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UE1 Biochimie > Eg Proteines > Flashcards

Eg Proteines Flashcards

1
Q

Caract myoglobine

A

Monomere
Helices alpha
1 heme

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Q

Caract hb

A

4mere
4 hemes à Fe2+
P50 elevee et proche de celles des tissus

Allospherique
Cooperativite avec DPG qui stabilise etat T

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Q

Heme

A

Struc chimique non prot = pas de àaa

Fe2+ au centre puis histine proximale et histine distale (droite)

O2 remet ds plan

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Q

Prop O2

A

6 liasions

  • 4 hemes
  • 1 histine PROX
  • 1 O2
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5
Q

Maladie depranocytose

A

Alpha1b2 mutee => struc diff mais même fonctionne

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6
Q

Props actine G

A

Mono
Polarisee
Bcp de struc secondaires
1 ATP et 1 Ca2+

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7
Q

Props myosine

A 
Hexame 520kDa
- 2 chaînes lourdes 220
- 2x2 20 chaînes légères 
Queues 2 
2 s1 en tete

HYDROLYSE ATP

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8
Q

Prot régulatrices

A

Troponine TCI + Tropomyosine = complexe

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9
Q

Contraction de monomere en monomere

A 
ATP se fixe sur tete de myosine
Hydrolyse
Changement de conformation
Pi lib : l actine myosine retablie
ADP lib : déplacements filament d'actine le ling de ceux de myosine
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10
Q

Récepteur nicotinique à acetylcholine

A

5mere
4 helices alpha transmembranaires
M2 hydrophike

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11
Q

Fonction récepteur nicotinique

A

prot canal = selection ionique (aaa à charge moins)

canal ligand dpd : 2 acetyl sur 2 l faiblea => rotation M2

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12
Q

Myosthenie

A

Àaa cytopkasmiqse récepteur

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13
Q

Affinite mb O2 s’abaisse pdt sport

A

Non car mb non modif

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14
Q

Mb denaturee par uree 8M ?

A

Oui car uree denature TOUTE prot

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15
Q

CO se lie de maniere irreversible à heme

A

Non car inhibiteurs compet donc cf cours enzymo c’est réversible

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16
Q

Qui dissocie tete de myosine en s1

A

QUE par digestion enzymatique

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17
Q

Prot kinase act

A

PHOSPHORYLE diff de hydroliser

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18
Q

Hydrolyse ATP induit changement myosine liee à l’actine

A

Non pas lié à l’actine

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19
Q

Modeles de transition allostwrique de Hb

A

Modele sequentiel : un peu de T et R car en transition

Modele tout ou rien

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20
Q

SDS page 2D mysoine ressemble à quoi ?

A

SDS page et mercip : 2 chaines separees 220kDa or les 4 chaines legeres même poids donc 2 taches 20kDa

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21
Q

L sous unites de hb

A

Laison faibles

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22
Q

Lien pression partielle et saturation en O2

A

Pression partielle (=qte de O2 ds sg) augmente alors saturation en 02 (=qte O2 transporter par le sg) diminue

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23
Q

Lien 2,3 DP et affinite O2

A

2,3DP => stabilise T => faible affinite O2

Pd veulent muscles donc prennent 2,3 dp

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24
Q

Lien 2,3DP et P50

A

2,3 DP favo T et donc faible affinite donc P50 augmente

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25
Q

Struc actine G

A

Se disso de myosine qd ATP arrive sur tête de myosine

Se disso de tropomyosine qd Ca2+

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26
Q

Quelle prot constitue filaments epais

A

Myosine

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27
Q

Queue de myosine comment

A

Chaines lourdes alpha

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28
Q

Recepteur nicotinique canal ionique ?

A

QUE cationique

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29
Q

D ou viennent ions calcium de troponine

A

RE lib par ouverture du canal voltagecalcium dpd

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30
Q

affinite Hbf vs Hba

A

Hbf affnite 02 superieur

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31
Q

drepnaocytose

A

HbS 1 aa de chaine beat mute (1 aa hydrophobe en plus) => desoxyHb

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32
Q

autre nom Fe3+

A

methemoglobine

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33
Q

def apoprot et gr prothetique

A

apoprot : prot ss gr prothetique - gr prosthe : pas pep mais neessaire a fonction prot

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34
Q

heme polaire ?

A

oui et plane et cyclique

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35
Q

hb prot simple ?

