Protéines Flashcards
Caractéristiques protéines fibreuses (x2)
Très peu solubles, pas de structure tertiaire
Phi (autre que le diable) = angle..
Angle C–N
Phi valeurs
Que 2 valeurs : 180° (trans) ou 0° (cys) 10%
*** Caractéristiques hélice alpha : diamètre, nombre d’AA par tour, translation, pas, rotation entre 2 AA
Diamètre = 5A 3,6 AA/tour Transltion : 1,5A Pas : 1,5x3.6 = 5,4A 100°
Diagramme de Ramadran, axe des ordonnées ? abscisse ? En haut à gauche ? En haut à droite ? En bas à gauche ? En bas à droite ?
Ordonnées : (diable) Feuillet béta Hélice gauche Hélice alpha droite Interdite sauf gly
Liaison hydrogène entre ?
entre l’alpha-CO d’un AA n et le alpha-NH de l’AA n+4
** AA favorables à une hélice alpha
L W F
AA défavorables à une hécile alpha
V I T P
DE voisins ou RK voisins
- Hélice pi
4,4 16
hélice droite
Feuillet béta :
distance entre 2 AA ?
Nombre de brins ?
3,5A
2 à 12 brins
- Feuillet béta :
Liaisons hydrogènes.. ? - stable = parallèle ou antiparallèles ?
Interbrins
parallèle
Coude béta :
relie quel type de structure ?
Comprends .. résidus d’AA dont très souvent ?
Structures périodiques
4 résidus d’AA dont très souvent un pro ou gly
Boucles : 2ème nom ?
Caractéristiques ? (nombre d’AA, ..)
Random coils
vingtaine d’AA
flexible
hydrophile
Ribonucléase A : Possède une structure tertiaire ou pas ? Enzyme de quel organe ? Pourcentage d'alpha et de béta ? Nombre de S--S
Oui elle a une structure tertiaire
Pancréatique
30% alpha 70% béta
4 S–S intrachaine
Myoglobine : fonction ?
Riche en ?
Pont S–S ?
Stockage de l’O2 dans les muscles
Riche en hélice alpha
Pas de S–S
- Dénaturation : facteurs réversibles
Urée *, guanidine, pH, forte concentration en sel, détergent (SDS), béta-mercaptoéthanol
- PrPsc : comparaison de sa structure à celle de la normale
Structure primaire identique mais 2R et 3R différentes, riche en béta *
Prpsc : mécanisme de propagation
Agit comme une protéine chaperonne sur la normale et change sa conformation
Exemple anticorps :
Riches en ? maintenus par des liaisons ?
Subissent une ? Ce sont donc des ?
Riche en béta, maintenus par des liaisons faibles + S–S
Subissent une glycosylation au niveau de CH2, ce sont donc des hétéroprotéines
Protéines fibreuses riche ?
AA apolaires (G, P, A, V)
Collagène : caractéristique ? (protéine les plus..)
Protéines les plus abondantes du règne animal (23 types)
Collagène : structure primaire ?
Répétition du motif : gly-X-Y avec X souvent un proline et Y souvent une proline ou une hydroxy-proline/lysine
Pourcentage de gly, ala et pro +hydroxyl ? (dans le collagène)
33% de gly, 11% de ala et 21 % de pro+ hydroxyl
* Collagène : structure secondaire : Hélice.. Nombre d'AA par tour Avec une.. tous les.. Translation ? Liaisons hydrogènes intrachaines?
hélice gauche
3AA/tour avec une gly tous les 3 résidus 8,7A
Translation = 2,9A
Pas de liaisons hydrogènes intrachaines *
Ps : pro donne de la rigidité à la structure secondaire
*Collagène structure quaternaire ?
3 hélices gauches d’environ 1000AA *formant une superhélice droite appelé tropocollagène ou toron
Stabilisée par des liaisons hydrogènes interchaines
Hormone de croissance (nom ?)
nombre de S–S ?
Condition d’activation
Si mutation.. alors..
