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UE 1 _ Biochimie > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

(54 cards)

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1
Q

Caractéristiques protéines fibreuses (x2)

A

Très peu solubles, pas de structure tertiaire

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Q

Phi (autre que le diable) = angle..

A

Angle C–N

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Q

Phi valeurs

A

Que 2 valeurs : 180° (trans) ou 0° (cys) 10%

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4
Q

*** Caractéristiques hélice alpha : diamètre, nombre d’AA par tour, translation, pas, rotation entre 2 AA

A 
Diamètre = 5A
3,6 AA/tour
Transltion : 1,5A
Pas : 1,5x3.6 = 5,4A
100°
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5
Q 
Diagramme de Ramadran, axe des ordonnées ? abscisse ?  
En haut à gauche ? 
En haut à droite ?
En bas à gauche ? 
En bas à droite ?
A 
Ordonnées : (diable) 
Feuillet béta
Hélice gauche
Hélice alpha droite
Interdite sauf gly
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6
Q

Liaison hydrogène entre ?

A

entre l’alpha-CO d’un AA n et le alpha-NH de l’AA n+4

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7
Q

** AA favorables à une hélice alpha

A

L W F

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8
Q

AA défavorables à une hécile alpha

A

V I T P

DE voisins ou RK voisins

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9
Q
  • Hélice pi
A

4,4 16

hélice droite

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10
Q

Feuillet béta :
distance entre 2 AA ?
Nombre de brins ?

A

3,5A

2 à 12 brins

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11
Q
  • Feuillet béta :
    Liaisons hydrogènes.. ?
  • stable = parallèle ou antiparallèles ?
A

Interbrins

parallèle

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12
Q

Coude béta :
relie quel type de structure ?
Comprends .. résidus d’AA dont très souvent ?

A

Structures périodiques

4 résidus d’AA dont très souvent un pro ou gly

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13
Q

Boucles : 2ème nom ?

Caractéristiques ? (nombre d’AA, ..)

A

Random coils
vingtaine d’AA
flexible
hydrophile

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14
Q 
Ribonucléase A :
Possède une structure tertiaire ou pas ?
Enzyme de quel organe ? 
Pourcentage d'alpha et de béta ?
Nombre de S--S
A

Oui elle a une structure tertiaire
Pancréatique
30% alpha 70% béta
4 S–S intrachaine

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15
Q

Myoglobine : fonction ?
Riche en ?
Pont S–S ?

A

Stockage de l’O2 dans les muscles
Riche en hélice alpha
Pas de S–S

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16
Q
  • Dénaturation : facteurs réversibles
A

Urée *, guanidine, pH, forte concentration en sel, détergent (SDS), béta-mercaptoéthanol

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17
Q
  • PrPsc : comparaison de sa structure à celle de la normale
A

Structure primaire identique mais 2R et 3R différentes, riche en béta *

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18
Q

Prpsc : mécanisme de propagation

A

Agit comme une protéine chaperonne sur la normale et change sa conformation

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19
Q

Exemple anticorps :
Riches en ? maintenus par des liaisons ?
Subissent une ? Ce sont donc des ?

A

Riche en béta, maintenus par des liaisons faibles + S–S

Subissent une glycosylation au niveau de CH2, ce sont donc des hétéroprotéines

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20
Q

Protéines fibreuses riche ?

A

AA apolaires (G, P, A, V)

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21
Q

Collagène : caractéristique ? (protéine les plus..)

A

Protéines les plus abondantes du règne animal (23 types)

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22
Q

Collagène : structure primaire ?

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A

Répétition du motif : gly-X-Y avec X souvent un proline et Y souvent une proline ou une hydroxy-proline/lysine

23
Q

Pourcentage de gly, ala et pro +hydroxyl ? (dans le collagène)

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A

33% de gly, 11% de ala et 21 % de pro+ hydroxyl

24
Q 
* Collagène : structure secondaire :
Hélice..
Nombre d'AA par tour
Avec une.. tous les..
Translation ? 
Liaisons hydrogènes intrachaines?
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A

hélice gauche
3AA/tour avec une gly tous les 3 résidus 8,7A
Translation = 2,9A
Pas de liaisons hydrogènes intrachaines *

