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UE 1 _ Biochimie > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Caractéristiques protéines fibreuses (x2)

A

Très peu solubles, pas de structure tertiaire

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Q

Phi (autre que le diable) = angle..

A

Angle C–N

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3
Q

Phi valeurs

A

Que 2 valeurs : 180° (trans) ou 0° (cys) 10%

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4
Q

*** Caractéristiques hélice alpha : diamètre, nombre d’AA par tour, translation, pas, rotation entre 2 AA

A 
Diamètre = 5A
3,6 AA/tour
Transltion : 1,5A
Pas : 1,5x3.6 = 5,4A
100°
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5
Q 
Diagramme de Ramadran, axe des ordonnées ? abscisse ?  
En haut à gauche ? 
En haut à droite ?
En bas à gauche ? 
En bas à droite ?
A 
Ordonnées : (diable) 
Feuillet béta
Hélice gauche
Hélice alpha droite
Interdite sauf gly
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6
Q

Liaison hydrogène entre ?

A

entre l’alpha-CO d’un AA n et le alpha-NH de l’AA n+4

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7
Q

** AA favorables à une hélice alpha

A

L W F

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8
Q

AA défavorables à une hécile alpha

A

V I T P

DE voisins ou RK voisins

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9
Q
  • Hélice pi
A

4,4 16

hélice droite

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10
Q

Feuillet béta :
distance entre 2 AA ?
Nombre de brins ?

A

3,5A

2 à 12 brins

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11
Q
  • Feuillet béta :
    Liaisons hydrogènes.. ?
  • stable = parallèle ou antiparallèles ?
A

Interbrins

parallèle

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12
Q

Coude béta :
relie quel type de structure ?
Comprends .. résidus d’AA dont très souvent ?

A

Structures périodiques

4 résidus d’AA dont très souvent un pro ou gly

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13
Q

Boucles : 2ème nom ?

Caractéristiques ? (nombre d’AA, ..)

A

Random coils
vingtaine d’AA
flexible
hydrophile

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14
Q 
Ribonucléase A :
Possède une structure tertiaire ou pas ?
Enzyme de quel organe ? 
Pourcentage d'alpha et de béta ?
Nombre de S--S
A

Oui elle a une structure tertiaire
Pancréatique
30% alpha 70% béta
4 S–S intrachaine

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15
Q

Myoglobine : fonction ?
Riche en ?
Pont S–S ?

A

Stockage de l’O2 dans les muscles
Riche en hélice alpha
Pas de S–S

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16
Q
  • Dénaturation : facteurs réversibles
A

Urée *, guanidine, pH, forte concentration en sel, détergent (SDS), béta-mercaptoéthanol

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17
Q
  • PrPsc : comparaison de sa structure à celle de la normale
A

Structure primaire identique mais 2R et 3R différentes, riche en béta *

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18
Q

Prpsc : mécanisme de propagation

A

Agit comme une protéine chaperonne sur la normale et change sa conformation

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19
Q

Exemple anticorps :
Riches en ? maintenus par des liaisons ?
Subissent une ? Ce sont donc des ?

A

Riche en béta, maintenus par des liaisons faibles + S–S

Subissent une glycosylation au niveau de CH2, ce sont donc des hétéroprotéines

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20
Q

Protéines fibreuses riche ?

A

AA apolaires (G, P, A, V)

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21
Q

Collagène : caractéristique ? (protéine les plus..)

A

Protéines les plus abondantes du règne animal (23 types)

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22
Q

Collagène : structure primaire ?

A

Répétition du motif : gly-X-Y avec X souvent un proline et Y souvent une proline ou une hydroxy-proline/lysine

23
Q

Pourcentage de gly, ala et pro +hydroxyl ? (dans le collagène)

A

33% de gly, 11% de ala et 21 % de pro+ hydroxyl

24
Q 
* Collagène : structure secondaire :
Hélice..
Nombre d'AA par tour
Avec une.. tous les..
Translation ? 
Liaisons hydrogènes intrachaines?
A

hélice gauche
3AA/tour avec une gly tous les 3 résidus 8,7A
Translation = 2,9A
Pas de liaisons hydrogènes intrachaines *

Ps : pro donne de la rigidité à la structure secondaire

25
Q

*Collagène structure quaternaire ?

A

3 hélices gauches d’environ 1000AA *formant une superhélice droite appelé tropocollagène ou toron
Stabilisée par des liaisons hydrogènes interchaines

26
Q

Hormone de croissance (nom ?)
nombre de S–S ?
Condition d’activation
Si mutation.. alors..

