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Biocell > Séance 3 Germain: MEC animale > Flashcards

Séance 3 Germain: MEC animale Flashcards

1
Q

Glycosamines-GAG

A

composés non fibrillaires de la MEC. Molécules fortement solubles
Observable en Microscopie électronique

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Q

Composition biochimiques des glycosamines-GAG

A

Polymères de disaccharides composés d’un glucide aminé + acide uronique. Un ou les deux saccharydes peuvent être résidus sulfate

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Q

Acides uroniques

A

Acide glucuronique et acide iduronique

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4
Q

2 Osamines pour les GAG

A

N-acétylgalactosamine

N-acétylglucosamine

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5
Q

4 familles de GAG

A
  1. Acide hyaluronique
  2. Chondroïtine-sulfate et Dermatan-sufate
  3. Héparine et heparin-sulfate
  4. Keratane-sulfate
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6
Q

Sur quoi sont basés les 4 types de GAG

A

Répétition de l’unité disaccharidique

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7
Q

Aspect fonctionnel des GAG

A

Les charges négatives des GAGs attirants des cations Na+, crée une absorption d’eau qui crée la pression et permet à la MECde résister aux forces de compression

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8
Q

Pourquoi les GAGs ont-elles des charges négatives?

A

Dans le milieu physiologique, les groupements sulfates ou carboxyliques sont sous forme ionique => portent plusieurs charges négatives

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9
Q

GAGs de structure

A

Acide hyaluronique
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate

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10
Q

GAGs de sécrétion

A

Héparine

Héparane sulfate

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11
Q

GAGs subissant sulfatation

A 
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate
Héparine
Héparane sulfate
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12
Q

GAGs ne subissant sulfatation

A

Acide hyaluronique

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13
Q

GAGs formant des liaisons covalences avec des protéines

A 
Chondroïtine sulfate
Dermatane sulfate
Kratane sulfate
Héparine
Héparane sulfate
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14
Q

GAGs ne formant des liaisons covalences avec des protéines

A

Acide hyaluronique

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15
Q

Caractéristiques de l’acide hyaluronique

A

Forte rétention d’eau, forte viscosité

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16
Q

Caractéristiques de la chondroïtine sulfate

A

Rétention d’eau
Fixation de cations (surtout Ca2+)
Diminution avec l’âge

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17
Q

Caractéristiques de la kératane sulfate

A

Augmentation jusqu’à 30 ans environ

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18
Q

Caractéristiques de l’héparine et l’héparane sulfate

A

Propriété anti-coagulante

Fixation de certains facteurs de croissance. Liaison avec des protéines matricielles de structure

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19
Q

Acide hyaluronique

A

ubiquitaire et très long. Non sulfaté et non lié aux protéines

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20
Q

Rôle de l’acide hyaluronique

A

Remplissage des espaces, permettant la migration des cellules
Cicatrisation et reconstruction de nouveau tissu

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21
Q

Dans le cas de lésion que fait l’acide hyaluronique?

A

Remplit la blessure. Forme un échafaudage pour les leucocytes et les fibroblastes qui produiront ensuite le collagène

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22
Q

Caractéristiques de la synthèse des GAGs

A

Allongement dans l’appareil de Golgi. Ils sont fabriqués tout au long de la vie
Il s’agit d’un processus ubiquitaire sauf pour les kératoses sulfate
Enzymes et séquences dépendent du type de GAG

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23
Q

biosynthèse des GAGs

A

Addition alternée de monomère de sucre pour former les répétitions de disaccharides
Modifications par l’ajout du sulfate (au niveau de Golgi)

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24
Q

Entretien

A

par dégradation des chaines saccharidiques par des hydrolases à partir des extrémités ou au coeur de la chaine glycosidique

