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UE1 Biochimie > Proteines, techniques et structure > Flashcards

Proteines, techniques et structure Flashcards

1
Q

carac chromato

A

purifiante

non denaturante

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2
Q

Comment savoir charge de la proteine

A

Si pH du milieu en dessous du pI = +

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3
Q

electrophorese 2D denaturante ?

A

non

Car sds page pour poids
Pi

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Q

aa naturels vs artificiles

A

C asym nature = LEFT (H a gauche sur pouce main face paume )

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Q

etat aa selon pH

A 
pH = 1 NH3+ COOH
pH = 6,7 COO- NH3+
ph = 12 COO- NH2
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6
Q

À helice alpha, aaa feuillet beta, coudes

A

Alanine
Valine
Proline glycine

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7
Q

Agent de aturant l faibles

A

SDS = RAJOUTE charges -
Uree SM
Chlorure de guanidijm

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8
Q

Struc IV

A

Asso de ss united via lh ou s s INTERcatenaire

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9
Q

Histone prot du noyau

Quelle centrifugation

A

Basse v

1000g 10min

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10
Q

Chromato : prot eluees

Que vaut charge

A

Eluee = charge neutre cat changement de charge

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11
Q

Forme native d’une prot

Quelle techn

A

Filtration sur gel

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12
Q

Interaction chrmo affinite

A

L covalentes

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13
Q

Diminution charges - entraîne quoi au pI

A

Augmentation du pI

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14
Q

Electro SDS avec beta mercu permet de savoir taille de prot

A

Non que des sous unités de prot

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15
Q

Ds helice alpha qui est donneur d’hydrogene et recevur

A

C=O recoit et NH2 donne

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16
Q

Denaturants l faibles

A

Uree
Chlorure de guadi
SDS

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17
Q

Uree denatyre helice alpha

A

Oui car denature l faibles comme hydrognes

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18
Q

interactions chaines adjacentes

A

l non covalnetes - si chaine chargee alors ponts SALINS 🌊

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19
Q

le feuillet beta anti // est la struc II la + frequente

A

faux c’est heliec alpha

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20
Q

cathode quelle borne d’une elctrophorese

A

borne MOINS

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21
Q

1 etape electrophorese bi dimensionnelle

A

electrofocalisation

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22
Q

microsomes et petites vesiet RER quelle centrfi

A

haute vitesse

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23
Q

2 phases d;une chromato

A

mobile (tampon elution)

fixe (billes = obstacles)

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24
Q

ct prot sont eluees

A

gradient de sol ionique –> ions en competition et gagnent

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25
Q

moyenne vitesse

A

Marine (mito( Le(yso) Pen (pero)

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26
Q

descr profil elution

A

x : fraction etudiee - y : qte de prot

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27
Q

desc SDS vs betamer

A

agent detergent denaturant vs reducteur

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28
Q

etapes electrophorese 2D (technique tres resolutive)

A
  1. Electrofoca (g gradient de ph)

2. Electr SDS page

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29
Q

que repre une tache en SDS

A

prot ou melange de prot avec meme pI et charge

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30
Q

spectroscopie de masse precisions

A

finds masse a un Da pres

- pico a femtomoles (PF) pierre fringian

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31
Q

Sp de m permet de savoir enchainement aaa

A

oui

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32
Q

conditins Sp de m

A

purifiee - isolee

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33
Q

conditions diffraction de rayonsX

A

prot purifiee et crisalliser (easy soluble) => m orientation 💎

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34
Q

ct savoir struc III

A

diffr X : profil de diffr, cartes de densites avec reso DIFF

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35
Q

descr chymotrysime

A 
secretion par pancreas
action tube diges
40kDa
globulaire site catalytique
colorant special pour obs
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36
Q

ct obt chymotrypsine

A
  1. centr RER (haute)
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37
Q

ct extraires prot totales

A

insolu ds sol salines

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38
Q

La protéine prion infectieuse peut déstabiliser la protéine prion normale.

A

non c’est par modif de la stucu meme de la prion

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39
Q

proteines assurent ensemble des fonctions du vivant

A

vrai

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40
Q

electrophorese sds, type de gel

A

reticulé

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41
Q

migration ds elctrophorese

A

catheode vers anode (attire anions donc pole +)

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42
Q

denaturant vs reducteur

A

l faibles vs l covalentes

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43
Q

interaction ds chaine du SDS

A

non il les a otees

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44
Q

une tache en ecltrophorese corres a

A

un eport ou un melange de prots

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45
Q

but electrofocalisation

A

gradient de ph , pq ph=pi alors q=0 donc ejecters

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46
Q

spectro de masse permet deter quoi

A

masse a 1 DA pres et donc struc primaire

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47
Q

etapes struc III

A

profil de diffraction - carte de densite electro avec des resolutions diff puis struc spatiale

