Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochimie 1035 Intra > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui détermine l’orientation que les chaînes d’acides aminés prendront?

A

L’encombrement stérique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quels sont les angles de torsions?

A

Phi: N-C alpha
Psi : C alpha - C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quelles sont les principales structures secondaires des protéines?

A

1) hélices alpha
2) les feuillets bêta
3) les boucles
4) les coudes bêta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A
  1. Pont H intrachaîne
  2. Chaînes latérales vers l’extérieur
  3. À droite (tourne avec la main droite)
  4. Cœur hydrophobe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?

A

Structure plate et rigide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quels sont les types de feuillets bêta et quelles sont leurs caractéristiques?

A
  1. Antiparallèle (+ stable)
  2. Parallèle (-stable à cause de l’orientation des ponts H, tendance à rompre)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quelles sont les caractéristiques des coudes bêta?

A
  1. Constitués de 3-4 résidus
  2. Virages brusques stabilisé par des ponts H (forme de U)
  3. Permet aux grandes molécules de se replier en structure compacte (glycine, proline)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quelles sont les caractéristiques des boucles?

A
  1. Coudes plus long et moins organisés
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels sont les 3 principaux type de structures des protéines? Donnez des exemples pour chaque structure.

A
  1. Les structures alpha (globin fold, leucine zipper)
  2. Les structures bêta (baril bêta)
  3. Les structures alpha/bêta (doigt de zinc)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qu’est-ce qu’un domaine? Quels sont les types de domaines possibles?

A
  1. Une région reconnaissable dans plusieurs protéines différentes dictant le rôle de la protéine
    Exemples: séquences d’acides aminés
  2. Domaine fonctionnel ou domaine structurel
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quelle information peut-on déduire des domaines?

A

On peut prédire la fonction d’une protéine (fonctions variées). La séquence d’acides aminés dicte la fonction de la protéine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?

A

Un version plus compacte de la protéine dû aux structures secondaires + les différentes forces qui participent au repliement.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quelles sont les forces qui participe au repliement de la protéine?

A
  1. Ponts disulfures
  2. Ponts Hydrogène
  3. Liens ioniques
  4. Interaction hydrophobes
  5. interaction hydrophile
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quels sont les 4 niveaux de complexité des protéines?

A
  1. structure primaire (séquence d’acides aminés)
  2. structure secondaire (hélice alpha)
  3. structure tertiaire (molécule replié grâce aux forces; globine qui tient une molécule d’hème)
  4. structure quaternaire (hémoglobine - plusieurs sous-unités)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

À quoi sert la comparaison de séquence de 2 protéines?

A
  1. Classer les protéines par familles
  2. Identifier les domaines
  3. Déterminer leur rôle
  4. Trouver une mutation par homologie
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quelles sont les classes de protéines?

A
  1. Protéine globuleuse
    • sphérique et compacte, composition variables, soluble, activité fréquente, facile à dénaturer
  2. Protéine fibreuse
    • filaments ou hélices, motifs répétés, insolubles, pas d’activité, difficile à dénaturer
  3. Protéine membranaire
    • forme variable, composition très variables, généralement insoluble, activité fréquente, facile ou difficile à dénaturer
17
Q

Les protéines peuvent se replier par elles-mêmes ou avec l’aide d’un arsenal de molecules. comment s’appelle cet arsenal?

A

Les chaperonnes moléculaires

18
Q

Quels sont des exemples de chaperonnes moléculaires?

A
  1. GroEL, GroES (chaperonnes bactériennes)
  2. HSP60 (chaperonne humaine)
19
Q

Lors d’une augmentation de température menant à un choc thermique, comment les cellules sont protégées?

A

Les HSP (chaîne d’a.a. remènent les cellules à leur conformtion native.

20
Q

De quelle manière les protéines adoptent leur structure 3D?

A

De façon spontannée:
1. Favorisant l’état le plus stable
2. Favorisant la forme qui a le plus de liberté

21
Q

Qu’est-ce que la spontanéité?