A

(somatostatine)
2S–S
Active su elle est liée à 2 récepteurs
xxx Gly xxx et à la place Arg : nanisme

27
Q

Affinité pour O2 - myoglobine (+ fonction)

- hémoglobine (+ fonction) caractéristiques supplémentaires ?

A
  • Myoglobine, forte affinité pour O2 (stockage)

- Hémoglobine, affinité modulable (transporteur) + capable de capter CO2 et H+ possibilité de fixation de 2-3BPG

28
Q
  • Myoglobine : nombre d’AA ? Structure générale, nombre d’hélices alpha ?
A

153 AA, monomérique, hétéroprotéine * , 8 hélices alpha

29
Q

L’hème de la myoglobine permet

A

la fixation de l’O2

30
Q

Rôle de l’histidine distale E7 ?

Röle de l’histidine proximale F8 ?

A

encombrement stérique

Liaison avec l’hème

31
Q

Myoglobine, fer Fe2+ ou Fe3+ ? Sous 2 formes

Si mauvais fer, cela fait quoi ?

A

Fer ferreux Fe2+ sous 2 forme : desoxy et oxy

Si mauvais fer : molécule non fonctionnelle (ce qui est le cas de 10% des molécules)

32
Q

Forme oxy de Fe2+ permet :

A

permet qu’il soit fixé à His F8 et à O2 ce qui ramène Fe dans le plan

33
Q

Rôle de l’enveloppe protéique

A

Evite l’auto-oxydation du fer en Fe3+ et réduit l’affinité de l’hème pour le CO

34
Q

*** Affinité de CO par rapport à l’affinité de O2 ?

A

25 000 fois supérieurs normalement mais que 200 fois supérieures grâce à l’enveloppe protéique ***

35
Q

Pourcentage de myoglobine et hémoglobine coincée en conformation CO-Mb ou CO-Hb ?

A

1%

36
Q

Structure quaternaire de l’hémoglobine

A

tétramème alpha2beta2

37
Q
  • Les sous-unités de la structure quaternaire de l’hémoglobine sont associées par ? (forme desoxy = tendue)
A
  • Des intéractions hydrophobes

* 6 liaisons ioniques * aux extrémités C-ter : 4 entre les alpha-alpha et 2 entre alpha-beta

38
Q

Les sous-unités de la structure quaternaire de l’hémoglobine sont associées par ? (forme oxy = relachée)

A

Que des liaisons hydrophobes

39
Q
  • Structure quaternaire de l’hémoglobine chez le foetus
A

alpha2gamma2, affinité meilleure *

40
Q

Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ? Vitesse de saturation ? Affinité avec l’O2 par rapport à Hb ? Valeur approximative de P50

A

hyperbole, saturation très rapide, affinité plus élevée, P50 = 3 à 5 Torr

41
Q

Courbe de saturation pour la myoglobine : forme ?

A

Sigmoïde (traduisant le mécanisme de coopérativité, passage progressif d’une forme tendue à une forme relachée)
P50 = 26 Torr

42
Q

*** Effet Bohr : Si pH.. Si [CO2]..

A

pH diminue, [H+] augmente et Affinité diminue

[CO2] augmente, affinité diminue

43
Q

Si l’affinité diminue, la courbe se déplace vers..

A

Vers la droite

44
Q
  • Effet du 2-3BPG
A

Diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 et stabilise la forme tendue, la courbe devient une hyperbole *

45
Q

Hélice alpha, valeur de phi et psi (diable)

A

-60° et -60°

46
Q

Feuillet béta, valeur de phi et psi

A

-60° et +90°

47
Q

Hélice gauche

A

+60° et +60°

48
Q

Conformation impossible

A

0° et 0°

49
Q

Hémoglobinose : mutation à la surface

… à l’origine de la … aussi appelée …

A

Généralement non fonctionnelle sauf pour HbS à l’origine de la dépanocytose aussi appelée anémie falciforme

50
Q

Mécanisme de l’hémoglobinose avec mutation à la surface

A

Le glutamate (polaire) est remplacé par une valine (apolaire) formant des agragats non solubles se déposant sur la paroi des globules rouges, ils prennent une forme de faucille puis éclatent

51
Q

Hémoglobine S - Qu’a-t-elle de particulier ?

Affinité ?

A

responsable de la drépanocytose

Même affinité que l’Hb normale

52
Q

Hb M

A

hemoglobinose, poche de l’hème (Fe2+ devient Fe3+)

Affinité pour O2 réduite

53
Q

Hb hirose

A

Contact entre alpha1 et béta2, hemoglobinose

Affinité normale

54
Q

Cavité centrale, hemoglobinose

A

Affinité augmentée

UE 1 _ Biochimie (7 decks)

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