Proteins Flashcards
Functions of proteins with examples
enymes, amylase
transport, hémoglobine
structure, actine
hormones, insuline
défense, immunoglobulines
contractile, actine/myosine
stockage, albumine
explain the quaternary structure of a protein?
certaines protéines forment des assemblages avec d’autre molécule
n. de sous-unité:
1 protéine= monomère
2= dimère (2 pro. identiques: homodimère, 2 pro. diff: hétérodimère)
3= trimère
3+= polymère
what are all amino acids names? 3 letters + 1 letter code?
which aa are essentials and non essentials?
essentials: H,I,L,K,M,F,T,W,V
non essentials: A,R,D,C,E,Q,G,P,S,Y,N
quelle est la base d’un acide aminé?
- Carbon alpha ()
- NH2
- COOH
- H
- chaine R (détermine quel type de aminé)
- toujours forme L (lévogyre)
quelles sont les charges des aa?
- à ph 7.0 (dans notre corps) les aa snt dipolaires:
- NH2 → NH3+ et COOH → COO-
comment se différenties les chaine de R?
dimensions, forme, charge, donneur/acceptuer de H+, hydrophobe ou hydrophyle, réactivité chimique
comment se classe les aa
selon les charactéristique du groupe R
- aa hydrophobes, avec R non polaires
- aa polaires, avec des R neutres
- aa chargé +, avec R chargé positif
- aa chargé -, avec R chargé négatif
explain the effect of ph and pk on amino acids and the purpose
what are aa ionisable?
aa chargé a ph neutre: K, R, H, D, E
can form a “pond salins”; combo of 2 non-covalent interactions; Hyrdogen bonding + electrostatic attractions
Allows them to donate or accept proton, pKa value can be influenced by environment
comment former des dipeptides?
- pendant traduction, la peptidyl transferase, forme la liasons peptidique par une liasons covalente entre NH2 de 1 aa et le COOH d’un autre aa
- liasons très stable
quelle direction a un aa?
aa sont numérotés depuis NH3+ terminal vers les COO- terminale.
how are secondary structures in proteins formed?
- starting from 50-100 aa
- based on the geometry; the alpha C will rotate, which results in some aa facing each other, or being on opposites.
- depending on the properties of the aa and the gêne stérique, ils vont se mettre ensemble ou pas.
- forme l’hélice alpha et le brin beta
- le molecule est toujours sur le même plan.
que change l’hélice a pour la protéine?
- tout les aa hydrophobe se trouvent sur le même côté et tout les aa hydrophyle de même
- stabilisé pas des lisasons H, le sens de déroulement est de droite, favorbale pour aa L
que détermine la structure et la fonction d’une protéine?
et que est la structure finale?
la séquence primaire, en gros l’ordre des aa pour struc.
la forme tridimensionelle détermine les actions qu’elle peut faire.
structure finale: provient de milliers d’interactions non-covalentes