Eg Proteines Flashcards
Caract myoglobine
Monomere
Helices alpha
1 heme
Caract hb
4mere
4 hemes à Fe2+
P50 elevee et proche de celles des tissus
Allospherique
Cooperativite avec DPG qui stabilise etat T
Heme
Struc chimique non prot = pas de àaa
Fe2+ au centre puis histine proximale et histine distale (droite)
O2 remet ds plan
Prop O2
6 liasions
- 4 hemes
- 1 histine PROX
- 1 O2
Maladie depranocytose
Alpha1b2 mutee => struc diff mais même fonctionne
Props actine G
Mono
Polarisee
Bcp de struc secondaires
1 ATP et 1 Ca2+
Props myosine
Hexame 520kDa - 2 chaînes lourdes 220 - 2x2 20 chaînes légères Queues 2 2 s1 en tete
HYDROLYSE ATP
Prot régulatrices
Troponine TCI + Tropomyosine = complexe
Contraction de monomere en monomere
ATP se fixe sur tete de myosine Hydrolyse Changement de conformation Pi lib : l actine myosine retablie ADP lib : déplacements filament d'actine le ling de ceux de myosine
Récepteur nicotinique à acetylcholine
5mere
4 helices alpha transmembranaires
M2 hydrophike
Fonction récepteur nicotinique
prot canal = selection ionique (aaa à charge moins)
canal ligand dpd : 2 acetyl sur 2 l faiblea => rotation M2
Myosthenie
Àaa cytopkasmiqse récepteur
Affinite mb O2 s’abaisse pdt sport
Non car mb non modif
Mb denaturee par uree 8M ?
Oui car uree denature TOUTE prot
CO se lie de maniere irreversible à heme
Non car inhibiteurs compet donc cf cours enzymo c’est réversible
Qui dissocie tete de myosine en s1
QUE par digestion enzymatique
Prot kinase act
PHOSPHORYLE diff de hydroliser
Hydrolyse ATP induit changement myosine liee à l’actine
Non pas lié à l’actine
Modeles de transition allostwrique de Hb
Modele sequentiel : un peu de T et R car en transition
Modele tout ou rien
SDS page 2D mysoine ressemble à quoi ?
SDS page et mercip : 2 chaines separees 220kDa or les 4 chaines legeres même poids donc 2 taches 20kDa
L sous unites de hb
Laison faibles
Lien pression partielle et saturation en O2
Pression partielle (=qte de O2 ds sg) augmente alors saturation en 02 (=qte O2 transporter par le sg) diminue
Lien 2,3 DP et affinite O2
2,3DP => stabilise T => faible affinite O2
Pd veulent muscles donc prennent 2,3 dp
Lien 2,3DP et P50
2,3 DP favo T et donc faible affinite donc P50 augmente
Struc actine G
Se disso de myosine qd ATP arrive sur tête de myosine
Se disso de tropomyosine qd Ca2+
Quelle prot constitue filaments epais
Myosine
Queue de myosine comment
Chaines lourdes alpha
Recepteur nicotinique canal ionique ?
QUE cationique
D ou viennent ions calcium de troponine
RE lib par ouverture du canal voltagecalcium dpd
affinite Hbf vs Hba
Hbf affnite 02 superieur
drepnaocytose
HbS 1 aa de chaine beat mute (1 aa hydrophobe en plus) => desoxyHb
autre nom Fe3+
methemoglobine
def apoprot et gr prothetique
apoprot : prot ss gr prothetique - gr prosthe : pas pep mais neessaire a fonction prot
heme polaire ?
oui et plane et cyclique
hb prot simple ?
complexe 4merique
Mb et Hb, Hb purifiee courbe
hyperbole equilater vs sigmoide et hyperbole
glycolyse avec O2 vs sans )2
18x plus eff
def prot allosterique
multime - site de l ac ligand et fixation ligand modifie fixation des autres ligands
Pq affinite de Hb pour O2 modulable
DPG - CO - pH
pq Hb peut lib O2 ds tissu
sa P50 = p50 tissu
role Hb
capter transporter liberer
effet Bohr
- affinite si H+ et CO2
nature DPG
2,3DPG = intermediaire de glycolyse
caract Hb purifiee
hyperbole, non modulable, affinite ++
def modele symetrique
‘tout ou rien’
actine filament fin ou epais
fin (mot myosine plus long ds epais)
myosine epais
actine G symetrique
non mais polaire
role Ca2+ et ATP ds actine G
pas de role ds contraction
prot fibrillaire
tropomyosine
queue et tete de myosine = ss unite >
non des fragaments
descr 1 tete globulaire myosine
1 fragment S1, avec des parties de chaine slourdes et 2 chaines legeres) = ponts
eg edifice macrol
troponine et tropomyosin sur actine
ou se foxe troponine
sur les filaments actine
act motrice de myosine
tete -> ATP et site de fixatio
pq troponine xmerique
T : tropomyosine C : Ca I : inhibituer
compo muscle strie sque
myofibrilles (pleins de sarcomeres) allonges et circulaire
quels types de canaux
Na+ voltage dpt et Ca2+ volatage dpd (RELISSSE)
influx initial de Na+
cations qui entre ds recepteur nicotiqie
act Pompe a calcium
ATP ase (contre sens du gradient)
ct angle de myosine se referme
ADP part => dplct des filaments actine par rapport a myosine
type de neurone recept nicotinique
motoneurones
cb de domaines pour recep nico
3 : EC, Intramembranire, IC
helices alpha pour recep nico
non helice mais pas laph
ou se fixe 2 acetyl
2 chaines alpha de M2 au niveau EXTRACELLULAIER
eg prot allo
recep nico - hb ?
