Protéines 3 Flashcards
Structure et Repliement des Protéines
Quelles sont les forces qui assurent un repliement unique et stable de la structure?
- L’information du repliement est contenue dans la séquence (structure primaire) elle-même
- Des ponts disulfures peuvent contribuer à la structure et à la stabilité
-Des liaisons faibles non-covalentes se forment de façon spontanée pour donner une conformation la plus stable possible à la protéine (= conformation de plus faible énergie, énergie libre de Gibbs la plus faible (G)) – le réseau de liaisons faibles est donc maximisé
=>Les liaisons faibles confèrent une dynamique aux protéines garante de leur fonctionnement – elles peuvent être remaniées sous l’effet d’interaction avec des petites molécules = changement de conformations (= ensemble des structures que peut adopter un polypeptides sans rupture de liaisons covalentes)
Les liaisons faibles assurent aussi la reconnaissance moléculaire (les interactions) protéines-ligands (molécules organiques, des ions), protéine-protéine, protéine-acides nucléiques
Quels types de liaison faible, ou de effets existe-il (agissant comme cement des formes des protéines)?
-Les liaisons ioniques
-Les liaisons hydrogènes
-Les Forces de van der Waal (Des groupements hydrophobes vont former des interactions VDW au cœur des protéines )
-Effet ou « interaction » hydrophobe
Structures secondaires: Si on applique les mêmes combinaisons φ / ψ sur l’ensemble d’une chaine peptidique → motifs structuraux réguliers
-Hélices __1
- _____β
- α
2.Feuillets
la stabilité–> assurée par un réseau de liaisons hydrogènes impliquant la chaîne principale (chaînes latérales sans conséquences sauf Pro)
Quelles sont les caractéristqiues d’une hélice α? (8)
1. Quelle est la forme de la chaine principale?
2. Que fait “saille” vers l’exterieur du squelette (comment est ce squelette?)
3.Combien de résidus comprend chaque tour?
4.Quelles sont les valeurs de Ψ et de Φ?
5.Comment sont placés les plan peptidiques?
6.L’hélice est-elle un tube creux?
7. On observe les hélices droites ou gauches?
8. Comment est-elle stable?
9.Lorsque la protéine est repliée, il y a t-il de l’eau au coeur des protéines?
- La chaîne principale a la forme d’un cylindre droit qui s’enroule autour d’un axe imaginaire.
-
Les chaînes latérales (R) font saillie vers l’extérieur du squelette hélicoïdal.
3.Chaque tour hélicoïdal comprend 3,6 résidus d’acides aminés s’étendant sur 5,4 Å le long de l’axe = le pas de l’hélice - L’hélice α s’allonge de 1,5 Å par résidu
- Angles Ψ= -45° à -50° et Φ= -60°
6.Les plans peptidiques sont plaqués sur la surface du cylindre avec C=O pointant vers extrémité C-ter et N-H vers extrémité N-ter
7.L’hélice n’est pas un tube creux - Les acides aminés L peuvent former des hélices droites ou gauches mais seules les hélices droites étendues sont observées (nettement + stables donc favorisées).
9.L’hélice α est stabilisée par un réseau de liaisons hydrogène entre le dipôle C=O d’un résidu n et le dipôle N-H d’un résidu n+4 (chaîne principale)
Tous les groupes C=O et N-H de l’hélice sont liés par liaisons H sauf celles situées à chaque extrémité. -
pas d’H2O au cœur des protéines → les liaisons H intra-hélice
compensent la perte des liaisons avec H2O = auto-solvatation (=stabilisation)
Vrai ou faux
Une protéine qui a un pI de 4:
a. chargé négativement à pH 7
b.contient plus de résidus Glu et Asp que Lys et arg
c. peut contenir beaucoup de ser et tyr
d.contient plus de résidus Lys et arg que Glu et Asp
a. Vrai
b.Vrai (ce sont des acides)
c.Vrai (ils sont neutres donc ça ne change rien, on ne tient en compte que Nter:9pH et Cter:2pH)
d. FAUX
Quelles sont les acides aminés chargés ou partie chargées? Quelles sont leur charge respective?
Quelle est la charge de l’alanine?
Cter–>2pH
D+E–>4 pH (acides)–>négative
K+R+H–>10-11 pH
Nter–>9pH
Vrai ou faux:
a. Les angles Phi et Psi ne prendre que des valeures privilégiées
b.Tous les résidus d’une hélice alfa ont des angles psi similaires mais les angles Phi quelconques
c.tous les résidus d’un brin B ont des paires Phi-Psi quelconques
a. V
b.F
c.F
Vrai ou faux: Une liaison peptidique située au milieu d’un élément structural:
a.donne une liaison H et accepte une liaison H
b.ne donne une liaison H que si elle est chargée
a. V
b.F
Les laisons hydrogène qui stabilisent les hélices alfa se forment entre:
a. N-H du résidu i et le C=O du résidu i+4
b.les chaines latérales de deux residus consécutifs
c.le N-H du résidu i et le C=O du résidu i+3.6
d.le C=O du résidu i et le N-H du résidu i+4
a. F
b.F
c.F
d. V: Les laisons hydrogène qui stabilisent les hélices alfa se forment entre le C=O du résidu i et le N-H du résidu i+4
Un domaine globulaire est un exemple de structure tertiaire dans une protéine?
Vrai
La portion des protéines ayant la plus grande flexibilité structurale sont:
a. les hélices alfa
b.les feuillets B
c.les liaisons peptidiques
d. les chaines latérales de surface
e.les groupes aliphatiques (acides aminés apolaires)
a.F
b.F
c.F
d.V
e.F (les groupes aliphatiques sont normalement à l’intérieur des protéines: au coeur)
Les interactions de Van der Waals:
a.n’existent qu’entre molécules apolaires
b. se forment entre n’importe quelle paire d’atomes proches
c.se forment uniqument si les autres forces sont moins favorables
d.peuvent etre des interactions attractives ou repulsives
a. F
b.V
c.F
d.V
Quand on dénature une protéine:
a.c’est la structure primaire de la protéine qui est en premier affectée
b. la structure tertiaire n’est pas atteinte
c.on altère irreversiblement toute sa structure
a.F
a.F
a.F
Les laisons hydrogènes se forment : (vrai ou faux)
- Entre atomes de la chaîne principale (liaison peptidique)
2.Entre atomes de chaines latérales
- V
2.V
Si on applique les mêmes combinaisons φ / ψ sur l’ensemble d’une chaine peptidique → motifs structuraux réguliers
-Hélices α
-Feuillets β
Dont la stabilité est assurée par un réseau _______1. impliquant la chaîne principale (chaînes latérales _____________2.)
- de liaisons hydrogènes
2.sans conséquences sauf Pro
