Section 1.2 Flashcards

1
Q

Par quoi est accomplie la traduction de l’information génétique (codons) en acides aminés?

A

Par des molécules d’ARN de transfert, qui agissent comme adapteurs entre les codons et l’acide aminé qu’ils spécifient.

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2
Q

ARN de transfert

Combien de ribonucléotides contiennent les molécules d’ARNt?

A

Entre 75 et 95.

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3
Q

ARN de transfert

Quels sont les points communs des ARNt?

A
  1. Tous les ARNt terminent par la séquence : 5’-CCA-3’
  2. Présence de bases inhabituelles dans leur structure primaire
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4
Q

ARN de transfert

Nommez des exemples de bases inhabituelles des ARNt

A

Pseudouridine (ΨU), dihydrouridine (D), Hypoxanthine, thymine, methylguanine, …

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5
Q

ARN de transfert

Les bases modifiées des ARNt sont-elles nécessaires à leur fonction?

A

Non, mais les ARNt qui ne les ont pas montrent des taux de croissance réduits.

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6
Q

ARNt : structure secondaire

À quoi ressemble la structure secondaire des ARNt?

A

À un trèfle

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7
Q

ARNt : structure secondaire

Quels sont les 5 sections de la structure secondaires des ARNt? Pourquoi sont-elles nommées ainsi?

A
  1. Le bras accepteur : site d’attachement de l’acide aminé, formé par liaisons.
  2. Boucle ΨU : présence charactéristique de la base inhabituelle ΨU
  3. Boucle D : présence charactéristique de la base inhabituelle dihydrouridine
  4. Boucle anticodon : présence de l’anticodon (section de 3 nucléotides qui reconnait le codon par liaison entre leurs bases avec l’ARNm).
  5. Boucle variable (entre ΨU et anticodon) qui varie de 3 à 21 bases.
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8
Q

ARNt : structure tridimensionnele

À quoi ressemble la structure trimidensionnelle des ARN de transfert?

A

À un L

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9
Q

ARNt : structure tridimensionelle

Quelles sont les trois types d’interactions qui stabilisent la structure tridimensionelle de l’ARNt?

A
  1. Formation de deux régions étendues de “base pairing” qui permet d’empiler les bases.
  2. Les liens hydrogènes sont formés entre les bases dans différentes régions hélicales (paires non Watson-Crick)
  3. Interactions entre les bases et le squelette sucre-phosphate
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10
Q

Amino-acylation de l’ARNt

Quel est le lien permettant à un ARNt d’être chargé d’un acide aminé?

A

Un lien acyle entre le groupement carboxyle de l’acide aminée et l’hydroxyle 2’ ou 3’ de l’adénosine à l’extrémité 3’ de l’ARNt

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11
Q

Amino-acylation de l’ARNt

Que permet le lien à haute énergie entre l’acide aminé et l’ARNt?

A

L’énergie du lien libérée quand le lien acyle est brisé est couplé à la formation des liens peptidiques qui lient les acides aminés ensemble dans une chaîne polypeptidique

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12
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Expliquez les deux étapes enzymatiques effectuées par les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS).

A
  1. Activation de l’acide aminé (adénylylation) : réaction entre l’acide aminé et l’ATP pour devenir adénylylé, libération d’un pyrophosphate (PPi) (1)
  2. Formation d’aminoacyl-ARNt (chargement) : l’acide aminé adénylylé réagit avec l’ARNt, transfert de l’acide aminé à l’extrémité 3’ de l’ARNt (via 2’ ou 3’-OH). Libération d’AMP

(1) Adénylylation réfère au transfert d’AMP, alors qu’adénylation réfère au transfert d’adénine

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13
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Quelles sont les deux classes d’aaRS et leurs différences?

A

Classe 1 :
- Attache l’Acide aminé au 2’-OH de l’ARNt
- Généralement monomérique
- Acides aminés pris en charge généralement volumineux et hydrophobes,
- Anticodon doit être reconnu par plusieurs enzymes
- Reconaissent le sillon mineur de la tige acceptrice

Classe 2 :
- Attache l’acide aminé au 3’-OH de l’ARNt
- Généralement dimérique ou tetramérique
- Acides aminés pris en charge généralement petits et non-hydrophobe

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14
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Vrai ou faux? Chaque aaRS attache un seul acide aminé à un ou plusieurs ARNt?

A

Vrai, chacun d’est acides aminés est attaché par un seul aaRS.

Un aaRS, cependant, charge souvent plus d’un ARNt

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15
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Comment les aaRS reconnaissent-ils les bons ARNt pour leur acide aminé?

A

À partir du bras accepteur et de la boucle anticodon.