action nicotine
bloque recep nico central
recep nico selectif cation
oui car diametre du pore et M2 a des aa a charge negative
recep nico tjs ouvert
ferme qd pas actyl
pq 5 helices M2 au centre
hydrophiles car laissent passer les ions
type de l recep et ligand nico
l faibles
symptome myasthenie
fatigue muscu
que se passe qd helice M2 change de conformation
coude s’ouvre - coudure bascule vers ext du pore
etat desoxygenee de hb quel ?
etat T
struc myoglobine
structure compacte, globulaire et riche en hélices alpha.
def heme
groupement prosthétique composé d’une protoporphirine et d’un atome de fer, cette structure étant plane et polaire
Lors de la contraction musculaire, l’augmentation de dans le cytoplasme permet à la troponine de changer de conformation ?
vrai
. Les récepteurs nicotiniques sont internalisés mais pas détruits.
faux destruciton
myasthenie :dysfonctionnement de l’interaction entre actine et myosine.
non - diminution de transmission car moins de recepteurs
ou fixe O2 myoglobine
ds les musscles et le stocke la car forte affinite
autre nom du DPG
BPG (biphosphglycerate)
saturation de l’hb au niveau des poumons puis trnasport
capter donc saturation = 100%
transpot par globule rouge
ou libere O2 hb
tissus peripheriques
autre nom CO2
gaz carbonique
impact absence de DPG
plus allo donc plus coop donc plus de transport O2
DPG lib ou et quelle concentration
tissus periph et m concentraiton que hb ds hematies
def hb purifiee
pas de DPG
nom de liaison fer et histidine prox
l de coordination
meca mol hb
fixation O2 -> dplct du fer ds le plan de HEME –> DIMERE 1 a1b1 bouge
deplacement sous unites de hb comment
–> dplct transmis sous unite a souunites grace aux ponts salins en tre aa charges
ct DPG stabilise etat T
fixe ds esp entre 4 chaines
etat desoxyhembogloine
etat t
modele sequentiel
= sequences donc progessf grace a fixation deO2
modele tout ou rien
T -> R puis O2 l’une apres k’autre
pq Hbf plus affiite O2
moins affinite pour DPG
why hbA et Hbf diff
Hba peut ceder O2 a la deoxyhbF
def anemie
pas assez hb ou globule rouge
CO inhibiteur competitif donc affinite …
son affinite pour O2»_space;
pq pb Fe3+
manque un site de liason pour O2
methemyoglobine
non juste methemoglobine
def myofibrille
myofilament = sarco-sarco-sarc
que se passe-il qd contraction
actine coulisse sur myosine donc raccourciesment
compo filament fin d’actine
2 polymeres actine G enroules l’un sur l’autre
queue de la myosine
2 helice alpha SUPER ENROULEES
role de tete de myosine
site actif +> motrice : hydrolyse ATP et siet de LIASON actine
role queue
struc
ct obtenir tete
digestion enzymatique –> fragment
def atpasique
peut creer de l’E (?)
Pi de hydrolyse de ATP est oragnique
inorganiue
ou se trouve angle de la myosine
chaine lourdes des fragments S1
nom sous unite filament actine
1 monomere actine G
mvt de bras de levier peut etre transmis a qui
actine
interactions des fragments S1 avec actine est irreversible
non reversible
pas du filament actine
chauqe cycle : diametre d’un monomere actine G
cx macromol
cx de prot REGU
troponine sensible aux ions Ca2+
oui car change de conformatiom
tropomyosine ct par r/ filament d’actine
enroulee AUTOUR
ou va le calcium qd contraction
sur sous unite c de troponine
nature acetylcholine
neuromediateur
synonyme MP du uscle
m sarcoplasmique
tubule T en contact ac organisyes
oui
qd fonctionne pompe ATPase
en continu
pq Ca2+ expulse
prot de tubule T sensible depolair -> change de conformation –> chgt conformation du canal calcium dpdt du REL
logique myofibrilles myocytes et sarcoere
myocyte a des myofibrille qui a des asarcomeres
pq plus de calcium
moins de Ca ds cytoplasme –> canal Ca2+ ferme
nb de conformation canal nicoti
2 : ouvert / ferme
def prot canal
prot contrient un pore qui realise un pont aqueux entre face IC et EC
M2 paroi ext ou int du pore
paroi int
cb de segments transm ds receptu nico a acetylcholine
4 helices PAS ALPHA
recep nico : 20 helices(4x5) PAS ALPHA - orientation des chaines lat
vers ext pr pouvoir interagir
Recepn : ou se fixe 2 mol ace
alpha 1 et alpha 2
filtre de selectivite recept nico
dimaetre le plus etroit du pore (9-10 Angtrom)
Recepn : site de liaison sur la face int ou ext du pore
face int du pore
ct liaison entre ligand et recep
l FAIBLES et reversible
Recepn : forme helice
coude
pq Recepn allo
fixation ace1 –> chgt confo –> fixaiton ace2 facilitee
Recepn ouverture dupore
trnad et IC
fonciton du Recepn
strucure FONCTION donc lieu precis et delimite
meca Recepn // a qui
autres prot transm
fixation de SDS n’a pas impact sur fixation O2 de hb
SI car SDS denature !
