Mécanisme d'action des enzymes

Question 1

Chymotrypsine : nom de l’enzyme ? Rôle ?

Answer 1

Sérine protéase, enzyme de digestion des protéines dans le duodénum

Question 2

Chymotrypsine : coupe à l’aval de quel AA ?

Answer 2

Tyr ¡ Phe ¡ Trp

Question 3

Triade catalytique de la chymotrypsine

Answer 3

Ser Asp His

Question 4

Spécificité de la chymotrypsine

Answer 4

hydrophobe –> Tyr Phe

Question 5

Spécificité de la trypsine

Answer 5

Acide ~~> Lys Arg

Question 6

Spécificité de l’elastase

Answer 6

AA gras

Question 7

Mécanisme d’action des enzymes 4 étapes

Answer 7

1) Formation du complexe E/S 2) Catalyse acide/base 3) Catalyse covalente 4)Désacylation

Question 8

Mécanisme de la catalyse covalente

Answer 8

Ser effectue une catalyse nucléophile sur le C de la L.pept = Acylation Intermédiaire –> acyl-enzyme, état de transition tétraedrique - O se trouve dans le trou oxyaonique avec 3 points de stabilisation

Question 9

Mécanisme de la désacylation + quel est le 2eme produit ?

Answer 9

O de l’H2O effectue une attaque nucleophile sur le C de la L. peptidique 2eme produit = début de la protéine (Nter)

Question 10

Fonctions biologiques des sérines protéases

Answer 10

Digestion, coagulation

Question 11

Fonctions biologiques des metallo-protéases

Answer 11

Digestion, pression artérielle

Question 12

Quand Vo augmente, [S] … ?

Answer 12

[S] augmente

Question 13

Quand Vo augmente quand ?

Answer 13

Quand [E] augmente linéairement

Question 14

On parle de Vo tant que..

Answer 14

Tant que [P] est négligeable

Question 15

Formule de la courbe de Michaelis

Answer 15

Vo = Vm × ( [S] ÷ (Km + [S]))

Question 16

Équation de la courbe de Michaelis

Answer 16

Vo = f [S]

Question 17

Km : formule + explication

Answer 17

La moitié de l’enzyme est sous forme complexée _ Km = 1 ÷ Aff environ = Kd

Question 18

[ES] = ? (2 formules)

Answer 18

[ES] = 1/2 × [Et] [ES] = [Et] × ([S] ÷ (Km + [S]))

Question 19

Kcat = … = … = …

Answer 19

Kcat = constante catalytique = K+2 = turn over number

Question 20

Efficacité catalytique = ?

Answer 20

Eff catalytique = kcat ÷ Km

Question 21

Si [S]&raquo_space; Vm alors

Answer 21

Kcat = Vmax ÷ [Et]

Question 22

Détermination de Vm et Km > Graphe d’Eadie équation + Pente

Answer 22

Graphe d’Eadie.. Vo÷[S] = f(vo) pente : 1÷Km

Question 23

Graphe d’Eadie ~ Interception entre l’axe de ordonnés et la courbe

Answer 23

Vm ÷ Km

Question 24

Graphe d’Eadie ~ Interception entre l’axe des abscisses et la courbe

Answer 24

Vm

Question 25

Graphe de Lineweaver, équation

Answer 25

1÷Vo = f (1÷[S])

Question 26

Graphe de Lineweaver - Interception entre l’axe des abscisses et la courbe

Answer 26

1÷ (-Km)

Question 27

Courbe de Lineweawer : Interception entre l’axe des ordonnées et la courbe

Answer 27

1 ÷ Vm

Question 28

Courbe de Lineweawer

Answer 28

Pente : Km÷Vm

Question 29

Facteurs impactant l’activité enzymatique

Answer 29

Température, pH, Ions metalliques

Question 30

Influence de la température

Answer 30

°C augmente –> vitesse augmente passé la température optimale, la vitesse diminue jusqu’à la °C d’inactivation (les protéines dénaturent)

Question 31

Influence des ions métalliques

Answer 31

Activateurs : cations metalliques souvent divalents (Mg2+) Inhibiteurs : métaux lourds

Question 32

Effecteurs réversibles compétitif, évolution de Vm et de Km ?

Answer 32

Vm augmente Km =

Question 33

Effecteurs réversibles compétitifs, cas des leucémies

Answer 33

utilisation de méthotrexate qui entre en compétition avec le tétrahyd. qui est le substrat de la dihydrifolate réductase

Question 34

Effecteurs réversibles compétitifs, AZT et ddl

Answer 34

~> SIDA (reverse transcriptase)

Question 35

Effecteurs utilisés pour la leucémie

Answer 35

Effecteurs réversibles compétitifs

Question 36

Effecteurs incompétitifs, se fixe sur ? Vm, Km ?

Answer 36

Se fixe sur le complexe enzyme/substrat, Vm diminue Km diminue

Question 37

Effecteurs non compétitifs, se fixe sur ? Vm, Km ?

Answer 37

Se fixe sur l’enzyme ou le complexe, Vm diminue et Km =

Question 38

Détermination de l’activité enzymatique, condition

Answer 38

La mesure doit être faite à °C sarurante en substrat

Question 39

Katal définition

Answer 39

Quantité d’enzyme transformant 1 mole de S en une seconde (mole.s-1)

Question 40

Effecteurs de l’activité enzymatique, 3 mécanismes ?

Answer 40

● Analogue de substrat ● Spécificité de groupe ● “suicide” exemple : penicilline et protéase alpha