Proteïnes Flashcards
Funcions principals
Suport mecànic ( en els músculs per exemple )
Catàlisi enzimàtica ( tots els enzims són proteïnes )
Transport ( la hemoglobina per exemple transporta ferro a la sang)
Protecció inmune (els anticossos són proteïnes ).
Regulació ( com per exemple la insulina que regula el nivell de sucre en sang)
Altres
Amninoàcis
Els aminoàcids són les subunitats de les proteïnes. Formen llargues cadenes lineals cap-cua, cap-cua. Normalment a les proteïnes es troben només 2 tipus d’aminoàcids (amb una gran diversitat d’orientacions).
El PI (punt isoelèctric) és el pH al que la càrrega neta es neutra (+ - = 0) i per tant, no hi ha migració a l’aplicar un camp elèctric.
Excepte la glicina (Gly), tots els aminoàcids presenten activitat òptica. Tot hi que a la natura el més usual són les proteïnes formades per L-aminoàcids.
Hidrofòbics (apolars) i hidrofílics (polars).
La nomenclatura en aminoàcids ens diu que el primer carboni és el que està unit al N-terminal.
Els aminoàcids també se’ls anomenen residus.
Nivells estructurals de les proteïnes
·Estructura primària: fa referència a la seqüència d’aminoàcids, és a dir, la combinació lineal dels aminoàcids mitjançant un enllaç covalent (enllaç peptídic). L’enllaç peptídic és rígid però en canvi l’enllaç Cα-C i Cα-N tenen major llibertat, aquest fet determinarà la conformació de la proteïna.
·Estructura secundària: és la estructura local regular mantinguda per la formació de ponts d’hidrogen (enllaç no covalent). La cadena polipeptídica pot existir en forma desendraçada (random coil) o amb estructures ordenades regulars (hèlix α o làmina β, principalment).
-> Hèlix α: els aminoàcids estan disposats en una estructura helicoidal dextrògena. ELs grups laterals queden fora de la hèlix estabilitzats per pont d’hidrogen. La prolina no es pot trobar en aquesta estructura ja que dona rigidesa a la cadena i no permet l’angle necessari per formar la hèlix.
–> Làmina β: les cadenes polipeptídiques es disposen exteses i els ponts d’hidrogen s’estableixen entre els enllaços peptídics de cadenes adjacents. La conformació pot ser paral·lela o antiparal·lela. Les cadenes laterals se situen alternadament en costats oposats de la làmiina. En general, en aquesta estructura són més freqüents els aminoàcids apolars ( Met, Val, …).
·Estructura terciària: és la manera en que la cadena polipeptídica es plega al espai, és a dir, com s’enrotlla una determinada proteïna, ja sigui globular o fibrosa. L’estructura terciaria es realitza de manera que els aminoàcids apolars es situen cap a l’interior i els polars cap a l’exterior en medis aquosos.
·Estructura quaternària: deriva de la conjunció de varies cadenes peptídiques que, associades, conformen un multímer. Aquestes subunitats s’associen entre sí, mitjançant unions no covalents (ponts d’H, ponts disulfur, interaccions hidrofòbiques, …). Si una proteïna multimèrica està formada per monòmers iguals en diem homodímer (en el cas de 2 monòmers) o heterodímers si són diferents.
Proteïnes fibroses i globulars
PROTEÏNES FIBROSES
La proteïna fibrosa forma llargs filaments de proteïnes de forma cilíndrica. Tenen funció estructural, bàsicament (suport mecànic). Són típicament inherts i insolubles en aigua. Es formen agregats degut a l’hidrofòbia de les cadenes laterals que sobresurten de les molècules. Alguns exemples són: α-queratina (cabell), fibroïna (seda), colagen (tendons, cartílags) o elastina (parets dels vasos sanguinis).
·α-queratina: és el component majoritari del pèl, ungles i becs. És una proteïna mecanicament resistent i químicament inhert. Conformació secundària d’hèlix α. La unitat estructural se’n diu protofibril·la ( 2 super hèlix enrotllades entre sí de forma levògena, s’estabilitza principalment per ponts disulfur. Abunden les cisteines (Cys).
8 protofibril·les s’associen en forma de cercle o quadrat i formen les microfibril·les (també estabilitzada per ponts disulfur, com més PDS més rígida serà la seva estructura):
·Fibroïna: és la proteïna principal de les fibres de seda. La seva estructura secundària es constitueix formant llargues regions de làmina β antiparal·lela amb cadenes polipeptídiques segint l’eix de la fibra. En la seva estructura primària abunda Ser, Gly i Ala. És una fibra relativament poc flexible.
PROTEÏNES GLOBULARS
Les proteïnes globulars es pleguen en forma esfèrica i formen una estructura més complexa, diferenciant-se fundamentalment de les proteïnes fibroses per ser més solubles en disolucions aquoses. Són les causants de gran part del metabolisme cel·lular i forma estructures compactes no exteses.
Els aminoàcids es distribueixen segons la polaritat de les seves R. Les proteïnes globulars són les principals responsables de les activitats biològiques de la cèl·lula (enzims, proteïnes de transport, inmunoglobines, etc).
Plegament i desnaturalització de proteïnes
A l’estructura biològicament activa de les proteïnes se’n diu conformació nativa. Quan una proteïna perd aquesta conformació degut a canvis en el seu entorn es diu que la proteïna s’ha desnaturalitzat. L’energia lliure mitja de desnaturalització és de 12+-5Kcal/mol.
L’efecte més visible de la desnaturalització és el descens de la solubilitat de la proteïna. Un cop que la proteïna s’ha desnaturalitzat, aquesta perd la seva activitat biològica (l’única estructura que es manté és l’estructura primària, ja no es trenquen els enllaços covalents).
Els principals mètodes de desnaturalització són: canvi en el pH del medi, aportació de calor o afegit d’agents desnaturalitzants.
A vegades el procés és reversible, com en el cas de la ribonuclesa que amb l’addició d’urea es desnaturalitza però al retirar-la es renaturalitza.
