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Biocell > Séance 3 Germain: MEC animale > Flashcards

Séance 3 Germain: MEC animale Flashcards

1
Q

Glycosamines-GAG

A

composés non fibrillaires de la MEC. Molécules fortement solubles
Observable en Microscopie électronique

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Q

Composition biochimiques des glycosamines-GAG

A

Polymères de disaccharides composés d’un glucide aminé + acide uronique. Un ou les deux saccharydes peuvent être résidus sulfate

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3
Q

Acides uroniques

A

Acide glucuronique et acide iduronique

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4
Q

2 Osamines pour les GAG

A

N-acétylgalactosamine

N-acétylglucosamine

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5
Q

4 familles de GAG

A
  1. Acide hyaluronique
  2. Chondroïtine-sulfate et Dermatan-sufate
  3. Héparine et heparin-sulfate
  4. Keratane-sulfate
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6
Q

Sur quoi sont basés les 4 types de GAG

A

Répétition de l’unité disaccharidique

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7
Q

Aspect fonctionnel des GAG

A

Les charges négatives des GAGs attirants des cations Na+, crée une absorption d’eau qui crée la pression et permet à la MECde résister aux forces de compression

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8
Q

Pourquoi les GAGs ont-elles des charges négatives?

A

Dans le milieu physiologique, les groupements sulfates ou carboxyliques sont sous forme ionique => portent plusieurs charges négatives

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9
Q

GAGs de structure

A

Acide hyaluronique
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate

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10
Q

GAGs de sécrétion

A

Héparine

Héparane sulfate

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11
Q

GAGs subissant sulfatation

A 
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate
Héparine
Héparane sulfate
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12
Q

GAGs ne subissant sulfatation

A

Acide hyaluronique

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13
Q

GAGs formant des liaisons covalences avec des protéines

A 
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate
Héparine
Héparane sulfate
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14
Q

GAGs ne formant des liaisons covalences avec des protéines

A

Acide hyaluronique

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15
Q

Caractéristiques de l’acide hyaluronique

A

Forte rétention d’eau, forte viscosité

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16
Q

Caractéristiques de la chondroïtine sulfate

A

Rétention d’eau
Fixation de cations (surtout Ca2+)
Diminution avec l’âge

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17
Q

Caractéristiques de la kératane sulfate

A

Augmentation jusqu’à 30 ans environ

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18
Q

Caractéristiques de l’héparine et l’héparane sulfate

A

Propriété anti-coagulante

Fixation de certains facteurs de croissance. Liaison avec des protéines matricielles de structure

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19
Q

Acide hyaluronique

A

ubiquitaire et très long. Non sulfaté et non lié aux protéines

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20
Q

Rôle de l’acide hyaluronique

A

Remplissage des espaces, permettant la migration des cellules
Cicatrisation et reconstruction de nouveau tissu

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21
Q

Dans le cas de lésion que fait l’acide hyaluronique?

A

Remplit la blessure. Forme un échafaudage pour les leucocytes et les fibroblastes qui produiront ensuite le collagène

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22
Q

Caractéristiques de la synthèse des GAGs

A

Allongement dans l’appareil de Golgi. Ils sont fabriqués tout au long de la vie
Il s’agit d’un processus ubiquitaire sauf pour les kératoses sulfate
Enzymes et séquences dépendent du type de GAG

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23
Q

biosynthèse des GAGs

A

Addition alternée de monomère de sucre pour former les répétitions de disaccharides
Modifications par l’ajout du sulfate (au niveau de Golgi)

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24
Q

Entretien

A

par dégradation des chaines saccharidiques par des hydrolases à partir des extrémités ou au coeur de la chaine glycosidique

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25
Q

Recyclage des structures (GAG)

A

Internalisation par endocytose, puis dégradation dans les lysosomes. Hydrolyses chaines saccharydiques puis réutilisation des monomère pour synthèse GAGs.

