Partiel Flashcards

métabolisme énergétique

1
Q

Les réponses sur fond jaunes sont correctes

a. Le code génétique permet de connaître la séquence d’un polypeptide à partir de la seule séquence d’un gène
b. Le code génétique diffère entre organismes éloignés phylogénétiquement
c. Le code génétique associe un acide aminé à un triplet de nucléotide
d. Un acide aminé peut être encodé par plusieurs codons
e. Un codon peut correspondre à plusieurs acides aminés

A

a. Le code génétique permet de connaître la séquence d’un polypeptide à partir de la seule séquence d’un gène
c. Le code génétique associe un acide aminé à un triplet de nucléotide
d. Un acide aminé peut être encodé par plusieurs codons

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Q

Question 2. Cocher les réponses exactes

a. La synthèse d’un polypeptide peut commencer indifféremment par son extrémité Nterminale ou C-terminale
b. L’extrémité N-terminal d’une protéine correspond à l’extrémité 5’ du gène
c. La fonction alpha-aminé du premier acide aminé d’une protéine est libre et sa
fonction alpha-carboxylique est engagée dans une liaison peptidique
d. Les fonctions alpha-carboxylique et alpha-aminé du dernier résidu d’une protéine sont toutes les deux engagées dans une liaison peptidique
e. Tous les résidus d’acides aminés d’une chaîne polypeptidique sont reliés par une liaison amide

A

b. L’extrémité N-terminal d’une protéine correspond à l’extrémité 5’ du gène
c. La fonction alpha-aminé du premier acide aminé d’une protéine est libre et sa
fonction alpha-carboxylique est engagée dans une liaison peptidique
e. Tous les résidus d’acides aminés d’une chaîne polypeptidique sont reliés par une liaison amide

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3
Q

Question 3. Cocher les réponses exactes
a. Des protéines homologues ont forcément une origine évolutive commune
b. Des protéines homologues peuvent avoir des structures très différentes
c. Des protéines peuvent avoir des degrés d’homologie variables
d. Des protéines analogues sont aussi homologues
e. Seules des séquences protéiques de même longueur peuvent être correctement
alignées

A

a. Des protéines homologues ont forcément une origine évolutive commune

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4
Q

Question 4. Cocher les réponses exactes
a. L’apparition de mutations dans les génomes est un phénomène fréquent et nonaléatoire
b. Les mutations sont à l’origine de la diversité allélique entre individu
c. Une mutation silencieuse peut modifier la structure d’une protéine
d. Une mutation non-sens ne modifie pas la taille de la protéine
e. L’insertion d’une base dans la séquence codante d’un gène entraîne un changement du
cadre de lecture

A

b. Les mutations sont à l’origine de la diversité allélique entre individu

e. L’insertion d’une base dans la séquence codante d’un gène entraîne un changement du
cadre de lecture

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5
Q

Question 7. Cocher les réponses exactes
a. Un gène peut donner des chaînes polypeptidiques de longueurs variables par un
phénomène d’épissage alternatif
b. L’épissage alternatif s’effectue sur la chaîne polypeptidique
c. Une modification post-traductionnelle n’affecte jamais l’activité d’une protéine
d. Le protéome ne tient pas compte des modifications post-traductionnelles
e. Le protéome humain contient plus d’un million de protéines différentes pour un nombre de gènes d’environ 20 milles

A

a. Un gène peut donner des chaînes polypeptidiques de longueurs variables par un
phénomène d’épissage alternatif
e. Le protéome humain contient plus d’un million de protéines différentes pour un nombre de gènes d’environ 20 milles

