Proteomics Flashcards
De gen a proteína
Traducción: proceso por el cual una secuencia nucleotidica (mRNA) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta una proteína.
Pasos de la traducción
Iniciación:
Elongación:
Terminación:
Codon de inicio para traducción
AUG aka Metionina aka M
Codones de paro de traducción
UAG, UAA, UGA
Inicio de traducción
Subunidad menor eIF3 & subunidad mayor eIF6.
5’cap reconoce a eIF4E y forman complejo de iniciación.
F4A desenrolla las posibles estructuras secundarias.
Se escanea la cadena hasta encontrar AUG (Met).
Se une subunidad mayor y se forma ribosoma 80s
Se separa hasta que se termina
Secuencia de Kozak
5’ACCAUGG3’
Secuencia que afecta la eficiencia de traducción
Complejo de iniciación de traducción
F4A - Desenrrolla
F4B
F4G
F4E - Reconoce
Componentes de subunidad mayor y subunidad menor de ribosomas
Zona A: aminoacil entrante
Zona P: RNAt con su aminoácido
Zona E: RNAt que ya puso su aminoácido y saldrá del ribosoma
Enzima que cargada de unir aminoácido con RNAt
Aminoacil sintetasa
Estructura primaria de una proteína
Arreglo lineal
Polimerizacion de aminoácidos
Peptido (20 - 30 aminoácidos)
Polipéptidos (>100 - 4000)
Esctructura secundaria de una proteína
Cuando no se unen los enlaces covalentes
Forma de espiral
Cuando se estabilizan los puentes de hidrógeno se adquieren hélices alfa u hojas beta
Hélices alfa de estructuras secundarias
Grupos R en los extremos que determinarán hidrosolubilidad o hidrofobia
Formadas por puentes de hidrógeno
Hojas beta de estructura secundaria
Proteína plegada en forma de C por unión entre los COOH con H2N (carboxilo con amino)
Grupos R internos y externos
Estructura terciaria de una proteína
Conformación tridimensional de una proteína
Interacción entre las estructuras secundarias
Está estabilizada por interacciones hidrofóbicas de las cadenas no polares
Puentes de hidrógeno en las cadenas laterales polares
Mantiene estructuras secundarias compactas
Ya tiene propiedades biológicas
Estructura cuaternaria de una proteína
Estructuras multimericas (complejos de proteínas) para desarrollar funciones en específico
Fosforilaciones
Mediado por quinasas específicas
Reversible por fosfatasas
Agregar un fosfato a Tyr, Ser y Thr
Metilaciones
Mediado por metilasas
Grupo metilo agregado a Lys
Se une a Lisina en histonas en el ADN y modifica su carga a más positiva para compactar más la cadena
Acetilación
Mediada por acetilasas
Reversible por deacetilasa
Se agrega un grupo acetilo a Lys
Se pega a las histonas en el ADN para modificar su carga a negativa, se suelten del ADN y se abra la cadena
Hidroxilación
Se agrega grupo hidroxi a Pro, Lys y Asp
Hidroxiprolina & hidroxilisina común en colageno
Carboxilación
Mediada por gamma carboxilasa
Se agrega grupo carboxilo a Glu
Métodos de degradación de proteínas
Lisosoma - degradación de proteínas extracelulares u organulos viejos
Ubiquitinacion - unión de ubiquitina a proteína para marcar su degradación
Tipos de proteínas según su función
Estructurales
Transporte
Reguladoras
Señalización
Motoras
Tipos de movimiento de proteínas motoras
Lineales: miosinas, knesinas & dineinas (las amiguitas que caminan), polimerasas, ribosomas
Circulares: en flagelos
