Protéines

Question 1

Nommer les 5 liaisons non-covalentes

Answer 1

Carboxylation, méthylation, acétylation, hydroxylation, phosphorylation

Question 2

Nommer les trois types de chaîne latérale d’acides aminés

Answer 2

1- chaîne latérale hydrophobe
2- chaîne latérale polaire
3- chaîne latérale chargée

Question 3

La masse d’une cellule est constitué à combien de protéine

Answer 3

La moitié

Question 4

Définir les acides aminés

Answer 4

Groupement amino (protoné) et carboxylate (déprotoné) avec une chaîne latérale R.

Question 5

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?

Answer 5

Liaison de deux acides aminés en dipeptide. Très fort; se comporte comme une liaison double.

Question 6

Où se forme la liaison peptidique

Answer 6

Entre le N-H et C=O

Question 7

L’angle phi est entre quel lien

Answer 7

N-H

Question 8

L’angle psi est entre quel lien

Answer 8

C=O

Question 9

Décrit la structure primaire des protéines

Answer 9

Enlignement d’acides aminés

Question 10

Conformation prioritaire de la structure primaire

Answer 10

trans (plus éloigné, moins d’encombrement)

Question 11

Décrire la structure secondaire

Answer 11

Repliement de plusieurs polypeptides maintenu par des liaisons non covalent. Il s’agit de la conformation locale

Question 12

Décrire les hélices alpha

Answer 12

Squelette polypeptidique s’enroule en hélice. 36 aa impliqués. La liasion H se fair : groupement amino se lie avec le n-4 carboxyle.

Question 13

Décrire les feuillets béta et le plus stable

Answer 13

Ponts H entre les brins alignés en sorte de grille. Anti parallèle est plus stable

Question 14

Un hélice et feuillet correspond à combien d’une protéine globulaire

Answer 14

1/2

Question 15

Décrire la structure tertiaire

Answer 15

Repliement d’une structure 3D de la polypeptide complet. C’est la conformation native d’une protéine

Question 16

Quels domaines sont les principaux sources de stabilisation du repliement des protéines?

Answer 16

Les domaines hydrophobes

Question 17

Que font les chaperonnes

Answer 17

Assurent le bon repliement des polypeptides et forment une structure autour de la protéine

Question 18

Que font les protéasomes

Answer 18

Ils dégradent les protéines mal repliées

Question 19

Décrire la structure quaternaire

Answer 19

Les protéines qui sont prêtes à fonctionner.

Question 20

Qu’est-ce qui forme la structure des cellules

Answer 20

Le cytosquelette

Question 21

Que font les filaments d’actine

Answer 21

Ce sont des microfilaments (soit actine G, globulaire ou F, filamenteuse) qui assistent le mouvement cellulaire

Question 22

Comment l’actine G devient l’actine F

Answer 22

Suite à l’hydrolyse d’ATP en ADP, ça permet la polymérisation des monomères d’actine F

Question 23

Les microtubules sont formés de quoi

Answer 23

De dimères de tubuline alpha et béta qui cause l’hydrolyse de GTP.

Question 24

Les microfilaments sont-ils polaires

Answer 24

Oui, le côté + (ou d’ATP) polymérise

Question 25

Les microtubules sont-ils polaires?

Answer 25

Non,

Question 26

À quoi servent les microtubules lors de la division cellulaire

Answer 26

Transportation des chromosomes pour division mitotique.

Question 27

Quels sont les 4 étapes de formation du filament intermédiaires?

Answer 27

1- Il y a un dimère d’hélice alpha
2- Empliement de 2 dimères forme une double hélice
3- Il s’asemble en octamère - 1 fibre
4- Assemblage de fibre- filament intermédiaire

Question 28

Quel est la composition principale des cheveux et poils et peau

Answer 28

Kératine

Question 29

Que font les protéines moteurs

Answer 29

Agissent sur les molécules structuraux (microfilaments et microtubules) pour produire des mouvements de la cellule

Question 30

Comment les protéines moteurs changent de conformation?

Answer 30

Par hydrolyse de GTP ou ATP

Question 31

Quelle est une protéine motrice importante?

Answer 31

La myosine

Question 32

Que fait la myosine? Sur qui agit-elle?

Answer 32

agit sur l’actine pour former un mouvement en transformant l’énergie libre de l’hydrolyse d’ATP en énergie mécanique

Question 33

Décrire la structure physique de la myosine

Answer 33

Tête, queue, cou, site de liasion d’ATO

Question 34

Explique les étapes de fonctionnement de la myosine. (4)

Answer 34

1- Liaison avec un ATP qui va venir baisser l’affinité pour l’actine en décrochant la tête
2- Hydrolyse de l’ATP fait bouger la tête et l’affinité augmente. L’actine se lie dû à ce mouvement
3- Cette liaison libère le Pi de ADP. La myosine retourne à sa conformation initiale
4- En reprenant la conformation initiale, la myosine génère un mouvement de levier.

Question 35

Que fait l’association protéine-ligand

Answer 35

Modifie la conformation d’une protéine et sa fonction

Question 36

Décrit la myoglobine

Answer 36

Protéine qui va venir fixer le O2au muscle, 153 aa 8 hélices alpha et fixe le CO

Question 37

Que fait la hème

Answer 37

Ça permet la liaison de l’oxygène au sein de la globine

Question 37

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique

Answer 37

Groupe non constitué d’aa essentiel au bon fonctionnement d’une protéine et sa synthèse est indépendante de celle de la protéine

Question 38

L’hème est constitué de quoi

Answer 38

Fer et protoporphyrine

Question 39

Décrit la constitution de l’hémoglobine

Answer 39

4 sous unités (2 alpha et 2 béta)

Question 39

Que fait la hémoglobine

Answer 39

Ce sont des protéines de transport dans les érythrocytes