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26
Q

Différences entre protéoglycanes et glycoprotéines

A

au moins une chaine saccharidique d’un PG est une GAG

taille PG>GP

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27
Q

Protéoglycane

A

protéine porteuse de un ou + GAGs

Ils varient selon le nbre de GAGs fixés et la séquence en AA des protéines

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28
Q

Qu-est-ce qui confère les propriétés biologiques à la protéine?

A

GAG

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29
Q

PArtie protéique des protéoglycanes

A

Chaine AA qui oriente, localise le PG au niveau cellulaire

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30
Q

Masse moléculaire des PG

A

40kDa à 3x10^7 Da

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31
Q

Protéoglycanes principales

A

Perlécane
Décorine
Syndécan 1-4
Aggrécane

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32
Q

Core protéine (kD) Perlécane

A

400

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33
Q

Core protéine (kD) Décorine

A

36

34
Q

Core protéine (kD) Syndécan 1-4

A

30-45

35
Q

Core protéine (kD) Aggrécane

A

208-220

36
Q

GAG (chaine) Perlécane

A

1-3 Héparane sulfate

37
Q

GAG (chaine) Décorine

A

1 Chondroïtine sulfate

38
Q

GAG (chaine) Syndécan 1-4

A

1-3 Héparane sulfate

1-2 Chondroïtine sulfate

39
Q

GAG (chaine) Aggrécane

A

100 Chondroïtine sulfate

40
Q

Localisation Perlécane

A

Pericellulaire

41
Q

Localisation Décorine

A

Péricellulaire/Interstitielle

42
Q

Localisation Syndécane 1-4

A

Membrane cellulaire

43
Q

Localisation Aggrécane

A

Interstitielle

44
Q

Décorine

A

protéine interstitielle/péricellulaire. Avec différents types de sucres associés à la protéine
Liaison avec le collagène I et limite la biodisponibilité de TGF par interaction

45
Q

Perlécan

A

Abondant dans la membrane basale. Liaison au nidogène (I), aux laminines (II), au collagène IV (III, IV) et la fibronectine(V)
forme des régions anioniques pour la propriété filtrante > opposition au passages des protéines plasmatiques chargées -

46
Q

Aggrécanes

A

Monomère de 2x10^6 Da de 500 nm.
Trois domaines globulaires espacés entre lesquels se trouvent des régions porteuses de GAG (1 GAG tous les 20 AA)
Charges négatives

47
Q

Composition du cartilage articulaire

A

65-80% H20
20-35% macromolécules
Riches en cations

48
Q

Deux régions su cartilage articulaire

A

Protéines adhésives en pericellulaire (chondrocytes)

Région interterritoriale avec collagène II connecté en fibre ou associés aux agrégats de PG (AH ou aggrécane)

49
Q

Charges appliquées sur un tissu (cartilage) par les protéoglycanes et le collagène

A

Force de turgescence (PG)

Résistance aux forces de TENSION (collagènes)

50
Q

Conséquences des charges appliquées sur un tissu(cartilage) par les protéoglycanes et le collagène

A

Déformation et répartition des charges dans le cartilage
Mvt de l’eau vers l’extérieur = expulsion des déchets.
Entrée d’eau = apport de nutriments

51
Q

Rôle général des protéoglycanes

A
  1. Fixent H20 (matrice hydratée)
  2. Organisent les membranes basales
  3. Se lient au cytokines, chimiokines, facteurs de croissance et morphogènes (protection contre protéolyse)
  4. Récepteurs protéases/inhibiteurs
  5. Corécepteurs facteur de croissance (tyrosine kinase) abaissant le seuil/modifiant la durée des réactions de signalisation
  6. Coopèrent avec les intégrines et autres récepteurs d’adhésion cellulaire
52
Q

Caractéristiques synthèse agrécane

A

Permanente
ARNm traduits dans le RE
Translocation dans Golgi où l’ancrage des GAG à la protéine centrale (élongation)

53
Q

Synthèse des protéoglycanes

A

Faite de l’action séquentielle des glycosyltransférases

54
Q

Assemblage des Protéoglycanes

A

Extracellulaire

55
Q

Renouvellement de la MEC

A

Régulation spatio-temporelle dans un tissu

Composition de la MEC est ajustée en permanence => homéostasie tissulaire

56
Q

Métalloprotéinases MMP

A

produisent en permanence dans l’organisme

Protéases à cystéine avec site catalytique dépendant du Zn2+

57
Q

LA signalisation des MMP dépend de quoi?