Souvent, une seule base (base discriminatoire) dans le bras accepteur est suffisant pour convertir la spécificité d’ARNt d’une synthétase à l’autre

Boucle anticodon aide aussi (ex. glutamine, qui a besoin de plusieurs contacts dans le bras accepteur et la boucle anticodon)

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16
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Pourquoi la fréquence d’erreur de chargement est-elle si basse? (1/1000)

A

Souvent, les acides aminés diffèrent en taille, forme et groupements chimiques, ce qui permet à l’aaRS de discriminer les mauvais acides aminés.

Certains aaRS utilisent une stratégie de “proofreading”.

17
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Expliquez le mécanisme de proofreading de certains aaRS (exemple de l’IleRS).

A

Exemple : IleRS
Poche dans l’enzyme qui permet de proofread le produit de l’adénylylation.

L’AMP-valine peut entrer dans cette poche, où elle est hydrolysé et relachée en tant que Valine et AMP.

L’AMP-isoleucine est trop large pour entrer dans la poche, donc n’Est pas hydrolisé.

Cela veut dire que l’IleRS discrimine deux fois la valine : à la liaison initiale et après le proofreading.

18
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Pourquoi est-ce le rôle de l’aaRS de coupler le bon acide aminé avec son ARNt, et non celui du ribosome?

A

Le ribosome ne peut pas distinguer les ARNt chargés correctement de ceux chargés incorrectement.

19
Q

Amino-acylation de l’ARNt - aaRS

Par quelles expériences avons-nous déterminé que le ribosome n’était pas discriminant des ARNt chargés correctement et incorrectement?

A

1 - Expérience génétique : isolation d’ARNt mutant qui porte une substition d’un nucléotide dans l’anticodon, ce qui fait que l’ARNt délivre l’a.a. au mauvais codon.

2 - Expérience biochimique : Réduction chimique de la cystéine (sur Cys-ARNt^cys) en alanine fait que l’alanine est introduite par Ala-ARNt^Cys à la place de la cystéine dans les codons.

20
Q

ARNt : concept du flottement (wobble)

Expliquez l’hypothèse du flottement (wobble).

A

La base de l’extrémité 5’ de l’anticodon dans l’ARNt n’est** pas aussi restreint au niveau de l’espace** que les deux autres, ce qui lui permet de former des liens hydrogènes avec une base localisé à l’extrémité 3’ du codon.

21
Q

ARNt : concept du flottement (wobble)

La base située à la position de flottement (wobble position) peut-elle se lier avec n’importe quelle base?

A

Non. L’appariement n’est pas nécessairement Watson-Crick mais la liaison ne peut pas être fait entre n’importe quelle base. Le pairage permis par l’hypothèse du flottement est celui qui donne des distances entre les deux riboses étant le plus proche possible du A:U ou G:C standard.

22
Q

ARNt : concept du flottement (wobble)

Les bases retrouvées dans les anticodons sont-elles toujours une des 4 bases réguliaires? (A, U, G ou C)

A

Non, il y a aussi l’inosine (I), une base dérivée de l’adénine après modification enzymatique.

23
Q

Suppresseurs

Quelles sont les deux catégories de mutations de suppression?

A

Intragénique : dans le même gène mais à un site différent

Intergénique : dans un autre gène

24
Q

ARNt supresseurs

Pourquoi les mutations non-sens sont généralement létales?

A

Car elles convertissent des codons spécifiants des a.a. en codons arrêts (non-sens), ce qui entraîne l’arrêt prématuré de la synthèse des protéines.

25
Q

ARNt supresseurs

Comment un organisme porteur de mutation non-sens peut-il s’en sauver?

A

Par un mutation de gène d’ARNt qui ammène l’ARNt codé à reconnaître un codon non-sens (ARNt suppresseur).

Il est chargé avec l’a.a. de l’ARNt correspondant.

26
Q

ARNt supresseurs

Quels sont les trois classes d’ARNt suppresseurs non-sens?

A

Ambre pour le codon UAG, opale pour le codon UGA et ocre pour le codon UAA.

27
Q

ARNt supresseurs

Quels sont les trois types d’ARNt suppresseurs?

A

1 - ARNt suppresseurs non-sens
2 - ARNt suppresseurs faux-sens
3 - Supresseurs de mutation du cadre de lecture (insertion)

28
Q

ARNt supresseurs

Expliquez le fonctionnement des supresseur faux-sens.

A

Les mutations faux-sens convertissent des codons d’un a.a. en codons d’un autre a.a.

Les supresseurs faux-sens ont une mutation dans l’ARNt pour amener l’ARNt à reconnaitre un autre codon.

29
Q

ARNt supresseurs

Expliquez le fonctionnement des supresseurs de mutations du cadre de lecture.

A

Déphasage du cadre de lecture : ARNt possédant 8 nt dans leur boucle d’anticodon, ce qui leur permet de reconnaître des codons à 4 bases.