(somatostatine)
2S–S
Active su elle est liée à 2 récepteurs
xxx Gly xxx et à la place Arg : nanisme
Affinité pour O2 - myoglobine (+ fonction)
- hémoglobine (+ fonction) caractéristiques supplémentaires ?
- Myoglobine, forte affinité pour O2 (stockage)
- Hémoglobine, affinité modulable (transporteur) + capable de capter CO2 et H+ possibilité de fixation de 2-3BPG
- Myoglobine : nombre d’AA ? Structure générale, nombre d’hélices alpha ?
153 AA, monomérique, hétéroprotéine * , 8 hélices alpha
L’hème de la myoglobine permet
la fixation de l’O2
Rôle de l’histidine distale E7 ?
Röle de l’histidine proximale F8 ?
encombrement stérique
Liaison avec l’hème
Myoglobine, fer Fe2+ ou Fe3+ ? Sous 2 formes
Si mauvais fer, cela fait quoi ?
Fer ferreux Fe2+ sous 2 forme : desoxy et oxy
Si mauvais fer : molécule non fonctionnelle (ce qui est le cas de 10% des molécules)
Forme oxy de Fe2+ permet :
permet qu’il soit fixé à His F8 et à O2 ce qui ramène Fe dans le plan
Rôle de l’enveloppe protéique
Evite l’auto-oxydation du fer en Fe3+ et réduit l’affinité de l’hème pour le CO
*** Affinité de CO par rapport à l’affinité de O2 ?
25 000 fois supérieurs normalement mais que 200 fois supérieures grâce à l’enveloppe protéique ***
Pourcentage de myoglobine et hémoglobine coincée en conformation CO-Mb ou CO-Hb ?
1%
Structure quaternaire de l’hémoglobine
tétramème alpha2beta2
- Les sous-unités de la structure quaternaire de l’hémoglobine sont associées par ? (forme desoxy = tendue)
- Des intéractions hydrophobes
* 6 liaisons ioniques * aux extrémités C-ter : 4 entre les alpha-alpha et 2 entre alpha-beta
Les sous-unités de la structure quaternaire de l’hémoglobine sont associées par ? (forme oxy = relachée)
Que des liaisons hydrophobes
- Structure quaternaire de l’hémoglobine chez le foetus
alpha2gamma2, affinité meilleure *
Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ? Vitesse de saturation ? Affinité avec l’O2 par rapport à Hb ? Valeur approximative de P50
hyperbole, saturation très rapide, affinité plus élevée, P50 = 3 à 5 Torr
Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ?
Sigmoïde (traduisant le mécanisme de coopérativité, passage progressif d’une forme tendue à une forme relachée)
P50 = 26 Torr
*** Effet Bohr : Si pH.. Si [CO2]..
pH diminue, [H+] augmente et Affinité diminue
[CO2] augmente, affinité diminue
Si l’affinité diminue, la courbe se déplace vers..
Vers la droite
- Effet du 2-3BPG
Diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 et stabilise la forme tendue, la courbe devient une hyperbole *
Hélice alpha, valeur de phi et psi (diable)
-60° et -60°
Feuillet béta, valeur de phi et psi
-60° et +90°
Hélice gauche
+60° et +60°
Conformation impossible
0° et 0°
Hémoglobinose : mutation à la surface
… à l’origine de la … aussi appelée …
Généralement non fonctionnelle sauf pour HbS à l’origine de la dépanocytose aussi appelée anémie falciforme
Mécanisme de l’hémoglobinose avec mutation à la surface
Le glutamate (polaire) est remplacé par une valine (apolaire) formant des agragats non solubles se déposant sur la paroi des globules rouges, ils prennent une forme de faucille puis éclatent
Hémoglobine S - Qu’a-t-elle de particulier ?
Affinité ?
responsable de la drépanocytose
Même affinité que l’Hb normale
Hb M
hemoglobinose, poche de l’hème (Fe2+ devient Fe3+)
Affinité pour O2 réduite
Hb hirose
Contact entre alpha1 et béta2, hemoglobinose
Affinité normale
Cavité centrale, hemoglobinose
Affinité augmentée