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6
Q

Question 8. Cocher les réponses exactes
a. Une liaison peptidique est formée entre la fonction alpha-aminé d’un acide aminé et la
fonction alpha-carboxylique d’un autre acide aminé
b. La rotation autour de la liaison peptidique est libre
c. Une chaîne polypeptidique principale est formée par l’alternance de plans rigides
encadrés par des liaisons libres de rotation autour de chaque carbone 
d. Les liaisons peptidiques sont de configuration cis ou trans car la liaison peptidique
possède les propriétés d’une double liaison
e. La majorité des liaisons peptidiques dans les protéines sont de configuration cis à
cause de clashs stériques entre chaînes latérales

A

a. Une liaison peptidique est formée entre la fonction alpha-aminé d’un acide aminé et la fonction alpha-carboxylique d’un autre acide aminé
c. Une chaîne polypeptidique principale est formée par l’alternance de plans rigides
encadrés par des liaisons libres de rotation autour de chaque carbone
d. Les liaisons peptidiques sont de configuration cis ou trans car la liaison peptidique possède les propriétés d’une double liaison

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7
Q

Question 9. Cocher les réponses exactes
a. Les liaisons covalentes N-C et C-C de la chaine principale sont libres de rotation
b. Les angles phi et psi correspondent respectivement aux angles de rotation autour des
liaisons N-C et C-C
c. Chaque résidu d’une chaîne polypeptidique est caractérisé par ses coordonnées angulaire phi et psi qui peuvent prendre n’importe quelles valeurs
d. Si les coordonnées angulaires de tous les résidus d’une chaîne polypeptidique sont
connues, il est possible de positionner dans l’espace tous les atomes de ce polypeptide
e. Le diagramme de Ramachandran indique les combinaisons angulaires phi et psi d’un résidu qui sont autorisées

A

a. Les liaisons covalentes N-C et C-C de la chaine principale sont libres de rotation
b. Les angles phi et psi correspondent respectivement aux angles de rotation autour des
liaisons N-C et C-C
e. Le diagramme de Ramachandran indique les combinaisons angulaires phi et psi d’un résidu qui sont autorisées

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8
Q

Question 10. Cocher les réponses exactes
a. Dans une protéine native, les coordonnées angulaires phi et psi de chaque résidu
varient dans le temps
b. La structure tridimensionnelle d’une protéine est garantie par un ensemble de liaisons
faibles impliquant seulement les chaînes latérales
c. Les éléments de structure secondaires sont stabilisés par un réseau de liaisons
hydrogène périodiques entre groupement carbonyles et amines de la chaîne principale
d. La structure tridimensionnelle d’une protéine s’acquière de façon spontanée
e. La fonction d’une protéine est garantie pas sa seule structure tridimensionnelle

A

c. Les éléments de structure secondaires sont stabilisés par un réseau de liaisons
hydrogène périodiques entre groupement carbonyles et amines de la chaîne principale
d. La structure tridimensionnelle d’une protéine s’acquière de façon spontanée
e. La fonction d’une protéine est garantie pas sa seule structure tridimensionnelle

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9
Q

Question 11. Cocher les réponses exactes
a. Les hélices  sont formées par un réseau de liaisons hydrogène entre un groupement
C=O d’un résidu n et un groupement N-H d’un résidu n+3
b. Les hélices  sont uniquement présentes dans les protéines fibrillaires
c. Un tour complet d’une hélice  comprend 3,6 résidus d’acides aminés
d. Les hélices  peuvent permettre à une chaîne polypeptidique de traverser le cœur
hydrophobe d’une membrane
e. Les hélices  ne sont jamais localisées au centre de la structure tertiaire d’une protéine

A

c. Un tour complet d’une hélice  comprend 3,6 résidus d’acides aminés
d. Les hélices  peuvent permettre à une chaîne polypeptidique de traverser le cœur hydrophobe d’une membrane

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10
Q

Question 12. Cocher les réponses exactes
a. Les chaînes latérales polaires tendent à rester à la surface d’une protéine repliée et à interagir avec des molécules d’eau
b. L’intérieur des protéines est composé principalement de résidus polaires
c. Le cœur des protéines constitue un environnement hydrophobe stabilisé par un grand nombre de forces de Van der Waals
d. L’effet hydrophobe constitue le moteur principal du processus de repliement des protéines
e. Toutes les liaisons impliquées dans le repliement des protéines ne sont pas des forces
électrostatiques

