Enzymes allostérique, coenzymes etc

Question 1

Enzymes allostériques, généralités, structure IV, nombre de sites actifs

Answer 1

Obligatoire une structure quaternaire

Au moins 2 sites actifs

Question 2

Enzymes allostériques, effecteurs, qu’est ce qu’on peut dire sur le site actif et les sites allostériques ?
Action d’un activateur ?

Answer 2

Ils sont toujours différents

Activateur : Forme tendue inative –> forme relachée active

Question 3

Enzymes allostériques, exemple

Answer 3

L’aspartate transcarbonylase = ATCase

Question 4

Enzymes allostériques, aspartate transcarbonylase, classe ? réaction ?

Answer 4

Classe 2

L-aspartate + N-carbomyl-phosphate –> N-carbomyl-L-asp + phosphate

Question 5

Enzymes allostériques, aspartate transcarbonylase, structure ? (nombre de chaines peptidiques, de su catalytques et régulatrices, nombre de sites actifs)

Answer 5

12 chaines peptidiques, avec 6 su catalytiques 2xC3 et 6 su régulatruces 3xR2 (3 dimères régulateurs)
avec 2 sites actifs.dimère

Question 6

Enzymes allostériques : 2 types, forme courbes de chacune ? Si activateur… Si inhibiteur…

Answer 6

Type K : courbe sigmoïde
Si activateur, comportement devient michaelien
Si inhibiteur, K0,5 augmente
Type V : non sigmoide, non hyberbole

Question 7

Enzymes allostériques, beaucoup utilisées pour ?

Answer 7

Les rétroinhibitions

Question 8

Enzymes allostériques, cas de l’ATCase, effets régulateurs ? (juste les 2 noms)

Answer 8

Homotrope ou hétérotrope

Question 9

Enzymes allostériques, cas de l’ATCase, effets régulateurs, homotrope : le substrat… a un effet…

Answer 9

Le substrat aspartate a un effet homotrope positif = coopératif

Question 10

Enzymes allostériques, cas de l’ATCase, effets régulateurs, hétérotrope : 2 types, rôle du 2nd

Answer 10

ATP : activateur = effet positif

ACP : inhibiteur, assure la rétroinhibition de l’enzyme

Question 11

Enzymes allostériques, rôle de l’ATCase

Answer 11

Régule la vitesse de synthèse des nucléotides puriques et pyrimidiques

Question 12

Régulation enzymatique, 3 possibilités :

• 3 exempes
• Cas des… aussi appelée…
• Exemple ?

Answer 12

_ Modification covalente réversible comme :
(dé)phosphorylation
désacylation
ubiquitination
_Modification covalente irréversible
Cas des proenzymes = zymogènes
_ Par de petites molécules 
Exemple : protéine kinase A

Question 13

Régulation enzymatique par de petites molécules, exemple protéine kinase A, sa structure ? (nombre de su, caractéristique de chacune)

Answer 13

• 2 su catalytiques dont chacune contient une séquence semblable au substrat et appelée pseudo-substrat
  _ seule différence : une ALa remplace Ser)
• 2 su régulatrices activée par la fixation de 4molécules d’AMPc

Question 14

Coenzymes, généralités, nombre

Answer 14

Nécessaire à la plupart des enzymes, sauf : > hydrolase classe III et > synthase classe IV
Que 20 coenzymes différents
Ce ne sont pas des protéines
Petit taille

Question 15

Coenzymes, 2 grands types + exemple pour chacun (+ groupement prosthétique)

Answer 15

A groupement prosthétique :bi-bi ping pong des transaminases dont le groupement prosthétique est la vitamine B6
Transporteurs = co-substrat : ne fait pas parti de l’enzyme, bi-bi aléatoire, ex : oxydo-reductase

Question 16

Principaux coenzymes <3 1) D’oxydo-réduction

Answer 16

Nicotiamides
Flavines
Acide lipoïque
Ubiquinone 
Groupes hème

Question 17

Principaux coenzymes, oxydo-réduction, nicotiamides
= ?
= ?
>
Forme réduite

Answer 17

Nicotiamides = vitamines
NAD+ ou NADP+
> co-subtrat des déshydrogénases
Forme réduite (ADH ou NADPH) absorbent à 280nm

Question 18

Principaux coenzymes, oxydo-réduction, flavines = ?
Transfert de…
Synthétisé à partir de la vitamine B2

Answer 18

FMN et FAO
Transfert 2e- et 2H+
synthétisé à partir de la vitamine B2

Question 19

Principaux coenzymes, oxydo-réduction, acide lipoique
Transfert de ?
>

Answer 19

2e- et 2H+

> Décarboxylation oxydante

Question 20

Principaux coenzymes, oxydo-réduction, ubiquinone
Transfert de ?
Utilisée par ?

Answer 20

=coQ = coenzyme Q
Transfert de 2e- et 2H+
Utilisée par la chaine respiratoire

Question 21

Principaux coenzymes, oxydo-réduction, groupes hèmes
transfert de ?
Se trouve dans ?
Utilisée par ?

Answer 21

Transfert d’1e-
Hemoglobine, cytochrome
Ce dernier est utilisé dans la chaine respiratoire

Question 22

Principaux coenzymes <3 2) De transfert de groupement, 1er groupe ?

Answer 22

Nucléosides triphosphates

Question 23

Principaux coenzymes <3 2) De transfert de groupement, coA
Transfert ?
Synthétisé à partir de ?

Answer 23

Permet transfert groupement acyle ou CoA synthétisé à partir des vitamines B

Question 24

Principaux coenzymes <3 2) De transfert de groupement, thiamine diphosphate
Transfert ?
Précurseur = ?
Si carence de ce précurseur…

Answer 24

Transfert aldéhyde
Précurseur = vitamine B1
Carence de vitamine B1 = béri-béri

Question 25

Principaux coenzymes <3 PLP phosphate de pyridoxal, tranfert ?
Importance pour ?
Précurseur ?

Answer 25

> transfert NH2, importance pour les AA, précurseur = vitamine B6

Question 26

Principaux coenzymes, biotine
Transfert ?
Précurseur ?

Answer 26

Transfert carboxylate CO2

Précurseur : vitamine H

Question 27

Principaux coenzymes, THF
Transfert ?
Précurseur ?

Answer 27

Transfert groupements monocarbonés

Précurseurs = vitamine B9 = acide folique

Question 28

Isoenzyme, lactate déshydrogénase , réaction ?

Answer 28

Celles de la lactacte déshydrogenase –> catalyse toutes la même réaction réversible:
pyruvate + NADH + H+ lactate + NAD+

Question 29

Isoenzyme, origine des enzymes plasmatiques, généralités transaminase, classe ? Coenzyme = ?

Answer 29

Classe 2, coenzyme = phosphate de pyridoxale

Question 30

Isoenzyme, origine des enzymes plasmatiques, ALAT (2ème nom + catalyse de ?)

Answer 30

ALAT ou GTP : catalyse du transfère du groupement amine de l’alanine

Question 31

Isoenzyme, origine des enzymes plasmatiques, ASAT (2ème nom + catalyse de ?)

Answer 31

ASAT = GDT : catalyse le transfert du groupement amine vers l’alpha-cétoglutarate