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25
Recyclage des structures (GAG)
Internalisation par endocytose, puis dégradation dans les lysosomes. Hydrolyses chaines saccharydiques puis réutilisation des monomère pour synthèse GAGs.
26
Différences entre protéoglycanes et glycoprotéines
au moins une chaine saccharidique d'un PG est une GAG | taille PG>GP
27
Protéoglycane
protéine porteuse de un ou + GAGs | Ils varient selon le nbre de GAGs fixés et la séquence en AA des protéines
28
Qu-est-ce qui confère les propriétés biologiques à la protéine?
GAG
29
PArtie protéique des protéoglycanes
Chaine AA qui oriente, localise le PG au niveau cellulaire
30
Masse moléculaire des PG
40kDa à 3x10^7 Da
31
Protéoglycanes principales
Perlécane Décorine Syndécan 1-4 Aggrécane
32
Core protéine (kD) Perlécane
400
33
Core protéine (kD) Décorine
36
34
Core protéine (kD) Syndécan 1-4
30-45
35
Core protéine (kD) Aggrécane
208-220
36
GAG (chaine) Perlécane
1-3 Héparane sulfate
37
GAG (chaine) Décorine
1 Chondroïtine sulfate
38
GAG (chaine) Syndécan 1-4
1-3 Héparane sulfate | 1-2 Chondroïtine sulfate
39
GAG (chaine) Aggrécane
100 Chondroïtine sulfate
40
Localisation Perlécane
Pericellulaire
41
Localisation Décorine
Péricellulaire/Interstitielle
42
Localisation Syndécane 1-4
Membrane cellulaire
43
Localisation Aggrécane
Interstitielle
44
Décorine
protéine interstitielle/péricellulaire. Avec différents types de sucres associés à la protéine Liaison avec le collagène I et limite la biodisponibilité de TGF par interaction
45
Perlécan
Abondant dans la membrane basale. Liaison au nidogène (I), aux laminines (II), au collagène IV (III, IV) et la fibronectine(V) forme des régions anioniques pour la propriété filtrante > opposition au passages des protéines plasmatiques chargées -
46
Aggrécanes
Monomère de 2x10^6 Da de 500 nm. Trois domaines globulaires espacés entre lesquels se trouvent des régions porteuses de GAG (1 GAG tous les 20 AA) Charges négatives
47
Composition du cartilage articulaire
65-80% H20 20-35% macromolécules Riches en cations
48
Deux régions su cartilage articulaire
Protéines adhésives en pericellulaire (chondrocytes) | Région interterritoriale avec collagène II connecté en fibre ou associés aux agrégats de PG (AH ou aggrécane)
49
Charges appliquées sur un tissu (cartilage) par les protéoglycanes et le collagène
Force de turgescence (PG) | Résistance aux forces de TENSION (collagènes)
50
Conséquences des charges appliquées sur un tissu(cartilage) par les protéoglycanes et le collagène
Déformation et répartition des charges dans le cartilage Mvt de l'eau vers l'extérieur = expulsion des déchets. Entrée d'eau = apport de nutriments
51
Rôle général des protéoglycanes
1. Fixent H20 (matrice hydratée) 2. Organisent les membranes basales 3. Se lient au cytokines, chimiokines, facteurs de croissance et morphogènes (protection contre protéolyse) 4. Récepteurs protéases/inhibiteurs 5. Corécepteurs facteur de croissance (tyrosine kinase) abaissant le seuil/modifiant la durée des réactions de signalisation 6. Coopèrent avec les intégrines et autres récepteurs d'adhésion cellulaire
52
Caractéristiques synthèse agrécane
Permanente ARNm traduits dans le RE Translocation dans Golgi où l'ancrage des GAG à la protéine centrale (élongation)
53
Synthèse des protéoglycanes
Faite de l'action séquentielle des glycosyltransférases
54
Assemblage des Protéoglycanes
Extracellulaire
55
Renouvellement de la MEC
Régulation spatio-temporelle dans un tissu | Composition de la MEC est ajustée en permanence => homéostasie tissulaire
56
Métalloprotéinases MMP
produisent en permanence dans l'organisme | Protéases à cystéine avec site catalytique dépendant du Zn2+
57
LA signalisation des MMP dépend de quoi?
cytokines ou facteurs de croissance
58
Par quoi sont secrétées/associées les MMP?
secretes dans la matrice | Associées aux membranes cellulaires
59
Synthèse des MMP?
Sous forme de pro-enzymes inactives
60
Activation des MMPs
Clivage d'un prédomine sur l'enzyme au niveau de N-ter => raccourcissement de la taille de la protéine qui devient une enzyme active
61
Inhibition des MMP
Présence d'un inhibiteur qui se fixe au niveau de l'enzyme pour empêcher la dégradation de la matrice
62
Localisation des MMP
Au niveau de la matrice, proche du substrat
63
4 points de régulation de MMP
-transcriptionnel -au niveau protéique : Activation Inhibiteur Localisation
64
Critères types MMP
Regroupées par homologie de domaines et de substrats
65
Nombre de types de MMP
7 (collagénases, gélatinases, stromélysines, matrylisine, convertases, MMP membranaires (MT-MMP), élastases (autres MMP))
66
Autres protéines de la MEC
Protéases sérine (urokinase, plasmine) | Protéases à Asparate (cathepsines)
67
Localisation des cathepsines
Lysosomes
68
Mécanisme de dégradation 1
Protéolyse diffuse par les protéases solubles sécrétées dans la matrice
69
Mécanisme de dégradation 2
Protéolyse péricellulaire localisée à la surface cellulaire pas l'intermédiaire des enzymes membranaires
70
Mécanisme de dégradation 3
Dégradation enzymatique intracellulaire suite a3 internalisation des molécules extra cellulaires
71
Activité de protéases associée à 3 phénomènes
1. renouvellement de la matrice 2. ouverture du chemin pour le déplacement des cellules au sein de cette matrice 3. Libération des facteurs de croissance qui sont séquestrés dans la matrice
72
Types de modification biochimiques
Transglutaminase Lysyl oxydase Réticulation non enzymatique
73
Transglutaminase
Réaction de liaison entre la lysine et glutamine pour liaisons intra- et inter brin
74
lysol oxidase
Réaction de liaison entre deux fonctions aldéhydes ou entre aldéhyde et lysine pour liaisons intra- et inter brins
75
Réticulation non enzymatique
Glycation par liaison d'un sucre réducteur sur une lysine d'une protéine matricielle
76
Conséquence de la réticulation non enzymatique
Augmentation de la rigidité | Diminution de la dégradation
77
Que se passe-t-il durant la migration cellulaire?
Protéases sont libérées et/ou activés pour permettre le déplacement des cellules Libération de molécules matricielles porteuses d'activité nouvelle
78
Pathologies MEC
Acquises par modification de l'équilibre synthèse - dégradation
79
Derme
Composé entre autres d'adipocytes collagène fibres élastiques et GAG/PG. Le derme présente des propriétés d'élasticité de fermeté, de viscosité et d'absorption aux chocs
80
Biosynthèse acide hyaluronique
Fabrication est délocalisée du RE. | Sur face interne de la membrane plasmique
81
Par quoi se fait la dégradation intracellulaire de l'acide hyaluronique
enzymes lysosomales

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