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UNIGE Biologie Fondamental 1 > Proteins > Flashcards

Proteins Flashcards

1
Q

explain the quaternary structure of a protein?

A

certaines protéines forment des assemblages avec d’autre molécule

n. de sous-unité:

1 protéine= monomère

2= dimère (2 pro. identiques: homodimère, 2 pro. diff: hétérodimère)

3= trimère

3+= polymère

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2
Q

what are all amino acids names? 3 letters + 1 letter code?

A

see image

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2
Q

which aa are essentials and non essentials?

A

essentials: H,I,L,K,M,F,T,W,V

non essentials: A,R,D,C,E,Q,G,P,S,Y,N

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3
Q

quelle est la base d’un acide aminé?

A
  1. Carbon alpha ()
  2. NH2
  3. COOH
  4. H
  5. chaine R (détermine quel type de aminé)
  6. toujours forme L (lévogyre)
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4
Q

quelles sont les charges des aa?

A
  • à ph 7.0 (dans notre corps) les aa snt dipolaires:
  • NH2 → NH3+ et COOH → COO-
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5
Q

comment se différenties les chaine de R?

A

dimensions, forme, charge, donneur/acceptuer de H+, hydrophobe ou hydrophyle, réactivité chimique

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6
Q

comment se classe les aa

A

selon les charactéristique du groupe R

  • aa hydrophobes, avec R non polaires
  • aa polaires, avec des R neutres
  • aa chargé +, avec R chargé positif
  • aa chargé -, avec R chargé négatif
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7
Q

explain the effect of ph and pk on amino acids and the purpose

A
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8
Q

what are aa ionisable?

A

aa chargé a ph neutre: K, R, H, D, E

can form a “pond salins”; combo of 2 non-covalent interactions; Hyrdogen bonding + electrostatic attractions

Allows them to donate or accept proton, pKa value can be influenced by environment

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9
Q

comment former des dipeptides?

A
  • pendant traduction, la peptidyl transferase, forme la liasons peptidique par une liasons covalente entre NH2 de 1 aa et le COOH d’un autre aa
  • liasons très stable
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10
Q

quelle direction a un aa?

A

aa sont numérotés depuis NH3+ terminal vers les COO- terminale.

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11
Q

how are secondary structures in proteins formed?

A
  • starting from 50-100 aa
  • based on the geometry; the alpha C will rotate, which results in some aa facing each other, or being on opposites.
  • depending on the properties of the aa and the gêne stérique, ils vont se mettre ensemble ou pas.
  • forme l’hélice alpha et le brin beta
  • le molecule est toujours sur le même plan.
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12
Q

que change l’hélice a pour la protéine?

A
  • tout les aa hydrophobe se trouvent sur le même côté et tout les aa hydrophyle de même
  • stabilisé par des lisasons H, le sens de déroulement est de droite, favorbale pour aa L
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13
Q

que détermine la structure et la fonction d’une protéine?

et que est la structure finale?

A

la séquence primaire, en gros l’ordre des aa pour struc.

la forme tridimensionelle détermine les actions qu’elle peut faire.

structure finale: provient de milliers d’interactions non-covalentes

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14
Q

que est la structure d’un feuillet beta?

A
  • chaine étirée
  • pas enroulée comme hélice
  • pas de liasons interne mais d’autre brins (soit parllèles ou anti parallèles)
  • l’inversion du brin beta d’un beta voisin se fait via une structure appelé les coude beta
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15
Q

que sont les coudes beta?

A

structure qui permette de rejoindre les feuillets beta.
- constitué d’une liason H entre loxygène du C=O et l’amide N-H

16
Q

que sont les zones random coil dans les proteines?

A

les zones sans structures particulière (hélices et feuillet beta)

17
Q

Combine de codon existe pour 20 acide amines?

A

64

18
Q

Que veut on dire par le code génétique est dégénéré?

A

À un acide amine correspond plusieurs codons différents

19
Q

Que est le codon initiateur et les codons stop?

A

AUG, Met; donne le Cadre de lecture, stop: UAA, UAG, UGA

20
Q

Quelles liaisons existent aux different niveaux de compaction des proteins?

