Enzymologie Flashcards
Eq de michaelis en menten
V= Vmax[S]/Km+[S]
Quand se mesure l’activité enzymatique
C saturante de substrat
Qu’est ce que l’activité moléculaire de l’enzyme
Elle est cractérise la transformation du substrat en produit
Eq de linweaver et burk
Inverse de l’eq de MM
Inhibiteur non spécifiques
Acide monoiodoacétique
DIFP
Vise une composition en AA
Action est irréversible
Caractéristiques des inhibiteurs competitifs
Analogie structurale avec le substrat
Donc competiton
En présence d’inhibiteur compétitifs
Droite plus pentue que sans
Applications d’inhibiteurs compétitifs
Lutte microbienne
Lutte contre le cancer
Mauvaises herbes
Insectes, parasites
Caractéristiques des inhibiteurs non compétitifs
Pas d’analogie structurale
Deux sites sur l’enzyme donc l’inhibiteur peut se fixer en meme temps de le substrat
Courbe en présence d’un inhibiteur non compétitif
Vmax est modifiée
Courbe plus pentue avec inhibiteur
Cinétique en présence d’inhibiteur spécifique
Compétitive: Kmapp +, affinité-, Vmax =
Non compétitive: Km =, Vmax -, Kcat
Courbe d’enzyme michaelienne
Sigmoide
Caractéristique d’une enzyme allostérique
Présence d’un activateur allostérique
Transition
Réarrangelent du site actif qui facillite la fixation du substrat
Courbe d’un enzyme allostérique en présence d’un activzteur zllostérique
Déplacement vers la gauche
Caractéristiques de l’inhibiteur allostérique
Inverse de l’activateur allotérique