recpe acetylcholine traverse 20x la bicouche lipidique
vrai car 20 helices trnasm
pq pH influence selectiivte ionique de recep acey
int : aa a charque negative donc dpd du pH
ponts salins : inertvetion ds cooperativite de l heme hb
yes
hb et myoglobine : hb a plus grande affinite pour le dpg
yes
hydrolyse d’une mol atp induit chgt conformaiton dela tete de myosine
FAUX
2 mol acethylcholine peuvent se lier de facon covalente a un m recpetuer
non
saturiton progressive de hb par oxyegene induit la lib du dpg
yes
saturation = rajouter O2
tete de myosine a 2 sites de fixation a actine
yes
l hydrophobes sont dpt de la presence h20 ds envi
yes
fixation de 02 sur myoglobine inhibee de facon competitive par le dioxyde de carbone
FAUX CO pas CO2
en absence 02 pas de DPG sur hb
faux
augmentaion pression partielle de CO2 induit aug de la p50
yes
selectivite ionique du canal du recp ionique a acetyl choline modifiee on baisse ph
yes
fragemnts S1 existe sous 2 etats confromation
faux
heme est polaire
oui et plance
heme est constitute de aa
non
heme fait que des l de cooridnaiton
yes
hb : 2 chaines alpha identiues (et pareil deux chaines beta aussI
yes
struc de hb : l covalentes entre les sous unites
non
hb : sds permettra de voir toutes les sous unites
yes car ss unites mainenus par des l non covlanetes
def effet bohr
augmenter O2 qd ph baisse t CO2 augmente
en absence de dpg, hb perd ses props allosteiques de cooper (**)
yes
sans DPG, absence O2 forme R ou T
R
atome de fer se deplaceou
ds le plan deheme
synon de desoxy hb
n’a as fixe O2`
formule Hbf sigma2 beta2
non alpha2 beta2`
drepanocytose : formaiton d’une poche hydrophobe ?
yes
hbS peut fixer O2
yes
CO a plus forte affiniteque O2
YES
actine a ne extr + et une -
yescar polarisee
struc secondaires des deux domaines de actine
helice alpha feuillet beta // ET anti// - coudes et boucles
actine a TOUTES les struc secondaires(m beta // et anti//)
yes
def filament fin (**)
2 polymeres actigne G enroules l’un sur lautre
poids mol monomere actinge G
43kda
cb de site s1 par tete
2 donc 2 sotes hydrolyse atp et fixationa actine
struc queue de myosine
2 helice alpha super enroullees
myosine a des helices alpha
yes
que contient chaque fragment s1
1 site actif (hydrolyse atp) - 1 site de laison (a actine)
struc de myosine
2 chaines lourdes 220kdaassociees chacune avec une paire de chaine elgeresd de 30kda
un fragment s1 agit ac un filament fin d’actine
non ac 1 monomere d’actine
qd myosine et actine disso
fiation de atp sur myosine
qd changt de confromation de myosine
hydrolyse atp –> E pour changer
tropomyosine s;enbroule autour du mnomoere actine
non filament
role sous unite T de tropnonie
Tropomyosine site = interaction ac tropomyosine
recept nico = prot allo
yes : fixation premiere mol acethylcholine favorise fixation de la 2e mol
regulaiton du transpo acethylcholine par chgt conformaiotnnel
yes
pore ouvert avt fixation des 2 mol acetylcholine
non –> fixation => rotation = ouverture du pore face transm et IC
recept actyl choline : l speci
yes
contraction muscu sous controle indreict de la concentration en ca2+
non DIRECT !
noms des sous unites du recep nico
2 alpha, 1 beta 1 sigma 1, epslion
recep nico : noms des helices riches en residus hydropobes
M1 3 4
recep nico chaque sous unite a cb d’helice?
4
courbe de myoglobine
hyperboole
l entre ss unites de hb
ponts salins
que hydrolyse de ATP permet chgt de confroation de S1
non aussi lib de ADP
rotation des helices M2 a origine de l’ouverture du pore
non –> fixation du ligand==> ouverture ==> chgt de conformation => depolarisatioj
