Respiration cellulaire anaérobique et polyvalence du métabolisme- PP12, 13 Flashcards
Comment la cellule humaine, capable de faire de la respiration cellulaire aérobie et anaérobie, choisit-elle laquelle faire?
Après la glycolyse, quand le pyruvate a été crée :
- Pyruvate en présence d’O2 : respiration aérobie, fait le reste des étapes
- Pyruvate en absence de CO2 : respiration anaérobie, fait de la fermentation (produits = éthanol, lactate, etc.)
Qu’est-ce qui caractérise la fermentation (comparativement à la voie aérobie)?
- on fait uniquement la glycolyse (pas de chaîne de transport d’électrons)
- Les électrons du NADH+/H+ sont envoyés sur le pyruvate.
- ça se passe uniquement dans le cytoplasme
Quels sont les 2 types de fermentation? Quel est leur rendement d’ATP par mole de glucose?
- Fermentation alcoolique : produit de l’éthanol
- Fermentation lactique : produit de l’acide lactique (lactate)
2 ATP/mol de glucose
Explique le fonctionnement de la fermentation alcoolique chez les levures.
1- Glycolyse : même fonctionnement que aérobie, produit 2 ATP, 2 pyruvates et 2 NADH/H+
2- La chaîne de transport d’électrons est bloquée par le manque d’oxygène, il faut donc regénérer des NAD+ à partir des NADH/H+.
3- Pour ce faire, on enlève le groupement carboxyle des pyruvates (formation de CO2) : la molécule devient donc de l’Acétaldéhyde.
4- Les 2 H+ des NADH/H+ vont aller faire des liaisons avec l’acétaldéhyde ce qui a deux effets : il y a une régénération du NAD+ et l’Acétaldéhyde devient de l’éthanol
Explique le fonctionnement de la fermentation lactique.
1- Glycolyse : même fonctionnement que aérobie, produit 2 ATP, 2 pyruvates et 2 NADH/H+
2- La chaîne de transport d’électrons est bloquée par le manque d’oxygène, il faut donc regénérer des NAD+ à partir des NADH/H+.
3- Pour ce faire, les 2 H+ des NADH/H+ vont aller faire des liaisons avec les pyruvate ce qui crée deux molécules de lactate (acide lactique)
4- Finalement, le lactate est transporté par le sang jusqu’au foie oû il est converti est 1 molécule de glucose ce qui demande 6 ATP. Donc, la fermentation lactique produit 2 ATP, au final son bilan est techniquement de -4 ATP.
Où se produit principalement la fermentation lactique?
Dans les cellules musculaires, surtout les fibres musculaires glycolytiques à contractions rapides.
Explique le fonctionnement général de l’acidose lactique du Saguenay-Lac St-Jean.
- Problème : le complexe cytochrome c oxydase (une protéine de la chaîne de transport d’électrons) n’est pas produit en assez grande quantité dans le cerveau et le foie.
- Effet : moins d’accès à l’O2 (accepteur final d’électrons), respiration cellulaire est au ralenti sauf pour la glycolyse qui fournit la fermentation lactique, baisse de production d’ATP, foie n’est pas capable de convertir le lactate en glucose (pcq trop de lactate, pas assez d’ATP pour le foie)
- Résultat : accumulation de lactate : acidose (sang, paramètre homéostasique, devient acide). Fatal avant 5 ans.
Quels sont les accepteurs finaux d’électrons dans les 2 types de fermentation?
Lactique : pyruvate
Alcoolique : acétaldéhyde
Est-ce que seuls les glucides peuvent être utilisés lors de la voie catabolique aérobique de la régénération de l’ATP?
Non, plusieurs autres nutriments, comme les protéines et les lipides peuvent être utilisés, mais ils entrent à différents moments au niveau du cycle et non nécessairement au début.
Explique le catabolisme des protéines (généralisé).
Différents acides aminés (20) entrent dans le cycle à différents endroits dans le processus de la respiration cellulaire ; généralement, il faut enlever le groupement amine des acides aminés (désaminer)
Explique le catabolisme du glycérol d’un monoglycéride ou d’un triglycéride, ainsi que son rendement net.
- En investissant de l’énergie (1 ATP/glycérol), le glycérol est transformé en PGAL, qui peut ensuite poursuivre la phase de libération d’énergie de la glycolyse.
- Rendement net (n= nb de glycérol) :
n NADH/H+, n ATP, n Pyruvate. (glycérol = 1/2 glucose)
15-16 ATP
Explique le catabolisme des queues acides gras des monoglycérides et triglycérides, ainsi que leur rendement net.
- En investissant de l’énergie (1 ATP), les queues acides gras peuvent être dégradées par leur beta-oxydation, qui peut ensuite poursuivre le cycle de l’acide citrique.
- Rendement net (n= nb de carbones) :
n acétyl-coA, n-1 NADH/H+, n-1 FADH2, -1 ATP
Que permet la complexe réalité du métabolisme humain? Quel est son rapport à la régénération de l’ATP?
L’homéostasie de certains paramètres du corps, c’est-à-dire leur stabilité (par des processus de rétro-inhibition et de rétro-activation)
- La concentration d’ATP est un paramètre homéostasique.
Qu’est-ce qu’un enzyme allostérique?
- Enzyme qui participe à la régulation allostérique des réactions chimiques (altération de l’activité d’une protéine par la liaison d’une molécule effectrice à un site spécifique.)
- Ce type d’enzyme est particulier, car il a non seulement un site actif pour son substrat, mais aussi un site supplémentaire auquel un autre ligand, un effecteur, peut venir s’y lier. Fait d’elle un excellent catalyseur biologique, peut répondre à de multiples conditions différentes. C’est donc un enzyme dont on peut modifier la vitesse de travail.
Nomme un enzyme allostérique vital à la respiration et explique ses mécanismes d’inhibition et d’activation.
- Phosphofructokinase (PFK) ; évite les surplus ou les carences en ATP ; elle permet de synchroniser le cycle de l’acide citrique et la glycolyse afin d’éviter l’oxydation de molécules qui pourraient être utiles à autres choses dans la cellule.
- Inhibition : (enzyme ralentie ou empêchée de travailler) inhibiteur, la haute concentration en citrate et en ATP (trop de carburant dans le cycle de l’Acide citrique), se lie sur le site allostérique, ce qui amène la modification 3D du site actif et empêche donc le fonctionnement du substrat. L’enzyme ralentit.
- Activation : l’enzyme est inactive ou lente, un activateur, la haute concentration en AMP (faible concentration en ATP, résultat de son hydrolyse), entre dans le site allostérique, ce qui modifie la forme 3D du site actif, et donc, rend le fonctionnement du substrat possible. L’enzyme accélère.