A

cytokines ou facteurs de croissance

58
Q

Par quoi sont secrétées/associées les MMP?

A

secretes dans la matrice

Associées aux membranes cellulaires

59
Q

Synthèse des MMP?

A

Sous forme de pro-enzymes inactives

60
Q

Activation des MMPs

A

Clivage d’un prédomine sur l’enzyme au niveau de N-ter => raccourcissement de la taille de la protéine qui devient une enzyme active

61
Q

Inhibition des MMP

A

Présence d’un inhibiteur qui se fixe au niveau de l’enzyme pour empêcher la dégradation de la matrice

62
Q

Localisation des MMP

A

Au niveau de la matrice, proche du substrat

63
Q

4 points de régulation de MMP

A

-transcriptionnel
-au niveau protéique :
Activation
Inhibiteur
Localisation

64
Q

Critères types MMP

A

Regroupées par homologie de domaines et de substrats

65
Q

Nombre de types de MMP

A

7 (collagénases, gélatinases, stromélysines, matrylisine, convertases, MMP membranaires (MT-MMP), élastases (autres MMP))

66
Q

Autres protéines de la MEC

A

Protéases sérine (urokinase, plasmine)

Protéases à Asparate (cathepsines)

67
Q

Localisation des cathepsines

A

Lysosomes

68
Q

Mécanisme de dégradation 1

A

Protéolyse diffuse par les protéases solubles sécrétées dans la matrice

69
Q

Mécanisme de dégradation 2

A

Protéolyse péricellulaire localisée à la surface cellulaire pas l’intermédiaire des enzymes membranaires

70
Q

Mécanisme de dégradation 3

A

Dégradation enzymatique intracellulaire suite a3 internalisation des molécules extra cellulaires

71
Q

Activité de protéases associée à 3 phénomènes

A
  1. renouvellement de la matrice
  2. ouverture du chemin pour le déplacement des cellules au sein de cette matrice
  3. Libération des facteurs de croissance qui sont séquestrés dans la matrice
72
Q

Types de modification biochimiques

A

Transglutaminase
Lysyl oxydase
Réticulation non enzymatique

73
Q

Transglutaminase

A

Réaction de liaison entre la lysine et glutamine pour liaisons intra- et inter brin

74
Q

lysol oxidase

A

Réaction de liaison entre deux fonctions aldéhydes ou entre aldéhyde et lysine pour liaisons intra- et inter brins

75
Q

Réticulation non enzymatique

A

Glycation par liaison d’un sucre réducteur sur une lysine d’une protéine matricielle

76
Q

Conséquence de la réticulation non enzymatique

A

Augmentation de la rigidité

Diminution de la dégradation

77
Q

Que se passe-t-il durant la migration cellulaire?

A

Protéases sont libérées et/ou activés pour permettre le déplacement des cellules
Libération de molécules matricielles porteuses d’activité nouvelle

78
Q

Pathologies MEC

A

Acquises par modification de l’équilibre synthèse - dégradation

79
Q

Derme

A

Composé entre autres d’adipocytes collagène fibres élastiques et GAG/PG. Le derme présente des propriétés d’élasticité de fermeté, de viscosité et d’absorption aux chocs

80
Q

Biosynthèse acide hyaluronique

A

Fabrication est délocalisée du RE.

Sur face interne de la membrane plasmique

81
Q

Par quoi se fait la dégradation intracellulaire de l’acide hyaluronique

A

enzymes lysosomales

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