Enzymyologie?

Question 1

Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique

Answer 1

En augmentant ou baissant la synthèse/dégradation protéique
En changeant la conformation de l’enzyme

Question 2

Caractéristique des modifications covalentes de la régulation enzymatique

Answer 2

+ lent que mod, allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation
Effectué par enzymes de conversion (kinases ou phosphatase)
Mod. activatrice/inhibitrce
Ajoute ou enlève des groupement (phosphorylation, méthylation…)

Question 3

Explique les proenzymes(zimogènes)

Answer 3

Protéases capable de dégrader prot. des c. qui les synthétisent.
Ils sont d’abord formée comme précurseurs inactif(proenzymes)
Activé pas bris de liaison covalente & élimination pls A.A.

Elle peuvent faire des cascades d’activation après (p.ex duodénum)

Question 4

Explique l’effecteur allostérique

Answer 4

Liaison d’une petites molécules à une prot. qui vient changer la conformation en 3D de l’enzyme

Question 5

Explique les inhibiteurs enzymatique

Answer 5

Peuvent soi:
a. Être compétitif et venir bloquer le site de l’enzyme où se lierait le substrat
B. Être non compétitif et aller à un autre site qui vient modifier le site où se lierait le substrat

Question 6

La coopérativité chez une enzyme

Answer 6

Il faut de très faibles variations de conc. du substrat pour une enzyme tétramère comparé à une enzyme monomère, dû à la coopérativité

Question 7

Types d’inhibitions chez l’enzyme

Answer 7

Inhibition compétitive réversible; l’inhibiteur peut venir se loger sur l’enzyme dans le site du substrat ou comme facteur alléostérique. Le Km augmente avec cet inhibiteur (K1 baisse et K-1 augmente)
Inhibition incompétitive réversible: L’inhibiteur se lie au complexe Enzyme-Substrat (qui a changé la conformation de l’enzyme donc l’inhibiteur peut mtn se lier au site allostérique). Le Km apparent va baisser.
Inhibition non-compétitive réversible; L’inhibiteur peut se lier avec l’enzyme ou le complexe ES et peut passer du EI+S -> ESI et l’inverse aussi. Kmapp ne change pas (il augmente et il baisse également si c’est non-compétitif pur). Vmax baisse.
Inhibiteur irréversible: altère l’enzyme et la rend inutile.

Question 8

Caractéristique des cofacteurs

Answer 8

Pas des prots.
Participent à la rx enzymatique
- Transport/completer un substrat
- Accepter un substrat
- Compostant de ls structure de l’enzymeè
Peuvent être des ions, mol. minérales, mol. organiques synthétisées par la c.
Pas spécifique à une rx enzymatique

Question 9

Type de cofacteurs

Answer 9

Ions métalliques
- Lien faibles (K+, Ca++, Mg++)
- Liens fort ( Zn++, Fe++, Co++, Cu++)
Coenzymes
- Liens faibles (cosubstrats) doit être renouvelé à chaque réaction
- Liens forts (groupes prosthétiques) ne se dissocient pas

Question 10

Coenzymes qui possèdent des atomes qui peuvent servir au transfert d’é.

Answer 10

Groupe prosthétique héminiques & Fe-S
Cosubstrats pyridiniques, flaviniques & quinoniques

Question 11

Lien entre thermodynamique d’une rx et catalyseur

Answer 11

Rx requiert une énergie d’activation pour que les mol. se placent correctement.
Le catalyseur baisse l’énergie d’activation requise.
Pas de changement de diff. entre réaction et produit

Question 12

Caractéristique lié au caractère catalyseur des enzymes

Answer 12

• de nature protéique ou ribonucléique
• Dans des conditions douces
• Forment complexe avec substrat.
• Spécifique
• Augmentent drastiquement la vitesse de certaines rx

Question 13

(V/F) Système est à l’équilibre quand il y a une même conc. de produits et de réactifs

Answer 13

Faux, c’est quand la vitesse de production des produits et des réactifs est la même

Question 14

La vitesse initiales des réactions dépend seulement de…

Answer 14

La conc. des réactifs

Question 15

Équation de la constante d’équilibre

Answer 15

Question 16

L’équation de la vitesse de rx

Answer 16

v= ΔP/Δt (em mol/ s)

Question 17

Avantage de la formation du complexe ES

Answer 17

• Rapproche les rx et position favorablement
• Formation d’intermédiaires métastables (ont petite énergie d’activation pour pouvoir se transformer en S ou P facilement)
• Stabilisie les états transitionnels intermédiaires

Question 18

Qu’est-ce que l’état stationnaire?

