PROTS PROTS PROTS Flashcards
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire
Primaire: Arrangment linéaire des AA
Secondaire: 3D de plusieurs AA
Tertiaire: Assemblage de plusieurs secondaire -> forme configuration native de la prot.
Quaternaire: Plusieurs polypeptides –> prot. fonctionnelle
Lien peptidique
Condensation entre 2 AA. Libère H2O. Se situe entre le C–O d’un AA et le NH de l’autre AA
Lien peptidique atypique
Ex. Lien entre un Cgamma et un amine
Lien peptidique plus faborisée (CIS vs TRANS)
Trans, car il y a encombrement stérique dans la configuration CIS
Exception: proline: conformations cis et trans m énergie
Interactions entre motifs: liaisons…
Non covalentes
Struture de l’hélice alpha
Liaisons H entre groupe aminé de l’AA et le groupe caboxyle de l’AA n-4
Hélice principalement right handed (encombrement stérique)
Angles phi et psi d’envion -60 et -50
Stabilité de l’hélice alpha favorisé par
Methionine, alanine, Leucine, glutamine, lysine
Stabilité de l’hélice alpha déstabilisé par…
Glycine: absence de chaine latérale -> faible contraintes psi et phi
Proline: fortes cotnraites psi et phy –> distorsion de l’hélice & pas de H sur N du lien peptidique, ond pas de pont H
***Gly et pro peuvnet être aux extrèmités de l’hélice
Structure du Feuillet plussé ß
Chaine polypeptidique disposées paralléle ou antiparralléle(++stable & boucle plus petite).
NH et C=O liés aux groupes Nh et C=0 d’un polypeptide aligné
Formée de 2 à 15 segment polypeptidique
Structure des Tonneaux alpha/beta
8 hélices alpha et 8 feuillets beta
alternance beta/alpha
Motif à doigt de zinc
Liaison à l’ADN
Particuliarité des résidus cystèine
Font des liaisons covalentes entre cystéine entre le même polypeptide ou diff. Oxydation des groupes SH.
Dénaturation
Lors de conditiond non adéquates (pH, T, conc. Saline) -> change structure physique.
Généralement réversible
Qu’est-ce qu’une chaperonnes moléculaire?
Elle est ATP-dépendantes et chaperonne le bon repliement d’une proteine
Qu’est-ce que fait la Créatine kinase?
Enzyme impliquée ds la génération de mol. énergétiques
2 chromosome codent des sous unité: sous-unité M et sous unité B
3 type:
MM=Muscle squelettiques, MB=muscle cardiaque, BB= tube digestif
Mod. covalente des prots
Acétylation (lysine, arginine)
Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine)
Hydroxylation
Méthylation (lysine arginine)
Carboxylation
Add. de lipides
Add. de sucres