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48
Q

l entre aa

A

covalente

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49
Q

l faible et easu

A

tres affectee

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50
Q

vand er waals dpd de

A

distance ineter atomique

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51
Q

condition liaison hydrogene

A

polaire (chargee ou pas)

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52
Q

quelle l donne stabilite

A

l hydrogene

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53
Q

autre nom l eectro

A

salines ioniques dc mol polaires CHARGEES

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54
Q

pq interaction mol apolaires entre elles

A

pour que eau ait plus de liaison hydrogenes

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55
Q

pq mol ont des liaisons hydrophobes

A

bco affinite avec eau

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56
Q

regle de base pour trouver struc 3d

A

hydrophobe: int

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57
Q

distance liaison hydrogne NH-O vs OH-N

A

d> si N donneur (NH)

58
Q

🦁liaison amide particuliere

A

hydride de resonance (C=O et C-N ac N qui a la paire d’electrons partages ou C-O C=N et O de l’acide a la apire des electrons non partages

59
Q

pq liaison peptidique est plane

A

2Calpha et C de C=O et N de NH2 ds le meme plan

60
Q

=> extremes regularite et stabilite des distances interatomes

A

l peptique a des dimensions quasi fixes

61
Q

grosse dif omega phi psy

A

torsion vs rotation

62
Q

rotation phy et psy quelle contrainte

A

encombrement sterique, repulsion, stabilite

63
Q

pq l pep non ionisable

A

car N et C engages ds l peptique

64
Q

qui clive methionine et resulatat

A

bromure de cyanogene - grands fragments

65
Q

helice alpha mnem

A

louis construit un helico avec un chapeau globe mais souple

66
Q

ct helice alpha stabilise

A

lH (O accceptuer N donne)

67
Q

pa feulliets beta anti// plus stable

A

LH plus d’energier pour destruciton

68
Q

coudes et boucles

A

non regu non repet

69
Q

role des coudes / boucles

A

connection entre struc secondaires

70
Q

ou se trouvent boucles

A

ext –> engager LH avec eau

71
Q

eg coude beta de type 1

A

4 residus et stabilise par 1 LH

72
Q

Prot P purifiee puis electrphorese : pas betamec : 2 bandes (80-40kda) - beta : 1 bande de 40kda - cb de sous unites

A

on ne peut dire

73
Q

Prot P purifiee puis electrphorese : pas betamec : 2 bandes (80-40kda) - beta : 1 bande de 40kda : sous unites de 40kfa

A

oui

74
Q

gel filtration = ionique

A

non PORES

75
Q

def chromato sur gel

A

= poreeeeeees

76
Q

en electrohore 2D 2 prot m nb de sous unites de poids egal separes que par Pi

A

non car on n ‘a pas sous entenu presence de sds page

77
Q

deduire etat de ionisation selon ph

A

ecrire ligen avec pka au milue place ph selon ou est le ph alors plutot forme acide (A- pour acide et BH+ pour base) ou basique (AH ou B)

78
Q

q centrifugation cytosqu

A

basse

79
Q

q centri pour RER (***)

A

haute

80
Q

prot multimerique : ss unites reliees par des L faibles ou des ponts SS

A

SS ==> beta mercup`

81
Q

chroma sur gel sepration selon poids mol

A

oui

82
Q

electrophorese 2D : on assume quon peut du betamecu

A

NON NON NON que SDS page donc pas de coupe de prot multimerique

83
Q

chromato puis electrophorese SDS QUE pour prot

A

oui

84
Q

aa : cb de stereoisom

A

2 : L et D

85
Q

prot : que des aa de serie L ?

A

oui

86
Q

qui permet dosage des prot en solution

A

ceux qui absorbent ds UV gravce a pi delocalisable

87
Q

fixation d’un ose sur quelle fonction de quel aa

A

N-glyco donc fonction amine de aspargine

88
Q

pont disulfure : entre methi et cysteine possi

A

non QUE entre 2 cysteines

89
Q

l peptidue est une liaison amide parti

A

oui car hybride de resonance (intermediaire) entre 2 formes extremes

90
Q

l pepti: polaire

A

oui mais non ionisable

91
Q

l pepti: dimensions quasi fixes

A

oui

92
Q

l pepti: hydride de resoance

A

oui

93
Q

l pepti: e- partages entre O C N dsitrubues sur 1 orbitale pi qui recouve les 3 atomes

A

oui

94
Q

formation l covalente entre 2 aa

A

condensation de NH2 (–> NH) et COOH (devient C=0) et elimination d el’eau

95
Q

pq helices alpha sont regulieres et repet

A

m nb de residus par tour

96
Q

angles phi et psy diff feuillet beta // et anti//

A

oui

97
Q

si m domaine ds prot diff

A

fonction commune

98
Q

motif de la fonction interaction

A

helice coude helice (prot se FIXANT a ADN - au niveau du petit OU grand sillon) (helice&raquo_space; coudes)

99
Q

eg fonction structurale

A

immuno - globulaire - feuillet beta anti beta

100
Q

eg domaine immunoglobul

A

feuillet beta anti// 4 brins relies par pont disulfure feuillet beta anti//3brins

101
Q

lien struc primaire et secondaire

A

struc primaire (codee par les genes) deter strcu 3 (1 struc 3 par struc primaire)

102
Q

qui stabilise struc 3

A

l faibles

103
Q

prot multimerique

A

au moins 2 sous unites ou 2 chaines polypep

104
Q

pb vache folle

A

2 struc 3 pour 1 struc primaire

105
Q

lys ala leu ala aura des feuillet beta

A

NON alpha car alanine (vs feuillet valine)

106
Q

ordre des angles

A

phi alpha psy (we all end up chez le psy)

107
Q

modif angle phi (NH2-C) et psy (C-COOH) peut modifier conformation spatiale

A

oui mais contriante encombrement sterique, de repulsion, de stabilite

108
Q

qui est fixe pour une struc secon donnee : omega phi et psy

A

juste angle de ROTATION donc phy et psy

109
Q

def motif (***)

A

combi de struc seconadaires

110
Q

si 2prots m motif = domaine alors fonciton

A

commune

111
Q

toutes struc seconaires repeptitves et reguliere ?

A

OUI helice alpha feuilllet beta (m nb de residus par tour) mais pas pour coudes et bouclees qui sont non repet et non regu

112
Q

helice alpha droite ou gauche plus fr

A

droite

113
Q

helice alpha et feuillet beta stabilise par repetitions des LH

A

oui

114
Q

helice alpha et feuillet beta stabilise par repetitions des LH : O ou N donneur

A

entre C=O et NH2 donc N donneur O reco

115
Q

milieu ioniuque aa acide fort our bse f0rte

A

non partiellement ionises

116
Q

cb de types LH

A

2 : Oh donenuer ou NH donneur (d plus grande)

117
Q

cb aa essentiels

A

9

118
Q

cb aa chaine let aromati 3ou 4

A

3phyenlaline tyrosine trypto

119
Q

a ph = 7 NH2 - COOH

A

non partillement ionises donc NH3+ - COO-

120
Q

helice alpha : chaine lat vers ext et int de helice

A

non QUE ext

121
Q

synon de coude

A

tour

122
Q

*** : coude beta type 1

A

4 residus aa stabilie par 1LH

123
Q

coude ou tour m nb de aa

A

non coude a qq vs boucle j-20

124
Q

def domaine=motif immuno globu

A

struc globulaire compacte ac beta –> ele constituf des anticorps

125
Q

centrifu : cenrt haute vitesse realisee avec le culot ou le surnageant de la centri moyenne v

A

surnageant

126
Q

elution g a un tampoin ionique croissant pour qui

A

TOUS saud chromato sur gel

127
Q

electro sdsd page permet de controler l’etat de purete en prot d’interet a chaque satdeq

A

yes

128
Q

electrophorese 2D permet de voir et d’analyser toutes les prot d’une mol

A

yes

129
Q

spectro de masse peut deter compo en aa d’une prot islee a partir d’une electrophorese 2d

A

yes

130
Q

si ds une prot on transforme AH glutamnique

en glutamines, pi va diminuer(acc)

A

non augmenter car moins acide !

131
Q

la conversion de la forme normale en forme infectueuse est facilitee par la forme infectieuse de a prot prion (acC)

A

non

132
Q

liason pepti peut etre coupee par du bromure de cyanogne (ACC)

A

yes

133
Q

electrophoreeese sds page est une techni pas influencee par l’etat de phosphorilation de la prot

A

faux

134
Q

2 prot au pi identique ne pourront pas e separees par chrno echangeuse d’ion

A

yes

135
Q

histidine intervient ds fixaiton de mol O2 sur myoglobine

A

ues

136
Q

prot prion : mutation d’un gene

A

non cR 2 STRUC TERNAIRE POUR UNE STRUC PRIMAIRE !

137
Q

condition diffraction : que cristalise

A

non aussi purifiee

138
Q

def purification du’ne prot

A

l’isoler

139
Q

toutes les faibles sont affectees par h20

A

yes

140
Q

phi et psy lib de rotation

A

yes

141
Q

phi q angle

A

CO te C alpha

142
Q

l hydrophobes entre residus polaire permet stabilite

A

non

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