A

La possibilité qu’un procédé ou une réaction ait lieu.

22
Q

Lors de l’étude de la thermodynamie, quels sont les 2 paramètres à considérer?

A
  1. Enthalpie (la somme des énergies cinétiques et potentielles afin rompre les liens chimiques)
    -endothermique : deltaH > O (absorbe de la chaleur)
    -exothermique : deltaH < 0 (libère de la chaleur)
  2. Entropie (liberté ou désordre)
    -deltaS > 0 : on augmente le désordre (de l’eau)
    -deltaS < 0 : on diminue le désordre (de l’eau)
23
Q

Comment peut-on savoir si une réaction est spontannée grâce à l’énergie de Gibbs?

A
  1. si deltaG < 0 : le processus est dit spontané : exergonique
  2. si delatG > 0 : le processus n’est pas spontané : endergonique
24
Q

Quelles sont les interractions potentielles au sein d’une protéine lors du repliement?

A
  1. Interractions hydrophobes (processus spontanné)
  2. Formation de domaines (peu de chance d’être spontanné)
  3. Pont S-S, disulfure (peu de chance d’être spontanné)
    ces processsus collaborent ensemble de manière thermodynamique
25
Q

Quel impact a le couplage énergétique (les procédés qui facilitent d’autres procédés ou qui peuvent influencer d’autres procédés)?

A

On doit additionner les différents detalG et déterminer si la réaction couplée est spontannée ou pas.

26
Q

Quelles sont les principaux mécanismes de rupture des protéines?

A
  1. Les procédés de dégradation (cycle de vie, digestion)
  2. La maturation d’une protéine (proprotéine -> protéine)
27
Q

Qu’est-ce que…?
1. Protéase
2. Endoprotéase
3. Exoprotéase
4. Caspase
5. Protéasome

A
  1. Protéase: enzymes qui clivent de liens peptidiques (protéolyse)
  2. Endoprotéase: coupe à l’intérieur d’une chaîne
  3. Exoprotéase: coupe à partir des extrémités
  4. Caspase: endoprotéase spécialisée dans l’inflammation et mort cellulaire
  5. Protéasome: reconnaît des protéines, les digère et les dégrade en petits peptides
28
Q

Donnez des exemples de modifications post-traductionnelles (ajout sur leur chaîne latérale).

A
  1. Ajout d’un groupement chimique (Phosphorylation)
  2. Ajout d’une protéine (Ubiquitination)
  3. Ajout d’une petite molécule (Glycosilation)
29
Q

Qu’est-ce que l’électrophorèse des protéines?

A

Dénaturation des protéines en solution afin qu’elles puissent migrer à une différence de potentiel dans un gel de polyacrylamide en fonction de leur taille. Les plus grosses molécules ne pourront pas aller vers la borne positive, tandis que les petites oui.

Processus:
1. Chargement des échantillons dénaturés dans les puits
2. Migration dans un tampon qui contient du SDS
3. Coloration du gel ou immunobuvardage

30
Q

Qu’est-ce que le transfert sur membrane?

A

Il faut sortir les protéines du gel tout en conservant leur emplacement. Un champ électrique est utilisée pour éluder les protéines du gel pour les transférer sur la membrane.

31
Q

Qu’est-ce que l’immunobuvardage?

A

Méthode basée sur la reconnaissance d’épitopes par un anticorps. Cette méthode utilise des anticorps dirigés spécifiquement contre la ou les protéines que l’on souhaite détecter.

32
Q

Comment on interprète un diagramme de Ramachandran?

A

Les points ombragés sont les positions préférées des angles de torsion au sein du peptide. Ce sont les zones permises probables. Là où c’est blanc c’est les zones non permise où il y a trop d’encombrement stérique.

33
Q

Quels sont les rôles des modifications post-traductionelle?

A
  1. Modulation de l’activité d’une protéine (ON-OFF)
  2. Modulation de la localisation d’une protéine
  3. Module la dégradation d’une protéine

Biochimie 1035 Intra (8 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions