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UE1 Biochimie > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Lien enzyme et constante de vitesse k de réaction

A

Augmente

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Q

Def zymogene

A

Precurseur inactif d’une enzyme qui est activée par proteolyse amenagee

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Q

Inhibiteur competitif lien affinite enzyme substrat

A

Ne diminue

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4
Q

Lien etat R phosphfructokinase 1 et catalyse

A

Favorable

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5
Q

Pheno phospho d’une enzyme

A

atp hydrolysee

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6
Q

🦁un inhibieteur allos stabilise l’etat tendu T d’une enzyme allo

A

non

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7
Q

Km diminuee par presence d’un hibiteur competitig

A

oui

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8
Q

Vmax d’une enxume qd enzyme saturee en substrat ?

A

oui

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9
Q

zymogene : pro inactive transfor en enzyme active par proteolyse

A

oui

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10
Q

inhibiteur non competitig diminue vmax

A

vrai

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11
Q

chymotripsynogene : precurseur d’une enzyme inetervenant ds les glucides alimentaires

A

non

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12
Q

fonctin premiere des enzymes

A

transformation chimique

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13
Q

🦁saccharose peut etre degreade par des enzymes de laet si oui : gkycolyse aerobie ou anaerobie

A

oui mais aerobie

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14
Q

temps degradation du sacc : s ou ms

A

s

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15
Q

sucres du saccharose

A

glucose fructose (zac has a GF)

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16
Q

sacchrose + O2 –>

A

CO2+ H2O

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17
Q

enz de degradation du saccharos

A

saccharase (en AEROBIE)

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18
Q

degradation dusaccharsoe : pas enzymes : E produite

A

oui mais pas utlisable

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19
Q

degradation du saccharose : orde de grandeur en temps ms ou s

A

seconde

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20
Q

degradation du saccharose :: QUE production de H2O et CO2 ?

A

non aussi ATP

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21
Q

q type de reaction catalysee par une enzyme : complexe irreversible ?

A

non simple unitaire et reversible en gal

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22
Q

role de chymotripsine et trypsine

A

hydroluyse des peptides LIMENTAIRE

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23
Q

kinases phsoph qui

A

residus d’aa avec OH

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24
Q

role des ATPases

A

hydrolyse de l’ATP

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25
Q

myosine : q enzym : kinase - ou ATPases

A

ATPase

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26
Q

enzzyme agit ds reaction isolee

A

non tjs au sein d’une chaimne metaboli

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27
Q

q classe enzymes a besoin d’aTP

A

ligases –> foration d’une nouvelle l covalente is very energy demanduing

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28
Q

diff lyases et ligases

A

lyases : lit = 2 personnes don liaison pi

ligases : ligament = line = nouvelle liaison covalente

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29
Q

def d’une enz lyases

A

treansfert d;un groupe sur une double liaison ou ou formation d’une doubel liaison par soustraction d’un griupe

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30
Q

lyases : formation d’une doubel liaison par additiond’un griupe

A

non par SOUSTRACTION

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31
Q

qd reactions catalysees sont irreversibles

A

enzymes cles de la regulation

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32
Q

pq ligases consomee ATP

A

condensation H2O

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33
Q

4 types de l formees grace a une ligases

A

C-C C-S C-O C-N (needs ATP)

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34
Q

aucune enzyme ne necessite ATP

A

faux ! ligases

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35
Q

2 types de specificte des enzymes

A
  1. specificite du substrat (fonction de reconnaissance)

2. specificte du type de reaction (catalyse enzyatique)

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36
Q

trypsine et arginine : m substarts ?

A

oui : liaison peptidique d’une chaine polypepti

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37
Q

trypsine et chymotrypsine : m speciifte

A

non : ne coupent pas au m endroit

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38
Q

ou coupe trypsine : TTPLM ?

A

non trypsine : aa basiques arginine et lysine

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39
Q

ou coupe chymiotryosine

A

TTMLM (le man = top pour cancer treatment)

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40
Q

def site catalytique (***)

A

partie de a prot capable de reconnaitre et de transformer le substart

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41
Q

chymotrypsine ou trypsine a un seul subtrat

A

chymotrypsine (1 cancer patient at a time)

