Mécanisme d'action des enzymes Flashcards

1
Q

Chymotrypsine : nom de l’enzyme ? Rôle ?

A

Sérine protéase, enzyme de digestion des protéines dans le duodénum

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Q

Chymotrypsine : coupe à l’aval de quel AA ?

A

Tyr ¡ Phe ¡ Trp

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3
Q

Triade catalytique de la chymotrypsine

A

Ser Asp His

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4
Q

Spécificité de la chymotrypsine

A

hydrophobe –> Tyr Phe

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5
Q

Spécificité de la trypsine

A

Acide ~~> Lys Arg

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6
Q

Spécificité de l’elastase

A

AA gras

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7
Q

Mécanisme d’action des enzymes 4 étapes

A

1) Formation du complexe E/S 2) Catalyse acide/base 3) Catalyse covalente 4)Désacylation

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8
Q

Mécanisme de la catalyse covalente

A

Ser effectue une catalyse nucléophile sur le C de la L.pept = Acylation Intermédiaire –> acyl-enzyme, état de transition tétraedrique - O se trouve dans le trou oxyaonique avec 3 points de stabilisation

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9
Q

Mécanisme de la désacylation + quel est le 2eme produit ?

A

O de l’H2O effectue une attaque nucleophile sur le C de la L. peptidique 2eme produit = début de la protéine (Nter)

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10
Q

Fonctions biologiques des sérines protéases

A

Digestion, coagulation

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11
Q

Fonctions biologiques des metallo-protéases

A

Digestion, pression artérielle

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12
Q

Quand Vo augmente, [S] … ?

A

[S] augmente

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13
Q

Quand Vo augmente quand ?

A

Quand [E] augmente linéairement

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14
Q

On parle de Vo tant que..

A

Tant que [P] est négligeable

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15
Q

Formule de la courbe de Michaelis

A

Vo = Vm × ( [S] ÷ (Km + [S]))

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16
Q

Équation de la courbe de Michaelis

A

Vo = f [S]

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17
Q

Km : formule + explication

A

La moitié de l’enzyme est sous forme complexée _ Km = 1 ÷ Aff environ = Kd

18
Q

[ES] = ? (2 formules)

A

[ES] = 1/2 × [Et] [ES] = [Et] × ([S] ÷ (Km + [S]))

19
Q

Kcat = … = … = …

A

Kcat = constante catalytique = K+2 = turn over number

20
Q

Efficacité catalytique = ?

A

Eff catalytique = kcat ÷ Km

21
Q

Si [S]&raquo_space; Vm alors

A

Kcat = Vmax ÷ [Et]

22
Q

Détermination de Vm et Km > Graphe d’Eadie équation + Pente

A

Graphe d’Eadie.. Vo÷[S] = f(vo) pente : 1÷Km

23
Q

Graphe d’Eadie ~ Interception entre l’axe de ordonnés et la courbe

24
Q

Graphe d’Eadie ~ Interception entre l’axe des abscisses et la courbe

25
Graphe de Lineweaver, équation
1÷Vo = f (1÷[S])
26
Graphe de Lineweaver - Interception entre l'axe des abscisses et la courbe
1÷ (-Km)
27
Courbe de Lineweawer : Interception entre l'axe des ordonnées et la courbe
1 ÷ Vm
28
Courbe de Lineweawer
Pente : Km÷Vm
29
Facteurs impactant l'activité enzymatique
Température, pH, Ions metalliques
30
Influence de la température
°C augmente --> vitesse augmente passé la température optimale, la vitesse diminue jusqu'à la °C d'inactivation (les protéines dénaturent)
31
Influence des ions métalliques
Activateurs : cations metalliques souvent divalents (Mg2+) Inhibiteurs : métaux lourds
32
Effecteurs réversibles compétitif, évolution de Vm et de Km ?
Vm augmente Km =
33
Effecteurs réversibles compétitifs, cas des leucémies
utilisation de méthotrexate qui entre en compétition avec le tétrahyd. qui est le substrat de la dihydrifolate réductase
34
Effecteurs réversibles compétitifs, AZT et ddl
~> SIDA (reverse transcriptase)
35
Effecteurs utilisés pour la leucémie
Effecteurs réversibles compétitifs
36
Effecteurs incompétitifs, se fixe sur ? Vm, Km ?
Se fixe sur le complexe enzyme/substrat, Vm diminue Km diminue
37
Effecteurs non compétitifs, se fixe sur ? Vm, Km ?
Se fixe sur l'enzyme ou le complexe, Vm diminue et Km =
38
Détermination de l'activité enzymatique, condition
La mesure doit être faite à °C sarurante en substrat
39
Katal définition
Quantité d'enzyme transformant 1 mole de S en une seconde (mole.s-1)
40
Effecteurs de l'activité enzymatique, 3 mécanismes ?
● Analogue de substrat ● Spécificité de groupe ● "suicide" exemple : penicilline et protéase alpha