Protéines Flashcards

1
Q

Nommer les 5 liaisons non-covalentes

A

Carboxylation, méthylation, acétylation, hydroxylation, phosphorylation

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Q

Nommer les trois types de chaîne latérale d’acides aminés

A

1- chaîne latérale hydrophobe
2- chaîne latérale polaire
3- chaîne latérale chargée

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3
Q

La masse d’une cellule est constitué à combien de protéine

A

La moitié

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4
Q

Définir les acides aminés

A

Groupement amino (protoné) et carboxylate (déprotoné) avec une chaîne latérale R.

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5
Q

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?

A

Liaison de deux acides aminés en dipeptide. Très fort; se comporte comme une liaison double.

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6
Q

Où se forme la liaison peptidique

A

Entre le N-H et C=O

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7
Q

L’angle phi est entre quel lien

A

N-H

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8
Q

L’angle psi est entre quel lien

A

C=O

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9
Q

Décrit la structure primaire des protéines

A

Enlignement d’acides aminés

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10
Q

Conformation prioritaire de la structure primaire

A

trans (plus éloigné, moins d’encombrement)

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11
Q

Décrire la structure secondaire

A

Repliement de plusieurs polypeptides maintenu par des liaisons non covalent. Il s’agit de la conformation locale

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12
Q

Décrire les hélices alpha

A

Squelette polypeptidique s’enroule en hélice. 36 aa impliqués. La liasion H se fair : groupement amino se lie avec le n-4 carboxyle.

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13
Q

Décrire les feuillets béta et le plus stable

A

Ponts H entre les brins alignés en sorte de grille. Anti parallèle est plus stable

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14
Q

Un hélice et feuillet correspond à combien d’une protéine globulaire

A

1/2

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15
Q

Décrire la structure tertiaire

A

Repliement d’une structure 3D de la polypeptide complet. C’est la conformation native d’une protéine

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16
Q

Quels domaines sont les principaux sources de stabilisation du repliement des protéines?

A

Les domaines hydrophobes

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17
Q

Que font les chaperonnes

A

Assurent le bon repliement des polypeptides et forment une structure autour de la protéine

18
Q

Que font les protéasomes

A

Ils dégradent les protéines mal repliées

19
Q

Décrire la structure quaternaire

A

Les protéines qui sont prêtes à fonctionner.

20
Q

Qu’est-ce qui forme la structure des cellules

A

Le cytosquelette

21
Q

Que font les filaments d’actine

A

Ce sont des microfilaments (soit actine G, globulaire ou F, filamenteuse) qui assistent le mouvement cellulaire

22
Q

Comment l’actine G devient l’actine F

A

Suite à l’hydrolyse d’ATP en ADP, ça permet la polymérisation des monomères d’actine F

23
Q

Les microtubules sont formés de quoi

A

De dimères de tubuline alpha et béta qui cause l’hydrolyse de GTP.

24
Q

Les microfilaments sont-ils polaires

A

Oui, le côté + (ou d’ATP) polymérise

25
Les microtubules sont-ils polaires?
Non,
26
À quoi servent les microtubules lors de la division cellulaire
Transportation des chromosomes pour division mitotique.
27
Quels sont les 4 étapes de formation du filament intermédiaires?
1- Il y a un dimère d'hélice alpha 2- Empliement de 2 dimères forme une double hélice 3- Il s'asemble en octamère - 1 fibre 4- Assemblage de fibre- filament intermédiaire
28
Quel est la composition principale des cheveux et poils et peau
Kératine
29
Que font les protéines moteurs
Agissent sur les molécules structuraux (microfilaments et microtubules) pour produire des mouvements de la cellule
30
Comment les protéines moteurs changent de conformation?
Par hydrolyse de GTP ou ATP
31
Quelle est une protéine motrice importante?
La myosine
32
Que fait la myosine? Sur qui agit-elle?
agit sur l'actine pour former un mouvement en transformant l'énergie libre de l'hydrolyse d'ATP en énergie mécanique
33
Décrire la structure physique de la myosine
Tête, queue, cou, site de liasion d'ATO
34
Explique les étapes de fonctionnement de la myosine. (4)
1- Liaison avec un ATP qui va venir baisser l'affinité pour l'actine en décrochant la tête 2- Hydrolyse de l'ATP fait bouger la tête et l'affinité augmente. L'actine se lie dû à ce mouvement 3- Cette liaison libère le Pi de ADP. La myosine retourne à sa conformation initiale 4- En reprenant la conformation initiale, la myosine génère un mouvement de levier.
35
Que fait l'association protéine-ligand
Modifie la conformation d'une protéine et sa fonction
36
Décrit la myoglobine
Protéine qui va venir fixer le O2au muscle, 153 aa 8 hélices alpha et fixe le CO
37
Que fait la hème
Ça permet la liaison de l'oxygène au sein de la globine
37
Qu'est-ce qu'un groupe prosthétique
Groupe non constitué d'aa essentiel au bon fonctionnement d'une protéine et sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
38
L'hème est constitué de quoi
Fer et protoporphyrine
39
Décrit la constitution de l'hémoglobine
4 sous unités (2 alpha et 2 béta)
39
Que fait la hémoglobine
Ce sont des protéines de transport dans les érythrocytes