Reconocimiento del antígeno en el sistema inmunitario adaptativo: Estructura de los receptores para el antígeno del linfocito y desarrollo de repertorios inmunitarios - Inmunología básica Flashcards
Los receptores para el antígeno se distribuyen de forma ______, lo que significa que cada clon de linfocitos es específico contra un antígeno diferente y tiene un receptor único, que es distinto a los receptores de todos los demás clones.
Clonal
Que es un clon
Célula progenitora y su descendencia
Qué es el repertorio inmunitario
El número total de clones distintos de linfocitos dentro de todo el sistema inmunitario
Cómo también se les conoce a las regiones hipervariables
Regiones determinantes de complementariedad (CDR)
Las cadenas del receptor para el antígeno se asocian a proteínas de membrana invariables cuya función es:
producir señales intracelulares que desencadenan el reconocimiento del antígeno
Funciones de los receptores para el antígeno del linfocito
Reconocimiento específico del antígeno
Transducción de señales
Qué es el BCR o TCR
El grupo asociado del receptor para el antígeno de la membrana y de moléculas productoras de señales en los linfocitos B y en los linfocitos T
Las Ig, sus regiones C secretados tienen la capacidad de unirse a otras moléculas que participan en la eliminación de antígenos, entre estas moléculas están:
Receptores de los fagocitos
Proteínas del sistema del complemento
Función de los anticuerpos unidos a la membrana celular de los linfocitos B
Reconocer antígenos e iniciar respuestas inmunitarias
Pueden ser secretadas y mediar funciones efectoras
Función de los anticuerpos secretados
Neutralizan y eliminan microbios y sus toxinas en la fase efectora de la inmunidad humoral
Función receptores de los linfocitos T
Reconocimiento del antígeno
Activación del linfocito T
Cuántas dominios variables tiene la IgM
Cadenas pesadas 2 dominios variables
Cadenas ligeras ligeras 2 dominios variables
=4 dominios variables
Cuántas dominios variables tiene la IgG
Cadenas pesadas 2 dominios variables
Cadenas ligeras ligeras 2 dominios variables
=4 dominios variables
Cuántos dominios variables tiene la cadena PESADA de las IgG
1
Cuántos dominios constantes tiene la cadena PESADA de las IgG
3
Cuántos dominios variables tiene la CADENA LIGERA de las IgG e IgM
1
Cuántos dominios variables tiene la CADENA PESADA de las IgG e IgM
1
Cuántas dominios constantes tiene la IgM
Cadenas pesadas 8 dominios constantes
Cadenas ligeras 2 dominios constantes
= 10 dominios constantes
Cuántas dominios variables tiene la IgG
Cadenas pesadas 6 dominios constantes
Cadenas ligeras 2 dominios constantes
= 8 dominios constantes
Cuántos dominios constantes tiene la cadena PESADA de las IgM
4
De qué consta un dominio Ig
Dos capas de láminas plegadas en β que se mantienen unidas por un enlace disulfuro
Cuántas regiones determinantes de complementariedad hay en una Ig
12
Cuántas regiones determinantes de complementariedad hay una zona de unión al antígeno
6
Cuál es la región de la inmunoglobulina que posee mayor variabilidad
CDR3
Porción de la molécula de Ig que más contribuye a la unión al antígeno
CDR3
Porque se le denomina Región FC
Fragmento cristalizable
Porque tiende a cristalizar en solución
Porción del anticuerpo necesaria para el reconocimiento del antígeno
Fab
fragment antigen binding
Qué dominios componen la región Fab
Vl Cl
Vh Ch1
Dónde se localiza CDR3
En la unión de las regiones V y C de la Ig
Región responsable de la mayor parte de la actividad biológica y de las funciones efectoras de los anticuerpos
Fc
Qué es un multímero
Dos o cinco moléculas de anticuerpo unidas entre sí
Cuántas regiones tiene una Ig
Fab
Fc
Bisagra
Función de la bisagra dentro de la Ig
Permite a las dos regiones Fab que se unen al antígeno de cada molécula de anticuerpo moverse de forma independiente, lo que posibilita que se unan simultáneamente a epítopos del antígeno separados entre sí por distancias variables
V o F las cadenas ligeras suelen anclarse a la membrana del linfocito B
Falso
Cuántos tipos de cadenas pesadas hay:
Son 5: μ δ γ ε α
Cuántos tipos de cadenas pesadas hay:
Son 5: μ δ γ ε α
V o F aunque las regiones C de la cadena pesada pueden cambiar durante las respuestas inmunitarias humorales, cada clon de linfocitos B mantiene su especificidad
Verdadero, porque las regiones V no cambian
En la inmunoglobulina, los dos tipos de cadenas ligeras, llamadas _ y _. (Difieren/no difieren) en sus regiones C. Cada linfocito B expresa (ambas/solo un tipo) cadenas a la vez. Los dos tipos de cadena ligera (carecen/poseen) diferencias funcionales
κ y λ
Difieren
Solo un tipo
Carecen
En la inmunoglobulina, los dos tipos de cadenas ligeras, llamadas _ y _. (Difieren/no difieren) en sus regiones C. Cada linfocito B expresa (ambas/solo un tipo) cadenas a la vez. Los dos tipos de cadena ligera (carecen/poseen) diferencias funcionales
κ y λ
Difieren
Solo un tipo
Carecen
Porqué los anticuerpos son capaces de unirse a una gran variedad de antígenos, incluidas macromoléculas y sustancias químicas pequeñas
Es porque las asas CDR que se unen al antígeno de las moléculas de anticuerpos pueden juntarse para formar hendiduras o superficies planas capaces de acomodar, respectivamente, pequeñas moléculas o muchas moléculas más grandes, incluidas porciones de proteínas
Los anticuerpos se unen a los antígenos mediante interacciones ____________, incluidos ________, _________ e __________
Reversibles no covalentes
Enlaces de hidrógeno
Iónicos
Hidrófobas
Las partes de antígenos que reconocen los anticuerpos se llaman:
Epítopos o determinantes
Qué son los epítopos lineales
Reconocimiento de epítopos en función de la secuencia de un tramo de aminoácidos