A

Primaire: lias. Peptidique covalente
Secondaire: lias. Hydrogène
Tertiare/quaternaire: lias. Hydrogène, hydrophobe (van der waals), attraction électrostatique, covalente (pont disulfures)

21
Q

Comment fonctionne les liasons hydrophobe et van der waals dans les proteins?

A

Ils existent des chaines latérale polaire et non polaire. Les non polaires se regroupe au centre forment un Coeur hydrophobe

22
Q

Comment fonctionne les liasons hydrogène dans les proteins?

A

Pour le repliement des chaines latérales polaires des liasons d’hydrogène doivent se former entre les chaines polaires de l’AND

23
Q

Comment fonctionne les liasons ionique/ attractions électrostatique dans les proteins?

A

Just know that: quand il y a une combinaison de 2 interactions non-covalentes_ lias. Hydrogène et ionique alors on parle de pont salin

24
Q

Comment fonctionne les ponts disulfures/ liasons covalents dans les proteins?

A

Pont disulfures sont formé par des liasons covalentes formée elle de l’oxydation d’une paire de cysteines (groupe thiol). Sont très stable

25
Q

Comment la dimerization d’une helice alpha se fait?

A

Les helices alpha dasn les leucine zipper (dimere des helices) sont amphipathiques. Face hydrophobe s’oriente vers l’interieur de la protéine et face hydrophile à la surface de la protéine

26
Q

Comment le tonneau bêta se forme?

A

Un assemblage de structures en Feuillet beta

27
Q

Que sont les 2 types de proteins?

A

Fibreuse et globulaires

28
Q

Que est la structure et le role des proteins fibreuse plus exemple?

A

-Long segment ou Feuillet
-Souvent structure simple
-Role: structure, forme et la protection externe
-Ex: kératine et protéine de la soie

29
Q

Que est un exemple de la modification de la structure de la keratine?

A

-Modification de la forme des cheuveux. Chaleur -> change la position des pont disulfures entre les proteins de keratins

30
Q

Que est la structure et le role des proteins globulaires plus exemple?

A

-Plusieurs type de structure secondaire
- forme globulaires compact
-Souvent des enzymes ou proteins regulatrice
-Plus abundant dans la nature
-Il reste des petits cavité dans leur structure 3D

31
Q

Charactéristique de la structure quaternaire plus exemples?

A

-Lorsque une protéine contient plus d’une chaine polypeptidique elle a une structure quaternaire

-Liberté des arrangemebts est grande car les sous unites ne sont pas liées par des liasons covalentes

-Structure quaternaire plus simple: 2 sous unite ex. Protease de HIV

-L’hèmoglobin a 4 sous unite
-Pores nucléaires

32
Q

Quel role joue la bactérie aeromonas hydrophila?

A

Produit un toxique, aérosolysine, formant des pores dans les cellules qui tapissent l’intestion de leur hôte ou d’une plaie ouverte. Comme ca elle peuvent se nourire du contenu cellulaire

33
Q

Que est la denaturation des proteins?

A
  • Perte de la structure tertiare/secondaire
34
Q

Que sont les moyens pour denaturer une protein?

A
  • Chaleur (temp. optimate humain: 37°C)
  • Variations du ph
  • La polairité d’un solvent
  • Des agent chimiques (chlorure de guanidinium attaque les lias. Hydrogène et hydrophobes, pont disulfures par le DTT, SDS peut aussi dénaturer les protéines
35
Q

Est ce que la denaturation est reversible?

A
  • Dans des conditions pas trop extrême le procédé est reversible
  • Normalement irreversible ex albumin dans les oeufs quand on les cuits
  • Le concept de tout ou rien dans les protéine montre une transition rapide entre la forme reployée et déployée. So either the proteins unfold or they fold, there is no intermediate.
36
Q

comment sait on que la séquence primaire d’une protéine définie sa structure?

A
  • Experience d’ Anfinsen
  • voulait déterminé si la structure 3D est

UNIGE Biologie Fondamental 1 (21 decks)

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