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42
Q

si enz a 2 substrat : cb de sites de liaison

A

2 diff

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43
Q

modele serrure et cle : changement de conformatin

A

non que pour adaptation induite

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44
Q

ct changement de confromation

A

interaction SPECIF de proche en oroche

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45
Q

🦁chgt de conformation : interaction faibles

A

non SPECI

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46
Q

act catalytique de nbses enzymes dpd d’autres mol

A

oui petites mol : cofacetures

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47
Q

2 eg de cofactueyrs

A

coenzyme

metaux

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48
Q

coenz : petite mol inoganique ou organique

A

QUE organique

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49
Q

K’eq : ctse ‘dequilibre liee a quelle grandeur

A

varation d’energue libre standrad –> Delta G’ 0 = - RTln K’eq

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50
Q

lien varation d’energue libre standrad et sens de reaction

A

<0 : sens 1

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51
Q

K’eq indique vitesse et sens de la reaction

A

QUE sens de la reaction (grace a lien avec delata G’O)

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52
Q

lien delta G* et vitesse

A

delat G*(E activation ) ++ alors v —

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53
Q

lien formule delta G* et constante de vitesse k

A

k=(kb.T/h) x e^(-delat G*/RT)

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54
Q

reaction chimique : passage TJS obli par un etat de transition

A

oui

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55
Q

def de Energie activation = delta G*

A

E a acquerir pour atteindre etat de transition qui permet ensuite de passer a P

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56
Q

le substrat a l’etat de transition max

A

non c’est l’intermediaire

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57
Q

catalyseurs retrouvees en m qte a la fin de la reaction

A

oui

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58
Q

catalyseurs influencent delata G*

A

oui diminue ΔG*

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59
Q

catalyseurs agit EXCLU sur vitesse

A

oui en diminuant ΔG*

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60
Q

catalyseurs agit sur K

A

non

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61
Q

facteur augmentation de v par les enzymes : considerable ?

A

oui

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62
Q

ct enzyme diminue ΔG*

A

modif temporaire de l de l (covalentes ou non ) du substrat avec E (succession d;etats intermediaires)

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63
Q

formule reaction enzymatique

A

S+E–>ES–>EP–> E+P

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64
Q

diminution de ΔG* que grace aux modifs de l covelnetes

A

non aussi autres l

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65
Q

enz a une succession d’etats intermedia

A

oui : S+E–>ES–>EP–> E+P

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66
Q

qui abaisse ΔG*

A

energie de liaison ΔG’B

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67
Q

qui est resp de la haute speci de l’enzyn

A

ces liasons

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68
Q

lien energie de liaison ΔG’ B, et ΔG*cat et non cat

A

ΔG’ B = ΔG*non cat - ΔG cat

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69
Q

mecanismes des enzymes permettant de diminuer E act en grnd ou petit nombre

A

PETIT nombre : covalente - A/B - rapporchement - electrostat

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70
Q

q meca de catalyse ssont tres frequent

A

AB et l covalente

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71
Q

4 mecanismes de catalyse

A
  1. rapprocher
  2. AB
  3. l covelnte
  4. Ions metallique (electrostat- compenser les charges pour mieux intergagir)
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72
Q

def catalyse AB

A

echange de protons entre le substart ou un intermediaire et des redisuds de l’enz

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73
Q

catayse AB quasi tjs la ?

A

oui

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74
Q

def cata covlante

A

site actif de enz modifiee temporaire car l covalente entre enz et substrat

75
Q

pq l covalente temporaire entre S et E

A

car hydrolysee en fin de reaction

76
Q

AB echange d’electrons

A

non protons

77
Q

action proteases

A

hydrolyse l peptique car prot = enchainement aa

78
Q

elastae = endopepsidase

A

oui

79
Q

chymotryosine , tryspsine : endo ou exo pepsidase

A

endo

80
Q

le serines proteases sont une super famille ?

A

oui

81
Q

struc chymotripsine - nb de domaines - struc II

A

globulaire - feuillets beta anti// - 2 domaines

82
Q

ct site actif de chymotripsine

A

2 domaines de fuillets beta anti // –> repliement prot –> residus aa qui favo l avec S et triade acat : serine 195 histidne 57 acide asprtique 102 -

83
Q

def serine pepsidasd

A

endopepti ou serine est ds le site actif

84
Q

2 steps catalyse par chymyo

A
  1. liason E-S (rapprocher : LH - lier : covelnte)

2. Catalyse (a. acetyler (iner puis lib produit 1 - b. desacetyler (inter puis lib 2e produit)

85
Q

2 types de l du substrat ds cata chymio

A

non speci (LH) puis speci (covalente : poche dydrophobe intergait abec aa hydrophones

86
Q

ct l speci chymio et S

A

chymio : poche hydro (1 ser 2 glycine)–> interaction avec aa hydrophobes/aromatique de S

87
Q

pq chymio coupe apres TTPLM

A

car Chymio a une poche hydro (serine - 2 glycine) donc intergati avec residus aa hydrophobes

88
Q

specifi de enz de bcp ou qq residus reconnaisant le S

A

qq residus

89
Q

ct l covalente chymio et S

A

OH de serine et C de prot –> formation du 1er intermediare (cata l cova)

90
Q

intermadaires stables ?

