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Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire
Primaire: Arrangment linéaire des AA
Secondaire: 3D de plusieurs AA
Tertiaire: Assemblage de plusieurs secondaire -> forme configuration native de la prot.
Quaternaire: Plusieurs polypeptides –> prot. fonctionnelle
Lien peptidique
Condensation entre 2 AA. Libère H2O. Se situe entre le C–O d’un AA et le NH de l’autre AA
Lien peptidique atypique
Ex. Lien entre un Cgamma et un amine
Lien peptidique plus faborisée (CIS vs TRANS)
Trans, car il y a encombrement stérique dans la configuration CIS
Exception: proline: conformations cis et trans m énergie
Interactions entre motifs: liaisons…
Non covalentes
Struture de l’hélice alpha
Liaisons H entre groupe aminé de l’AA et le groupe caboxyle de l’AA n-4
Hélice principalement right handed (encombrement stérique)
Angles phi et psi d’envion -60 et -50
Stabilité de l’hélice alpha favorisé par
Methionine, alanine, Leucine, glutamine, lysine
Stabilité de l’hélice alpha déstabilisé par…
Glycine: absence de chaine latérale -> faible contraintes psi et phi
Proline: fortes cotnraites psi et phy –> distorsion de l’hélice & pas de H sur N du lien peptidique, ond pas de pont H
***Gly et pro peuvnet être aux extrèmités de l’hélice
Structure du Feuillet plussé ß
Chaine polypeptidique disposées paralléle ou antiparralléle(++stable & boucle plus petite).
NH et C=O liés aux groupes Nh et C=0 d’un polypeptide aligné
Formée de 2 à 15 segment polypeptidique
Structure des Tonneaux alpha/beta
8 hélices alpha et 8 feuillets beta
alternance beta/alpha
Motif à doigt de zinc
Liaison à l’ADN
Particuliarité des résidus cystèine
Font des liaisons covalentes entre cystéine entre le même polypeptide ou diff. Oxydation des groupes SH.
Dénaturation
Lors de conditiond non adéquates (pH, T, conc. Saline) -> change structure physique.
Généralement réversible
Qu’est-ce qu’une chaperonnes moléculaire?
Elle est ATP-dépendantes et chaperonne le bon repliement d’une proteine
Qu’est-ce que fait la Créatine kinase?
Enzyme impliquée ds la génération de mol. énergétiques
2 chromosome codent des sous unité: sous-unité M et sous unité B
3 type:
MM=Muscle squelettiques, MB=muscle cardiaque, BB= tube digestif
Mod. covalente des prots
Acétylation (lysine, arginine)
Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine)
Hydroxylation
Méthylation (lysine arginine)
Carboxylation
Add. de lipides
Add. de sucres
Fonction prot.
Régulation, signal, transport, catalyseur, mouvement, structure
Qu’est-ce que le cytosquelette ?
Prot. de structure des c. eucaryote
Microfilament, filament intermédiaire et microtubules
Structure des microfilaments
Un actine se lie à un ATP.
La hydrolyse de l’ATP en ADP -> polymérisation des monomères d’actine en fibre d’actine
La polymérisation est plus rapide du côté ATP-actine.
Cette polymérisation est dynamique/réversible
Forme globulaire: mol. libre dans la c.
Structure des microtubules
Formé à partir de dimère de Tubuline. Lorsqu’un dimère s’ajoute au tubule, il y a hydrolyse de GTP.
Les microtubules sont moins flexibles que les microfilaments.
Ces dimères ont une tubuline avec un GTP non accessible et une tubuline avec un GTP accessible.
Fonctions des microtubules
Transport chromosome durant division mitotique
La dépolymérisation des microtubules permet de séparer les chromosomes
Structure et caractéristique des filaments intermédiaires
Pas de rôle, mais connectés aux microfilaments et microtubules.
Ne requiert pas de nucléotides pour s’assembler.
Dimère d’hélices à 7 résidus. -> tétramère ->octamère(fibre)
4 fibres-> filaments intermédiaires
Protéines moteurs fcts et caractéristiques
Change conformation par hydrolyse de l’ATP/GTP
Permet un mouvement linéaire le long de structure cytoplasmiques/nucléaires
Caractéristiques et fonctionnement de la myosine
Structure tertiaire a une queue un cou et une tête.
Sa tête intéragit avec un actine et possède un site de liaison à l’ATP
1) Liaison avec l’ATP sépare la myosine de l’actine
2) L’hydrolyse de l’ATP en ADP ‘‘déplie” la tête de l’ATP
3) Augmentation de l’affinité pour l’actine -> liaison
4) Libération de l’ADP et d’un groupement phosphate, la tête reprend sa conformation initiale ce qui génère le mouvement le long de l’actine