Acides aminés Flashcards
speci glycine
pas de C asym
speci methionine
1 S au milieu chaine lateral
speci proline
chaine laterale liee au c et N de amine = formation d’un cycle
speci phenylalanine
cycle phenyl
aromatique
absorbe ds UV
speci tryptophane
groupe indol
aa phosphorisables
seurine
treonine
tyrosine
aa groupe phenyl
tyrosine
phenylalline
aa soufree thiol SH
cysteine
pont possible S-s
aa amide
asparagine (N glycolisation possible)
glutamine
aa q-
acide aspartique et glutamique
aa neutre
histidine (heterocycle)
aa q+
arginine
lysine (HAL)
structure prot
Ie : l peptidique aa, angle, rupture l pepti
IIe : reguliere/repe (a-b) OU irre/irre (coudes / boucles)
IIIe : repliement chaine aa : l faibles et covalentes
IVe : prot multimerique
carac l pepti 2 aa
polaire
plane
rigide
amide particuliere
N term (d) a C term (COOH)
angle omega
CIS = 0 ou TRANS = 180 (+ stable)
torsion autour C=0 et NH
angle phi
rotation C NH
angle psy
angle C C=O
carac communes phi et psy
- deter organisaiton spatiale chaine polypetidque
- fixee pour struc II donnee
qui peut rupturer l peptique
enz protease
agent chimique bromure de cyanogene
l pep aaa chymotripsine
apres leucine, methioinine, trypto, tyro, phenyl (arom)
l pep aa tripsine
lysine, arginine (q+)
seules chaines laterales chargees
pH = 7
arginine, lysine (basique)
acide aspartique, acide glutamique
position chaine laterales des aa de helice alpha et feuillet beta
- vers ext
- au dessus et en dessous feuillet
II repetition Lh
- O donnuer, N acceptuer
- entre pls brins
carac feuillet
anti paral
motifs, domaines II
helice coude helice
immunoglobuline
def coudes vs boucles
- qq aa residus (eg coude beta = 4 residus aa stabilises pas 1LH)
- 20 aa
aa frequent helice alpha
alanine
aa frequent feuillet beta
valine
aa frequent coudes
glycine, proline
L faibles III
- hydrogenes
- ioniques
- Van der Waals
hydorphobes : mol apolaires : prot transmembranaire
III : l covalentes
pt disulfure
strcu I deter III
agent denaturant l faibles
SDS
uree M
chlorure de guanidium
=> perte struc III
perte act
def struc IV
asso pls sous unites via LH faibles ou ponts S2 INTER catenaires
Methionine peut former un pont disulfure avec cysteine
Non
Mais residu de methio est coupee par bromure de cyanogene
L pepti peut être coupée par bromure de cyanogen et ?
Oui
Charge -
Quel aaa ds chromato
Acide = -
Donc attiree vers +
L ioniques intervient majori ds stabilite helices alpha ?
Non LH, N donneur et O accepteur
Phosphorisation des aaa alcools peut participer à la struc IV ou III des prot
Oui
Tryptophane props chaine laterale
Un des constituants des segments transmembranaires des prots
Aaa acec une CYS peut former points disulfure
Non ik faut plus que 1
Lysine contient 2 fonctions NH3+ ?
Oui une sur c alpha et une sur chaine lat
Histide caract
Chaine ionisable
Pka=6
Si on coupe avec trypsine prot avec arginine, on obt cb de peptides
2
chymotrypsine coupe
Asp-His-Glu-Leu-Val-Ser-Thr-Asn-Phe-Arg, a borne + et - quelles aa
- trouver coupes a quel niveau apres Leucine et Phe (pas thr)
- asp donc possede histidne or histi faiblement basique
- neutre : un aa phosp puisque serine et theronine
speci histidine
faiblement basique
chymotrypsine : entre le tryptophane et l’acide aminé le précédant.
faux apres
tryptophane : plutot quelle region interne/ext des prot
int car hydrophobe
qui possede fonciton guanidium
arginine
arginine sous forme protonee a ph=7
oui car basique
glutamine quelles fonctions
amide et amine
b aa apportes que par lalimentation
9
qui absorbe FORTEMENT ds UV et pq
tous cycles ( phye - tyrosine - TRYP) - electrons pi delocalises
quels aa peuvent ajouter un groupement phosphate
les aa phosphirable car OH
q charge apporte phosphiraltion
charge negative
ct formaiton pont disulfure
OXYDATION de foncitions thiols protes par 2 cysteine
aa ramifie
valine leucine isoleucine
acide glutamique pka et nombre de C
2 C puis COO- 4.1
pka histine
6 - neutre a 7 - positive a 5 (moyen de regulation des enzymes)
histine struc
heterocycle ( N et C) –> a un certain cract aromatique
diff lysine vs arginine
primaire 10.5 / guanidium 12.5 et 2 N en plus ds chainec=NH3+ avant dernier NH2
quel aa chaine lat = methyl
alanince`
quels aa chaine lat ramifiee
valine leucine isoleucine`
quel aa groupe indol
tryptophne
quel aa prensece d;un cycle
proline (R=3C)
quel aa est amide
glutamine (R=3C) et asparagine
quel aa 2 cycles
indol —> trypto
pka acide glutamnique
4.1
pka acide asparti
3.9
pka histidine
7
pka lysine
10.5
pka arginine
12.5
a ph cb hisine chargee +
ph=5
quel aa polaire a un cycle
hisrin
quel aa polaire a un certain caract arom
histidine
aa avec R = 4C + fonction speci
lysine leucine isoleucine LILa Lille on mange des crepes)
aa avec R = 3C
valine metrhi prolien (cycle) VMP= vitesse moyenne de prout = maman
aa ac R=2C
threosiine glutamine <3 AH glutamique = TG (noah says tagueule car tres mal eleve donc punit teere ss eau_
aa avec R=1C
alanine serine tyrosine cysteine phenyanine asparagine <3 AH asparitique PS CATA = ps cafe de la catastiophe on rentre que avec cravate
chymotrysine apres proline ou phenyla
pheny
chymitryp apres tryptophane ou tyrosine
tyrosine