A

non - ne sont pas stables

91
Q

serine activee des le debut

A

non deprotantion de histidine (cata AB)

92
Q

ct desacylation de S-E

A

H2O–> donne H+ a histidine –> serine reactivee - coupure l cova avec C de prot –> lib de C

93
Q

catalyse par chymio : cb d’interm

A

2

94
Q

pq trypsine coupepres residus aa basiques

A

car trypsine a des aa acides –> 2 glycines et 1 acide apsa => chaine lat deprotonee a ph=physio

95
Q

etape acylation ou deascylation : capture d’un proton

A

acylation car histine lib proton aui est capte par serine

96
Q

2 intermedaires de cata chymio : l covalentes

A

oui

97
Q

cata chymio : quels meca de cata

A

AB (capture de proton) et covalente

98
Q

qd formation de acyl enzyme

A

apres lib de N-

99
Q

deacylation : ou se fixe H2O

A

OH sur serine et un H sur histidine

100
Q

cata chymio: creation de l covalente entre OH de la serine ds les 2 etapes

A

oui

101
Q

qui critere majeur pour mesurer act catalityqe

A

vitesse

102
Q

evaluer v de reaction : on mesure v d’appartion de P ou de disparitiomn de S ?

A

oui v= -(d(A)/dt)

103
Q

si reaction est reversible qd est ce que P–> S

A

a l’equilibre

104
Q

principale difficulte meusre v

A

vitesse change en fonciton de t car s et P changent

105
Q

qd est ce qu on a Vo

A

etat staionnaire stable

106
Q

lien graph Vo, (P) et t (***)

A

Vo= tnagente a la courbe (P)=f(t) a t=0

107
Q

🦁ct varie Vo en fonction de (E) : hyperbole

A

non lineaire car protionnel

108
Q

aa charges ds le site actif de CHQAUE enz

A

oui

109
Q

modif de etat de ionisatoon des risuds charges selon en fonciotn du ph ?

A

oui

110
Q

temp de denaturation speci a chaque enxym

A

oui car dpd de structure car struc = LH

111
Q

pq enz depend de temperaturu

A

temepra ++ -> desutrction Lh –> perte de struc de la prot –> perte de fonction

112
Q

🦁Vo en fonciton du Ph : qd (vo)/2 max qd

A

qd ph=pka

113
Q

🦁aa de la pepsine

A

acides (car presente ds estomac acide ducoup pka= faible)

114
Q

🦁acetylcholine esterase aa

A

vo/2 max = 6 = pka de histidine

115
Q

chymo trypsine aa

A

serine et histide et lysine

116
Q

triade cata de chymio

A

serine hustine acide ASPART

117
Q

equation de michaelis menten (***)

A

Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)

118
Q

Michaelis : Vo= ( Vmax x S) / (Km x S)

A

non Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)

119
Q

🦁froem de la courbe de reaction eznmyatique

A

hyoerbole

120
Q

🦁qd reaction enz est saturee

A

tous les sites actifs sont occupes

121
Q

ARNr5s synthetise ds le noyau

A

oui

122
Q

🦁valeurs courantes de Km

A

entre 10-1 et 10-7 M

123
Q

Km=

A

vo = vmax/2

124
Q

🦁qui definit efficacited’une enz

A

cste catalytique kcat = vmax/Et (concentration totale enzyme) (en s-1)

125
Q

effciate et affinite m chose

A

non Km vs k cat

126
Q

🦁demi saturation = demi act enzy max

A

oui ==> Km

127
Q

saturation = act enz max

A

oui

128
Q

🦁qui decrit perfection cine d;une enz

A

kcat/km

129
Q

lineware and burk : pente

A

Km/Vmax

130
Q

lineware and burk axe des absoicee intersection

A

-1/Km

131
Q

lineware and burk : exe des ordonnees

A

1/vmax

132
Q

lineware and burk axe des absoicee intersection : 1/Km

A

non -1/Km

133
Q

def controle par protelolyse amenagee

A

clivage de sites particuleiers

134
Q

5 types de controle des enz

A
  1. concentration et localisarin 2. eb=nvi ( 3. proteolyse amenagee 4. modif covalente reversible (phoshp-formation ponts S_S 4. regulation allosteriques
135
Q

controle par modif covalente revers

A

phosp et formation de pont S_S

136
Q

nat des inhibitueyrs tres diverses

A

oui

137
Q

inhibi irre

A

se lie a enz la bloque puis destruc du cx (enz ne recuerera pas son act

138
Q

inhibiteur rev

A

l faibles en tre E et ingi

139
Q

type de liaisons entre E et inhi rever

A

faibles

140
Q

inhi non compe v max modifee ***

A

diminuee donc 1/vmax augmentee

141
Q

inhibiteurs exogenes et physio ?

