Enzymes Flashcards
Lien enzyme et constante de vitesse k de réaction
Augmente
Def zymogene
Precurseur inactif d’une enzyme qui est activée par proteolyse amenagee
Inhibiteur competitif lien affinite enzyme substrat
Ne diminue
Lien etat R phosphfructokinase 1 et catalyse
Favorable
Pheno phospho d’une enzyme
atp hydrolysee
🦁un inhibieteur allos stabilise l’etat tendu T d’une enzyme allo
non
Km diminuee par presence d’un hibiteur competitig
oui
Vmax d’une enxume qd enzyme saturee en substrat ?
oui
zymogene : pro inactive transfor en enzyme active par proteolyse
oui
inhibiteur non competitig diminue vmax
vrai
chymotripsynogene : precurseur d’une enzyme inetervenant ds les glucides alimentaires
non
fonctin premiere des enzymes
transformation chimique
🦁saccharose peut etre degreade par des enzymes de laet si oui : gkycolyse aerobie ou anaerobie
oui mais aerobie
temps degradation du sacc : s ou ms
s
sucres du saccharose
glucose fructose (zac has a GF)
sacchrose + O2 –>
CO2+ H2O
enz de degradation du saccharos
saccharase (en AEROBIE)
degradation dusaccharsoe : pas enzymes : E produite
oui mais pas utlisable
degradation du saccharose : orde de grandeur en temps ms ou s
seconde
degradation du saccharose :: QUE production de H2O et CO2 ?
non aussi ATP
q type de reaction catalysee par une enzyme : complexe irreversible ?
non simple unitaire et reversible en gal
role de chymotripsine et trypsine
hydroluyse des peptides LIMENTAIRE
kinases phsoph qui
residus d’aa avec OH
role des ATPases
hydrolyse de l’ATP
myosine : q enzym : kinase - ou ATPases
ATPase
enzzyme agit ds reaction isolee
non tjs au sein d’une chaimne metaboli
q classe enzymes a besoin d’aTP
ligases –> foration d’une nouvelle l covalente is very energy demanduing
diff lyases et ligases
lyases : lit = 2 personnes don liaison pi
ligases : ligament = line = nouvelle liaison covalente
def d’une enz lyases
treansfert d;un groupe sur une double liaison ou ou formation d’une doubel liaison par soustraction d’un griupe
lyases : formation d’une doubel liaison par additiond’un griupe
non par SOUSTRACTION
qd reactions catalysees sont irreversibles
enzymes cles de la regulation
pq ligases consomee ATP
condensation H2O
4 types de l formees grace a une ligases
C-C C-S C-O C-N (needs ATP)
aucune enzyme ne necessite ATP
faux ! ligases
2 types de specificte des enzymes
- specificite du substrat (fonction de reconnaissance)
2. specificte du type de reaction (catalyse enzyatique)
trypsine et arginine : m substarts ?
oui : liaison peptidique d’une chaine polypepti
trypsine et chymotrypsine : m speciifte
non : ne coupent pas au m endroit
ou coupe trypsine : TTPLM ?
non trypsine : aa basiques arginine et lysine
ou coupe chymiotryosine
TTMLM (le man = top pour cancer treatment)
def site catalytique (***)
partie de a prot capable de reconnaitre et de transformer le substart
chymotrypsine ou trypsine a un seul subtrat
chymotrypsine (1 cancer patient at a time)
si enz a 2 substrat : cb de sites de liaison
2 diff
modele serrure et cle : changement de conformatin
non que pour adaptation induite
ct changement de confromation
interaction SPECIF de proche en oroche
🦁chgt de conformation : interaction faibles
non SPECI
act catalytique de nbses enzymes dpd d’autres mol
oui petites mol : cofacetures
2 eg de cofactueyrs
coenzyme
metaux
coenz : petite mol inoganique ou organique
QUE organique
K’eq : ctse ‘dequilibre liee a quelle grandeur
varation d’energue libre standrad –> Delta G’ 0 = - RTln K’eq
lien varation d’energue libre standrad et sens de reaction
<0 : sens 1
K’eq indique vitesse et sens de la reaction
QUE sens de la reaction (grace a lien avec delata G’O)
lien delta G* et vitesse
delat G*(E activation ) ++ alors v —
lien formule delta G* et constante de vitesse k
k=(kb.T/h) x e^(-delat G*/RT)
reaction chimique : passage TJS obli par un etat de transition
oui
def de Energie activation = delta G*
E a acquerir pour atteindre etat de transition qui permet ensuite de passer a P
le substrat a l’etat de transition max
non c’est l’intermediaire
catalyseurs retrouvees en m qte a la fin de la reaction
oui
catalyseurs influencent delata G*
oui diminue ΔG*
catalyseurs agit EXCLU sur vitesse
oui en diminuant ΔG*
catalyseurs agit sur K
non
facteur augmentation de v par les enzymes : considerable ?