A

a. Les chaînes latérales polaires tendent à rester à la surface d’une protéine repliée et à interagir avec des molécules d’eau
c. Le cœur des protéines constitue un environnement hydrophobe stabilisé par un grand nombre de forces de Van der Waals
d. L’effet hydrophobe constitue le moteur principal du processus de repliement des protéines

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11
Q

Question 1: Veuillez cocher la ou les bonne(s) réponse(s).
a. Un système fermé évolue toujours vers un état d’équilibre.
b. La constante d’équilibre d’une réaction chimique dépend de la concentration du réactif introduit initialement
dans le système.
c. La constante d’équilibre d’une réaction chimique peut se calculer à partir du ∆rG°(ou ∆rG°’).
d. Dans un système fermé la réaction est terminée lorsque tout le réactif s’est transformé en produit.
e. La constante d’équilibre d’une réaction est indépendante de la température.

A

a. Un système fermé évolue toujours vers un état d’équilibre.
c. La constante d’équilibre d’une réaction chimique peut se calculer à partir du ∆rG°(ou ∆rG°’)

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12
Q

Question 2 : On introduit dans un bécher deux composés A et B capable de réagir entre eux suivant la réaction suivante: A ↔ B. On donne ici la valeur de la variation d’enthalpie libre associée à la transformation de A en B dans les conditions standard:
∆rG° = +10 kJ/mole.
Cochez les propositions vraies :
a. En présence ou en absence d’enzyme, cette réaction évoluera vers un équilibre.
b. La réaction est spontanée de B vers A uniquement si [B] > [A].
c. Le système va évoluer vers un état stationnaire.
d. Si [A] = 1M et [B] = 1M, alors la réaction sera spontanée de B vers A.
e. Le système va évoluer vers un équilibre avec [A]eq = [B]eq.

A

a. En présence ou en absence d’enzyme, cette réaction évoluera vers un équilibre.
d. Si [A] = 1M et [B] = 1M, alors la réaction sera spontanée de B vers A.

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13
Q

Question 4: Quelles sont les fonctions chimiques présentes sur le glucose ?

A

b. Aldehyde.
e. Alcool.

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14
Q

Question 5: La fermentation qui se produit dans le muscle en cas d’hypoxie est un processus métabolique qui va transformer le glucose en pyruvate puis en lactate.
Cochez les propositions qui sont vraies :
a. le lactate formé dans le muscle pourra être exporté dans le sang puis reconverti en glucose dans les cellules
hépatiques.
b. La réaction chimique de transformation du pyruvate en lactate consomme 1 NADH par pyruvate.
c. La réaction chimique de transformation du pyruvate en lactate consomme 1 ATP.
d. La réaction chimique de transformation du pyruvate en lactate est essentielle pour régénérer le NADH
essentiel à la glycolyse.
e. Le lactate formé est ensuite hydrolysé en glucose et galactose dans le muscle.

A

a. le lactate formé dans le muscle pourra être exporté dans le sang puis reconverti en glucose dans les cellules
hépatiques.
b. La réaction chimique de transformation du pyruvate en lactate consomme 1 NADH par pyruvate

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15
Q

Question 7 : Cocher les associations qui vous paraissent pertinentes
a. Glycogène / vacuole des plantes.
b. Lactose / lait.
c. Amidon / stockage du glucose.
d. Tréhalose / carapace des crustacés.
e. Saccharose / non réducteur.

