Proteinstruktur (Per Jemth)

Question 1

Rita en peptidbindning.

Answer 1

O=C-N-H

CH (-CO-NH-) CH

Question 2

En sidogrupp med högt pKa i fysiologiskt pH, hur kommer den se ut?

Answer 2

Högt pKa betyder stark bas. Den kommer ev vara plusladdad då den gärna tar upp proton. Dvs kommer vara i sin syraform

Question 3

En aminosyra med en sur sidokedja, vad har den för struktur?

Answer 3

COOH

Question 4

Vad är en polär sidokedja?

Answer 4

En sidokedja med sidogrupper som t.ex. -OH, SH. elektronegativa atomer

Question 5

Vad är en sur grupp i en sidokedja?

Answer 5

Lågt pKa värde gör att den blir minusladdad, COOH

Question 6

Exempel på ickepolär sidokedja (hydrofob)

Answer 6

H, CH3, CH(CH3)(CH3) kolvätkedjor generellt, även cykliska kolvätegrupper.

Question 7

Vad är N-terminal och C-terminal?

Answer 7

Ändarna på en polypeptid. C: COO-

N: NH3+

Question 8

Vad utgör ryggraden i en peptidkedja?

Answer 8

kol och kväve

Question 9

Vad är en primärstruktur?

Answer 9

Ordningen på aminosyraresterna i en peptidkedja.

Question 10

Vilka bindningar binder den primära strukturen och bildar den sekundära?

Answer 10

Icke kovalenta bindningar som vätebindningar och jonbindningar. Polära interaktioner.

Question 11

Vilken laddning har O, N och H i en vätebindning?

Answer 11

O och N är negativa, H positiv

Question 12

ad är den hydrofoba effekten?

Answer 12

Den hydrofoba effekten: hydrofoba molekyler slås ihop. betyder att entropin ökar när hydrofoba mmolekyler slås ihop. Ordnat vatten frigörs som sitter runt den hydrofoba molekylen.

Question 13

Hur kan hydrofoba sidokedjor interagera?

Answer 13

van der Waals. Kortlivade flukturerande dipoler, kort avstånd.

Question 14

Vad är en disulfidbindning och var finns den?

Answer 14

En bindning av två S. Bildar en kovalent bindning, delar på ett elektronpar, finns mellan aminosyrakedjor. Dvs bildar sekundärstruktur.

Question 15

Hur stabiliseras alfahelixar?

Answer 15

vätebindningar.

Question 16

Beta sheets, hur stabiliseras dem?

Answer 16

Liksom alfahelxiar, vätebindningar mellan atomer i ryggraden och interaktioner mellan atomer i sidokedjor och ryggrad.

Question 17

Vad är en loop och turn?

Answer 17

Molekyler som binder alfasheets och betasheets samman. Står ofta för proteinets funktion.

Question 18

Vad gör loops och turns ofta i ett protein, samt sekundärstrukturerna?

Answer 18

Loopsen utgör ofta proteinet specifika egenskaper, medan sekundärstrukturen ger proteinets dess form oftasst (grundstrukturen).

Question 19

Vad är tertiärstruktur?

Answer 19

Hur sekundärstrukturerna förhåller sig till varandra.

Question 20

Hur veckas poroteiner till globulära strukturer?

Answer 20

Hydrofoba molekyler hamnar i mitten och hydrofila på utsidan (hydrofoba effekten), där har vi oftast våra funktionella grupper som utgör egenskaperna för proteinet.

Question 21

vad är denaturering och naturering?

Answer 21

De: uppveckning
Na: veckning.

Question 22

Hur kan vi denaturera proteiner?

Answer 22

Genom lågt pH, hög temperatur, eller med denaturenter som urea.

Question 23

Vad är ett motiv?

Answer 23

En typrisk (återkommande) struktur för en viss funktion, t.ex. calmodulin som binder calcium.

. återkommande teriär, primär eller sekundär struktur som är typisk för en viss funktion.

Question 24

Vad är en domän?

Answer 24

En del i ett protein som har en viss egenskap och kan veckas oberoende av andra delar av porteinet.