A

complexe 4merique

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36
Q

Mb et Hb, Hb purifiee courbe

A

hyperbole equilater vs sigmoide et hyperbole

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37
Q

glycolyse avec O2 vs sans )2

A

18x plus eff

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38
Q

def prot allosterique

A

multime - site de l ac ligand et fixation ligand modifie fixation des autres ligands

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39
Q

Pq affinite de Hb pour O2 modulable

A

DPG - CO - pH

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40
Q

pq Hb peut lib O2 ds tissu

A

sa P50 = p50 tissu

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41
Q

role Hb

A

capter transporter liberer

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42
Q

effet Bohr

A
  • affinite si H+ et CO2
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43
Q

nature DPG

A

2,3DPG = intermediaire de glycolyse

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44
Q

caract Hb purifiee

A

hyperbole, non modulable, affinite ++

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45
Q

def modele symetrique

A

‘tout ou rien’

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46
Q

actine filament fin ou epais

A

fin (mot myosine plus long ds epais)

myosine epais

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47
Q

actine G symetrique

A

non mais polaire

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48
Q

role Ca2+ et ATP ds actine G

A

pas de role ds contraction

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49
Q

prot fibrillaire

A

tropomyosine

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50
Q

queue et tete de myosine = ss unite >

A

non des fragaments

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51
Q

descr 1 tete globulaire myosine

A

1 fragment S1, avec des parties de chaine slourdes et 2 chaines legeres) = ponts

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52
Q

eg edifice macrol

A

troponine et tropomyosin sur actine

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53
Q

ou se foxe troponine

A

sur les filaments actine

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54
Q

act motrice de myosine

A

tete -> ATP et site de fixatio

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55
Q

pq troponine xmerique

A

T : tropomyosine C : Ca I : inhibituer

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56
Q

compo muscle strie sque

A

myofibrilles (pleins de sarcomeres) allonges et circulaire

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57
Q

quels types de canaux

A

Na+ voltage dpt et Ca2+ volatage dpd (RELISSSE)

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58
Q

influx initial de Na+

A

cations qui entre ds recepteur nicotiqie

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59
Q

act Pompe a calcium

A

ATP ase (contre sens du gradient)

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60
Q

ct angle de myosine se referme

A

ADP part => dplct des filaments actine par rapport a myosine

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61
Q

type de neurone recept nicotinique

A

motoneurones

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62
Q

cb de domaines pour recep nico

A

3 : EC, Intramembranire, IC

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63
Q

helices alpha pour recep nico

A

non helice mais pas laph

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64
Q

ou se fixe 2 acetyl

A

2 chaines alpha de M2 au niveau EXTRACELLULAIER

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65
Q

eg prot allo

A

recep nico - hb ?

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66
Q

action nicotine

A

bloque recep nico central

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67
Q

recep nico selectif cation

A

oui car diametre du pore et M2 a des aa a charge negative

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68
Q

recep nico tjs ouvert

A

ferme qd pas actyl

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69
Q

pq 5 helices M2 au centre

A

hydrophiles car laissent passer les ions

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70
Q

type de l recep et ligand nico

A

l faibles

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71
Q

symptome myasthenie

A

fatigue muscu

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72
Q

que se passe qd helice M2 change de conformation

A

coude s’ouvre - coudure bascule vers ext du pore

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73
Q

etat desoxygenee de hb quel ?

A

etat T

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74
Q

struc myoglobine

A

structure compacte, globulaire et riche en hélices alpha.

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75
Q

def heme

A

groupement prosthétique composé d’une protoporphirine et d’un atome de fer, cette structure étant plane et polaire

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76
Q

Lors de la contraction musculaire, l’augmentation de dans le cytoplasme permet à la troponine de changer de conformation ?

A

vrai

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77
Q

. Les récepteurs nicotiniques sont internalisés mais pas détruits.

A

faux destruciton

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78
Q

myasthenie :dysfonctionnement de l’interaction entre actine et myosine.

A

non - diminution de transmission car moins de recepteurs

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79
Q

ou fixe O2 myoglobine

A

ds les musscles et le stocke la car forte affinite

80
Q

autre nom du DPG

A

BPG (biphosphglycerate)

81
Q

saturation de l’hb au niveau des poumons puis trnasport

A

capter donc saturation = 100%

transpot par globule rouge

82
Q

ou libere O2 hb

A

tissus peripheriques

83
Q

autre nom CO2

A

gaz carbonique

84
Q

impact absence de DPG

A

plus allo donc plus coop donc plus de transport O2

85
Q

DPG lib ou et quelle concentration

A

tissus periph et m concentraiton que hb ds hematies

86
Q

def hb purifiee

A

pas de DPG

87
Q

nom de liaison fer et histidine prox

A

l de coordination

88
Q

meca mol hb

A

fixation O2 -> dplct du fer ds le plan de HEME –> DIMERE 1 a1b1 bouge

89
Q

deplacement sous unites de hb comment

A

–> dplct transmis sous unite a souunites grace aux ponts salins en tre aa charges