A

b. Lactose / lait.
c. Amidon / stockage du glucose.
e. Saccharose / non réducteur

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16
Q

Question 8 : Cocher les propositions vraies.
a. L’épinéphrine induit une accélération de la glycolyse dans les cellules pancréatiques.
b. Le glucagon provoque une inhibition de la glycolyse dans les cellules du foie.
c. Le glucagon provoque la glycogénolyse dans les hématies.
d. L’insuline induit une sortie de glucose accrue des cellules pancréatiques.
e. L’insuline accélère la synthèse du glycogène dans les cellules musculaires.

A

b. Le glucagon provoque une inhibition de la glycolyse dans les cellules du foie.
e. L’insuline accélère la synthèse du glycogène dans les cellules musculaires

17
Q

Question 9: Cocher les propositions vraies.
a. Le D-glycéraldéhyde et le L-glycéraldéhyde sont des énantiomères.
b. Le glucose et le mannose sont des épimères.
c. Le galactose et le mannose sont des épimères.
d. Le D-glycéraldéhyde et le L-glycéraldéhyde sont des anomères.
e. Le tréhalose et le lactate sont des disaccharides

A

a. Le D-glycéraldéhyde et le L-glycéraldéhyde sont des énantiomères.
b. Le glucose et le mannose sont des épimères.

18
Q

Question 10 : Le glucose est le seul produit d’hydrolyse du ou des polysaccharide(s) suivant(s).
a. Le lactose.
b. Le tréhalose.
c. Le saccharose.
d. L’amidon
e. α-D-glucopyranosyl (1->2)-α-D-fructofuranoside

A

b. Le tréhalose
d. L’amidon

19
Q

Question 11 : Cochez les propositions vraies à propos de la Phosphofuctokinase 1
a. Catalyse la formation de Fructose 2,6 bisphophate
b. Permet dans les conditions physiologiques de synthétiser le fructose 6 phosphate
c. Est régulée négativement par le NAD+
d. Permet dans les conditions physiologiques de phosphoryler le fructose 6 phosphate en position 1
e. Est un exemple de couplage chimique entre une réaction endergonique et une réaction exergonique

A

d. Permet dans les conditions physiologiques de phosphoryler le fructose 6 phosphate en position 1
e. Est un exemple de couplage chimique entre une réaction endergonique et une réaction exergonique

20
Q

Question 12 : Cochez les propositions vraies à propos du glucagon
a. Est une hormone hyperglycémiante
b. Induit la synthèse de glycogène dans le muscle
c. Stimule la glycolyse dans le foie
d. Est sécrétée en cas d’hypoglycémie
e. Se fixe sur des récepteurs des cellules du foie

A

a. Est une hormone hyperglycémiante
d. Est sécrétée en cas d’hypoglycémie
e. Se fixe sur des récepteurs des cellules du foie

21
Q

Les groupes Phosphates, par exemple ceux des nucléotides, interagissent souvent avec les chaînes
latérales des Arginines. De la meme façon on observe souvent qu’ils interagissent avec les extrémités
N terminales des hélices alpha . Pourquoi ? (cela peut aider de dessiner un groupe phosphate , une
chane latérale arginine, êt une extremite d’helice alpha …)

A

raisons électrostatiques et structurelles:

  1. Interaction avec l’arginine:
    • La chaîne latérale de l’arginine contient un groupe guanidinium chargé positivement
    • Ce groupe forme des liaisons hydrogène multiples et stables avec les atomes d’oxygène du groupe phosphate chargé négativement
    • Cette interaction arginine-phosphate est remarquablement stable, comparable à une liaison covalente
  2. **Interaction avec l’extrémité N-terminale des hélices alpha:
    • L’extrémité N-terminale des hélices alpha porte une charge positive partielle due au dipôle de l’hélice**
    • Cette charge positive interagit favorablement avec la charge négative du groupe phosphate

Ces interactions électrostatiques jouent un rôle crucial dans la stabilisation des structures protéiques et des complexes protéine-acide nucléique[5]
Elles contribuent à la spécificité et à l’affinité des interactions entre les protéines et les acides nucléiques, notamment dans la liaison à l’ADN et l’ARN