A

oui

142
Q

***evo de vmax et Km pour inhi compe

A

vmax = mais Km +++

143
Q

inhi competitif : Km +++ ou —

A

+++

144
Q

cb de types de struc possible spour inhibi competi et lesquelles actifs

A

E-S
E libre
E I no catalysis

145
Q

cb de types de struc possible spour inhibi noncompeti et lesquelles actifs

A

E_S
E I
E S I
E libre

146
Q

inhi competitf : E S I possinle

A

non

147
Q

q enz int proteolyse amenagee

A

cogauotaion du sg et digestiqbes

148
Q

zymogene : precurseur actif dune enz activee par proteolyse amenagee ? **

A

non inactif`

149
Q

chymotripsine hydrolyse des prot

A

oui car coupe des aa

150
Q

qui est zymogene inactif de chymio

A

chymio gene

151
Q

ct chymiogene active

A

coupure par la rtypsine (who is only in tube diges and not in pacnreas) => chymoty pi qui peut s’autacliver et donner les 3 fragments A B C de la chymotrypsine alpha

152
Q

phosphorulation en repomse a un signal EC ?

A

oui le plus souvent

153
Q

phospho ne change pas la charge

A

si ajoute une charge -

154
Q

certaines enz sont actives sous la forme edpsho

A

oui

155
Q

phosp sur nimporte quel prot

A

non doit y avoir serine trhoenine tyrosine

156
Q

why allostr better

A

reponse rapide et fine aux variations de condi IC

157
Q

why do we love modulateur

A

fixation du modulateur sur site regulateur –> chgt conformation de la prot –> fciliation de fixation de S sur le site catalytique

158
Q

allo: m site pour S et modul

A

non site cataly et site regulateur

159
Q

allo: conditions strucraes

A

pls sous unites

160
Q

modulateur tjs positif

A

ou negatif

161
Q

qd ds chan emeta prot allo

A

au debut ou etaoe cle

162
Q

synoyne de modulaetuer negatif

A

inhibituer –> retrocontrole negatif = feedback

163
Q

hb est une enz allo

A

pas enz mais juste prot allo

164
Q

pq hb pas enz

A

fixe O2 mais ne transforme pas son ‘substrta;

165
Q

2 etats extr

A

T et R

166
Q

phosphofructokinase 1 enz allo

A

oui

167
Q

phosphofructokinase 1 etat R favo a cata

A

yes

168
Q

phosphofructokinase 1 etat R ou T dpd de quoi

A

rapports de concentration de substrat, ATP, ADP, fructose 2,6 biphos

169
Q

phosphofructokinase 1 : ATP inhibiteur et subtrat

A

oui mais surtout inhi

170
Q

subtrat peut e modulaeur

A

oui atp phosphofructokinase 1

171
Q

role modulateur +

A

chgt de confro => enz + active

172
Q

role modulaeur -

A

chgt de confr –> enz - active

173
Q

allo suit la cine class

A

non pas michealis

174
Q

courbe d’une prot allo etat R et T

A

sigmoide gal -
T : sigmoide
R : hyperbole

175
Q

si on ajoute des activateurs ct varie courbe pour prot allo

A

+++ hyperbo

- – sigmoide

176
Q

modulateur est cooperatif

A

oui

177
Q

enzyme permet de diminuer v de reaction

A

non acceler

178
Q

catalyse de la chymotrypsine :: LH - donneur est le N ou le O et pq

A

entre NH2 et C=O donc N donneur

179
Q

lors de la catalyse, transfert de proton de histidne vers le substr

A

yes

180
Q

courbe ds michaleis menten : hyperbole ou sigmoide

A

hyperbole

181
Q

un inhibituer peut baisser Km

A

non inhibitueurs ne peuvent que augmenter Km car cela diminue affinite

182
Q

ADP stabilise etat R de la phosphofructokinase 1

A

yes

183
Q

courbe enzyme allo

A

sigmoide

UE1 Biochimie (7 decks)

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