Proteines Flashcards

1
Q

Rôles des protéines

A

Catalyseurs
Transport
Soutient et structure
Contractile
Reconnaissance
Stockage
Contrôle de la différenciation
Et croissance C

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2
Q

Sunset ce qu’une hétéroprotéine

A

Holoproteine + groupement prosthétique

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3
Q

Quels sont les types d’associations des hétéroprotéines

A

Liaisons:
Covalentes
Coordination
Ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes

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4
Q

Quels sont les hétéroprotéines différentes

A

Glycoproteins
Lipoprotéines
Phosphoproteines
Chromoproteines
Nucléoprotéines
Metalloproteines

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5
Q

Comment se forme une liaison dans une protéine

A

Liaison peptidique, donc covalente, -une mol d’eau à chaque formation

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6
Q

Quels sont les deux valeurs es de torsion autour de l’axe CN

A

0 (cis) ou 180( trans)

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7
Q

Quel est la conformation avec le
Moins d’encombrement stérique

A

La trans

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8
Q

Nb d’ AA pour un peptide un polypeptide et une protéine

A

10 a 20
50 a 100
> 100

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9
Q

Poids moléculaire moyen d’un AA

A

100 Da

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10
Q

Quelles sont les différentes structures secondaires

A

Feuillets B parallèles et antiparallèle
Hélice a droite ou gauche (collagène)
Coudes et boucles

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11
Q

Pas de l’hélice a

A

3,6 résidus

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12
Q

Lisions H dans l’hélice a sont parallèles ?

A

Oui

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13
Q

Vers
Ou sont les chaînes latérales dans l’hélice a

A

Projetés vers l’extérieur

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14
Q

Composition
Collagène

A

4hydroxyproline
3hydroxyproline
5hydtoxyproline
Glycine

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15
Q

Angles des chaînes latérales des feuillets
B

A

-90 et +120

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16
Q

Comment les brins b sont stabilisés

A

Avec des liaisons hydrogènes interchaines
Dans le plans du feuillet

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17
Q

Nb d’AA pour les boucles et les coudes

A

Boucles :>4
Coudes: 2a4

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18
Q

Qu’est ce qui
Caractérise les protéines globulaire

A

La structure tertiaire

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19
Q

Interactions dans le repliement dans des structures tertiaires

A

Liaisons ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes
Pont disulfures

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20
Q

Rôle de l’eau dans la stabilisation des prot

A

L’eau forme des couches
D’hydratation à la
Surface

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21
Q

Quel sont les autres nom desstructure
Quaternaire

A

Oligomèrew

22
Q

Que contiennent chaques domaines de l’alcool deshydrogénase

A

1 feuillet parallèle à 6 brins et 2
Hélices a

23
Q

Quel est la structure de l’hémoglobine humaine a2b2

A

4 sous unités, chacunes comporte 8 hélices a

24
Q

Quelle est la composition de l’immunoglobuline

A

2 chaînes lourdes et deux légères

25
Q

Quel est le rôle del’ADN topoisomerase

A

Intervention lors de laRéplication la
Transcription et la ségrégation des chromosomes
Elle relâche les torsions par coupure,religation

26
Q

Qu’est ce que la protéine prion

A

Protéine intrinsequement désordonnée impliquée dans les maladies et Parkinson Huntington et sclérose en plaque

27
Q

Agent dénaturant irréversibles

A

Chaleur
UV
Acides et bases
Solvants organique
Agitation forte
Grande dilution
Détergeant anionique (SDS)

28
Q

Agents dénaturant réversible

A

Urée 8M
Chlorure de guandium
Bmercaptoethanol

29
Q

Comment dénaturer les protéines dans un SDS page

A

Avec du sodium dodecyl sulfate

30
Q

Comment migrent les protéines dans un SDS page

A

Selon leurs taille en AA
Vers le pôle positif

31
Q

Comment son colorées les prot après le
SDS page

A

Bleu de coomasie
Colore les AA basiques

32
Q

Que permet l’immunohistochimie

A

Détecter les prot dans les tissus, C
Voir leur expression

33
Q

Le nom du site actif de l myoglobine

A

L’hème

34
Q

Ou se trouve l’hème dans la mg

A

Dans le
Cœur hydrophobe

35
Q

Que fait l’histidine proximate sur l’hélice f

A

Une liaison de coordination avec le fer via son azote

36
Q

Sur quelle hélice est fixée l’O2 dans une Mg

A

Sur l’hélice E distale

37
Q

Comment les enzymes augmentent la
Vitesse de réaction

A

En abaissant l’énergie d’activation

38
Q

Les 6 catégories d’enzymes

A

Oxydoréductases
Transférasse
Hydrolases
Lyases
Isomerases
Ligases= synthétases

39
Q

Qu’est ce que l’anhydrase carbonique

A

Une lyase qui accélère l’hydratation du CO2
Un Zn est nécessaire

40
Q

Quels sont les coenzymes
De l’oxydoreduction

A

NAD,NADP
FAD

41
Q

Structure tertiaire des RNAase

A

2 feuillets antiparallèles et 3 hélices

42
Q

Ou coupe la chymotrypsine

A

Après les résidus aromatiques

43
Q

Ou coupe la pepsine

A

Endopeptidase avant un AA aromatique

44
Q

Ou coupe la trypsine

A

Après les lysines et arginines

45
Q

Ou coupent les elastases

A

Après les gly, ala, val, ileu

46
Q

Qu’est ce qu’1 UE

A

1 Micromol de produit/ min

47
Q

Qu’est ce qui Influe sur La cinétique D’une enzyme

A

Température
PH
Concentration en substrat

48
Q

Calcul de la vitesse initiale

A

V= Cte*[E]

49
Q

Calcul de la constante de Michaelis et menten

A

Km= [E]*[S]/[ES] = k2+k3/ k1

50
Q

Eq de Michaelis et menten a
Toute concentration :

A

V= Vmax[S]\Km+S