Enzymes Flashcards
Lien enzyme et constante de vitesse k de réaction
Augmente
Def zymogene
Precurseur inactif d’une enzyme qui est activée par proteolyse amenagee
Inhibiteur competitif lien affinite enzyme substrat
Ne diminue
Lien etat R phosphfructokinase 1 et catalyse
Favorable
Pheno phospho d’une enzyme
atp hydrolysee
🦁un inhibieteur allos stabilise l’etat tendu T d’une enzyme allo
non
Km diminuee par presence d’un hibiteur competitig
oui
Vmax d’une enxume qd enzyme saturee en substrat ?
oui
zymogene : pro inactive transfor en enzyme active par proteolyse
oui
inhibiteur non competitig diminue vmax
vrai
chymotripsynogene : precurseur d’une enzyme inetervenant ds les glucides alimentaires
non
fonctin premiere des enzymes
transformation chimique
🦁saccharose peut etre degreade par des enzymes de laet si oui : gkycolyse aerobie ou anaerobie
oui mais aerobie
temps degradation du sacc : s ou ms
s
sucres du saccharose
glucose fructose (zac has a GF)
sacchrose + O2 –>
CO2+ H2O
enz de degradation du saccharos
saccharase (en AEROBIE)
degradation dusaccharsoe : pas enzymes : E produite
oui mais pas utlisable
degradation du saccharose : orde de grandeur en temps ms ou s
seconde
degradation du saccharose :: QUE production de H2O et CO2 ?
non aussi ATP
q type de reaction catalysee par une enzyme : complexe irreversible ?
non simple unitaire et reversible en gal
role de chymotripsine et trypsine
hydroluyse des peptides LIMENTAIRE
kinases phsoph qui
residus d’aa avec OH
role des ATPases
hydrolyse de l’ATP
myosine : q enzym : kinase - ou ATPases
ATPase
enzzyme agit ds reaction isolee
non tjs au sein d’une chaimne metaboli
q classe enzymes a besoin d’aTP
ligases –> foration d’une nouvelle l covalente is very energy demanduing
diff lyases et ligases
lyases : lit = 2 personnes don liaison pi
ligases : ligament = line = nouvelle liaison covalente
def d’une enz lyases
treansfert d;un groupe sur une double liaison ou ou formation d’une doubel liaison par soustraction d’un griupe
lyases : formation d’une doubel liaison par additiond’un griupe
non par SOUSTRACTION
qd reactions catalysees sont irreversibles
enzymes cles de la regulation
pq ligases consomee ATP
condensation H2O
4 types de l formees grace a une ligases
C-C C-S C-O C-N (needs ATP)
aucune enzyme ne necessite ATP
faux ! ligases
2 types de specificte des enzymes
- specificite du substrat (fonction de reconnaissance)
2. specificte du type de reaction (catalyse enzyatique)
trypsine et arginine : m substarts ?
oui : liaison peptidique d’une chaine polypepti
trypsine et chymotrypsine : m speciifte
non : ne coupent pas au m endroit
ou coupe trypsine : TTPLM ?
non trypsine : aa basiques arginine et lysine
ou coupe chymiotryosine
TTMLM (le man = top pour cancer treatment)
def site catalytique (***)
partie de a prot capable de reconnaitre et de transformer le substart
chymotrypsine ou trypsine a un seul subtrat
chymotrypsine (1 cancer patient at a time)
si enz a 2 substrat : cb de sites de liaison
2 diff
modele serrure et cle : changement de conformatin
non que pour adaptation induite
ct changement de confromation
interaction SPECIF de proche en oroche
🦁chgt de conformation : interaction faibles
non SPECI
act catalytique de nbses enzymes dpd d’autres mol
oui petites mol : cofacetures
2 eg de cofactueyrs
coenzyme
metaux
coenz : petite mol inoganique ou organique
QUE organique
K’eq : ctse ‘dequilibre liee a quelle grandeur
varation d’energue libre standrad –> Delta G’ 0 = - RTln K’eq
lien varation d’energue libre standrad et sens de reaction
<0 : sens 1
K’eq indique vitesse et sens de la reaction
QUE sens de la reaction (grace a lien avec delata G’O)
lien delta G* et vitesse
delat G*(E activation ) ++ alors v —
lien formule delta G* et constante de vitesse k
k=(kb.T/h) x e^(-delat G*/RT)
reaction chimique : passage TJS obli par un etat de transition
oui
def de Energie activation = delta G*
E a acquerir pour atteindre etat de transition qui permet ensuite de passer a P
le substrat a l’etat de transition max
non c’est l’intermediaire
catalyseurs retrouvees en m qte a la fin de la reaction
oui
catalyseurs influencent delata G*
oui diminue ΔG*
catalyseurs agit EXCLU sur vitesse
oui en diminuant ΔG*
catalyseurs agit sur K
non
facteur augmentation de v par les enzymes : considerable ?
oui
ct enzyme diminue ΔG*
modif temporaire de l de l (covalentes ou non ) du substrat avec E (succession d;etats intermediaires)
formule reaction enzymatique
S+E–>ES–>EP–> E+P
diminution de ΔG* que grace aux modifs de l covelnetes
non aussi autres l
enz a une succession d’etats intermedia
oui : S+E–>ES–>EP–> E+P
qui abaisse ΔG*
energie de liaison ΔG’B
qui est resp de la haute speci de l’enzyn
ces liasons
lien energie de liaison ΔG’ B, et ΔG*cat et non cat
ΔG’ B = ΔG*non cat - ΔG cat
mecanismes des enzymes permettant de diminuer E act en grnd ou petit nombre
PETIT nombre : covalente - A/B - rapporchement - electrostat
q meca de catalyse ssont tres frequent
AB et l covalente
4 mecanismes de catalyse
- rapprocher
- AB
- l covelnte
- Ions metallique (electrostat- compenser les charges pour mieux intergagir)
def catalyse AB
echange de protons entre le substart ou un intermediaire et des redisuds de l’enz
catayse AB quasi tjs la ?
oui