90
Q

ct DPG stabilise etat T

A

fixe ds esp entre 4 chaines

91
Q

etat desoxyhembogloine

A

etat t

92
Q

modele sequentiel

A

= sequences donc progessf grace a fixation deO2

93
Q

modele tout ou rien

A

T -> R puis O2 l’une apres k’autre

94
Q

pq Hbf plus affiite O2

A

moins affinite pour DPG

95
Q

why hbA et Hbf diff

A

Hba peut ceder O2 a la deoxyhbF

96
Q

def anemie

A

pas assez hb ou globule rouge

97
Q

CO inhibiteur competitif donc affinite …

A

son affinite pour O2&raquo_space;

98
Q

pq pb Fe3+

A

manque un site de liason pour O2

99
Q

methemyoglobine

A

non juste methemoglobine

100
Q

def myofibrille

A

myofilament = sarco-sarco-sarc

101
Q

que se passe-il qd contraction

A

actine coulisse sur myosine donc raccourciesment

102
Q

compo filament fin d’actine

A

2 polymeres actine G enroules l’un sur l’autre

103
Q

queue de la myosine

A

2 helice alpha SUPER ENROULEES

104
Q

role de tete de myosine

A

site actif +> motrice : hydrolyse ATP et siet de LIASON actine

105
Q

role queue

A

struc

106
Q

ct obtenir tete

A

digestion enzymatique –> fragment

107
Q

def atpasique

A

peut creer de l’E (?)

108
Q

Pi de hydrolyse de ATP est oragnique

A

inorganiue

109
Q

ou se trouve angle de la myosine

A

chaine lourdes des fragments S1

110
Q

nom sous unite filament actine

A

1 monomere actine G

111
Q

mvt de bras de levier peut etre transmis a qui

A

actine

112
Q

interactions des fragments S1 avec actine est irreversible

A

non reversible

113
Q

pas du filament actine

A

chauqe cycle : diametre d’un monomere actine G

114
Q

cx macromol

A

cx de prot REGU

115
Q

troponine sensible aux ions Ca2+

A

oui car change de conformatiom

116
Q

tropomyosine ct par r/ filament d’actine

A

enroulee AUTOUR

117
Q

ou va le calcium qd contraction

A

sur sous unite c de troponine

118
Q

nature acetylcholine

A

neuromediateur

119
Q

synonyme MP du uscle

A

m sarcoplasmique

120
Q

tubule T en contact ac organisyes

A

oui

121
Q

qd fonctionne pompe ATPase

A

en continu

122
Q

pq Ca2+ expulse

A

prot de tubule T sensible depolair -> change de conformation –> chgt conformation du canal calcium dpdt du REL

123
Q

logique myofibrilles myocytes et sarcoere

A

myocyte a des myofibrille qui a des asarcomeres

124
Q

pq plus de calcium

A

moins de Ca ds cytoplasme –> canal Ca2+ ferme

125
Q

nb de conformation canal nicoti

A

2 : ouvert / ferme

126
Q

def prot canal

A

prot contrient un pore qui realise un pont aqueux entre face IC et EC

127
Q

M2 paroi ext ou int du pore

A

paroi int

128
Q

cb de segments transm ds receptu nico a acetylcholine

A

4 helices PAS ALPHA

129
Q

recep nico : 20 helices(4x5) PAS ALPHA - orientation des chaines lat

A

vers ext pr pouvoir interagir

130
Q

Recepn : ou se fixe 2 mol ace

A

alpha 1 et alpha 2

131
Q

filtre de selectivite recept nico

A

dimaetre le plus etroit du pore (9-10 Angtrom)

132
Q

Recepn : site de liaison sur la face int ou ext du pore

A

face int du pore

133
Q

ct liaison entre ligand et recep

A

l FAIBLES et reversible

134
Q

Recepn : forme helice

A

coude

135
Q

pq Recepn allo

A

fixation ace1 –> chgt confo –> fixaiton ace2 facilitee

136
Q

Recepn ouverture dupore

A

trnad et IC

137
Q

fonciton du Recepn

A

strucure FONCTION donc lieu precis et delimite

138
Q

meca Recepn // a qui

A

autres prot transm

139
Q

fixation de SDS n’a pas impact sur fixation O2 de hb

A

SI car SDS denature !

