylalanine-phenylalanine, activité qui ne peut pas être due à la présence de protéine résiduelles car ARNr synthétisé montre aussi unactivité peptidyl transférase.

L’activité peptidyltransférase est associé au domaine V : site actif de la peptidyl transférase entouré d’ARN.

67
Q

Élongation de la traduction

Une fois que la réaction peptidyl trasnférase est effectuée, qu’arrive-t-il à l’ARNt du site p?

A

L’ARNt du site P est déacétylée (n’est plus associée à un acide aminé) et la chaine polpypeptidique est lié à l’ARNt du site A.

68
Q

Élongation de la traduction

Que doit il arriver après la formation d’un lien peptide (peptidyl transférase) pour recommencer une ronde d’élongation? Comment appelle-t-on ce phénomène?

A

La translocation :

L’ARNt du site P doit se déplacer au site E et l’ARNt du site A doit se déplacer au site P. L’ARNm doit se déplacer de trois nucléotides pour exposer le prochain codon.

69
Q

Élongation de la traduction - translocation

Quels sont les étapes de la translocation?

A
  1. État hybride : l’ARNt du A (contient maintenant la chaine) préfère désormais le site P, et l’ARNt du P préfère maintenant le site E. Rotation de la petite sous-unité qui facilite la suite.
  2. EF-G vient se lier au ribosome (avec un GTP lié à EF-G), et hydrolyse son GTP. Cela débloque le ribosome et les ARNt changent de position (comme des dominos)
  3. Rotation en sens horaire de la petite sous-unité pour revenir à sa poisition originale.
70
Q

Élongation de la traduction

Comment EF-Tu et EF-G sont ils régénérés après une ronde d’élongation?

A

GDP a une affinité plus base à EF-G, ce qui fait que le GDP et le phosphate sont libéré de la molécule et que EF-G se relie automatiquement avec un GTP.

Pour EF-Tu, une protéine est nécessaire : EF-Ts. C’est un facteur d’échange de GTP, qui permet de déplacer le GDP présent sur EF-Tu-GDP et le dissocier. Le GTP vient se placer sur le complexe et EF-Ts se fait lui-même dissocier.

71
Q

Élongation de la traduction

Quel est le coût total en NTP pour une ronde d’élongation? Expliquez dans quel contexte chacun des NTP concernés sont utilisés.

A
  • 1 molécule d’ATP est consommé par l’aaRS en créant le lien acyle entre l’acide aminé et l’ARNt (nécessaire pour la formation du lien peptidique)
  • 1 molécule de GTP consommée lorsque ARNt est attaché au site A par EF-Tu (et en assurant que le bon codon-anticodon est en place)
  • 1 molécule de GTP est consommée lors de la translocation par EF-G.

À noter que seulement 1 NTP est utilisé pour la formation du lien, alors que les deux autres sont utilisés pour assurer la précision et l’ordre des élevènements.

72
Q

Élongation de la traduction

Quels sont les noms des facteurs d’élongations chez les eucaryotes? À quel facteur sont-ils homologues?

A

eEF1 est homologue à EF-Tu

eEF2 est homologue à EF-G

73
Q

Terminaison de la traduction

À quel moment s’arrête le cycle de l’élongation?

A

Dès que le site A devient occupé par un des trois codons stop

74
Q

Terminaison de la traduction

Par quoi sont reconnus les codons stop?

A

Par les facteurs de terminaisons (release factors)

75
Q

Comment agissent les facteurs de terminaisons?

A

Ils déclenchent l’hydrolyse du polypeptide du peptidyl-ARNt

76
Q

Quelles sont les classes de facteurs de rerminaisons et leurs différences?

A

Classe I : reconnaissent le codon stop et provoquent l’hydrolyse de la chaine peptidique de l’ARNt du site P (procaryotes ont deux facteurs de classe I : RF1 et RF2)

Classe II : stimulent la dissociation des facteurs de classe I du ribosome après la libération de la chaine polypeptidique

77
Q

Terminaison de la traduction

Quels sont les facteurs de termainaison de classe I et de classe II chez les procaryotes et eucaryotes? Comment agissent-ils?

A

Procaryotes :
* 2 facteurs de classe I, RF1 et RF2. RF1 reconnait UAG, RF2 reconnait UGA, et UAA est reconnu par les deux
* 1 facteur de classe II : RF3

Eucaryotes
* 1 facteur de classe I : eRF1, qui reconnait tous les codons
* 1 facteur de classe II

78
Q

Terminaison de la traduction

Par quoi sont régulé les codons de classe II?

A

Par la liaison et l’hydrolyse d’un GTP, com EF-G, IF2 et EF-Tu

79
Q

Terminaison de la traduction

Comment les facteurs de terminaison sont-ils en mesure de reconnaitre les codons stop?

A

Ce sont des interactions entre les protéines et l’ARN qui régulent la reconaissance des codons stop (les facteurs de terminaisons sont composés entièrement de protéines)

Il existe une séquence de trois acides aminés critiques pour la spécificité des facteurs de terminaison : “peptide anticodon”

80
Q

Terminaison de la traduction

Quelle est la séquence d’acide aminé de tous les facteurs de terminaison de classe 1 qui est essentielle pour la libération des polypeptides?

A

Glycine glycine glutamine (GGQ)

81
Q

Terminaison de la traduction

Vrai ou faux? Les facteurs de terminaison de classe I mimiquent fonctionellement les ARNt. Justifiez.

A

Vrai, étant donné la présence d’un anticodon peptidique qui interragit avec le codons stop et un motif GGQ qui se rend dans le centre de peptidyl transferase.

82
Q

Terminaison de la traduction

Comment le peptide est-il enlevé du ribosome?

A

Avec l’aide de RF3, le facteur de terminaison de classe II.

RF3 se lie avec du GDP (affinité plus grande que GTP) et au ribosome de mannière à dépendre d’un facteur de classe I. Après la libération du facteur de classe I, il y a stimulation de libération du polypeptide qui induit un changement dans la conformation du ribosome.

RF3 échange donc son GDP pour un GTP, ce qui forme une interaction à haute affinité avec le ribosome qui préfère l’était hybride de la translocation, et qui expusle le facteur de classe 1.

Le RF3 s’associe avec le centre de la grande sous-unité et hydrolyse un GTP ce qui cause la libération du peptide

83
Q

Terminaison de la traduction

Après la libération de la chaine polypeptidique et des facteurs de terminaison, que doit-il arriver?

A

Recyclage du ribosome : Les ARNt et l’ARNm doivent être enlevés du ribosome et le ribosome doit se dissocier en grande et petite sous-unités.

84
Q

Comment le recyclage du ribosome est-il effectué chez les procaryotes?

A

Un facteur (ribosome recycling factor, facteur de recyclage du ribosome) est utilisé. Ce facteur coopère avec EFG et IF3 pour recycler les ribosomes après la libération d’un polypeptide.

85
Q

Expliquez en détail le fonctionnement d’un facteur de recyclage du ribosome (RRF).

A

RRF se lie au site A vide en imitant un ARNt. Il recrute EF-G-GTP au ribosome, et EF-G stimule la libération de l’ARNt non chargé du site P et du site E (de manière similaire à l’élongation)

Les deux facteurs sont ensuite éjectés de la cellule avec l’ARNm.

Génetique moléculaire 2 (8 decks)

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