Ps : pro donne de la rigidité à la structure secondaire

25
*Collagène structure quaternaire ?
3 hélices gauches d'environ 1000AA *formant une superhélice droite appelé tropocollagène ou toron Stabilisée par des liaisons hydrogènes interchaines
26
Hormone de croissance (nom ?) nombre de S--S ? Condition d'activation Si mutation.. alors..
(somatostatine) 2S--S Active su elle est liée à 2 récepteurs xxx Gly xxx et à la place Arg : nanisme
27
Affinité pour O2 - myoglobine (+ fonction) | - hémoglobine (+ fonction) caractéristiques supplémentaires ?
- Myoglobine, forte affinité pour O2 (stockage) | - Hémoglobine, affinité modulable (transporteur) + capable de capter CO2 et H+ possibilité de fixation de 2-3BPG
28
* Myoglobine : nombre d'AA ? Structure générale, nombre d'hélices alpha ?
153 AA, monomérique, hétéroprotéine * , 8 hélices alpha
29
L'hème de la myoglobine permet
la fixation de l'O2
30
Rôle de l'histidine distale E7 ? | Röle de l'histidine proximale F8 ?
encombrement stérique | Liaison avec l'hème
31
Myoglobine, fer Fe2+ ou Fe3+ ? Sous 2 formes | Si mauvais fer, cela fait quoi ?
Fer ferreux Fe2+ sous 2 forme : desoxy et oxy | Si mauvais fer : molécule non fonctionnelle (ce qui est le cas de 10% des molécules)
32
Forme oxy de Fe2+ permet :
permet qu'il soit fixé à His F8 et à O2 ce qui ramène Fe dans le plan
33
Rôle de l'enveloppe protéique
Evite l'auto-oxydation du fer en Fe3+ et réduit l'affinité de l'hème pour le CO
34
*** Affinité de CO par rapport à l'affinité de O2 ?
25 000 fois supérieurs normalement mais que 200 fois supérieures grâce à l'enveloppe protéique ***
35
Pourcentage de myoglobine et hémoglobine coincée en conformation CO-Mb ou CO-Hb ?
1%
36
Structure quaternaire de l'hémoglobine
tétramème alpha2beta2
37
* Les sous-unités de la structure quaternaire de l'hémoglobine sont associées par ? (forme desoxy = tendue)
* Des intéractions hydrophobes | * 6 liaisons ioniques * aux extrémités C-ter : 4 entre les alpha-alpha et 2 entre alpha-beta
38
Les sous-unités de la structure quaternaire de l'hémoglobine sont associées par ? (forme oxy = relachée)
Que des liaisons hydrophobes
39
* Structure quaternaire de l'hémoglobine chez le foetus
alpha2gamma2, affinité meilleure *
40
Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ? Vitesse de saturation ? Affinité avec l'O2 par rapport à Hb ? Valeur approximative de P50
hyperbole, saturation très rapide, affinité plus élevée, P50 = 3 à 5 Torr
41
Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ?
Sigmoïde (traduisant le mécanisme de coopérativité, passage progressif d'une forme tendue à une forme relachée) P50 = 26 Torr
42
*** Effet Bohr : Si pH.. Si [CO2]..
pH diminue, [H+] augmente et Affinité diminue | [CO2] augmente, affinité diminue
43
Si l'affinité diminue, la courbe se déplace vers..
Vers la droite
44
* Effet du 2-3BPG
Diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 et stabilise la forme tendue, la courbe devient une hyperbole *
45
Hélice alpha, valeur de phi et psi (diable)
-60° et -60°
46
Feuillet béta, valeur de phi et psi
-60° et +90°
47
Hélice gauche
+60° et +60°
48
Conformation impossible
0° et 0°
49
Hémoglobinose : mutation à la surface | ... à l'origine de la ... aussi appelée ...
Généralement non fonctionnelle sauf pour HbS à l'origine de la dépanocytose aussi appelée anémie falciforme
50
Mécanisme de l'hémoglobinose avec mutation à la surface
Le glutamate (polaire) est remplacé par une valine (apolaire) formant des agragats non solubles se déposant sur la paroi des globules rouges, ils prennent une forme de faucille puis éclatent
51
Hémoglobine S - Qu'a-t-elle de particulier ? | Affinité ?
responsable de la drépanocytose | Même affinité que l'Hb normale
52
Hb M
hemoglobinose, poche de l'hème (Fe2+ devient Fe3+) | Affinité pour O2 réduite
53
Hb hirose
Contact entre alpha1 et béta2, hemoglobinose | Affinité normale
54
Cavité centrale, hemoglobinose
Affinité augmentée

UE 1 _ Biochimie (7 decks)

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