oui
ct enzyme diminue ΔG*
modif temporaire de l de l (covalentes ou non ) du substrat avec E (succession d;etats intermediaires)
formule reaction enzymatique
S+E–>ES–>EP–> E+P
diminution de ΔG* que grace aux modifs de l covelnetes
non aussi autres l
enz a une succession d’etats intermedia
oui : S+E–>ES–>EP–> E+P
qui abaisse ΔG*
energie de liaison ΔG’B
qui est resp de la haute speci de l’enzyn
ces liasons
lien energie de liaison ΔG’ B, et ΔG*cat et non cat
ΔG’ B = ΔG*non cat - ΔG cat
mecanismes des enzymes permettant de diminuer E act en grnd ou petit nombre
PETIT nombre : covalente - A/B - rapporchement - electrostat
q meca de catalyse ssont tres frequent
AB et l covalente
4 mecanismes de catalyse
- rapprocher
- AB
- l covelnte
- Ions metallique (electrostat- compenser les charges pour mieux intergagir)
def catalyse AB
echange de protons entre le substart ou un intermediaire et des redisuds de l’enz
catayse AB quasi tjs la ?
oui
def cata covlante
site actif de enz modifiee temporaire car l covalente entre enz et substrat
pq l covalente temporaire entre S et E
car hydrolysee en fin de reaction
AB echange d’electrons
non protons
action proteases
hydrolyse l peptique car prot = enchainement aa
elastae = endopepsidase
oui
chymotryosine , tryspsine : endo ou exo pepsidase
endo
le serines proteases sont une super famille ?
oui
struc chymotripsine - nb de domaines - struc II
globulaire - feuillets beta anti// - 2 domaines
ct site actif de chymotripsine
2 domaines de fuillets beta anti // –> repliement prot –> residus aa qui favo l avec S et triade acat : serine 195 histidne 57 acide asprtique 102 -
def serine pepsidasd
endopepti ou serine est ds le site actif
2 steps catalyse par chymyo
- liason E-S (rapprocher : LH - lier : covelnte)
2. Catalyse (a. acetyler (iner puis lib produit 1 - b. desacetyler (inter puis lib 2e produit)
2 types de l du substrat ds cata chymio
non speci (LH) puis speci (covalente : poche dydrophobe intergait abec aa hydrophones
ct l speci chymio et S
chymio : poche hydro (1 ser 2 glycine)–> interaction avec aa hydrophobes/aromatique de S
pq chymio coupe apres TTPLM
car Chymio a une poche hydro (serine - 2 glycine) donc intergati avec residus aa hydrophobes
specifi de enz de bcp ou qq residus reconnaisant le S
qq residus
ct l covalente chymio et S
OH de serine et C de prot –> formation du 1er intermediare (cata l cova)
intermadaires stables ?
non - ne sont pas stables
serine activee des le debut
non deprotantion de histidine (cata AB)
ct desacylation de S-E
H2O–> donne H+ a histidine –> serine reactivee - coupure l cova avec C de prot –> lib de C
catalyse par chymio : cb d’interm
2
pq trypsine coupepres residus aa basiques
car trypsine a des aa acides –> 2 glycines et 1 acide apsa => chaine lat deprotonee a ph=physio
etape acylation ou deascylation : capture d’un proton
acylation car histine lib proton aui est capte par serine
2 intermedaires de cata chymio : l covalentes
oui
cata chymio : quels meca de cata
AB (capture de proton) et covalente
qd formation de acyl enzyme
apres lib de N-
deacylation : ou se fixe H2O
OH sur serine et un H sur histidine
cata chymio: creation de l covalente entre OH de la serine ds les 2 etapes
oui
qui critere majeur pour mesurer act catalityqe
vitesse
evaluer v de reaction : on mesure v d’appartion de P ou de disparitiomn de S ?
oui v= -(d(A)/dt)
si reaction est reversible qd est ce que P–> S
a l’equilibre
principale difficulte meusre v
vitesse change en fonciton de t car s et P changent
qd est ce qu on a Vo
etat staionnaire stable
lien graph Vo, (P) et t (***)
Vo= tnagente a la courbe (P)=f(t) a t=0
🦁ct varie Vo en fonction de (E) : hyperbole
non lineaire car protionnel
aa charges ds le site actif de CHQAUE enz
oui
modif de etat de ionisatoon des risuds charges selon en fonciotn du ph ?
