Protéines 2 Flashcards
Quelle est la structure des acides α-aminés?
Quelle est sa symétrie?
Quelle est l’exception?
Le carbone α est asymétrique (=centre chiral, carbone chirale) car–>4 substituants différents
Il a une géometrie tétraedrique (pyramide dont toutes les faces sont des triangles équilatéraux)
L’exception est la glycine (G) qui a 2 substituants identiques hydrogène
Un acide aminé dans une chaîne polypeptidique est appelé _____1.
Les liaisons peptides sont extrêmement ____2.(pas sensibles à la chaleur)
La protéine constitue une ______3.
Les acides α-aminés des protéines sont tous de configuration ___4.
La synthèse chimique d’un acide aminé (excepté la ______5) donne un mélange des deux configurations:
50% D-isomère + 50% L-isomère = mélange racémique).
Les acides aminés Ile (isoleucine) et Thr (threonine) sont des ______6. naturels
- résidu
2.stables
3.unité fonctionnelle - L
5.la glycine
6.isomères
Quels sont les 7 acides aminés non polaire, hydrophobes, aliphatiques?
- Glycine: Gly (G). –H
2.Alanine: Ala(A). –CH3
3.Proline Pro(P) (maisonCH2)
4.Valine:Val (V)
5.Leucine: Leu (L)
6.Isoleucine: Ile (I)
7.Methionine: Met (M)
Quels sont les a.a aromatiques?
Phenylalanine: Phe (F)
–>non polaire
Tyrosine: Tyr (Y)
–>(polaire OH)
Tryptophane: Trp (W)
–>non polaire
Quels sont les acides polaires non chargés (5 acides aminés)?
Serine: Ser (S)
Threonine: Thr (T)
Cystéine: Cys (C)–>(Sh):thiol
Asparagine: Asn (N)
Glutamine: Gln (Q)
Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement, anionique (2)
–>carboxyle (COO-)
Acide aspartique: Asp (D)
Acide glutamique: Glu (E)
Quels sont les acides aminés polaire chargés positivement, cationiques (3 acides aminés)?
Lysine: Lys (K)
Arginine: Arg (R)
Histidine: His (H)
p.i. est le pH auquel la charge électrique nette d’un acide aminé est _____1 est appelé point _____2
p.i.=_______3
1.nulle
2.isoélectrique
3.pi=(pK1+pK2)/2
Trp possède les propriétés d’un ______1 (excitation max à 278 nm et émission max à 348 nm)
La fluorescence d’une protéine est la ____2 de la fluorescence de ses résidus aromatiques.
L’émission de fluorescence est due principalement au Trp (tryptophane (W))
La fluorescence de Trp a est ______3, allant d’environ 300 à 380 nm selon la polarité de l’environnement
- fluorochrome
2.somme
3.solvatochrome
configuration de la liaison peptidique
- La liaison peptidique est stabilisée par un phénomène de _____1
= le partage des électrons entre la double liaison C=O et la liaison amide C-N
→ la liaison peptidique possède donc les propriétés d’une _____ _______2. Donc pas de rotation (ou torsion) possible de cette liaison.
La liaison peptidique est donc _____3, plane et _____4. - La rotation est permise autour des liaisons Cα-C et N-Cα de façon indépendante (liaisons non peptidiques).
Les plans consécutifs partagent un point de rotation commun en ____5. - Les liaisons peptidiques rigides limitent la gamme de conformations que peut prendre une chaîne polypeptidique (contraintes stériques).
- Les liaisons peptidiques en configuration trans sont largement ____6. (cis configuration ~ 0,03%)
- résonance
- double liaison
3.rigide
4.polarisée
5.Cα
6.favorisées
conformation de la liaison peptidique et géométrie de la chaine principale:
L’angle de rotation autour de la liaison N-Cα est appelé __1.
L’angle de rotation autour de la liaison entre Cα-C est appelé ___2.
Dans le diagramme de Ramachandran:
- dans les régions autorisées, on trouve les angles dièdres caractéristiques des _____3 secondaires = les hélices alpha et les_____ ____4
1- phi (φ)
2-psi (ψ)
3-structures
4. feuillets béta
Quels sont les etats d’oxydation des résidus cystéines?
Les résidus cystéines peuvent exister sous différents états d’oxydation, qui jouent un rôle important dans la structure et la fonction des protéines.
Voici les principaux états d’oxydation des résidus cystéines :
-Forme réduite (thiol) : -SH
C’est l’état natif de la cystéine, avec un groupement thiol libre.
-Pont disulfure : -S-S-
Formé par l’oxydation de deux groupements thiols, reliant deux cystéines.
-SOH
-SO2H
-SO3H
-SNO
-S-SG