Answer 18

Vitesse de rx linéaire au début de la rx

Question 19

Influence de [E] sur v réaction

Answer 19

Au début, condition saturante de substrat:
v0= k’ [S]^0[E]^1

Quand [S] saturante
v= k’ [E]

Question 20

Qu’est-ce que le steady state assumption?

Answer 20

Simplification que
V= K2[ES]

car [ES] est constant pendant que [S]>>[E], et l’étape limitante devient la production du produit

Question 21

Qu’est-ce que la constante catalytique

Answer 21

k_cat est la mesure du nbr d’évent catalytiques par seconde pas site actif

Question 22

Équation de Michaelis-Menten

Answer 22

K_M = [S] quand V=V_max/2

Pour un K_M faible, l’enzyme est efficace pour de faibles [S], et l’inverse (K_M est mesure d’affinité de l’enzyme pour substrat)

Dans cond. physiologiques, [S] est de l’ordre de grandeur du K_M
Où K_m= K_-1/K₁

K<sub>1</sub>= constante de formation de ES
K<sub>-1</sub>= constante de formation de E + S

Question 23

Équation de Lineweaver-Burk

Answer 23

Forme y =mx+b
où 1/Vmax= ordonnée à l’origine
K_M/Vmax=pente
-1/K_M= abscisse à l’origine
1/V₀ par rapport à 1/[S]

Question 24

Comment le pH influence la vitesse de rx

Answer 24

Influence: Laision du substrat à l’enzyme, ionisation du subtrat et activité catalytique de l’enzyme

pH ionise AA au site catalytique de l’enzym ou change sa conformation secondaire/tertiaire/quaternaire

Dénaturation de l’enzyme en pH extrème

Vmax et Km changent selon pH

Question 25

Effet de la temp sur vitesse des rx

Answer 25

Augmente vitesse de réaction, augmente dénaturation de l’enzyme

2 courbes: Dénaturation théorique et activation
T optimale = intersection des 2 courbes

Question 26

Énumère les différentes familles d’Enzyme et leurs fonctions

Answer 26

Oxydoréductases: Ajout/retrait d’un électron/hydrogène
Tranférase: transfert d”un groupe chimique entre 2 substrats
Isomérases: rx de changement structural (chimique ou optique)
Ligases (synthétases) réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)

Question 27

Liste des AA importants aux site actifs

Answer 27

Serine, arginine, lysine, tyrosine, cysteine, histidine, glutamate, aspartate

Question 28

Catalyse acide-base

Answer 28

Transforme la structure chimique d’une molécule en l’a faisant réagir avec une base ou un acide

Question 29

Nomme les 3 protéases qui brisent le lien peptidique par hydrolyse et leur AA

Answer 29

Chymotrypsine: R= Phe, Tyr ou Trp
Trypsine: R=Lysine, Arginine
Élastase: Si R = Glycérine ou Alanine

Question 30

Définit la spécificité des enzymes et les caractéristiques liées

Answer 30

Les enzymes fonctionnent seulement avec des substrats spécifiques.

• Toujours une spécificité de classe de rx
• Parfois spécificité de sous-classe de rx
• Parfois spécificité de famille de substrats/substrats spécifique, stéréospécificité
• Rarement, spécificité absolue pour un seule rx avec un seul substrat

Question 31

Explique les enzymes multifonctionnelles /complexes multienzymatiques

Answer 31

Enzymes fonctionns en complexe OU enzeymes sont liés à une prot. matrices OU fusions de pls gènes pour crée une prot. complexe avec plusieurs domaines

Question 32

Type de rx non décrites pas équations simple de Michaelis-Menten

Answer 32

1. Réacion à pls substrats
2. Rx en pls étapes
3. Rx coopératives ou modulés de façon allostérique

Question 33

Mécanismes des rx enzymatiques à 2 subtrats

Answer 33

1. Rx séquentielles de type ordonnée: Substrats se lient à enzyme ds un ordre défini
2. Rx séquentielles de type aléatoire: Substrats se lient à Enzyme aléatoirement avant que la rx puisse se produire
3. Rx ping pong: Un des produits de la rx est relâché avant la liaison du 2e substrat, et enzyme est modifié temporairement pour acceuillir prochain substrats et crée un autre produit