oui
temp de denaturation speci a chaque enxym
oui car dpd de structure car struc = LH
pq enz depend de temperaturu
temepra ++ -> desutrction Lh –> perte de struc de la prot –> perte de fonction
🦁Vo en fonciton du Ph : qd (vo)/2 max qd
qd ph=pka
🦁aa de la pepsine
acides (car presente ds estomac acide ducoup pka= faible)
🦁acetylcholine esterase aa
vo/2 max = 6 = pka de histidine
chymo trypsine aa
serine et histide et lysine
triade cata de chymio
serine hustine acide ASPART
equation de michaelis menten (***)
Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)
Michaelis : Vo= ( Vmax x S) / (Km x S)
non Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)
🦁froem de la courbe de reaction eznmyatique
hyoerbole
🦁qd reaction enz est saturee
tous les sites actifs sont occupes
ARNr5s synthetise ds le noyau
oui
🦁valeurs courantes de Km
entre 10-1 et 10-7 M
Km=
vo = vmax/2
🦁qui definit efficacited’une enz
cste catalytique kcat = vmax/Et (concentration totale enzyme) (en s-1)
effciate et affinite m chose
non Km vs k cat
🦁demi saturation = demi act enzy max
oui ==> Km
saturation = act enz max
oui
🦁qui decrit perfection cine d;une enz
kcat/km
lineware and burk : pente
Km/Vmax
lineware and burk axe des absoicee intersection
-1/Km
lineware and burk : exe des ordonnees
1/vmax
lineware and burk axe des absoicee intersection : 1/Km
non -1/Km
def controle par protelolyse amenagee
clivage de sites particuleiers
5 types de controle des enz
- concentration et localisarin 2. eb=nvi ( 3. proteolyse amenagee 4. modif covalente reversible (phoshp-formation ponts S_S 4. regulation allosteriques
controle par modif covalente revers
phosp et formation de pont S_S
nat des inhibitueyrs tres diverses
oui
inhibi irre
se lie a enz la bloque puis destruc du cx (enz ne recuerera pas son act
inhibiteur rev
l faibles en tre E et ingi
type de liaisons entre E et inhi rever
faibles
inhi non compe v max modifee ***
diminuee donc 1/vmax augmentee
inhibiteurs exogenes et physio ?
oui
***evo de vmax et Km pour inhi compe
vmax = mais Km +++
inhi competitif : Km +++ ou —
+++
cb de types de struc possible spour inhibi competi et lesquelles actifs
E-S
E libre
E I no catalysis
cb de types de struc possible spour inhibi noncompeti et lesquelles actifs
E_S
E I
E S I
E libre
inhi competitf : E S I possinle
non
q enz int proteolyse amenagee
cogauotaion du sg et digestiqbes
zymogene : precurseur actif dune enz activee par proteolyse amenagee ? **
non inactif`
chymotripsine hydrolyse des prot
oui car coupe des aa
qui est zymogene inactif de chymio
chymio gene
ct chymiogene active
coupure par la rtypsine (who is only in tube diges and not in pacnreas) => chymoty pi qui peut s’autacliver et donner les 3 fragments A B C de la chymotrypsine alpha
phosphorulation en repomse a un signal EC ?
oui le plus souvent
phospho ne change pas la charge
si ajoute une charge -
certaines enz sont actives sous la forme edpsho
oui
phosp sur nimporte quel prot
non doit y avoir serine trhoenine tyrosine
why allostr better
reponse rapide et fine aux variations de condi IC
why do we love modulateur
fixation du modulateur sur site regulateur –> chgt conformation de la prot –> fciliation de fixation de S sur le site catalytique
allo: m site pour S et modul
non site cataly et site regulateur
allo: conditions strucraes
pls sous unites
modulateur tjs positif
ou negatif
qd ds chan emeta prot allo
au debut ou etaoe cle
synoyne de modulaetuer negatif
inhibituer –> retrocontrole negatif = feedback
hb est une enz allo
pas enz mais juste prot allo
pq hb pas enz
fixe O2 mais ne transforme pas son ‘substrta;
2 etats extr
T et R
phosphofructokinase 1 enz allo
oui
phosphofructokinase 1 etat R favo a cata
yes
phosphofructokinase 1 etat R ou T dpd de quoi
rapports de concentration de substrat, ATP, ADP, fructose 2,6 biphos
phosphofructokinase 1 : ATP inhibiteur et subtrat
oui mais surtout inhi
subtrat peut e modulaeur
oui atp phosphofructokinase 1
role modulateur +
chgt de confro => enz + active
role modulaeur -
chgt de confr –> enz - active
allo suit la cine class
non pas michealis
courbe d’une prot allo etat R et T
sigmoide gal -
T : sigmoide
R : hyperbole
si on ajoute des activateurs ct varie courbe pour prot allo
+++ hyperbo
- – sigmoide
modulateur est cooperatif
oui
enzyme permet de diminuer v de reaction
non acceler
catalyse de la chymotrypsine :: LH - donneur est le N ou le O et pq
entre NH2 et C=O donc N donneur
lors de la catalyse, transfert de proton de histidne vers le substr
yes
courbe ds michaleis menten : hyperbole ou sigmoide
hyperbole
un inhibituer peut baisser Km
non inhibitueurs ne peuvent que augmenter Km car cela diminue affinite
ADP stabilise etat R de la phosphofructokinase 1
yes
courbe enzyme allo
sigmoide
