Proteines Flashcards

1
Q

Rôles des protéines

A

Catalyseurs
Transport
Soutient et structure
Contractile
Reconnaissance
Stockage
Contrôle de la différenciation
Et croissance C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Sunset ce qu’une hétéroprotéine

A

Holoproteine + groupement prosthétique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quels sont les types d’associations des hétéroprotéines

A

Liaisons:
Covalentes
Coordination
Ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quels sont les hétéroprotéines différentes

A

Glycoproteins
Lipoprotéines
Phosphoproteines
Chromoproteines
Nucléoprotéines
Metalloproteines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Comment se forme une liaison dans une protéine

A

Liaison peptidique, donc covalente, -une mol d’eau à chaque formation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quels sont les deux valeurs es de torsion autour de l’axe CN

A

0 (cis) ou 180( trans)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quel est la conformation avec le
Moins d’encombrement stérique

A

La trans

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Nb d’ AA pour un peptide un polypeptide et une protéine

A

10 a 20
50 a 100
> 100

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Poids moléculaire moyen d’un AA

A

100 Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelles sont les différentes structures secondaires

A

Feuillets B parallèles et antiparallèle
Hélice a droite ou gauche (collagène)
Coudes et boucles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Pas de l’hélice a

A

3,6 résidus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Lisions H dans l’hélice a sont parallèles ?

A

Oui

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Vers
Ou sont les chaînes latérales dans l’hélice a

A

Projetés vers l’extérieur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Composition
Collagène

A

4hydroxyproline
3hydroxyproline
5hydtoxyproline
Glycine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Angles des chaînes latérales des feuillets
B

A

-90 et +120

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Comment les brins b sont stabilisés

A

Avec des liaisons hydrogènes interchaines
Dans le plans du feuillet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Nb d’AA pour les boucles et les coudes

A

Boucles :>4
Coudes: 2a4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qu’est ce qui
Caractérise les protéines globulaire

A

La structure tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Interactions dans le repliement dans des structures tertiaires

A

Liaisons ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes
Pont disulfures

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Rôle de l’eau dans la stabilisation des prot

A

L’eau forme des couches
D’hydratation à la
Surface

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quel sont les autres nom desstructure
Quaternaire

A

Oligomèrew

22
Q

Que contiennent chaques domaines de l’alcool deshydrogénase

A

1 feuillet parallèle à 6 brins et 2
Hélices a

23
Q

Quel est la structure de l’hémoglobine humaine a2b2

A

4 sous unités, chacunes comporte 8 hélices a

24
Q

Quelle est la composition de l’immunoglobuline

A

2 chaînes lourdes et deux légères

25
Quel est le rôle del’ADN topoisomerase
Intervention lors de laRéplication la Transcription et la ségrégation des chromosomes Elle relâche les torsions par coupure,religation
26
Qu’est ce que la protéine prion
Protéine intrinsequement désordonnée impliquée dans les maladies et Parkinson Huntington et sclérose en plaque
27
Agent dénaturant irréversibles
Chaleur UV Acides et bases Solvants organique Agitation forte Grande dilution Détergeant anionique (SDS)
28
Agents dénaturant réversible
Urée 8M Chlorure de guandium Bmercaptoethanol
29
Comment dénaturer les protéines dans un SDS page
Avec du sodium dodecyl sulfate
30
Comment migrent les protéines dans un SDS page
Selon leurs taille en AA Vers le pôle positif
31
Comment son colorées les prot après le SDS page
Bleu de coomasie Colore les AA basiques
32
Que permet l’immunohistochimie
Détecter les prot dans les tissus, C Voir leur expression
33
Le nom du site actif de l myoglobine
L’hème
34
Ou se trouve l’hème dans la mg
Dans le Cœur hydrophobe
35
Que fait l’histidine proximate sur l’hélice f
Une liaison de coordination avec le fer via son azote
36
Sur quelle hélice est fixée l’O2 dans une Mg
Sur l’hélice E distale
37
Comment les enzymes augmentent la Vitesse de réaction
En abaissant l’énergie d’activation
38
Les 6 catégories d’enzymes
Oxydoréductases Transférasse Hydrolases Lyases Isomerases Ligases= synthétases
39
Qu’est ce que l’anhydrase carbonique
Une lyase qui accélère l’hydratation du CO2 Un Zn est nécessaire
40
Quels sont les coenzymes De l’oxydoreduction
NAD,NADP FAD
41
Structure tertiaire des RNAase
2 feuillets antiparallèles et 3 hélices
42
Ou coupe la chymotrypsine
Après les résidus aromatiques
43
Ou coupe la pepsine
Endopeptidase avant un AA aromatique
44
Ou coupe la trypsine
Après les lysines et arginines
45
Ou coupent les elastases
Après les gly, ala, val, ileu
46
Qu’est ce qu’1 UE
1 Micromol de produit/ min
47
Qu’est ce qui Influe sur La cinétique D’une enzyme
Température PH Concentration en substrat
48
Calcul de la vitesse initiale
V= Cte*[E]
49
Calcul de la constante de Michaelis et menten
Km= [E]*[S]/[ES] = k2+k3/ k1
50
Eq de Michaelis et menten a Toute concentration :
V= Vmax[S]\Km+S