Proteins Flashcards

1
Q

Functions of proteins with examples

A

enymes, amylase

transport, hémoglobine

structure, actine

hormones, insuline

défense, immunoglobulines

contractile, actine/myosine

stockage, albumine

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2
Q

explain the quaternary structure of a protein?

A

certaines protéines forment des assemblages avec d’autre molécule

n. de sous-unité:

1 protéine= monomère

2= dimère (2 pro. identiques: homodimère, 2 pro. diff: hétérodimère)

3= trimère

3+= polymère

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3
Q

what are all amino acids names? 3 letters + 1 letter code?

A
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3
Q

which aa are essentials and non essentials?

A

essentials: H,I,L,K,M,F,T,W,V

non essentials: A,R,D,C,E,Q,G,P,S,Y,N

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4
Q

quelle est la base d’un acide aminé?

A
  1. Carbon alpha ()
  2. NH2
  3. COOH
  4. H
  5. chaine R (détermine quel type de aminé)
  6. toujours forme L (lévogyre)
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5
Q

quelles sont les charges des aa?

A
  • à ph 7.0 (dans notre corps) les aa snt dipolaires:
  • NH2 → NH3+ et COOH → COO-
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6
Q

comment se différenties les chaine de R?

A

dimensions, forme, charge, donneur/acceptuer de H+, hydrophobe ou hydrophyle, réactivité chimique

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7
Q

comment se classe les aa

A

selon les charactéristique du groupe R

  • aa hydrophobes, avec R non polaires
  • aa polaires, avec des R neutres
  • aa chargé +, avec R chargé positif
  • aa chargé -, avec R chargé négatif
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8
Q

explain the effect of ph and pk on amino acids and the purpose

A
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9
Q

what are aa ionisable?

A

aa chargé a ph neutre: K, R, H, D, E

can form a “pond salins”; combo of 2 non-covalent interactions; Hyrdogen bonding + electrostatic attractions

Allows them to donate or accept proton, pKa value can be influenced by environment

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10
Q

comment former des dipeptides?

A
  • pendant traduction, la peptidyl transferase, forme la liasons peptidique par une liasons covalente entre NH2 de 1 aa et le COOH d’un autre aa
  • liasons très stable
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11
Q

quelle direction a un aa?

A

aa sont numérotés depuis NH3+ terminal vers les COO- terminale.

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12
Q

how are secondary structures in proteins formed?

A
  • starting from 50-100 aa
  • based on the geometry; the alpha C will rotate, which results in some aa facing each other, or being on opposites.
  • depending on the properties of the aa and the gêne stérique, ils vont se mettre ensemble ou pas.
  • forme l’hélice alpha et le brin beta
  • le molecule est toujours sur le même plan.
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13
Q

que change l’hélice a pour la protéine?

A
  • tout les aa hydrophobe se trouvent sur le même côté et tout les aa hydrophyle de même
  • stabilisé pas des lisasons H, le sens de déroulement est de droite, favorbale pour aa L
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14
Q

que détermine la structure et la fonction d’une protéine?

et que est la structure finale?

A

la séquence primaire, en gros l’ordre des aa pour struc.

la forme tridimensionelle détermine les actions qu’elle peut faire.

structure finale: provient de milliers d’interactions non-covalentes

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15
Q
A