Proteines Flashcards
Rôles des protéines
Catalyseurs
Transport
Soutient et structure
Contractile
Reconnaissance
Stockage
Contrôle de la différenciation
Et croissance C
Sunset ce qu’une hétéroprotéine
Holoproteine + groupement prosthétique
Quels sont les types d’associations des hétéroprotéines
Liaisons:
Covalentes
Coordination
Ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes
Quels sont les hétéroprotéines différentes
Glycoproteins
Lipoprotéines
Phosphoproteines
Chromoproteines
Nucléoprotéines
Metalloproteines
Comment se forme une liaison dans une protéine
Liaison peptidique, donc covalente, -une mol d’eau à chaque formation
Quels sont les deux valeurs es de torsion autour de l’axe CN
0 (cis) ou 180( trans)
Quel est la conformation avec le
Moins d’encombrement stérique
La trans
Nb d’ AA pour un peptide un polypeptide et une protéine
10 a 20
50 a 100
> 100
Poids moléculaire moyen d’un AA
100 Da
Quelles sont les différentes structures secondaires
Feuillets B parallèles et antiparallèle
Hélice a droite ou gauche (collagène)
Coudes et boucles
Pas de l’hélice a
3,6 résidus
Lisions H dans l’hélice a sont parallèles ?
Oui
Vers
Ou sont les chaînes latérales dans l’hélice a
Projetés vers l’extérieur
Composition
Collagène
4hydroxyproline
3hydroxyproline
5hydtoxyproline
Glycine
Angles des chaînes latérales des feuillets
B
-90 et +120
Comment les brins b sont stabilisés
Avec des liaisons hydrogènes interchaines
Dans le plans du feuillet
Nb d’AA pour les boucles et les coudes
Boucles :>4
Coudes: 2a4
Qu’est ce qui
Caractérise les protéines globulaire
La structure tertiaire
Interactions dans le repliement dans des structures tertiaires
Liaisons ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes
Pont disulfures
Rôle de l’eau dans la stabilisation des prot
L’eau forme des couches
D’hydratation à la
Surface
Quel sont les autres nom desstructure
Quaternaire
Oligomèrew
Que contiennent chaques domaines de l’alcool deshydrogénase
1 feuillet parallèle à 6 brins et 2
Hélices a
Quel est la structure de l’hémoglobine humaine a2b2
4 sous unités, chacunes comporte 8 hélices a
Quelle est la composition de l’immunoglobuline
2 chaînes lourdes et deux légères
Quel est le rôle del’ADN topoisomerase
Intervention lors de laRéplication la
Transcription et la ségrégation des chromosomes
Elle relâche les torsions par coupure,religation
Qu’est ce que la protéine prion
Protéine intrinsequement désordonnée impliquée dans les maladies et Parkinson Huntington et sclérose en plaque
Agent dénaturant irréversibles
Chaleur
UV
Acides et bases
Solvants organique
Agitation forte
Grande dilution
Détergeant anionique (SDS)
Agents dénaturant réversible
Urée 8M
Chlorure de guandium
Bmercaptoethanol
Comment dénaturer les protéines dans un SDS page
Avec du sodium dodecyl sulfate
Comment migrent les protéines dans un SDS page
Selon leurs taille en AA
Vers le pôle positif
Comment son colorées les prot après le
SDS page
Bleu de coomasie
Colore les AA basiques
Que permet l’immunohistochimie
Détecter les prot dans les tissus, C
Voir leur expression
Le nom du site actif de l myoglobine
L’hème
Ou se trouve l’hème dans la mg
Dans le
Cœur hydrophobe
Que fait l’histidine proximate sur l’hélice f
Une liaison de coordination avec le fer via son azote
Sur quelle hélice est fixée l’O2 dans une Mg
Sur l’hélice E distale
Comment les enzymes augmentent la
Vitesse de réaction
En abaissant l’énergie d’activation
Les 6 catégories d’enzymes
Oxydoréductases
Transférasse
Hydrolases
Lyases
Isomerases
Ligases= synthétases
Qu’est ce que l’anhydrase carbonique
Une lyase qui accélère l’hydratation du CO2
Un Zn est nécessaire
Quels sont les coenzymes
De l’oxydoreduction
NAD,NADP
FAD
Structure tertiaire des RNAase
2 feuillets antiparallèles et 3 hélices
Ou coupe la chymotrypsine
Après les résidus aromatiques
Ou coupe la pepsine
Endopeptidase avant un AA aromatique
Ou coupe la trypsine
Après les lysines et arginines
Ou coupent les elastases
Après les gly, ala, val, ileu
Qu’est ce qu’1 UE
1 Micromol de produit/ min
Qu’est ce qui Influe sur La cinétique D’une enzyme
Température
PH
Concentration en substrat
Calcul de la vitesse initiale
V= Cte*[E]
Calcul de la constante de Michaelis et menten
Km= [E]*[S]/[ES] = k2+k3/ k1
Eq de Michaelis et menten a
Toute concentration :
V= Vmax[S]\Km+S