140
Q

recpe acetylcholine traverse 20x la bicouche lipidique

A

vrai car 20 helices trnasm

141
Q

pq pH influence selectiivte ionique de recep acey

A

int : aa a charque negative donc dpd du pH

142
Q

ponts salins : inertvetion ds cooperativite de l heme hb

A

yes

143
Q

hb et myoglobine : hb a plus grande affinite pour le dpg

A

yes

144
Q

hydrolyse d’une mol atp induit chgt conformaiton dela tete de myosine

A

FAUX

145
Q

2 mol acethylcholine peuvent se lier de facon covalente a un m recpetuer

A

non

146
Q

saturiton progressive de hb par oxyegene induit la lib du dpg

A

yes

saturation = rajouter O2

147
Q

tete de myosine a 2 sites de fixation a actine

A

yes

148
Q

l hydrophobes sont dpt de la presence h20 ds envi

A

yes

149
Q

fixation de 02 sur myoglobine inhibee de facon competitive par le dioxyde de carbone

A

FAUX CO pas CO2

150
Q

en absence 02 pas de DPG sur hb

A

faux

151
Q

augmentaion pression partielle de CO2 induit aug de la p50

A

yes

152
Q

selectivite ionique du canal du recp ionique a acetyl choline modifiee on baisse ph

A

yes

153
Q

fragemnts S1 existe sous 2 etats confromation

A

faux

154
Q

heme est polaire

A

oui et plance

155
Q

heme est constitute de aa

A

non

156
Q

heme fait que des l de cooridnaiton

A

yes

157
Q

hb : 2 chaines alpha identiues (et pareil deux chaines beta aussI

A

yes

158
Q

struc de hb : l covalentes entre les sous unites

A

non

159
Q

hb : sds permettra de voir toutes les sous unites

A

yes car ss unites mainenus par des l non covlanetes

160
Q

def effet bohr

A

augmenter O2 qd ph baisse t CO2 augmente

161
Q

en absence de dpg, hb perd ses props allosteiques de cooper (**)

A

yes

162
Q

sans DPG, absence O2 forme R ou T

A

R

163
Q

atome de fer se deplaceou

A

ds le plan deheme

164
Q

synon de desoxy hb

A

n’a as fixe O2`

165
Q

formule Hbf sigma2 beta2

A

non alpha2 beta2`

166
Q

drepanocytose : formaiton d’une poche hydrophobe ?

A

yes

167
Q

hbS peut fixer O2

A

yes

168
Q

CO a plus forte affiniteque O2

A

YES

169
Q

actine a ne extr + et une -

A

yescar polarisee

170
Q

struc secondaires des deux domaines de actine

A

helice alpha feuillet beta // ET anti// - coudes et boucles

171
Q

actine a TOUTES les struc secondaires(m beta // et anti//)

A

yes

172
Q

def filament fin (**)

A

2 polymeres actigne G enroules l’un sur lautre

173
Q

poids mol monomere actinge G

A

43kda

174
Q

cb de site s1 par tete

A

2 donc 2 sotes hydrolyse atp et fixationa actine

175
Q

struc queue de myosine

A

2 helice alpha super enroullees

176
Q

myosine a des helices alpha

A

yes

177
Q

que contient chaque fragment s1

A

1 site actif (hydrolyse atp) - 1 site de laison (a actine)

178
Q

struc de myosine

A

2 chaines lourdes 220kdaassociees chacune avec une paire de chaine elgeresd de 30kda

179
Q

un fragment s1 agit ac un filament fin d’actine

A

non ac 1 monomere d’actine

180
Q

qd myosine et actine disso

A

fiation de atp sur myosine

181
Q

qd changt de confromation de myosine

A

hydrolyse atp –> E pour changer

182
Q

tropomyosine s;enbroule autour du mnomoere actine

A

non filament

183
Q

role sous unite T de tropnonie

A

Tropomyosine site = interaction ac tropomyosine

184
Q

recept nico = prot allo

A

yes : fixation premiere mol acethylcholine favorise fixation de la 2e mol

185
Q

regulaiton du transpo acethylcholine par chgt conformaiotnnel

A

yes

186
Q

pore ouvert avt fixation des 2 mol acetylcholine

A

non –> fixation => rotation = ouverture du pore face transm et IC

187
Q

recept actyl choline : l speci

A

yes

188
Q

contraction muscu sous controle indreict de la concentration en ca2+

A

non DIRECT !

189
Q

noms des sous unites du recep nico

A

2 alpha, 1 beta 1 sigma 1, epslion

190
Q

recep nico : noms des helices riches en residus hydropobes

A

M1 3 4

191
Q

recep nico chaque sous unite a cb d’helice?

A

4

192
Q

courbe de myoglobine

A

hyperboole

193
Q

l entre ss unites de hb

A

ponts salins

194
Q

que hydrolyse de ATP permet chgt de confroation de S1

A

non aussi lib de ADP

195
Q

rotation des helices M2 a origine de l’ouverture du pore

A

non –> fixation du ligand==> ouverture ==> chgt de conformation => depolarisatioj

UE1 Biochimie (7 decks)

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